Реферат Курсовая Конспект
Биологическая химия зачет за III семестр Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина - раздел Химия, Биологическая Химия (Зачет За Iii Семестр) ...
|
Биологическая химия (зачет за III семестр)
Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина?
-Содержит сульфгидрильную группу
-Содержит разветвленную углеводородную цепь
Содержит ароматическое кольцо
-Не имеет боковой цепи
-Содержит положительно заряженную боковую цепь
Что из указанного ниже относится к строению радикала цистеина?
-Содержит разветвленную углеводородную цепь
Содержит сульфгидрильную группу
-Содержит ароматическое кольцо
-Не имеет боковой цепи
-Содержит сульфометильную группу
Что из указанного ниже относится к строению радикала треонина?
-Содержит сульфгидрильную группу
-Содержит разветвленную углеводородную цепь
-Содержит ароматическое кольцо
-Не имеет боковой цепи
Содержит гидроксильную группу
Что из указанного ниже относится к строению радикала глутаминовой кислоты?
-Содержит сульфгидрильную группу
-Содержит разветвленную углеводородную цепь
Содержит отрицательно заряженную боковую цепь
-Не имеет боковой цепи
-Содержит положительно заряженную боковую цепь
Какая аминокислота из приведенных обладает кислотными свойствами?
-Лейцин
-Треонин
Глутамат
-Триптофан
-Метионин
Все аминокислоты оптически активны, за исключением:
-Cерина
-Аргинина
-Изолейцина
Глицина
-Гистидина
Нейтральной аминокислотой является:
-Аргинин
-Лизин
Серин
-Аспарагиновая кислота
-Гистидин
Какая аминокислота в растворе дает щелочную реакцию?
-Аспарагин
-Глутаминовая
-Лейцин
Аргинин
-Триптофан
Выберите аминокислоту с незаряженным полярным радикалом:
-Гистидин
-Валин
-Аланин
Глутамин
-Пролин
Первичная структура белка – это:
-Аминокислотный состав полипептидной цепи
Линейная структура полипептидной цепи, образованная ковалентными связями между б-амино- и б-карбоксильными группами аминокислот
-Порядок чередования аминокислот, соединенных дисульфидными связями в белке
-Структура полипептидной цепи, стабилизированная водородными связями между атомами пептидного остова
-Аминокислотная последовательность, образованная межмолекулярными связями
Основа первичной структуры белка:
-Последовательность нуклеотидов в полинуклеотидной цепи
-Последовательность доменов
Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
-Последовательность кетокислот
-Набор субъединиц
Первичную структуру белков определяют как:
-Количество полипептидов
Порядок аминокислот
-Взаимное расположение доменов
-Чередование б-спиралей и в-структур
-Пептидные связи между радикалами аминокислот
Какие типы связей или взаимодействий хар-ны для первичной структуры белка?
-Связь между карбоксильными и аминогруппами радикалов аминокислот
Дисульфидные связи между SH-группами цистеина
-Водородные связи между пептидными группировками
-Водородные связи между радикалами аминокислот
-Межрадикальные гидрофобные взаимодействия
Пептидная связь в белках:
-Является нековалентной
Копланарна
-Возможно вращение атомов вокруг нее
-Не является плоскостной
-Имеет цис-конформацию в б-спирали
Выберите правильное утверждение о формировании пространственной структуры белка:
-α-Спираль стабилизируется прежде всего множественностью гидрофобных взаимодействий
Структура стабилизируется Н-связями между отдельными участками полипептидной цепи
-Четвертичная структура формируется путем связывания глобулярных белков пептидными связями
-Дисульфидные связи образуются при формировании вторичной структуры
-Пространственная структура стабилизируется пептидными связями
Что понимают под третичной структурой белка?
-Локальную конформацию полипептидной цепи
Конформацию всей полипептидной цепи
-Порядок аминокислот в полипептидной цепи
-Совокупность нескольких протомеров в олигомерном белке
-Локальную конформацию полинуклеотидной цепи
Что из приведенного ниже относится ко вторичной структуре белка?
-Последовательность аминокислот в белке
Антипараллельная в-структура участка молекулы белка
-Связь белков с небелковыми группами
-Расположение всех аминокислот белка в трехмерном пространстве
-Взаимодействие с другими полипептидами
Третичная структура белка – это:
-Пространственная структура участка полипептидной цепи, стабилизированная нековалентными связями
Конформация пп цепи, которая стабилизируется нековалентными связями
-Последовательность аминокислот в полипептидной цепи
-Конформация белка, стабилизированная преимущественно ковалентными связями между радикалами аминокислот
-Способ укладки протомеров в олигомерном белке
Четвертичная структура белка – это:
-Способ укладки полипептидной цепи в пространстве
-Пространственное расположение участка полипептидной цепей
Пространственное расположение протомеров в олигомерном белке
-Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи
-Способ укладки полипептидной цепи в виде б-спиралей и в-структур
Высаливание – один из методов фракционирования белков. Выделите свойство белков, которое в наибольшей мере зависит от концентрации солей:
-Первичная структура молекулы
Гидратация молекулы
-Пространственная структура молекулы
-Форма белковой молекулы
Для получения нативных белков можно использовать метод:
-Электрофореза в геле с додецилсульфатом натрия
Осаждения с использованием сульфата аммония
-Осаждения с использованием хлорида ртути
-Осаждения с использованием концентрированной азотной кислоты
Метод обратимого осаждения белка – это:
-Ренатурация
-Электрофорез
-Хроматография
Высаливание
Высаливание – это:
-Осаждение белков солями тяжелых металлов
-Связывание белка специфическим лигандом
-Разрушение первичной структуры белка
Осаждение солями щелочных металлов
-Отделение белка от низкомолекулярных примесей
Подберите раствор соли для реакций обратимого осаждения белков:
Хлорид натрия
-Нитрат серебра
-Хлорид цезия
-Хлорид ртути
-Ацетат свинца
Конечные продукты гидролиза простых белков:
-Дипептиды
-Нуклеотиды
Аминокислоты
-Аминосахара
Какой метод позволяет следить за ходом гидролиза белка?
-Реакция Миллона
-Метод Акабори
-Метод Эдмана
Метод формолового титрования
-Метод гель-фильтрации
Что происходит с белком под действием трипсина?
