рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

Лекция 3 Ферменты. Строение, механизм действия, классификация

Лекция 3 Ферменты. Строение, механизм действия, классификация - раздел Философия, Лекция 3   ...

Лекция 3

 

Ферменты. Строение, механизм действия, классификация.

Энергия активации. Катализаторы

1) молекулы с высокой энергией (Еmax), незначительное количество; 2) молекулы со средним значением энергии (Еmid), большинство молекул; 3) молекулы с низкой энергией (Еmin), незначительное количество.

Рис. 3.1. Катализаторы снижают энергию активации (энергетический, или активационный, барьер) химических реакций, не влияя при этом на полное изменение свободной энергии в ходе реакции.

Энергией активации называется количество энергии необходимое для того, чтобы все молекулы вещества при определённой температуре перешли в активированное состояние, соответствующее вершине активационного барьера.

В ходе реакции молекулы приобретают энергию, достаточную для их активации, и оказываются в переходном состоянии; далее происходит образование продуктов.

При графическом изображении (Рис. 3.1)энергия активации (Еа) – это высота энергетического барьера, которая должна быть преодолена молекулами для осуществления химической реакции.

Достижение переходного состояния реагирующими молекулами (субстрата) возможно двумя путями:

1) придать реагирующим молекулам избыточную энергию за счёт увеличения температуры;

2) снизить энергию активации соответствующей реакции.

Для снижения энергии активации используются специальные вещества – катализаторы.

Основная функция катализатораобразовывать с исходными веществами более реакционноспособные промежуточные соединения, позволяющие снизить энергию активации.

Катализаторвещество, принимающее участие в ходе реакции, но остающееся неизменным в конце реакции.

Все без исключения химические процессы в клетке катализируются специальными биологическими катализаторами, которые называются ферментами.

 

Ферменты как биологические катализаторы

Ферменты – специфические белки всех живых клеток, играющие роль биологических катализаторов.

!!! С их помощью осуществляется обмен веществ и энергии в организме.

В настоящее время известно более 3200 ферментов.

Отличие ферментов от неорганических катализаторов

1) увеличивают скорость химической реакции за счёт снижения энергии активации; 2) не изменяют направления реакции; 3) не расходуются в процессе реакции.

Условия действия ферментов в клетке

Однако на условия протекания реакций в клетке накладываются жесткие ограничения: 1) все реакции в клетке протекают в водном растворе; 2) при постоянной температуре (~37°С);

Строение ферментов

Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причём, они могут иметь как третичную, так и четвертичную структуру. По составу молекулы ферменты могут быть простыми и сложными. Простые ферменты состоят только из полипептидной цепи, характеризующейся наличием третичной глобулярной структуры.

Активный центр ферментов

Ферментативный катализ идёт на поверхности фермента (Рис. 3.2):

Рис. 3.2. Относительные размеры молекулы фермента (мол. масса 100 000 Da, диаметр 7 нм) и типичной молекулы субстрата (мол. масса 250 Da, диаметр 0,8 нм). Активный центр занимает лишь незначительную часть поверхности молекулы фермента. Для сравнения показана также молекула воды.

 

Введём понятие «субстрата» и «активного центра» фермента.

Субстратом называется вещество, которое подвергается превращению в результате ферментативной реакции.

Активным центром называется область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание и превращение субстрата.

Особенности функционирования активного центра

2) Существование активного центра обусловлено наличием у молекулы белков глобулярной структуры. 3) В процессе формирования третичной структуры белка происходит сближение и… !!! Денатурация нарушает связи, стабилизирующие третичную структуру, активный центр разрушается, и каталитические…

Рис. 3.3. Структура активного центра фермента

Функция центра связывания: радикалы аминокислот, входящие в центр связывания, обеспечивают фиксацию субстрата, подвергающегося ферментативному воздействию.

!!! Связывание ферментом субстрата - это именно тот процесс, благодаря которому реализуется принцип специфичности действия ферментов.

5) Функция каталитического центра: радикалы аминокислот и (или) коферменты, входящие в каталитический центр, обеспечивают непосредственно протекание каталитической реакции.

