Белки

Комитет здравоохранения г. Москвы Московское медицинское училище 37 Реферат Предмет Химия Тема Белки Выполнила студентка 1 курса, 12 группы Погребная Валерия Руководитель Шевырева И.А. Рецензент Тумайкина К.А. Москва 2003 год. План 1Строение стр.2Свойства 3Роль белков в организме 4Применение белков 5Список использованной литературы 6Рецензия 1 Белки это природные высокомолекулярные соединения биополимеры.

Они являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах разнообразные функции. Живая природа характеризуется рядом свойств, отличающих ее от неживой природы, и почти все эти свойства связаны с белками. Прежде всего для живых организмов характерно широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность.Последняя существует во времени и пространстве. Способность живых организмов воспроизводить себе подобных и многое другое также связаны с белками.

Белки, составляют основу, структуры и функций живых организмов. Установить химический состав белковых молекул, их строение помогло изучения продуктов гидролиза. Как установил немецкий исследователь, в результате гидролиза получается смесь различных аминокислот.Наиболее часто в составе белков встречаются 20 аминокислот, имеющих различное строение углеродного скелета, кроме карбоксильных и аминогрупп в состав молекул и аминокислот могут входить и другие функциональные группы ОН SH. Из написанных формул аминокислот видно, что все они содержат одинаковую группировку атомов, но отличаются составом радикала. 2 Поэтому аминокислоты можно выразить одной формулой В начале ХХв. Э.Фишер выдвинул полипептидную теорию общепринятой в науке.

Согласно этой теории в молекулах белков большее число остатков различных аминокислот связано с пептидной связью.Фишеру удалось на практике доказать наличие пептидных связей, синтезировав полипептид, состоящий из 18 аминокислот.

В дальнейшем ему вместе сего учениками увеличить число остатков до 19. Образование таких полипептидных цепочек возможно за счет аминных и карбоксильных групп аминокислот. Синтезируемые полипептиды хотя и расщиплялись ферментами, не обладали свойствами природных белков. В каждой белковой молекуле того или иного индивидуального белка своя строгая последовательность чередования различных остатков аминокислот, или различных аминокислотных звеньев.Общие для всех белковых молекул чередование большого числа аминных групп в полипептидной цепи различие между ними в том, что радикалы аминокислотных звеньев, расположенные вне полимерной цепи, разные.

Схематично последовательность аминокислотных звеньев можно представить так Последовательность соединения соединения аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, раскрывающая химическое строение, носит название первичной структуры молекулы белка. 3 Порядок химической связи аминокислотных звеньев наиболее существенная причина разнообразия белков. Можно предположить, что полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных звеньев, будет иметь линейное строение.

В действительности строго линейная полипептидная цепь присуща органическому числу белков. Такую структуру имеет фиброин белок натурального шелка. Исследования показали, что некоторые участки полипептидной цепи в молекулах появляющегося числа белков свернуты в виде спирали.В формировании и поддержании плотной спиральной конфигурации полипептидной цепи играют роль водородные связи между группами.

Такая пространственная структура полипептидной цепи называется вторичной структурой белка. В ней, как правило, сочетаются спиральные и линейные участки. Третичная структура белка дает представление об объеме, форме и о взаимном расположении участков радикалов аминокислотных звеньев, содержащих различные функциональные группы.Так при закручивании полипептидной цепи в спираль радикалы оказываются направленными наружу и близко расположенными друг от друга, то возможно воздействие между ними. Так, при сближение карбоксильной группы и аминогруппы может образоваться солевой мостик.

Важную роль в поддержании третичной структуры играют дисульфидные мостики - S S - они прочно фиксируют в пространстве расположение участков полипептидной цепи или цепей по отношению друг к другу. Между отдельными радикалами может возникнуть водородная связь.Третичная структура обуславливает биологическую активность белковой молекулы, которая непрерывно изменяет свою структуру под влиянием внешних условий.

Таким образом, белки имеют весьма сложное строение, и характеризуются полифункциональностью, что 4 отражается на их свойствах. 5 Свойства белков многообразны некоторые белки твердые вещества, не растворимые в воде и солевых растворах большинство белков жидкие или студенообразные вещества, растворимые в воде или солевых растворах.Белки из растворов осаждаются концентрированными растворами аммонийных солей и солей щелочных металлов.

Если к раствору куриного белка прилить раствор сульфата аммония, жидкость мутнеет и появляется осадок. При добавлении воды осадок белка растворяется. Добавление к раствору белка солей тяжелых металлов Hg, Pb и др. приводит к осаждению белка, не растворяющегося в воде. Поэтому для организма крайне вредны пары тяжелых металлов и солей.Осаждение белков происходит концентрированными минеральными кислотами , формалином и фенолом, а этиловым спиртом.

При слабом нагревании происходит полное разрушение белковых молекул и выделение летучих продуктов, имеющих запах жженых перьев. Этим свойством пользуются для обнаружения белков установления волокон белкового происхождения шерсть, шелк. Большинство белков обладает амфотерными свойствами, но имеются белки, у которых преобладают основные или кислотные свойства у них присутствуют радикалы, содержащие карбоксильную или аминогруппу.У таких белков имеется электрический заряд, и это используется в клиникобиохимических исследованиях белкового обмена, в частности при разделении белковых фракций методом электрофареза.