-Обратимое осаждение
-Изменение заряда
-Изоэлектрическое осаждение
-Полный гидролиз
Неполный гидролиз
Для разделения пептидов гидролизата белков наиболее широко используется:
-Ультрацентрифугирование
-Гель-хроматография
Высоковольтный электрофорез
-Аффинная хроматография
-Блот-анализ
Гидролиз белка только до пептидов идет в присутствии:
-Дипептидазы
Эластазы
-Аминопептидазы
-Карбоксипептидазы
-Нуклеазы
Скорость гель-фильтрации белков зависит от:
-рН среды, в которой проводят гель-фильтрацию
-Растворимости белковых молекул
-Величины оптического вращения молекул
Размера разделяемых молекул
-Специфичности разделяемых молекул
Выберите метод, который позволяет отделить белок от низкомолекулярных примесей:
-Высаливание
-Изоэлектрическое осаждение
Гель-фильтрация
-Ионообменная хроматография
-Аффинная хроматография
Как называется процесс освобождения раствора белка от низкомолекулярных соединений?
-Гидролиз
-Фосфоролиз
Диализ
-Протеолиз
-Гликолиз
Разделение белков методом диализа основано на:
-Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов
-Способности белков связываться со специфическим лигандом
-Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония
-Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса
Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Разделение белков методом гель-фильтрации основано на:
-Способности белков осаждаться солями тяжелых металлов
-Способности белков связываться со специфическим лигандом
-Способности белков осаждаться в полунасыщенном растворе сульфата аммония
Неспособности белков проникать внутрь молекул сефадекса
-Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-Различиях в скорости движения белков в электрическом поле
Какое свойство белковой молекулы используют при разделении белков методом электрофореза на ацетатцеллюлозе?
-Способность изменять структуру в зависимости от рН раствора
Наличие заряда у молекулы белка
-Способность к ренатурации
-Изменение растворимости под действием спирта или ацетона
Смесь аминокислот, содержащая аланин, аспарагин, гистидин и глутаминовую кислоту, была подвергнута фракционированию методом электрофореза на бумаге при рН=7,0. Какая из аминокислот будет располагаться ближе к линии старта?
-Аспарагин
-Гистидин
Аланин
-Глутаминовая
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН < ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
-Мигрирует к аноду
Мигрирует к катоду
-Остаются на старте
-Образует биполярный ион
-Подвергается гидролизу
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН = ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
-Мигрирует к аноду
-Мигрирует к катоду
Останется на линии старта
-Образует биполярный ион
-Подвергается гидролизу
При разделении смеси пептидов методом электрофореза в условиях, где рН > ИЭТ пептида ГЛИ-СЕР-АСП-ПРО, последний:
-Мигрирует к катоду
Мигрирует к аноду
-Остается на линии старта
-Образует биполярный ион
-Подвергается гидролизу
Разделение белков методом ионообменной хроматографии основано на:
-Способности белков осаждаться под действием центробежной силы
-Способности белка специфически связываться с лигандом
-Способности белков осаждаться в насыщенном и полунасыщ-ом р-ре сульфата аммония
Способности заряженных групп белка взаимодействовать с заряженными группами полимеров-ионообменников
-Неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
-Способности белков передвигаться в электрическом поле
Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?
-Способность изменять пространственную структуру при изменении рН
-Способность денатурировать в концентрированных растворах неорганических кислот
Способность изменять заряд в зависимости от рН среды
-Способность растворяться в органических растворителях
Связывание белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру, используется при разделении белков методом:
-Ионообменной хроматографии
Аффинной хроматографии
-Гель-фильтрации
-Блот-анализа
-Распределительной хроматографии
Метод распределительной хроматографии позволяет разделить белки по:
-Величине заряда
-Молекулярной массе
-Размеру и форме
Растворимости в различных растворителях
Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:
-Нагреванием
-Ультрацентрифугированием
Избытком свободного лиганда
-Избытком аналогов белка
-Воздействием солей тяжелых металлов
В образовании сложноэфирной связи между белком и простетической группой в молекуле липопротеинов участвует аминокислота:
-Глицин
-Цистеин
-Гистидин
Треонин
-Глутамат
В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:
-Валин
Треонин
-Триптофан
-Фенилаланин
-Цистеин
Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?
-Рибоза
-Остаток фосфорной кислоты
-Ионы цинка
Галактоза
-Лецитин
В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:
-Гликозидная
-Фосфоэфирная
Ионная
-Дисульфидная
-Пептидная
Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:
-Аланин
-Аргинин
-Гистидин
Аспарагин
-Триптофан
Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:
-Блот-анализ
-Ионообменная хроматография
+Гель-хроматография
-Изоэлектрофокусирование
+Ультрацентрифугирование
Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:
-Адсорбционная хроматография
-Изоэлектрофокусирование
+Двухмерный электрофорез
-Ионообменная хроматография
+Гель-хроматография
Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?
-Молекулярноя масса
+Заряд молекулы
+Форма молекулы
-Вторичная структура
-Первичная структура
Выберите среды, в которых можно разделять белки методом электрофореза:
+Буферный раствор
+Полиакриламидный гель
-Нитроцеллюлоза
-Желатиновый гель
+Ацетатцеллюлоза
Белки на электрофореграмме можно выявить путем:
-Нагревания электрофореграммы при высокой температуре
+Окрашивания специфическими красителями
-Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами к искомому белку
+Использования блотинга с радиоактивным молекулярным зондом
-Проведения изоэлектрофокусирования
Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?
-Наличие водородных связей
+Наличие пептидных связей
+Нарушение конформации
-Повышение растворимости в воде
-Сохранение функциональной активности
Что происходит при денатурации белков?
+Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка
-Увеличение сродства к природным лигандам
+Изменение растворимости белка
+Разрыв дисульфидных связей
-Изменение молекулярной массы
Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.
нейтральной
Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и _______________.
аргинин
К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.
тирозин
В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ________________.
глутамат
Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.
