Наиболее сильное влияние на скорость реакции оказывает присутствие в реагирующей системе катализатора – вещества, которое повышает (а иногда и уменьшает – тогда его называют ингибитором) скорость химической реакции, но само не расходуется в этом процессе. Катализаторы подразделяют на три типа: гомогенные, гетерогенные и биологические (биокатализаторы или ферменты, реже можно встретить название энзимы).
Влияние катализаторов на скорость реакции называется катализом. Если взаимодействующие вещества и катализатор находятся в одном агрегатном состоянии, говорят о гомогенном катализе. При гетерогенном катализе реагирующие вещества и катализатор находятся в различных агрегатных состояниях: обычно катализатор – в твердом, а реагирующие вещества – в жидком или газообразном.
Механизм действия катализаторов является очень сложным. Основная гипотеза, объясняющая катализ – предположение об образовании промежуточных продуктов при взаимодействии катализатора и реагирующего вещества.
Для объяснения гетерогенного катализа чаще всего пользуются адсорбционной теорией катализа. Согласно этой теории при гетерогенном катализе происходит адсорбция реагирующих веществ поверхностью катализатора (за счет того, что поверхность катализатора неоднородна и на ней имеются так называемые активные центры). Под действием активных центров катализатора у адсорбированных молекул ослабляется связь между атомами, увеличиваются расстояния между атомами в реагирующей молекуле, реагирующие молекулы деформируются, а иногда даже диссоциируют на отдельные атомы.
Кроме того, нужно подчеркнуть, что для катализатора характерна избирательность действия, т. е. определенный катализатор, изменяя скорость одной реакции, не оказывает влияния на скорость какой то другой химической реакции. Поэтому понятно, что поиски, подбор, исследования и дальнейшее внедрение в практику все новых и новых катализаторов являются одной из сложнейших и важнейших задач современной химии.
Катализ играет большую роль не только в химии, но и в биологии, так как практически все биохимические превращения, происходящие в живых организмах, являются каталитическими. Роль катализаторов в этих реакциях выполняют специфические белки, называемые ферментами. Всем ферментам свойственна высокая каталитическая сила и специфичность.
Ферменты ускоряют реакции, по крайней мере, в миллионы раз. В самом деле, в отсутствие ферментов скорость большинства реакций в биологических системах была бы практически неощутима. Даже такая простая реакция, как гидратирование диоксида углерода катализируется ферментом:
СО2 + Н2О ® Н2СО3
В отсутствие фермента перенос СО2 из тканей в кровь и затем в воздух легочных альвеол был бы не полон. Карбоангидраза, катализирующая эту реакцию, принадлежит к числу самых активных ферментов из всех известных. Каждая молекула карбоангидразы способна гидратировать 105 молекул СО2 в 1 секунду. Скорость реакции гидратирования СО2 в присутствии фермента в 107 раз выше, чем в его отсутствие.
Ферменты обладают высокой специфичностью как в отношении катализируемой ими реакции, так и в отношении субстратов, т. е. участвующих в реакции веществ. Степень специфичности к субстрату обычно высока, а иногда практически абсолютна.
Примером высокой специфичности ферментов может служить ДНК-полимераза I. Этот фермент синтезирует ДНК, соединяя друг с другом четыре типа нуклеотидов – строительных блоков ДНК. Последовательность нуклеотидов в синтезируемой цепи ДНК определяется последовательностью нуклеотидов в другой цепи ДНК, играющей роль матрицы. ДНК- полимераза I отличается поразительно высокой точностью в выполнении тех инструкций, которые задаются матрицей. В синтезируемых цепях ДНК ошибочно включенный нуклеотид встречается реже, чем один раз на миллион.
Некоторые ферменты синтезируются в форме неактивного предшественника и переходят в активное состояние в соответствующем месте и времени. Примером регуляции такого типа могут служить пищеварительные ферменты. Так, трипсиноген синтезируется в поджелудочной железе, а активируется в тонком кишечнике, где в результате расщепления пептидной связи образуется активная форма – трипсин. Каталитически неактивные предшественники ферментов называются проферментами или зимогенами.
Ферменты осуществляют трансформацию различных видов энергии. Так, например, при фотосинтезе энергия света превращается в энергию химических реакций. В митохондриях – энергетических станциях клетки, свободная энергия, содержащаяся в низкомолекулярных веществах, поступающих с пищей, переходит в энергию аденозинтрифосфата (АТФ). Энергия химических связей АТФ используется далее во многих процессах.
Ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре около 37°С. При повышении температуры выше 50-60°С они разрушаются и становятся неактивными.