рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

Класифікація ферментів

Класифікація ферментів - раздел Философия, Опорний конспект відповідає програмі курсу Біохімія, включає 13 тем Усі Ферменти Залежно Від Реакцій, Які Вони Каталізують, Розподіляються На Шіс...

Усі ферменти залежно від реакцій, які вони каталізують, розподіляються на шість класів: оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази (синтетази). Залежно від характеру дії, ферменти кожного класу ділять на підкласи, а останні - на підпідкласи.

До складу підпідкласів входять окремі представники ферментів. Кожному ферменту присвоюється шифр (чотиризначний номер), і цифри в якому вказують на приналежність ферменту до певного класу, підкласу, підпідкласу. У підпідкласі ферменту присвоюється порядковий номер. Так, ліпаза, що належить до гідролаз, має шифр: ДФ.3. 1.1.3. Нижче наведена характеристика класів ферментів.

Оксидоредуктазикаталізують окисно-відновні реакції - анаеробні нікотинамідні) дегідрогенази, аеробні (флавінові) ферменти, оксидази, оксигенази, гідропероксидази, цитохроми та ін.).

Трансферазикаталізують реакції перенесення різних груп від однієї молекули до іншої (розрізняють фосфо-, метил-, карбоксил-, аміно-, форміл-, глікозилтрансферази та ін.).

Гідролазикаталізують реакції гідролітичного розщеплення (гідролізу) різних субстратів (розрізняють карбогідрази - амілаза, β-фруктофуранозидаза, α- глюкозидаза; естерази — ліпаза, хлорофілаза, геролестераза; протеази - протеїнази, пептидази та ін.; амідази -уреази, аргіназа тощо).

Ліази -каталізують реакції відщеплення або приєднання за місцем подвійного зв'язку або відщеплення різних груп негідролітичним способ (декарбоксилаза, альдолаза, гідратаза та ін.).

Ізомеразикаталізують реакції ізомеризації (внутрішньомолекулярні оксидоредуктази, мутази, цис-транс-ізомерази).

Лігазн (синтетазн)- каталізують реакції синтезу складних сполук із простих за участю макроергічних сполук, зокрема АТФ (ацетил-КоА-синтетаза, карбоксилаза).

Міжнародна комісія по ферментах у 1961р. принцип класифікації ферментів за типом хімічної реакції поклала в основу їх упорядкування:

Клас ферментів Тип реакції
Оксидоредуктази Окисно-відновні реакції усіх типів
Трансферази Перенесення окремих атомів або груп атомів від донора до акцептора
Гідролази Гідролітичне розщеплення хімічних зв'язків
Ліази Негідролітичне розщеплення подвійних зв'язків або їх утворення
Ізомерази Взаємоперетворення різноманітних ізомерів
Лігази Утворення зв'язків при взаємодії двох або більше сполук (за допомогою енергії АТФ)

 

!! Оксидоредуктази- найбільший клас ферментів. їх назви складають за формою: „донор: акцептор - оксидоредукта-за". Вони відіграють основну роль у процесах біологічного окиснення. Коферменте НАД+ або НАДФ+ є акцепторами водню; ферменти, що каталізують перенесення водню, називають дегідрогеназами, а ті, що каталізують перенесення кисню до субстрату - оксигеназами. Пероксидазами називають ферменти, котрі використовують як акцептори водню перекис водню (Н2О2). Оксидоредуктази поділяють на підкласи за критерієм окиснення тих чи інших хімічних груп, зокрема, від природи донорів водню.

Підклас 1.1. До нього входять ферменти, які діють на СН-ОН-групу донорів (малатдегідрогеназа, алкогольдегідрогеназа та ін.).

Підклас 1.2. До нього входять ферменти, які окиснюють альдегідні або кетонні групи.

Підклас 1.6. Ферменти цього класу відмінні тим, що донором водню для них є відновлені НАД або НАДФ.

Клас оксидоредуктаз містить всього 19 підкласів ферментів.