изолейцин
Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:
-Высокой активности
+Термостабильности
-Зависимости активности от рН среды
+Способности смещать равновесие реакции
-Специфичности действия
Роль ферментов в катализе:
-Изменяют константу равновесия, способствуя образованию продуктов реакции
+Не расходуются и не образуются в процессе реакции
+Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции
+Понижают энергию активации реакции
-Не изменяют скорость достижения равновесия реакции
Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:
-Не изменяют равновесия химической реакции
+Их количество и активность можно регулировать in vivo
+Обладают высокой специфичностью
-Влияют на скорость химической реакции
+Катализируют реакции в физиологических условиях
Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:
+Концентрации неконкурентного ингибитора
-Температуры
+Концентрации конкурентного ингибитора
-рН среды
+Концентрации субстрата
В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:
-Пептидные
+Электростатические
+Гидрофобные
-Гликозидные
+Водородные
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9 Фруктозо-1,6-дифосфат + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат
10 Гистидин → Гистамин + СО2
8 Глутамат + Пируват → б-Кетоглутарат + Аланин
7 Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат
6 Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н+
0 Оксидоредуктаза
0 Изомераза
0 Трансфераза
0 Гидролаза
0 Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
10 Малат ↔ Фумарат + Н2О
8 (Гликоген) n + Н3РО4 → (Гликоген) n-1+ Глюкозо-1-фосфат
6 Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат
9 Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2
7 3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат
0 Лигаза
0 Изомераза
0 Трансфераза
0 Гидролаза
0 Лиаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
6 R–CH2–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H2O
7 Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А
8 2Н2О2 → 2Н2О + О2
9 АН2 + В → А + ВН2
10 АН2 + О2 → А + Н2О2
0Лиаза
0Пероксидаза
0Каталаза
0Дегидрогеназа
0Оксидаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
8 Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ
9 L-Глутамат ↔ D-Глутамат
7 Пируват → Ацетальдегид + СО2
6 Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин
10 Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+
0 Гидролаза
0 Лиаза
0 Трансфераза
0 Изомераза
0 Оксидоредуктаза
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9 Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ
8 Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород
7 Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород
6 Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы
10 Восстановление пероксида водорода с образованием воды
0 Оксигеназа
0 Оксидаза
0 Дегидрогеназа
0 Лигаза
0 Перокскидаза
Скорость химической реакции при повышении температуры на 10єС увеличивается в:
+2 раза
-3 раза
-4 раза
-8 раз
-16 раз
Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:
-45 – 55єС
-50 – 60єС
-20 – 30єС
+35 – 40єС
-70 – 80єС
График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:
-Гиперболы
+Колокола
-S-образный
-Ломаной линии
-Прямой линии
При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:
-Нулевого порядка
+Первого порядка
-Второго порядка
-Смешанного порядка
В условиях избытка субстрата скорость реакции:
-Не зависит от концентрации фермента
+Прямо пропорциональна концентрации фермента
-Сначала растет, затем остается на постоянном уровне
-Сначала падает, затем возрастает
-Сначала возрастает, затем падает
При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:
-Изменения конфигурации молекулы фермента
-Изменения конфигурации молекулы субстрата
-Гидролиза пептидных связей субстрата
+Изменения ионизации функциональных групп фермента
-Увеличения свободной энергии реакции
Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:
-Нарушается третичная структура энзима
-Нарушается вторичная структура энзима
-Нарушается конформация энзима
+Нарушается конфигурация энзима
-Разрушаются нековалентные связи
Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.
моль
Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.
{мкмоль;микромоль}
Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.
удельн*
Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ________.
катал*
Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.
молекулой
В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:
-Изменения конформации субстрата
+Изменения вторичной структуры фермента
-Сближения функциональных групп, участвующих в катализе
+Изменения конфигурации фермента
-Усиления комплементарности между энзимом и субстратом
В активном центре фермента имеются участки:
+Якорный
+Каталитический
-Коферментный
-Кофакторный
+Способствующий
Коферментами являются:
+Витамин К
+Нуклеотиды
+Металлы
-Витамин Е
+Глутатион
+Убихинон
+Витамин РР
-Витамин Д
Теория Кошленда предполагает:
-Изменение конфигурации и фермента, и субстрата
+Изменение конформации и фермента, и субстрата
-Изменение конформации только фермента
-Изменение конфигурации только субстрата
+Пространственную комплементарность энзима и субстрата
+Электростатическое соответствие энзима и субстрата
Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:
-Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе
+Занимает значительную часть молекулы фермента
-Комплементарен субстрату
+В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты
+В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты
-Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
Какие изоформы лактатдегирогеназы локализованы преимущественно в сердце?
+ЛДГ1
+ЛДГ2
-ЛДГ3
-ЛДГ4
-ЛДГ5
Этиленгликоль, который входит в состав антифриза, нередко служит причиной отравления. Для оказания первой помощи вводят внутривенно этиловый спирт. Каков механизм лечебного эффекта этанола?
-Конкурирует с этиленгликолем за аллостерический центр алкогольдегидрогеназы
+Конкурирует с этиленгликолем за активный центр алкогольдегидрогеназы
-Связывает этиленгликоль
-Тормозит всасывание этиленгликоля
-Ускоряет окисление этиленгликоля
При исследовании влияния салицилатов на активность фермента глутаматдегидрогеназы установлено, что с увеличением концентрации субстрата (глутамата) степень ингибирования не изменяется. Удалив ингибитор, активность фермента можно восстановить. Определите тип ингибирования:
-Неспецифическое
-Необратимое
