Строение ферментов

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие белкам.

Все ферменты относятся к глобулярным белкам, причём, они могут иметь как третичную, так и четвертичную структуру.

По составу молекулы ферменты могут быть простыми и сложными.

Простые ферменты состоят только из полипептидной цепи, характеризующейся наличием третичной глобулярной структуры.

Сложные ферменты состоят из белкового и небелкового компонента.

Белковая часть сложного фермента называется апоферментом.

По характеру связи небелковой части с апоферментом небелковые компоненты сложных ферментов подразделяются на коферменты и простетические группы.

Коферментом называется небелковая часть, которая соединяется с белковой частью фермента посредством слабых нековалентных взаимодействий: гидрофобных, ионных и водородных связей.

Простетической группой называется небелковая часть, прочно связанная с белком ковалентной связью.

Коферменты и простетические группы принимают непосредственное участие в процессе ферментативного катализа.

Роль коферментов выполняют:

- большинство водорастворимых витаминов (или их химически модифицированные производные);

- соединения, построенные с участием витаминов;

- нуклеотиды и их производные;

- фосфорные эфиры некоторых моносахаридов;

- ионы металлов железа, меди, магния, марганца, кальция, цинка.

Характерной особенностью сложных ферментов является то, что ни белковая часть, ни кофермент или простетическая группа в отдельности часто не обладают заметной каталитической активностью.

!!!! Только их комплекс проявляет ферментативные свойства.