Модифицирование поверхности твердых носителей макромолекулами биополимеров. Белки, являясь одним из важнейших классов соединений, с химической точки зрения представляет собой высокомолекулярные соединения, состоящие из – аминокислот.
Именно этот факт послужил основой для использования их в качестве компонента для модифицирования поверхности сорбентов.
Решение этого вопроса основывается на применении казеина в качестве белкового компонента для иммобилизации на твердом носителе. Казеин – белок молока, фосфопротеин. В чистом виде представляет собой белый аморфный гигроскопический порошок без запаха и вкуса. Казеин проявляет широкий диапазон функциональных свойств, например, термостабильность, способность связывать воду, коагулировать. Кроме того, его адгезионные и поверхностно-активные свойства в большей степени обусловлены уникальным расположением гидрофобно-гидрофильных структур в молекуле белка, что играет существенную роль в вопросе иммобилизации.
Казеин состоит из смеси различных фракций, разделение которых осуществляют по степени растворимости в различных веществах при разной температуре, а также по электрофоретической подвижности (Тетин А 1979). Не фракционированный казеин. Группа белков – фосфопротеиды, осаждаемая из сырого молока при подкислении его до рН 4,6 при 200С. Содержит фосфор.
Группа S-казеинов. Основная группа белков казеина, осаждаемая в 0,4М растворе CaCl2 при рН=7 и температуре 0 – 40С, нерастворима в 406 М растворе мочевины. Обладает наибольшей из всех фракций казеина электрофоретической подвижностью, подразделяется на S1 S2- и S0-казеины. S1 – основная фракция S-казеинов, подобно -казеину не содержит цистеина. S2-имеет общие свойства как с S1-казеином, так и -казеином. Подобно -казеину S2 содержит два остатка цистеина, но как и S1-казеин S2 – казеин нерастворим в присутствии ионов кальция. S0- содержание этой фракции около 10% содержания S1-казеина.
Структура идентична структуре S1-казеина (исключение составляет расположение фосфатной группы). Содержание фракций казеина приведено в процентах от содержания общего казеина. -казеин.
Фракция растворима в 4,6 М растворе мочевины, но нерастворима в 3,3 М растворе мочевины при рН 4,6. В отличие от S1- и S2-казеинов эта фракция растворима при низких температурах и может в значительных количествах переходить из мицелл казеина в плазму. Это наиболее гидрофобная фракция казеина. -казеин. Фракция растворима в 0,4М растворе CaCl2 при рН 7,0 и температуре 0-40С. Отличительные свойства: имеет хорошую растворимость, не осаждается ионами кальция, что объясняется наличием в его молекуле большого количества лиофильных ОН-групп.
Содержит три углевода: галактозу, галактозамин и N-ацетилнейраминовую (сиаловую) кислоту. Группа  - казеинов. Фракция растворима в3,3 М растворе мочевины, но нерастворима в1,7М растворе мочевины при рН 4,7 после добавления (NH4)2SO4. 1-фракция идентична фрагменту  - казеина, состоящему из аминокислотных остатков в положении 29-209. 2-идентичен фрагменту  - казеина, состоящему из аминокислотных остатков в положении 106-209. 3-идентичен фрагменту - казеина, состоящему из аминокислотных остатков в положении 108-209 (Дьяченко П.Ф 1959). В нативном казеине [3] содержится 15,4% азота и 0,11% фосфора; много незаменимых аминокислот, таких как лейцин (9,2г), лизин (8,2г), аланин (масса указана в граммах аминокислоты на 100 г белка). В некоторых работах иммобилизацию молекул белка осуществляли на производных целлюлозы (сульфанилэтилового эфира целлюлозы, аминоэтилцеллюлозы, диальдегидцеллюлозы), поверхность которых была модифицирована глутаровым альдегидом.
В качестве белка использовали инсулин, рибозофосфатизомеразу, желатину, фермент протеазу Bacillus subtilis.
Полученные иммобилизованные препараты отличались стабильностью и достаточно высоким процентом сохранения активности. Способ получения иммобилизованного осахаривающего ферментного препарата включает в себя связывание осахаривающего фермента с нерастворимым носителем с помощью глутарового альдегида.
В качестве носителя используются гранулированный казеин, а связывание осуществляли в водной среде в присутствии яичного альбумина при соотношении компонентов : носитель (0,02-0,2):1; фермент: альбумин (0,2-1,5):1; глутаровый альдегид: фермент с альбумином (0,2-0,4):1. Для иммобилизации используют аминоглюкозидазу или – амилазу. Глутаровый альдегид используют в виде 50% водного раствора.
Предпочтительный размер частиц казеина составил 100-500 мкм. Таблица 2 Содержание аминокислотных остатков в отдельных фракциях казеина Аминокислота S1    Аспарагиновая кислота 14-16 9-10 9 11-12 Глутаминовая кислота 38-41 37-39 39 27 Гистидин 5 5-6 6-7 3 Аргинин 5-6 4-5 3-4 5 Лизин 14-15 11-12 12 9 Глицин 9-10 5 5 3 Серин 13-14 13-15 12-13 12-13 Треонин 5 9 10 13-14 Аланин 8-9 5-6 6 13-14 Цистин 0 0 0 2 Метионин 5 6 7 2 Валин 10-11 18-19 20 11 Лейцин 14-17 21 23 8 Изолейцин 11 10 8 11-12 Пролин 17-18 33-35 40-41 19 Фенилаланин 6-8 9 11 4 Тирозин 10 3-4 5 8 Триптофан 2 1 1 1 Полученный ферментный препарат представляет собой гранулированный казеин, покрытый белковым слоем альбумина, проницаемым для жидкости, и в этом же слое осахаривающий фермент поперечно сшит с альбумином яйца с помощью глутарового альдегида и сохранял ферментативную активность в переделах 53-67,8% 1.3.