-Обратимое конкурентное
+Обратимое неконкурентное
-Ингибирование по принципу обратной связи
Гликогенситаза – ключевой фермента синтеза гликогена, катализирующий последнюю стадию данного процесса. Глюкозо-6-фосфат – первый метаболит в ходе синтезе гликогена и может активировать гликогенсинтазу. Определите тип такой регуляции:
-Частичный протеолиз
+Активация предшественником
-Тотальный протеолиз
-Ингибирование по принципу обратной связи
-Перекрестная
-Фосфорилирование молекулы фермента
-Компартментализация
ермент пируваткиназа активируется путем отщепления фосфорной кислоты от ее молекулы. Данный механизм активации называется:
-Аллостерическая регуляция
+Ковалентная модификация молекулы фермента
-Присоединение или отщепление белков-ингибиторов
-Фосфорилирование
-Ограниченный протеолиз молекулы фермента
-Изостерическая регуляция
Активность ферментов в сыворотке крови при патологии может повышаться вследствие нижеуказанных причин, кроме:
-Гиперпродукции фермента клетками
+Увеличения активности фермента
-Некроза клеток
+Усиления скорости кровотока
-Повышения проницаемости клеточных мембран
+Отека тканей
Использование ферментов в терапии осложнено:
-Высокой специфичностью
+Антигенными свойствами биологических катализаторов
+Низкой стабильностью
+Трудностями получения чистых ферментных препаратов
-Наличием кумулятивного эффекта
+Сложностью проникновения фермента в клетку
На выход энзимов в кровь влияют приведенные ниже факторы, кроме:
-Градиента концентрации энзимов на границе раздела ткань – кровь
-Размера молекул энзимов
+Наличия активаторов энзимов
-Внутриклеточной локализации энзимов
+Продолжительности жизни энзимов
Иммобилизованным ферментам присущ целый ряд преимуществ перед неиммобилизованными, кроме:
-Высокой специфичности действия
-Простоты в обращении
+Возможности только однократного использования
+Высокой антигенности
-Возможности многократного использования
-Повышенной стабильности
-Возможности направленного транспорта
-Легкости удаления из реакционной среды
Для лечения различных заболеваний используют:
+Коэнзимы
+Энзимы
+Абзимы
-Летозимы
+Ингибиторы энзимов
В комплексном лечении бронхолегочных заболеваний применяются:
+Химотрипсин
-Пепсин
-Амилаза
+Трипсин
-Липаза
-Мальтаза
-Аргиназа
Для заместительной терапии при болезнях желудочно-кишечного тракта используются:
+Химотрипсин
+Амилаза
+Липаза
-Лактатдегидрогеназа
+Пепсин
-Аланинаминотрансфераза
+Трипсин
Приведённые утверждения характеризуют панкреатическую амилазу, за исключ.:
-расщепляет крахмал и гликоген до мальтозы
+расщепляет б-1,6-гликозидные связи
-расщепляет б-1,4-гликозидные связи
-присутствует в крови и моче
-имеет диагностическое значение
К раствору, содержащему сахарозу, лактозу и крахмал, добавили сок поджелуд. железы и инкубировали в оптим-ных условиях. Укажите продукт переваривания:
-глюкоза
-манноза
+мальтоза
-галактоза
-фруктоза
-лактулоза
Непереносимость молочного сахара возникает при недостаточности фермента:
-сахаразы
-мальтазы
-трехалазы
-амилазы
-б-декстриназы
+лактазы
В пристеночном переваривании углеводов участвуют ферменты, кроме:
+амилазы
-мальтазы
-сахаразы/ изомальтазы
-лактазы
-трехалазы
-б-декстриназы
Укажите механизм всасывания фруктозы в кишечнике:
-пиноцитоз
-рецептором опосредованный эндоцитоз
-пассивная диффузия
+облегчённая диффузия
-активный транспорт
Гексокиназа катализирует реакцию:
-Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ
-Глюкоза + НАДФН.Н+ → Сорбит + НАДФ+
-Пируват + НАД + + НS-КоА → Ацетил-КоА + НАДН.Н+ + СО2
+Глюкоза + АТФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ
-Глюкозо-6-фосфат + Н2О → Глюкоза + Н3РО4
Процесс катаболизма глюкозы до двух молекул лактата называют ____гликолизом.
анаэробным
Процесс окисления глюкозы до двух молекул пирувата называют _____гликолизом.
аэробным
Конечным продуктом гликогенолиза в печени является _____________.
глюкоза
Конечным продуктом фосфоролиза гликогена в мышцах является _____________, так как в миоцитах отсутствует фермент _____________. Впишите ответы через пробел
глюкозо-6-фосфат глюкозо-6-фосфатаза
Наследственное нарушение синтеза гликогена называется _____________.
агликогеноз*
Наследственные болезни накопления гликогена в клетках называют _____________.
гликогеноз*
Анаболизм и катаболизм связаны между собой на уровне регуляторов, коферментов, источников энергии и____________________.
субстратов
Реакции синтеза сложных веществ из более простых, идущие с затратой энергии, называются ____________________.
{анаболическ*;эндэргоническ*;эндотермическ*}
Метаболические пути бывают циклическими, разветвленными, в виде спирали и__________________.
линейн*
Синтез АТФ из АДФ и фосфата за счет энергии гидролиза макроэргического субстрата называется __________________фосфорилированием.
субстратным
Синтез АТФ за счет энергии переноса электронов по дыхательной цепи называется_________________фосфорилированием.
окислительным
Каково химическое различие между ФМН и ФАД?
+ФАД содержит дополнительный нуклеотид, азотистым основанием которого является аденин
-ФАД содержит рибофлавина больше, чем ФМН
-ФАД имеет дополнительную фосфатную группу у пентозы, связанной с аденином
-Содержат разные азотистые основания
Какие ферменты катализируют реакции биологического окисления, которые сводятся к отделению водорода от субстрата?
+Дегидрогеназы
-Цитохром c
-Оксидазы
-Пероксидазы
Какие реакции катализируют диоксигеназы?
+Включение в субстрат двух атомов кислорода
-Включение в субстрат гидроксильной группы
-Образование перекиси водорода
-Включение в субстрат одного атома кислорода
-Окисление субстрата с участием перекиси водорода
Какой кофермент входит в состав оксидоредуктаз, использующих в качестве акцептора водорода непосредственно кислород?
-НАД+
+ФАД
-Тиаминпирофосфат
-Пиридоксальфосфат
-Тетрагидрофолиевая кислота
-НАДФ+
В каких реакциях принимают участие пероксидазы?
-Перенос атомов водорода с одного субстрата на другой
+Окисление субстрата с участием перекиси водорода
-Перенос протонов из матрикса митохондрий
-Перенос электронов в дыхательной цепи и цепи микросомного окисления
-Перенос протонов в матрикс митохондрий
Указанные соединения содержат макроэргическую связь, кроме:
+Глицерофосфат
+Глюкозо-6-фосфат
-Ацетил-КоА
+Янтарная кислота
-Сукцинил-КоА
Выберите способы образования АТФ в митохондриях:
+Субстратное фосфорилирование
-Свободное окисление
-Фотосинтетическое фосфорилирование
-Перекисное окисление
+Окислительное фосфорилирование
Какие из указанных утверждений характеризуют АТФ?
