· представляет линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи ( линейный биополимер )
· каждый вид белка характеризуется строго определённой последовательностью и количеством аминокислотных остатков
· поддерживается пептидными связями ковалентного типа , обеспечивающих относительную стабильность первичной структуры
· линейные полипептидные цепи могут соединяться между собой дисульфидными связями ( - S - S - )
· передаётся по наследству от материнской клетки к дочерней с помощью генетического кода нуклеиновых кислот -ДНК , РНК
· определяет все последующие структуры белковой молекулы и её биологические функции
· расшифрована для небольшого числа индивидуальных белков ( инсулин , рибонуклеаза , миоглобин , гемоглобин и др. )
в настоящее время работы по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков
Вторичная структура
· представляет определённый характер спирализации полипептидной цепи ( первичной структуры )
· поддерживается за счёт водородных связей , образующихся между кислородомкарбонильной группы ( СО = ) одного остатка аминокислоты и водородом иминогруппы (- NH ) другого остатка на расстоянии четырёх аминокислотных остатков (очень слабые связи , но в силу их большого количества дающих большую суммарную энергию взаимодействия - стабильность вторичной структуры )
· термодинамически наиболее устойчивое состояние полипептидной цепи
· характерны две формы вторичной структуры -спирального(α - структура ) или складчатого( ß - конформация ) типа
α - структура : § в виде спирали
§ имеет вертикальное расположение водородных связей
§ обладает большей прочностью
§ чаще встречается в природе
§ может переходить в ß - конформацию и обратно
ß - структура :§ в виде гармошки складчатого типа
§ имеет горизонтальное расположение водородных связей
§ обладает меньшей прочностью
§ редко встречается в природе
§ переходит в α - структуру при перестройке Н - связей
· несколько α - спиралей или ß - структур могут скручиваться вместе в параллельные цепи , скреплённые поперечными - S - S - связями , образуя класс фибриллярных белков ( имеют большую механическую прочность , нерастворимы в воде , образуют длинные волокна или слоистые структуры - белок волос , шерсти , ногтей , когтей , клюва , перьев и рогов - кератин , коллаген сухожилий и костной ткани , миозин мышц , фиброин шёлка и паутины , фибрин крови , эластин соединительной ткани )