!! Трансферазиздійснюють перенесення груп атомів. їх назви включають в себе такі поняття, як: „донор: акцептор - група, яка переноситься - трансфераза". Ці ферменти поділені на підкласи, які каталізують перенесення вуглеродних залишків.

Підклас 2.1. Ферменти цього підкласу переносять одно-вуглеродні метальні, формільні, карбоксильні та інші залишки (метилтрансфераза, формілтрансфераза).

Підклас 2.2. Ферменти цього підкласу здійснюють перенесення альдегідних та кетонних двох або трьох вуглеродних залишків (транскетолаза, трансальдолаза). Трансферази відіграють важливу роль у процесах взаємоперетворення багатьох речовин, а також в реакціях дезінтоксикації.

Клас трансфераз має всього 8 підкласів.

!! Гідролази- каталізують розщеплення внутрішньо-молекулярних зв'язків за допомогою молекул води. їх назви містять дві частини: субстрат - гідролаза.

Підклас 3.1. До нього входять ферменти, що мають широку специфічність. Вони каталізують гідроліз ефірних зв'язків великої кількості ефірів. Зокрема, тіолестераза каталізує гідроліз тіоефірних зв'язків, які відіграють велику роль в обміні ацильних груп.

Підклас 3.2. До нього входять ферменти, що гідролізують як справжні глікозиди, так і И- або 8-глікозидні сполуки.

Всього клас гідролаз розподіляють на 11 підкласів, які каталізують різноманітні реакції гідролізу.

!! Ліазнруйнують зв'язки С - С, С - N, С - О, С - S з утворенням подвійних зв'язків. Можлива і зворотна реакція, наприклад, приєднання молекул води або аміаку до подвійного зв'язку.

Підклас 4.1. З ферментів цього підкласу найбільш відомі альдолази, які каталізують реакції альдольної конденсації, в основіяких лежить розщеплення або утворення зв'язків С - С.

Підклас 4.2. До нього входять такі С – О - ліази, як фумарат-та аконітатгідратаза, які каталізують зворотне відщеплення молекули води від субстрату.

Всього до класу ліаз входить 7 підкласів ферментів, які беруть участь у процесах синтезу та розпаду проміжних

продуктів обміну речовин.

Ізомерази- каталізують найрізноманітніші процеси ізомеризації. їх систематичні назви враховують назву субстрату, а також тип ізомеризації.

Підклас 5.1. Ферменти цього підкласу - рацемази — каталізують перетворення, наприклад L-амінокислот у D-амінокислоти.

Підклас 5.2. Представниками є цис-транс-ізомерази або епімерази. Ці ферменти викликають взаємоперетворення цукрів, наприклад, галактоза > глюкоза.

Підклас 5.3. Ферменти цього підкласу - мутази — каталізують перенесення хімічних груп з однієї частини молекули до іншої.

Всього до класу ізомераз входить 6 підкласів.

Лігази (синтетазн)каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ. їх назви включають обидві речовини, що з'єднуються, та фермент лігазу. Наприклад, аспартат: аміак-лігаза.

Підклас 6.1. Ферменти цього підкласу каталізують утворення зв'язків С - О. Цей тип зв'язку має місце, наприклад, при активації амінокислот перед процесом трансляції.

Підклас 6.2. Представниками цього підкласу є ферменти, що каталізують утворення С – S - зв'язків у процесі приєднання ацильних залишків до коензиму А.

Всього до класу лігаз входить 5 підкласів, яківключають ферменти анаболічних стадій обміну речовин.

Внутрішньоклітинне розподілення ферментів:

Ферменти локалізовані у всіх компартментах клітин

В мітохондріях діють ферменти енергетичного обміну

В апараті Гольджі - ферменти, які каталізують дозрівання білків

В ядрі - ферменти, які каталізують синтез інформаційних макромолекул, а також процеси їх дозрівання, функціонування і розпаду

В лізосомах — гідролітичні ферменти

В ендоплазматичному ретикулумі - ферменти, які захищають клітину від дії чужорідних хімічних речовин (ксенобіотиків)

– Конец работы –

Эта тема принадлежит разделу:

Опорний конспект відповідає програмі курсу Біохімія, включає 13 тем

ВСТУП... Біохімія у технологічному вищому навчальному закладі це фундаментальна... Знання біохімії дає можливість технологам розуміти сутність біологічних процесів науково об рунтовувати їх та...