-Пиримидиновый нуклеотид
+Синтезируется в митохондриях и цитозоле
-Имеет 2 ацилфосфатные связи
+Имеет 2 фосфоангидридные связи
+Свободная стандартная энергия гидролиза составляет 32 кДж/моль
АТФ используется клеткой для процессов:
+Проведения нервного импульса
-Распада веществ
+Активации молекул глюкозы, глицерола с участием киназ
+Передачи генетической информации
+Активного транспорта веществ через мембраны
Укажите компоненты адениловой системы клетки:
+цАМФ
+АТФ
+Неорганический фосфат
-ГМФ
-цГМФ
Укажите правильную последовательность работы ферментов пируватдегидрогеназного комплекса:
1Декарбоксилирование пирувата
2Перенос ацетильного остатка на КоА
3Дегидрирование дигидролипоевой кислоты
Установите правильную последовательность работы коферментов мультиферментного комплекса, осуществляющих окислительное декарбоксилирование пирувата и б-кетоглутарата:
1Активная форма витамина В1
2Липоевая кислота, окисленная форма
3Активная форма пантотеновой кислоты
4Активная форма витамина В2
5Активная форма витамина РР
Установите правильную последовательность следующих этапов цикла трикарбоновых кислот:
1Синтез цитрата
2Дегидрирование изоцитрата
3Окислительное декарбоксилирование б-кетоглутарата
4Субстратное фосфорилирование на уровне сукцинил-КоА
5Гидратация фумарата
6Дегидрирование малата
Расположите в правильной последовательности реакции дегидрирования в цикле Кребса:
1Образование б-кетоглутарата из изоцитрата
2Образование сукцинил-КоА из б-кетоглутарата
3Образование фумарата из сукцината
4Образование из малата оксалоацетата
Расположите в правильной последовательности этапы катаболизма пищевых веществ:
1Гидролиз топливных молекул в желудочно-кишечном тракте
2Окислительное декарбоксилирование пирувата
3Цикл лимонной кислоты
4Тканевое дыхание
5Окислительное фосфорилирование
Дегидрогеназы в цикле Кребса катализируют превращения:
+Изоцитрата в б-кетоглутарат
-Сукцинил-КоА в сукцинат
+Сукцината в фумарат
-Фумарата в малат
+б-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
+Малата в оксалоацетат
Каких этапы превращений в цикле Кребса сопровождаются образованием углекислоты?
+Изоцитрата в б-кетоглутарат
-Сукцината в фумарат
-Малата в оксалоацетат
-Сукцинил-КоА в сукцинат
-Фумарата в малат
+б-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
Какие превращения в ЦТК связаны с присоединением элементов воды?
-Цитрата в цис-аконитат
+Фумарата в малат
+Цис-аконитата в изоцитрат
-б-Кетоглутарата в сукцинил-КоА
-Сукцината в фумарат
-Малата в оксалоацетат
Какие из ферментов цикла Кребса являются пиридинзависимыми?
-Сукцинатдегидрогеназа
-Цитратсинтаза
-Фумаратгидратаза
+Малатдегидрогеназа
+Изоцитратдегидрогеназа
Какие ферменты цикла Кребса являются регуляторными?
+Изоцитратдегидрогеназа
-Фумаратгидратаза
+Цитратсинтаза
-Сукцинил-КоА синтетаза
-Малатдегидрогеназа
+б-Кетоглутаратдегидрогеназа
Сколько моль АТФ может быть синтезировано при окислении 1 моль субстрата в указанных процессах?
5Ацетил-КоА → б-Кетоглутарат
4Сукцинат → фумарат
6б-Кетоглутарат → оксалоацетат
01,5 моль
02,5 моль
07,5 моль
Сколько моль АТФ может быть синтезировано при окислении 1 моль субстрата в указанных процессах?
4Изоцитрат → оксалоацетат
5Сукцинат → малат
6Фумарат → СО2, Н2О
010 моль
01,5 моль
022,5 моль
Сколько моль АТФ может синтезироваться при окислении в митохондриях различных субстратов (аминокислоты) до конечных продуктов (СО2, Н2О)?
5Фенилаланин → фумарат
4Аргинин→ б-кетоглутарат
6Аспарагиновая кислота → оксалоацетат
027,5 моль
022,5 моль
020 моль
Какой из компонентов цепи переноса электронов ингибируется угарным газом?
-НАДН:убихинон оксидоредуктаза
-Убихинол:цитохром с оксидоредуктаза
+Цитохром с оксидаза
-Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
Какой из ингибиторов цепи переноса электронов действует на убихинол:цитохром с оксидоредуктазу?
+Антимицин А
-Ротенон
-Угарный газ
-Барбитураты
-Цианиды
Какой из ингибиторов цепи переноса электронов действует на сукцинат:убихинон оксидоредуктазу?
-Антимицин А
-Ротенон
-Угарный газ
-Барбитураты
+Малонат
Какие из ингибиторов цепи переноса электронов действуют на цитохром с-оксидазу?
-Ротенон
-Антимицин А
-Барбитураты
-Малонат
+Цианиды
Какой из компонентов цепи переноса электронов ингибируется малоновой кислотой?
-НАДН:убихинон оксидоредуктаза
+Сукцинат:убихинон оксидоредуктаза
-Убихинол:цитохром с оксидоредуктаза
-Цитохром с оксидаза
Какой фермент центральных метаболических путей активируется при низком уровне АТФ?
-Сукцинил-КоА синтетаза
-Фумаратгидратаза
-Малатдегидрогеназа
+Изоцитратдегидрогеназа
-Дигидролипоилацетилтрансфераза
Омыляемые липиды, в состав которых входит олигосахарид, называются ________.
ганглиозид*
Группа простых липидов, в состав которых входят одноатомный высший спирт и высокомолекулярная монокарбоновая (жирная) кислота, называются ____________.
воск*
Холестерол относится к классу __________________липидов.
неомыляем*
С точки зрения связи между спиртом и жирной кислотой, омыляемые липиды представляют собой________________________.
сложны* эфир*
Назовите сфинголипид, в состав которого входит этот радикал: ___________________.
сфингомиелин
Цереброзиды состоят из:
-Глицерола, 1 жирной кислоты и 2 остатков фосфорной кислоты
-Сфингозина, 2 остатков жирных кислот, остатка фосфорной кислоты и холина
+Сфингозина, 1 остатка жирной кислоты и 1 остатка глюкозы или галактозы
+Церамида и 1 остатка глюкозы или галактозы
-Церамида, олигосахарида и сиаловых кислот
Какому липиду соответствует эта формула?
+Ганглиозид
-Цереброзид
+Ганглиозид Gm-1
-Сфингофосфолипид
+Сфинголипид
+Гликолипид
Какому липиду соответствует эта формула?
+Холестерол
-Лизолецитин
+Холестерин
-Терпен
-Витамин Д
Какому липиду соответствует эта формула?
-Плазмалоген
+Диацилглицерол
+Пальмитоилолеоилглицерол
-Линоленопальмитостеарин
-Фосфатидилэтаноламин
-Триацилглицерол
-Ацетальфосфатид
Какому липиду соответствует эта формула?
