Реферат Курсовая Конспект
Первичная структура - раздел Биология, ЛЕКЦИЯ 2. Биологические макромолекулы Химический Состав Мономером Белка Является Аминокислота. ...
|
Химический состав
Мономером белка является аминокислота. Существует 20 разновидностей аминокислот. Все они имеют в центре углерод, называемый альфа-углеродом, окруженный четырьмя группами атомов (квадраты разного цвета), как показано на рисунке 2.3. Цифрой 1 обозначена аминогруппа (NH2), цифрой 2 – группа углерод-водород (С–Н), цифрой 3 – карбоксильная группа (СOOH), а цифрой 4 – вариабельная группа
Рис. 2.3. Четыре общих признака аминокислот (объяснение в тексте)
Пептидная связь
Аминокислоты объединяются в цепь связью, которая называется пептидной. Общая структура аминокислот и ее изменение при образовании пептидных связей в составе полипептидной цепи показана на рисунке 2.4.
Рис. 2.4. Образование пептидной связи. Полимеризация аминокислот сопровождается потерей одной молекулы воды на каждую вновь образованную пептидную связь. Цепь, как и каждая аминокислота, имеют N- и C-концы. Окрашенная в сиреневый цвет группа атомов О=С–N–Н называется пептидной группой
Первая аминокислота сохраняет свою амидную группу и ее называют N-концом молекулы, а последняя аминокислота остается со своей карбоксильной группой и ее называют С-концом. Направление от N- конца к C-концу соответствует направлению, в котором идет считывание гена и синтез полипептидной цепи на рибосоме. Полимеризация аминокислот при образовании полипептидной цепи сопровождается потерей одной молекулы воды на каждую вновь образованную пептидную связь. Полипептидная цепь состоит из перечисленных выше постоянных и вариабельных частей (буква R на рисунке 2.4).
Первичная структура белка представляет собой последовательность аминокислотных остатков в составе полипептида. Боковые цепи двадцати основных природных аминокислот и их свойства показаны в Таблице 2.1.
Таблица 2.1.1. Основные аминокислоты
Аминокислота | Структурная формула | Трехбуквенное обозначение | Однобуквенное обозначение |
Аланин/ Alanine | Ala | A | |
Аргинин/Arginine | Arg | R | |
Аспарагин/ Asparagine | Asn | N | |
Аспарагиновая кислота/ Aspartic acid | Asp | D | |
Цистеин/Cysteine | Cys | C | |
Глутамин/Glutamine | Glu | E | |
Глутаминовая кислота/ Glutamic acid | Gln | Q | |
Глицин/Glycine | Gly | G | |
Гистидин/Histidine | His | H | |
Изолейцин/Isoleucine | Ile | I | |
Лейцин/Leucine | Leu | L | |
Лизин/Lysine | Lys | K | |
Метионин/Methionine | Met | M | |
Фенилаланин/Phenylalanine | Phe | F | |
Пролин/Proline | Pro | P | |
Серин/Serine | Ser | S | |
Треонин/Treonine | Thr | T | |
Триптофан/ Tryptophan | Trp | W | |
Тирозин/ Tyrosine | Tyr | Y | |
Валин/Valine | Val | V |
Основная цепь показана темно-красным, неполярные боковые цепи – черным, нейтральные полярные – зеленым, положительно заряженные – синим, отрицательно заряженные – красным. Гистидин изображен в заряженной форме (значение рН ниже 6.0).
Стереоизомерия аминокислот
Аминокислоты, входящие в полипептидную цепь могут находиться в двух стерических формах: L и D, в соответствии с направлением поворота плоскости поляризации света. Их оптические свойства мы будем обсуждать в Лекции 60. Эти формы зеркально симметричны: в них H-атом, стоящий при альфа-углероде (Сα) (обозначенный цифрой 2 на рис. 2.3) и массивный боковой радикал (обозначенный цифрой 4 на рис. 2.3) меняются местами. L и D форм нет только у глицина, боковая цепь которого состоит только из Н-атома. Природные белковые цепи состоят только из остатков L-аминокислот и только они кодируются генами. D-аминокислоты не кодируются генами, а синтезируются специальными белками.
Вернемся еще раз к Таблице 2.1. Обратим внимание на то, что боковые цепи аминокислот окрашены в разные цвета. Цвет отражает подразделение аминокислот на две основные группы: гидрофильные (любящие воду) и гидрофобные (не любящие воду). К первой группе относятся: аспаргиновая кислота, серин и другие, боковые группы которых окрашены на рисунке в зеленый и красный цвета. Ко второй – валин, фенилаланин, лейцин и другие, боковые группы которых окрашены в черный цвет. Ряд аминокислот по убыванию гидрофобности выглядит следующим образом:
– Конец работы –
Эта тема принадлежит разделу:
I Белки как основа жизнедеятельности организма Все молекулы живых организмов представляют собой в... F gt L I gt Y W gt V gt M gt P gt C gt A gt G gt T gt... Любовь к воде означает что в белках гидрофильные группы будут стараться в основном располагаться на поверхности...
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Первичная структура
Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
Твитнуть |
Новости и инфо для студентов