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Класифікація ферментів

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

ІСТОРІЯ РОЗВИТКУ БІОХІМІЇ
Перший період- з давніх часів до епохи Відродження (XV ст.) Наукові відкриття: емпіричне використання біохімічних процесів (виробництво чаю, хліба, вина, тют

ВОДА, ЇЇ ФОРМИ ТА БІОЛОГІЧНА РОЛЬ
!! Клітина є основною структурною і функціональною одиницею живого організму. Всі живі організми за рівнем структурної організації розподіляться на 2 групи: прокаріоти і е

Вміст хімічних елементів в організмі людини
  Група Елемент Символ Атомний номер Вміст, ат.%   Гідроген

Біологічна роль, добова норма споживання, джерела основних елементів
  Біологічна роль Добова норма споживання Основні джерела елементів Са Кальцій входить до складу кіст

ФУНКЦІЇ ВОДИ В ОРГАНІЗМІ
►Вода є розчинником органічних та неорганічних речовин, ►За участю води відбуваються реакції гідролізу, гідратації, дегідратації складних орга

РОЛЬ ОБМІНУ РЕЧОВИН У ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ ОРГАНІЗМУ
  Обмін речовин Сукупність усіх біохімічних змін і видів перетворень речовин та енергії, що забезпечу

БІЛКИ. АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД
Білки, протеїни(від грецького ргоіоз - перший, найважливіший) високомолекулярні органічні сполуки, молекули яких побудовані з великої кількості залишків а-амінокислот.

Вміст білків у харчових продуктах
Найменування Вміст білків, Найменування Вміст білків, продукту % продукту

Функції білків
Каталітична ► Усі хімічні перетворення в живих організмах прискорюються і регулюються каталізаторами ферментами, які є простими чи складними білками.

СУЧАСНІ УЯВЛЕННЯ ПРО СТРУКТУРУ БІЛКІВ
У білках розрізняють чотири рівні структурної організації: Первинна ►Певна послідовність залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах молеку

ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ
Фізико – хімічні властивості білків ► Більшість білків розчиняється у воді та утворює колоїдні розчини. При певних умовах розчини втра

Протеїни
Альбуміни ►Альбуміни добре розчиняються у воді і розчинах солей. Для їх осадження необхідне насичення розчинів нейтральними солями (які з білками не утворюють солей)

Складні білки
Фосфопротеїни(казеїноген, вітелін, іхтулін) ► Складні білки, молекули яких містять залишки фосфорної кислоти. Глюкопротеїни(муцини, мукоїди)

ВІДМІННІ ВЛАСТИВОСТІ ДНК І РНК
У клітинах існують два види нуклеїнових кислот: рибонуклеїнові (РНК) та дезоксирибонуклеїнові (ДНК). Відрізняються вони за будовою, складом, властивостями та функціями  

Структура ДНК
Молекула ДНК має первинну, вторинну та третинну структури Первинна структуравизначає біологічні властивості ДНК і обумовлена якісним співвідношенням і послідовністю нуклео

Структура РНК
Первиннаструктура обумовлена послідовністю нуклеотидів у ланцюзі. Вториннаструктура у тРНК має форму двомірного (на площині) листа конюшини з акцепторним

За хімічною природою розрізняють прості та складні ферменти
Прості ферменти(однокомпонентні), так само, як і прості білки, при гідролізі розщеплюються до амінокислот. Прикладом простих ферментів є естераза печінки (альбуміни), уреаза, трипс

Будова ферментів
В молекулах ферментів розрізняють активні та алостеричні центри. В активному центрі (АЦ) є субстратна та каталітична ділянки. !!