+Фосфатидилинозитолдифосфат
-Фосфатидилинозитолтрифосфат
+Фосфатидилинозит-4,5-дифосфат
-Кефалин
-Фосфатидилсерин
-Фосфатидилинозитол
Является субстратом для синтеза витамина Д:
-Пальмитиновая кислота
-Ацетоацетат
+7-Дегидрохолестерол
-3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА
Все утверждения о каротиноидах верны, за исключением:
-В основе их строения лежит изопреновая группировка
-К ним относится витамин А
+Подвергаются омылению
-К ним относится в-каротин
-Относятся к полиизопреноидным соединениям наряду с терпеноидами
Терпеновая группировка:
-Субстрат для построения триацилглицеролов
-Субстрат для образования фосфолипидов
-Компонент эйкозаноидов
+Когда их 8, образуется в-каротин
-Подвергается расщеплению под действием панкреатической липазы
Укажите, к какой группе липидов относится вещество, в основе строения которого лежит группировка 2-метилбутадиен-1,3 (изопрен):
-Простой липид
-Воска
+Неомыляемые липиды
-Ганглиозиды
-Цереброзид
-Сфингофосфолипид
-Омыляемые липиды
Неомыляемые липиды:
-Подвергаются кислотному гидролизу
-Подвергаются щелочному гидролизу
+Не подвергаются щелочному гидролизу
-Сложные липиды
-Не подвергаются щелочному гидролизу, но подвергаются кислотному гидролизу
Какой представитель конъюгированных желчных кислот Вам известен?
-Литохолевая кислота
-Дезоксихолевая кислота
-Хенодезоксихолевая кислота
+Таурохолевая кислота
-Холевая кислота
Какой представитель первичных желчных кислот Вам известен?
-Литохолевая кислота
-Дезоксихолевая кислота
+Хенодезоксихолевая кислота
-Таурохолевая кислота
-Гликохолевая кислота
Какой представитель вторичных желчных кислот Вам известен?
+Литохолевая кислота
-Дезоксихолевая кислота
-Хенодезоксихолевая кислота
-Холевая кислота
-Гликохолевая кислота
Какое количество желчных кислот ежесуточно используется печенью путем рециркуляции:
-0,5 г
-20 г
-400 мг
Г
-1,2 кг
Какое количество желчных кислот ежесуточно образуется в печени взрослого человека из эфиров холестерола?
-12 г
-30 г
Г
-95 мг
-29,5 г
Какое количество желчных кислот ежесуточно транспортируется из печени в просвет тонкого кишечника?
-29,5 г
Г
-0,5 г
-95 мг
-1,2 кг
Желчные кислоты принимают участие в эмульгировании жира, потому что:
+Являются хорошими детергентами
-Нерастворимы в воде
+В составе их молекул есть гидрофильная и гидрофобная части
-Синтезируются в гепатоцитах
-В нижних отделах тонкого кишечника на них воздействуют бактерии
+Подвергаются конъюгации с аминокислотами
Гликохолевая кислота:
+Из всех форм желчных кислот является наиболее эффективным детергентом
-Образуется из холевой кислоты путем отщепления аминогруппы
+Образуется из холевой кислоты путем конъюгации с глицином
-Образуется из литодезоксихолевой кислоты
-Менее эффективна для эмульгирования жира, чем холевая кислота
+1
-3
-4
-Фосфолипаза А2 действует в другом месте
Выберите из нижеследующих утверждений правильное:
-Основная масса триацилглицеролов пищи всасывается без предварительного расщепления
-В результате гидролиза 2-моноацилглицеролов образуются глицерол и две молекулы высших жирных кислот
-Холестерол всасывается из просвета тонкого кишечниказа счет активного транспорта
+Для ферментативного расщепления эфиров холестерола в просвет тонкого кишечника из поджелудочной железы поступает специальный фермент – холестеролэстераза
Общим промежуточным метаболитом 2-моноацилглицерольного и глицеролфосфатного путей ресинтеза триацилглицеролов является ______________.
диацилглицер*
В ресинтезе фосфатидилэтаноламина (кефалина) с 1,2-диацилглицеролом взаимодействует _______________.
ЦДФ-этаноламин
Активацию жирной кислоты в энтероцитах катализирует________________.
{ацил-КоА синтетаза;ацил-КоАсинтетаза}
Дополните реакцию ресинтеза липидов в энтероцитах, указав название продукта: Диацилглицерол + ЦДФ-холин → ________________.
{фосфатидилхолин;лецитин}
Ацил-КоА-холестерол-ацилтрансфераза катализирует реакцию взаимодействия ________ с ________. В результате реакции образуется ________.Впишите ответы через пробел
холестер* ацил-КоА эфир* холестер*
Выберите нужную последовательность промежуточных сустратов данного метаболического пути в энтероцитах:
1Глицерол-3-фосфат
2Лизофосфолипид
3Фосфатидная кислота
4Диацилглицерол
Выберите нужную последовательность промежуточных субстратов этого метаболического пути в энтероцитах:
1Глицерол-3-фосфат
2Лизофосфолипид
3Фосфатидная кислота
4Диацилглицерол
Выберите нужную последовательность промежуточных субстратов этого метаболического пути в энтероцитах:
1лицерол-3-фосфат
2Лизофосфолипид
3Фосфатидная кислота
4Диацилглицерол
Выберите нужную последовательность событий, обеспечивающих переваривание липидов пищи:
1Эмульгирование
2Ферментативный гидролиз
3Мицеллообразование
4Всасывание
5Ресинтез
В 2-моноацилглицерольном пути ресинтеза триацилглицеролов принимают участие все приведенные соединения, кроме:
-1,2-Диацилглицерола
-Фосфатидной кислоты
-2-Моноацилглицерола
+Глицерола
-Пальмитоил-КоА
В ресинтезе липидов принимают участие все приведенные соединения, кроме:
+Желчных кислот