На рисунке 3.4 представлен активный центр рибонуклеазы А – фермента, гидролизующего молекулу РНК:

 

 

Рис. 3.4. Трехмерная структура активного центра рибонуклеазы А по данным рентгено-структурного анализа. Для удобства показаны лишь участки полипептидной цепи несущие связывающие и каталитические группы. Полипептидые цепи представлены ходом пептидного остов (темно-серые), связывающие и каталитические группы — палочковыми моделями (светло-серые), модель субстрата [уридилил-(3'→5')-аденозин] — черной палочковой моделью. Водородные связи обозначены пунктиром.

 

Молекула РНК состоит из множества мононуклеотидов, связанных фосфодиэфирной связью.

а) аминокислотные остатки, формирующие центр связования: аминокислотные остатки: Гли 11, Тир 45 и Сер 123, которые образуют водородные связи с атомами мононуклеотида и тем самым фиксируют молекулу субстрата.

б) аминокислотные остатки,формирующиеактивный центр: Гис 12 и Гис 119.

Оба эти гистидина участвуют в процессе катализа, причём Гис 12 образует связь с гидроксильной группой рибозы, а Гис 119 взаимодействует с соседним фосфатом.

!!! Связь между гидроксильной группой рибозы и остатком фосфорной кислоты при этом разрывается.

 

Особенности состава и структуры активного центра

1) В состав активных центров многих ферментов входит ограниченное количество аминокислотных остатков.

К ним относятся только аминокислоты, содержащие полярные и заряженные группы: гистидин, серин, тирозин, цистеин, лизин и некоторые другие аминокислоты.

2) В состав активных центров сложных ферментов всегда входят простетические группы или коферменты.

Иными словами, у сложных ферментов активный центр также является сложным по составудвухкомпонентным, состоящим из аминокислотных остатков, соединённых с небелковой частью молекулы.

 

Механизм действия ферментов

Ферменты понижают энергию активации химической реакции

2) Снижение энергии активации при ферментативном катализе обусловлено увеличением числа стадий химического процесса. Индуцирование ряда промежуточных стадий приводит к тому, что исходный барьер… 3) Ферменты помогают субстратам принять переходное состояние за счет энергии связывания при образовании…

Рис. 3.5. Схематическое изображение конформационных изменений в ферменте, индуцированных субстратом.

б) взаимодействие фермента с субстратом вызывает локальное конформационное изменение некоторых сайтов белковой макромолекулы фермента (Рис. 3.6):

Рис. 3.6. Индуцированное соответствие между активным центром фермента и напряженной формой молекулы субстрата

в) в результате чего комплементарность его активного центра к субстрату резко повышается и обеспечивает возможность осуществления каталитического процесса.

Вторая стадиянепосредственно ферментативная реакция.

а) ускорение реакции достигается за счёт двух факторов:

- сближения и правильной ориентации субстратов относительно друг друга;

- увеличения их эффективной концентрации (поскольку в растворе их концентрации случайны).

б) на этой стадии происходит химическая реакция через возникновение переходного состояния (EP) с образованием продукта реакции на поверхности фермента:

ES → EP

!!! На данной стадии фермент, в свою очередь, оказывает значительное влияние на субстрат.

а) под влиянием фермента структура субстрата изменяется: сначала образуется переходное состояние, а затем продукты (P) ферментативной реакции.

!!! Именно в этот момент (EP) происходит одновременный разрыв старых и образование новых связей.

б) субстрат вступает в промежуточные реакции с определёнными функциональными группами активного центра фермента, в результате чего реакция требует более низкой энергии активации.

в) при образовании фермент-субстратного комплекса происходит обмен электронами и протонами между ферментом и субстратом.

(1) Если фермент отдаёт электронную пару субстрату, т. е. фермент является донором электронов, осуществляющим нуклеофильную атаку, то имеет место нуклеофильный катализ.

(2) В электрофильном катализе, напротив, фермент принимает (акцептирует) пару электронов от субстрата, т. е. является акцептором электронной пары.

Третья стадия - отделение продуктов превращения субстрата от фермента.