МЕХАНІЗМ ДІЇ ФЕРМЕНТІВ ТА ОСНОВИ КІНЕТИКИ КАТАЛІЗУ
►Кожний фермент має так званий активний центр, який забезпечує зв'язок між ферментом і субстратом, тобто речовиною, на яку діє фермент. ► Для того, що

Вплив факторів
► Вплив температури на активність ферментів.При підвищенні температури каталітична активність ферментів збільшується, але до певної межі. Температура, при якій катал

Використання ферментів
Препарати амілази використовують при випіканні хліба для прискорення дозрівання тіста, зменшення витрат цукру на виготовлення булочних виробів. Ферменти, які спричиняють молочнокисле броді

Класифікація, номенклатура і біологічна роль вітамінів
  Літерні позначення Раціональна хімічна назва Тривіальна назва Біологічна роль Жиророзчинні в

БУДОВА ВІТАМІНІВ ТА ЇХ ДОБОВА ПОТРЕБА
Найменування Будова Добова потреба, мг В1     2 - 3

Вміст вітамінів у харчових продуктах
  Найменування продукту Вітаміни, мг на 100 г продукту     β -каротин А

АНТИВІТАМІНИ.ГОРМОНИ
!! Антивітаміни- речовини різної хімічної природи, які порушують використання вітамінів в організмі та виявляють протилежну їм дію, результатом чого може бути недостатніст

Вся сукупність процесів поглинання, засвоєння з навколишнього середовища, утворення і виділення кінцевих продуктів є суттю обміну речовин.
фізіологічних (перетравлення, всмоктування, виділення) хімічних (окислення, відновлення, гідроліз, фосф

Значення метаболізму
Розщеплення складних органічних сполук до простих метаболітів з виділенням енергії. Перетворення екзогенних сполук на попередники біололімерів. Синтез біополімерів з використанням

БІОЛОГІЧНЕ ОКИСНЕННЯ. ТКАНИННЕ ДИХАННЯ. ДИХАЛЬНИЙ ЛАНЦЮГ
!! Біологічне окиснення є основним джерелом енергії в організмі. В основі сучасних уявлень про біологічне окиснення лежать пероксидна теорія Баха і теорія Палладіна-Віланда про дег

Етапи біологічного окнснення
І- дегідрування субстратів - продуктів розпаду білків, жирів та вуглеводів за участю дегідрогеназ, які містять кофермент НАД*, НАДФ+ (вони є акцепторами водню), наприкла

Шляхи утворення енергії в клітині
  Окиснювальне фосфорилювання - це спряження двох клітинних процесів: екзергонічного окиснення відновлених молекул (НАДН*Н+ або ФАД*Н2) і ен

Біологічні функції вуглеводів
Енергетична ►Є джерелом енергії. При окисненні 1г вуглеводів виділяється 17,2 кДж. На 60 % забезпечують організм людини енергією. Регуляторна(метабо

ВУГЛЕВОДИ
Залежно від складу, будови та властивостей вуглеводи розподіляють на три групи: прості (моносахариди) і і складні (оліго- і полісахариди) Моносахариди`

Моносахариди
► Тріози - гліцериновий альдегід (гліцеральдегід) та дигідроксиацетон, зустрічаються в живих організмах у виді складних фосфорнокислих

Дисахариди
►Найбільш поширеними серед дисахаридів є мальтоза (солодовий цукор), лактоза (молочний цукор), сахароза (буряковий цукор), загальна формула яких С11Н22О11. ►За будовою та хіміч

Полісахариди
► Залежно від складу розрізняють гомополісахариди та гетерополісахариди. При гідролізі гомополісахариди утворюють однакові, а гетерополісахариди - різні за природою моносахариди.