-Жирных кислот
-Фосфатидной кислоты
-2-Моноацилглицерола
-Глицерола
-Пальмитоил-КоА
Ресинтез эфиров холестерола в энтероцитах проходит с участием фермента:
+Ацил-КоА-холестерол ацилтрансферазы
-Лецитин-холестерол ацилтрансферазы
-Кишечной липазы
-Холестеролэстеразы
-Холестеролконвертазы
Общим промежуточным продуктом двух путей ресинтеза триацилглицеролов в энтероцитах является:
-2-Моноацилглицерол
-Глицерол-3-фосфат
-Фосфатидная кислота
+1,2-Диацилглицерол
-Глицерол
Выберите фермент, катализирующий данную реакцию:
-ЛХАТ
+Холинфосфотрансфераза
-Ацилтрансфераза
-Диацилглицероллипаза
-Ацилсинтетаза
Выберите фермент и его кофермент, если таковой имеется, который катализирует эту реакцию в в-окислении жирных кислот:
-Ацил-КоА дегидрогеназа (НАД+)
-Еноил-КоА гидратаза
+Ацил-КоА дегидрогеназа (ФАД)
-в-Гидроксиацил-КоА дегидрогеназа (НАД+)
-в-Кетоацил-КоА тиолаза (КоА-SH)
-Ацил-КоА декарбоксилаза
Выберите фермент и его кофермент, если таковой имеется, который катализирует эту реакцию в в-окислении жирных кислот:
+Еноил-КоА гидратаза
-Ацил-КоА дегидрогеназа (ФАД)
-в-Гидроксиацил-КоА дегидрогеназа (НАД+)
-в-Кетоацил-КоА тиолаза (КоА-SH)
-Еноил-КоА дегидрогеназа
-Еноил-КоА дегидратаза
Выберите фермент и его кофермент, если таковой имеется, который катализирует эту реакцию в в-окислении жирных кислот:
-Еноил-КоА гидратаза
+в-Гидроксиацил-КоА дегидрогеназа (НАД+)
-в-Гидроксиацил-КоА дегидрогеназа (ФАД)
-Ацил-КоА дегидрогеназа (ФАД)
-в-Гидроксиацил-КоА декарбоксилаза
-в-Кетоацил-КоА тиолаза (КоА-SH)
Выберите фермент и его кофермент, если таковой имеется, который катализирует эту реакцию в в-окислении жирных кислот:
-в-Кетоацил-КоА тиолаза (НАД+)
-в-Гидроксиацил-КоА дегидрогеназа (ФАД)
+в-Кетоацил-КоА тиолаза (КоА-SH)
-Ацил-КоА дегидрогеназа (ФАД)
-в-Гидроксиацил-КоА декарбоксилаза
-б-Кетоацил-КоА тиолаза (КоА-SH)
Что происходит в ходе в-окисления жирных кислот с исходным соединением в приведенной схеме, чтобы образовался продукт?
-Декарбоксилирование
+Расщепление с участием КоА-SH
-Дегидрирование
-Дегидратация
-Образование кетогруппы
-Изомеризация
Подерите соответствующие характеристики для ацил-КоА ацилтрансферазы наружной (А) и ацил-КоА ацилтрансферазы внутренней (Б): 1. Способствует расщеплению триацилглицеролов за счет стимуляции липазы; 2. Катализирует отщепление жирнокислотного радикала от КоА-SH на наружной митохондриальной мембране и присоединение его к карнитину; 3. Необходима для транспорта жирных кислот в кровотоке из мест хранения (жировой ткани) в периферические ткани, где они окисляются; 4. Обеспечивает попадание жирнокислотных радикалов в митохондриальный матрикс; 5. Снижает расщепление триацилглицеролов в адипоцитах за счет снижения активности липопротеинлипазы
-А – 4; Б – 5
А – 2; Б – 4
-А – 1; Б – 2
-А – 3; Б – 4
-А – 5; Б – 1
Сколько мол-л АТФ образ-ся во время полного в-окисления стеариновой кислоты?
-180
-140
+120
-98
Решите задачу и выберите правильный ответ. Полное в-окисление лауриновой кислоты, содержащей 12 С, приводит к образованию (….) молекул АТФ; при этом энергетический баланс составит (…) молекул АТФ:
-122, 120
+80, 78
-135, 134
-90, 89
Сколько молекул АТФ образуется при полном в-окислении одной молекулы арахиновой кислоты (С20:0) до СО2 и Н2О?
-140
-94
+134
-162
Нижеприведенные соединения необходимы для в-окисления жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, кроме:
+КоА-SH
+АТФ
+Карнитина
+ФАД
+НАД+
-НАДФ+
-ФМН
+
Биотина
Нижеперечисленные особенности метаболизма короткоцепочечных жирных кислот (с числом углеродных атомов меньше 12) действительно имеют место в клетках, кроме:
-Для проникновения в митохондрии с целью b-окисления им не требуется специальная транспортная система
-Их триацилглицеролы могут не гидролизоваться панкреатической липазой
-Окисляются в печени
-Депонируются в жировой ткани
+Находясь в составе пищи, увеличивают уровень кетоновых тел в крови
+Они не входят в состав грудного молока
+Они не входят в состав молозива
Нижеуказанные продукты образуются в результате в-окисления жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов, кроме:
-Сукцинил-КоА
-Пропионил-КоА
-Ацетил-КоА
-Метилмалонил-КоА
+b-Гидроксибутират
+Ацетоацетил-КоА
+b-Гидрокси-b-метилглутарил-КоА
Нижеперечисленные витамины и коферменты принимают участие в реакциях метаболизма пропионил-КоА до сукцинил-КоА, кроме:
+Никотиновая кислота
+Рибофлавин
+ТПФ
+Липоевая кислота
+ФАД
+ФМН
-B12
-Карбоксибиотин
+НАД+
Болезнь Рефзума развивается вследствие:
-Нарушенного превращения пристановой кислоты в фитановую кислоту
-Врожденного избытка рецепторов в пероксисомах для фитанатгидроксилазы
-Нарушения в-окисления фитановой кислоты
-Нарушения б-окисления длинноцепочечных жирных кислот
+Нарушенного превращения фитановой кислоты в пристановую кислоту
Арахидоновая кислота
-Холестерол
-Сквален
-Олеиновая кислота
Какое соединение является исходным субстратом для данного метаболического пути?
Какие гормоны подавляют синтез жирных кислот путем ингибирования ключевой реакции этого процесса?