На заключительной стадии фермент освобождается и вступает во взаимодействие с новыми молекулами субстрата, совершая множество «оборотов» данной химической реакции (EP → E + P):

Внутриклеточное распределение ферментов

Это объясняется тем, что в клеточном содержимом ферменты распределены не хаотически, а строго упорядоченно в виде систем ферментов -… Ферментативный катализ в многостадийных реакциях идет без выделения… Например, разнообразные гидролазы и лиазы сосредоточены преимущественно в лизосомах. Внутри этих сравнительно…

Классификация и номенклатура ферментов

Катализируемая химическая реакция является тем признаком, по которому можно отличить один фермент от другого.

Некоторые, ранее описанные ферменты сохранили тривиальные названия, такие как трипсин, пепсин, каталаза.

Однако большинство названий ферментов образовано с помощью суффикса –аза:

- от названия типа реакции, которую они катализируют: так, дегидрогеназа катализирует отрыв водорода, гидролаза катализирует гидролиз, трансфераза переносит химические группы и т. д.

- от названия субстратов, участвующих в ферментативной реакции: так аргиназа катализирует гидролиз аргинина, фосфатаза катализирует гидролиз фосфорных эфиров и т. д.

В 1961 году Международная комиссия по номенклатуре ферментов разработала современную номенклатуру ферментов, основанную на типе катализируемой реакции.

!!!! Согласно этой номенклатуре название фермента составляют из химического названия субстрата и названия той реакции, которую катализирует фермент.

Например, фермент, который катализирует окисление глюкозы, получил название глюкозооксидаза.

Согласно рекомендациям комиссии ферменты делят на классы, подклассы, и подподклассы и т. д. вплоть до десяти разрядов.

В соответствии с типом катализируемой химической реакции все ферменты делят на шесть классов:

1. Оксидоредуктазыускоряют реакции окисления-восстановления. Окисление протекает как процесс удаления атомов водорода (или электронов) от субстрата, а восстановление – как присоединение атомов водорода (или электронов) к акцептору.

2. Трансферазы - ферменты, ускоряющие реакции переноса органических радикалов или целых молекулярных остатков с одного соединения на другое.

Их названия включают в себя химическое название субстрата, акцептора и названия той реакции, которую они катализируют:

АТФ: глюкозо-6-фосфотрансфераза – фермент, ускоряющий перенос остатка фосфорной кислоты с молекулы АТФ на глюкозу.

В зависимости от характера переносимых атомных группировок различают:

- фосфотрансферазы (переносят остаток фосфорной кислоты);

- ацилтрансферазы (переносят карбоксильную группу);

- аминотрансферазы (переносят аминогруппу) и др.

3. Гидролазы - ферменты катализируют расщепление внутримолекулярных связей при помощи молекул воды:

- эстеразы катализируют гидролиз сложноэфирных связей в липидах;

- гликозидазыгликозидных связей в полисахаридах;

- нуклеазыфосфодиэфирных связей в молекулах нуклеиновых кислот;

- пептидазыпептидных связей в пептидах и белках.

4. Лиазы - катализируют разрыв связей C-C, C-N, C-O, C-S с сообразованием двойных связей.

5. Лигазы (синтетазы) – катализируют процессы конденсации молекул за счёт энергии АТФ.

Название их включает названия соединяющихся веществ и лигазу: аспартат- аммиак-лигаза.

Лигазы, катализирующие синтез связей C-O, принадлежит важнейшая роль в синтезе белков.

6. Изомеразы - катализирующие самые различные процессы изомеризации.

Название изомераза включает название субстрата и тип изомеризации.

Изомеризация может заключаться во внутримолекулярном:

- переносе атомов водорода, фосфатных и ацильных групп;

- в изменении пространственного расположения атомных группировок (цис-транс-изомеразы);

- перемещении двойных связей и т. д.

 

 

– Конец работы –

Используемые теги: Лекция, Ферменты, Строение, механизм, действия, Классификация0.093

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Лекция 3 Ферменты. Строение, механизм действия, классификация

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным для Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Еще рефераты, курсовые, дипломные работы на эту тему:

Лекция первая. ИСТОРИЯ СОЦИОЛОГИИ КАК ОБЛАСТЬ ЗНАНИЯ Лекция вторая. ИЗ КАКИХ ИДЕЙ РОДИЛАСЬ СОЦИОЛОГИЯ: ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНЫЕ ИСТОКИ НОВОЙ НАУКИ Лекция третья. СОЦИОЛОГИЯ ОГЮСТА КОНТА ЛЕКЦИИ
Оглавление... ОТ АВТОРА... Лекция первая ИСТОРИЯ СОЦИОЛОГИИ КАК ОБЛАСТЬ ЗНАНИЯ Лекция вторая ИЗ КАКИХ ИДЕЙ РОДИЛАСЬ СОЦИОЛОГИЯ ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНЫЕ ИСТОКИ НОВОЙ НАУКИ...

