ПРИНЦИПЫ ВОСПРОИЗВОДСТВА ЖИВЫХ СИСТЕМ

 

 

Биологические полимеры - белки

 

Среди органических веществ клетки белки занимают первое место, как по количеству, так и по значению. У животных на них приходится около 50 % сухой массы клетки. В организме человека встречаются 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот (рис ).

 

Аминокислоты имеют общий план строения. Вставить рис. Захаров стр.91

В левой части молекулы расположена группа Н₂N –, которая обладает свойствами основания; справа – группа СООН – кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом

основной группы. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае пептидными связями:рис. Захаров 91 стр

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называют дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т.д., а соединение из 20 и более аминокислотных остатков – полипептидом.

Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала (R), которое весьма разнообразно. Например, у аминокислоты аланина радикал простой – СН_3, радикал цистеина содержит серу – СН₂SH, другие аминокислоты имеют более сложные радикалы.

Белки, выделенные из живых организмов животных, растений и микроорганизмов, включают несколько сотен, а иногда и тысяч комбинаций 20 основных аминокислот.

 

 

 

Рис. 19. 20 аминокислот, входящих в состав природных белков

 

Порядок их чередования самый разнообразный, что делает возможным существование огромного числа молекул белка, отличающихся друг от друга. Например, для белка, состоящего всего из 20 остатков аминокислот, теоретически возможно около 2 · 10¹⁸ вариантов, отличающихся чередованием аминокислот, а значит, и свойствами различных белковых молекул.

Уровни организации белковой молекулы

1). Первичная. Аминокислоты соединены пептидной связью в линейной последовательности.

 

ЛИЗ-	ГЛУ -	ТРЕ -	АЛА -	АЛА -	АЛА -	ЛИЗ -
ФЕН -	ГЛУ -	АРГ -	ГЛН -	ГИС -	МЕТ -	АСП -
СЕР -	СЕР -	ТРЕ -	СЕР -	АЛА -	АЛА -	СЕР -
СЕР-	СЕР -	АСН -	ТИР -	ЦИС -	АСН -	ГЛУ -

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация.

2). Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот. В результате этого белковая молекула принимает вид спирали (a - структура) или вид складчатого слоя – «гармошка» (b - структура). Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

3). Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S – S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке.

Рис. 20. Вторичная

 

Рис. 21. Третичная

4). Некоторые белки для осуществления некоторых функций организма имеют четвертичную структуру, с более высоким уровнем организации. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. (рис. 22). Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

 

 

Рис. 22. Четвертичная

Свойства белка

Белки обладают рядом физико – химических свойств, вытекающих из их структурной организации. Это определяет функциональную активность каждой молекулы.

Белки – водорастворимые молекулы, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.

Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например, изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.

Белки термолабильны, т.е. проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Действие повышенной температуры, а также обезвоживание, изменение РН и другие воздействия вызывают разрушение структурной организации белков. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при более жестких условиях – первичная. Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией.

Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации (рис. 23).

 

 

Рис. 23. Схема денатурации белка

 

Белки выполняют в организме чрезвычайно важные функции:

1. Каталитическая или ферментативная: все биологические катализаторы – ферменты – вещества белковой природы, они ускоряют химические реакции, протекающие в клетке, в десятки и сотни тысяч раз. Им свойственны все законы катализа. Однако неорганический катализатор может применяться во многих различных производствах. Фермент же катализирует только одну реакцию или один вид реакций, т.е. более специфичен, чем неорганический катализатор. Фермент и реагент комплементарны друг к другу по принципу соответствия пространственных конфигураций молекул (принцип «ключ - замок»).