-Глюкагон и инсулин
+Глюкагон и адреналин
-Только инсулин
-Те, которые стимулируют фосфорилирование ацетил-КоА карбоксилазы
-Те, которые стимулируют отщепление от белка-фермента небольшого фрагмента полипептидной цепи
Подберите соответствующие характеристики для в-окисления (А) и синтеза жирных кислот (Б): 1. Его исходный субстрат образуется в лизосомах; 2. За каждый виток длина жирнокислотной цепи уменьшается на 1 углеродный атом; 3. Необходимы коферменты ФАД и НАД+; 4. Необходимы коферменты – производные витаминов Н и РР; 5. Происходит в пероксисомах; 6. Промежуточные продукты связаны с ацилпереносящим белком; 7. Промежуточные продукты связаны с КоА-SH; 8. Промежуточные продукты связаны с ацилпереносящим белком и КоА-SH
-А – 2, 5, 7; Б – 4, 6, 8
А – 3, 5, 7; Б – 4, 6, 8
-А – 3, 4, 6; Б – 1, 2, 8
-А – 1, 2, 4; Б – 3, 8
Малонил-КоА оказывает регуляторное влияние на в-окисление жирных кислот, потому что:
-Является промежуточным метаболитом этого метаболического пути
-Стимулирует процесс переноса жирнокислотного радикала из цитозоля в матрикс митохондрий
+Является аллостерическим ингибитором карнитин-ацилтрансферазы
-Обеспечивает перенос ацетил-КоА из митохондрий в цитозоль
Какое из нижеследующих соединений является общим коферментом для в-окисления и биосинтеза жирных кислот:
-Ацилпереносящий белок
+КоА-SH
-НАД+
-ФАД
-Биотин
Аллостерическим активатором ключевого фермента синтеза жирных кислот – ацетил-КоА карбоксилазы – является:
-Малик-фермент
-НАД+/НАДН.Н+
+Цитрат
-Ацил-КоА
-Малат
Рассмотрите реакцию, происходящую в цитозоле клеток: Малат → Пируват. Какой кофермент обеспечивает ее успешное протекание и что с ним происходит в ходе реакции?
-НАДН.Н+ окисляется до НАД+
-Биотин превращается в карбоксибиотин
-КоА-SH превращается в ацетил-КоА
+НАДФ+ восстанавливается до НАДФН.Н+
-ФАД восстанавливается до ФАДН2
-ФМНН2 окисляется до ФАД
В состав полиферментного ацилсинтазного комплекса входят:
-Ацетил-КоА карбоксилаза
-3-Гидрокси-3-метилглутарил-КоА редуктаза
-Пальмитоил-КоА-карнитин ацилтрансфераза
+в-Гидрокисбутирилдегидратаза
+Кетоацилредуктаза
+Еноилредуктаза
Выберите вещества, участвующие в реакции образования кротонил-АПБ:
+в-Гидрокисбутирилдегидратаза
+в-гидрокисбутирил-АПБ
+Н2О
-Кетоацилредуктаза
-Малонил-АПБ
-в-Кетоацил-АПБ
-НАДФН.Н+
Выберите вещества, участвующие в реакции образования ацетоацетил-АПБ:
+Ацетил-кетоацил синтаза
+Малонил-АПБ
-Ацетиллипоевая кислота
-Биотин
-НАДФН.Н+
-АТФ
-НАД+
+СО2
Выберите всех необходимых участников синтеза в-гидрокисбутирил-АПБ:
-в-Гидрокисбутирил-АПБ дегидратаза
+Кетоацилредуктаза
-Кротонил-АПБ
+в-Кетоацил-АПБ
+НАДФН.Н+
На синтез лауриновой кислоты (12С) необходимо затратить:
-7 молекул ацетил-КоА и 7 молекул НАДФН.Н+
-8 молекул ацетил-КоА и 8 молекул НАДН.Н+
+6 молекул ацетил-КоА и 10 молекул НАДФН.Н+
-6 молекул ацетил-КоА и 12 молекул НАДФ+
Какое из приведенных ниже положений о триацилглицеролах плазмы крови верно?
-Они находятся там в связанном с альбумином состоянии
-Они подвергаются там расщеплению под действием гормон-чувствительной липазы
-Они поступают в адипоциты и там расщепляются
-Они поступают в гепатоциты, и там большая их часть подвергается расщеплению
+Большая их часть содержится в составе хиломикронов и ЛПОНП
Образование диацилглицеролов – непременный этап синтеза триацилглицеролов в клетках. Какое соединение предшествует образованию диацилглицерола?
-Ацетальфосфатид
-Моноацилглицерол
+Фосфатидная кислота
-Лизофосфатидилхолин
-Мевалоновая кислота
Какое низкомолекулярное азотсодержащее соединение препятствует депонированию триацилглицеролов в гепатоцитах?
+Холин
-Карнитин
-Креатинин
-Креатин
-Карнозин
Какие из нижеследующих процессов ослабляются после еды?
-Синтез триацилглицеролов в адипоцитах
+Мобилизация жирных кислот из депо
-Образование в печени НАДФН.Н+
-Образование в печени малонил-КоА
-Образование в печени ЛПОНП
+Гликогенолиз
+Образование глюкозы из аминокислот
Какие выражения соответствуют липопротеинам низкой плотности?
+Их высокий уровень в плазме крови повышает риск развития атеросклероза
-Их высокий уровень указывает на повышенную устойчивость к развитию атеросклероза
+Основным липидным компонентом в их составе является холестерол
+При электрофорезе их подвижность соответствует в-липопротеинам
-Одним из апопротеинов в их составе является апоА-I
-Обладают самой высокой подвижностью при электрофорезе липопротеинов
+Присутствуют в плазме крови утром натощак
-Обеспечивают обратный транспорт холестерола
+Обеспечивают клетки всех периферических тканей холестеролом
Какие выражения соответствуют липопротеинам высокой плотности?
-Их высокий уровень указывает на риск развития атеросклероза
+Их высокий уровень указывает на низкий риск развития атеросклероза
-При электрофорезе их подвижность соответствует в-липопротеинам
+Одним из апопротеинов в их составе является апоА-I
+Основным липидным компонентом в составе незрелых частиц являются фосфолипиды
+Присутствуют в плазме крови утром натощак
+Обеспечивают обратный транспорт холестерола
-Обеспечивают клетки всех периферических тканей холестеролом
-Служат источником жирных кислот для клеток
Какие выражения соответствуют липопротеинам очень низкой плотности?
+Основным липидным компонентом в их составе являются триацилглицеролы
+В состав зрелых частиц входит апоС-II
-Одним из апопротеинов в их составе является апоА-I
+В результате действия липопротеинлипазы превращаются в ЛППП
+Присутствуют в плазме крови утром натощак
-Обеспечивают обратный транспорт холестерола
-Обеспечивают клетки всех периферических тканей холестеролом
+Служат источником жирных кислот для клеток
– Конец работы –
Используемые теги: Биологическая, Химия, зачет, III, семестр, Что, указанного, Ниже, относится, строению, радикала, тирозина0.162
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Биологическая химия зачет за III семестр Что из указанного ниже относится к строению радикала тирозина
Если этот материал оказался полезным для Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
Твитнуть |
Новости и инфо для студентов