α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп. В белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина.
β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин. В одной и той же молекуле белка может находиться несколько участков α-спирали и β-листы, и линейные (гибкие участки).
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
· водородные связи;
· гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
.