АНАЕРОБНЕ ПЕРЕТВОРЕННЯ ВУГЛЕВОДІВ -ХІМІЗМ ГЛІКОЛІЗУ
С6Н12О6> 2СН3-СО-СООН+Q глюкоза піровиноградна кислота !! Анаеробне перетворення може починатись з глюкози (гліколі

АЕРОБНЕ ПЕРЕТВОРЕННЯ ВУГЛЕВОДІВ. ЦИКЛ КРЕБСА
!! Тканинне дихання - це процес аеробного перетворення в тканинах живих організмів, який найбільш вигідний для одержання вільної енергії. Сумарне рівняння тканинного дихання

ФОТОСИНТЕЗ. СИНТЕЗ ОЛІГО- ТА ПОЛІСАХАРИДІВ
Першоджерелом енергії на Землі є енергія Сонця. Діапазон сонячного випромінювання, яке досягає земної поверхні, називають видимим або білим світлом; його нижня границя довжини хвилі дорівнює прибли

Синтез сахарози
Глюкоза, утворена в процесі фотосинтезу, є попередником для синтезу типових рослинних вуглеводів - сахарози, крохмалю, целюлози. Біосинтез оліго- та полісахаридів відноситься до ецдергоніч

Види небезпеки при нестачі або надлишку засвоюваних вуглеводів
Засвоювані вуглеводи 90-100г/добу Надлишок Порушення обміну р

Види небезпеки при недостатності або надлишку незасвоюваннх вуглеводів
Незасвоювані вуглеводи 25 – 30 г/добу Характерні захворювання

Біологічна роль і функції ліпідів
Енергетична► Є джерелом енергії для організмів. При окисненні 1г жиру виділяється приблизно 39 кДж енергії (в 2 рази більше, ніж при окисненні 1 г вуглеводів).

Вміст жирів у харчових продуктах
Біологічна цінність ліпідів визначається Найменування продукту Вміст жирів, % до сирої ма

КЛАСИФІКАЦІЯ ЛІПІДІВ
  Прості ліпіди Складні ліпіди Жири Воски Стериди Фосфоліпіди Гліколіпіди  

Верхні відділи тонкої кишки
Ферменти: ліпази, фосфоліпази, есгерази, жовчні кислоти, фосфолшіди   Емульгування(утворення тонкої ди

Ліпопротеїни крові людини
    Ліпо-протеїїіни Моле­кулярна маса, Dа Діаметр, нм Склад,% Локалізацій синтезу

Енергетика окиснення жирних кислот
► При розрахунку балансу АТФ вважають, що всі утворені молекули ацетил-КоА включаються до циклу Кребса і їх повне окиснення супроводжується синтезом 12 молекул АТФ в розрахунку на ок

Види небезпеки при нестачі або надлишку ліпідів
    Ліпіди 70-100г/добу Надлишок Не

ПЕРЕТВОРЕННЯ БІЛКОВИХ РЕЧОВИН У ШЛУНКОВО-КИШКОВОМУ ТРАКТІ
Основним шляхом перетворення білків їжі є їх гідроліз (перетравлювання) до амінокислот. В організмі постійно відбувається катаболізм і анаболізм білків. Засвоєння білків залежить

Дезамінування амінокислот в живих організмах
► окиснювальне (утворюється кетокислота)   Є основним в організмі вищих тварин. Субстратом є глютамінова кислота:   ►

Хімізм перетворення амінокислот за участю відповідних карбоксилаз
Декарбоксилювання       ► Продуктами обміну амінокислот є карбонові кислоти, гідроксикислоти, кетокислоти, частина яких використовується під

СИНТЕЗ БІЛКІВ
Біосинтез білка- це багатоступеневий ферментативний процес в органелах живих клітин - рибосомах, локалізованих у цитоплазмі, який забезпечує постійне оновлення білків тканин та орг

Термінація
► Рекогніція - процес сполучання амінокислот з відповідними тРНК (відбувається активування амінокислот та перенесення їх як аміноацил-тРНК з цитоплазми до місця синтезу білка -рибосом:

Види небезпеки при нестачі або надлишку білків
Білок 70-100г/добу Недостатність Зниження імунітету

Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • Популярное
  • Облако тегов
  • Здесь
  • Временно
  • Пусто
Теги