Электрический заряд на белковой макромолекуле появляется в результате диссоциации карбоксильных групп боковой цепи радикалов возникает отрицательный заряд 6 аминогруппы в радикалах в кислых растворах присоединяют протон и превращаются в положительные центры.Следовательно, в макромолекуле белка содержится множество плюсов и заряженных групп, и суммарный заряд зависит от их числа и соотношения групп.

При пропускании постоянного тока создается электрическое поле, в котором различные белки, несущие на себе определенные заряды, будут перемещаться с различной скоростью в направлении или полюса. Так удается разделить белки, учитывая их свойства. Еще одно важное свойства белков способность гидролизоваться. Гидролиз происходит по месту амидных связей при нагревании белка с раствором кислоты или щелочи.При гидролизе белков получают разные аминокислоты. 7 В организме животных и человека происходит гидролиз белков под влиянием ферментов пепсина, трипсина, при этом аминокислоты попадают в кровь и поступают в клетки организма, где образуются белки, необходимые данному организму.

Белкам свойственны некоторые цветные реакции, используемые для распознания белковых веществ. 1. Если к раствору белка прилить несколько капель р-ра медной соли и прибавить раствор щелочи, то получится раствор фиолетового цвета биуретовая р-я. 2. При действии на белки концентрированной азотной кислотой они приобретают желтый цвет ксантопротеиновая реакция.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов Каталитическая функция. Все известные в настоящее время биологические катализаторы ферменты являются белками. Эта функция белков является уникальной, определяющей скорость химической реакции в биологических системах. Питательная резервная функция.Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, явл. источниками питания для развития плода.

Основной белок молока также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь явл. предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина белка эритроцитов.В транспорте липидов принимают участие альбумины 8 сыворотки крови.

Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями. Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков антител, в ответ на поступление в организм бактерий, вирусов, токсинов. И другие функции сократительная, структурная, энергетическая. Индивидуальная специфичность белков.Белковые тела различных людей имеют индивидуальную специфичность.

Это подтверждается, в частности, образованием иммунных тел в организме человека при пересадке органов, в результате чего может возникнуть реакция отторжения пересаженного органа. Индивидуальные различия в составе белков передаются по наследству. Нарушение генетического кода в ряде случаев может явиться причиной тяжелых наследственных заболеваний. В организме постоянно происходит распад и синтез белков.Единственным источником синтеза нового белка являются белки пищи. После расщепления белков ферментами до аминокислот в пищеварительном тракте в тонком кишечнике происходит их всасывание.

Одновременно с аминокислотами могут частично всасываться и простейшие пептиды. Из аминокислот и простейших пептидов клетки синтезируют собственный белок, который характерен только для данного организма. Белки не могут быть заменены другими пищевыми веществами, так как их синтез в организме возможен только из аминокислот.Вместе с тем белок может замещать собой жиры и углеводы, т. е. использоваться для синтеза этих соединений. 9 Человек получает белок с пищей.

При введении чужеродных белковых веществ в кровь, минуя пищеварительный тракт, они не только не могут быть использованы организмом, но и приводят к ряду серьезных осложнений. При повторном введении чужеродного белка в кровь через 15-20 дней может наступить смерть. 10 В медицине применяются гидролизин, гидролизат казеина и аминопептид. 1. Гидролизин.Продукт, получаемый при кислотном гидролизе белков крови крупного рогатого скота.

Светло-коричневая пористая масса, легко растворимая в дистиллированной воде. Содержит все незаменимые аминокислоты. Он лишен антигенных свойств, что дает возможность вводить его больным, не зависимо от группы крови. Гидролизин можно вводить внутривенно, подкожно или через зонд в желудок, или тонкий кишечник. Суточная доза составляет 1,5-2 литра. Раствор перед введением подогревают до температуры тела. 2. Гидролизат казеина.Продукт, получаемый при кислотном гидролизе белка казеина.

Содержит все незаменимые аминокислоты. Выпускается в виде раствора прозрачной жидкости желто-коричневого цвета, без осадка. Содержит 0,85-1,1 общего азота. Применяют в качестве источника белка для парентерального питания человека. 3. Аминопептид. Раствор аминокислот и низших пептидов получается из полноценного белка.Жидкость соломенно-желтого или желтого цвета, прозрачная, без осадка, рН 5,7-6,7. При длительном хранении в растворе может появиться хлопьевидный осадок, растворимый при подогревании в воде температуры 85-100 С Содержит все незаменимые кислоты и является ценным средством для парентерального белкового питания.

Показания и противопоказания для применения такие же, как и для гидролизина и гидролизата казеина.Сохраняют при комнатной температуре. 11 ЛИТЕРАТУРА 1. Г.М.Чернобельская химия. 2. В.Н.Ярыгин биология. 3. С.А. Георгиева физиология. 4. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин биологическая химия. 5. М.Д.Машковский лекарственные средства. 12 Рецензия на реферат по органической химии Реферат написан на 10 печатных листах.

В нем все указано и учтено. Реферат хороший, методически правильный и готов к защите. Рецензент студентка 1 курса, 11 группы ММУ 9 Тумайкина К.А. 13.