Лекции 1.ОСНОВНЫЕ ПОНЯТИЯ И КАТЕГОРИЯ ИНФОРМАТИКИ. 2 ЛЕКЦИИ 2. МАТЕМАТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ИНФОРМАТИКИ. СИСТЕМЫ СЧИСЛЕНИЯ. 12 ЛЕКЦИЯ 3. АППАРАТНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ ЭВМ. 20 ЛЕКЦИЯ 4. ПРОГРАММНОЕ ОБЕСПЕЧЕНИЕ КОМПЬЮТЕРОВ.. 49 Широко распространён также англоязычный вар
gl ОГЛАВЛЕНИЕ... Лекции ОСНОВНЫЕ ПОНЯТИЯ И КАТЕГОРИЯ ИНФОРМАТИКИ... ЛЕКЦИИ МАТЕМАТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ИНФОРМАТИКИ СИСТЕМЫ СЧИСЛЕНИЯ...

ЛЕКЦИЯ № 1. Факторы выживания в природной среде ЛЕКЦИЯ № 2. Обеспечение водой ЛЕКЦИЯ № 3. Обеспечение питанием ЛЕКЦИИ по ОБЖ
КЛАСС Содержание Стр I четверть ЛЕКЦИЯ Факторы выживания в природной среде ЛЕКЦИЯ... ЛЕКЦИЯ Факторы выживания в природной... ЛЕКЦИЯ Обеспечение питанием...

Учебная программа курса. 4. Лекция 1. История психологии как наука. 5. Лекция 2. Античная философия и психология. 6. Лекция 3. Развитие психологии в Средневековый период. 19. Лекция 16. Тревога и защита
Введение... Учебная программа курса... Рабочая программа курса Лекция История психологии как наука...

ЛЕКЦИИ Лекция первая.ИСТОРИЯ СОЦИОЛОГИИ КАК ОБЛАСТЬ ЗНАНИЯ Лекция вторая. ИЗ КАКИХ ИДЕЙ РОДИЛАСЬ СОЦИОЛОГИЯ: ИНТЕЛЛЕКТУАЛЬНЫЕ ИСТОКИ НОВОЙ НАУКИ Библиотека
Библиотека... Учебной и научной литературы...

Теория химического строения органических соединений. Электронная природа химических связей. Предпосылки теории строения. Теория химического строения. Изомерия
Органические вещества в своем составе наряду с другими элементами всегда содержат углерод. Изучение соединений углерода — их строения, химических… Из всех химических элементов только углерод образует такое большое число… По образованию оксида углерода (IУ) при горении или по обугливанию вещества при нагревании легко установить…

Курс лекций по Теории механизмов и машин Лекция №1 Классификация машин
Лекция... Общие сведения... Классификация машин Современное производство немыслимо без всевозможных высокоэффективных машин устройств для преобразования энергии движения накопления и...

Лекция 1 Классификация ЭВМ По принципу действия
Классификация ЭВМ... По принципу действия... В этом случае критерием является форма представления информации с которой они работают Цифровые ВМ вычислительные...

Лекция 4 История развития вычислительной техники. Классификация компьютеров. Состав вычислительной системы. Аппаратное и программное обеспечение. Классификация служебных и прикладных программных средств
Классификация компьютеров... По назначению... суперкомпьютеры серверы встроенные компьютеры микропроцессоры...

Курс русской истории Лекции I—XXXII КУРС РУССКОЙ ИСТОРИИ Лекции I—XXXII ЛЕКЦИЯ I Научная задача изучения местной истории
Все книги автора... Эта же книга в других форматах... Приятного чтения...

0.035
Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • По категориям
  • По работам