рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры
- Раздел Химия
- /
- БИОХИМИЯ
Реферат Курсовая Конспект
БИОХИМИЯ
БИОХИМИЯ - раздел Химия, Министерство Образования И Науки Российской Федерации Федеральное Аг...
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ и науки РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ
Бузулукский гуманитарно-технологический институт
(филиал) государственного образовательного учреждения
высшего профессионального образования
«Оренбургский государственный университет»
Кафедра биологии
Е.В. КРИВОЛАПОВА
БИОХИМИЯ
КУРС ЛЕКЦИЙ
Рекомендовано к изданию Редакционно-издательским советом
Бузулукского гуманитарно-технологического института (филиала)
государственного образовательного учреждения
высшего профессионального образования
«Оренбургский государственный университет»
Бузулук 2010
ББК 28.072
К-82
УБК 577.4
Рецензент: кандидат биологических наук, М.С.Малахова
Криволапова Е.В.
Биохимия: курс лекций
- Бузулук: БГТИ (филиал) ГОУ ОГУ, 2008. - 242 с.
Курс лекций включают в себя содержание лекционных занятий, контрольные вопросы и задачи контроля качества усвоения дисциплины, рекомендуемую литературу для изучения дисциплины. В него включены работы по разделам, необходимым для изучения биохимии студентов биологов.
Курс лекций предназначен для студентов третьего и четвертого курсов очной формы обучения специальности 020201 Биология.
© Криволапова Е.В., 2010
© БГТИ (ф) ГОУ ОГУ, 2010
Содержание
| 1 Введение | |
| 2. Аминокислоты, их строение и свойства | |
| 3. Строение и свойства белков. Методы их выделения и очистки | |
| 4. Химия нуклеиновых кислот | |
| 5. Ферменты | |
| 6. Ферментативная кинетика | |
| 7. Химия липидов | |
| 8. Химия углеводов | |
| 9. Витамины | |
| 10. Гормоны | |
| 11. Обмен веществ и энергии | |
| 12. Обмен углеводов | |
| 13. Синтез углеводов | |
| 14. Обмен липидов | |
| 15. Обмен белков | |
| 16. Обмен сложных белков: нуклеопротеидов и хромопротеидов. | |
| 17. Обмен сложных белков. Цикл мочевины. | |
| 18 Взаимосвязь обмена белков, жиров и углеводов. Обмен воды и минеральных солей. | |
Введение
Предмет биохимии
Современная биохимия охватывает большую область человеческого знания. В связи с огромным объемом фактического материала и разнообразием… 1. Статистическую, занимающуюся исследованием химического (качественного и… 2. Динамическую, изучающую превращения химических соединений и взаимосвязанных с ними превращений энергии в процессе…История развития биохимии.
1. “Протобиохимия”. Концепции процессов жизнедеятельности и их природы, развиваемые в древности, античности, в период средневековья. Концепции… 2. Экспериментальное изучение процессов жизнедеятельности в 17-18 вв. Первые… 3. “Новая химия” и изучение методами химии живых организмов и процесс жизнедеятельности. Первый кризис методологии в…Методы изучения
Обмен веществ на уровне целого организма изучают путем определения количества вещества, поступившего в организм и выделившегося из него. Обмен… Обменные процессы на уровне отдельного органа изучают методом ангистомии,… Метод переживающих тканей предполагает выделение их из организма и содержание их в среде, обеспечивающей нормальное…Значимость биохимии как науки.
Фармацевтическая промышленность использует результаты биохимических исследований для производства различных препаратов: витаминов, ферментов,… В сельском хозяйстве биохимию используют для борьбы с насекомыми-вредителями,… В генетике только благодаря использованию биохимических процессов и реакций возможно выделение генов, расшифровка…Элементарный состав белков.
В настоящее время установлено, что в живой природе не существует небелковых организмов. Белки наиболее важная часть веществ, входящих в состав… Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, образующие при гидролизе… В организмах обнаружено свыше 60 химических элементов, которые названы биоорганическими – это С, Н, N, О, S, P,…Аминокислотный состав белков
Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы.… Таблица 1 Важнейшие α-аминокислоты Аминокислота …Классификация аминокислот
Классификация аминокислот по R-группам
1. Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин
2. Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин
3. Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота
4. Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин
Классификация аминокислот по функциональным группам
1) Алифатические
a) Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин
b) Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
c) Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
d) Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
e) Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд
f) Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин
2) Ароматические: фенилаланин, тирозин
3) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
Общие химические свойства
Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства,… NH3+– CRH – COO- + НС1 → [NH3+– CRH – COOН]С1Электрофильно-нуклеофильные свойства.
1) Реакция ацилирование – взаимодействие со спиртами: NаОН NH3+– CRH – COO- + СН3ОН + НС1 → Н2О + [NH3+– CRH – COOСН3]С1 →Внутримолекулярное дезаминирование.
NH3+– 0CH – COO- аспартатаммиаклиаза -ООС –-1С – Н | ||Строение и свойства белков. Методы их выделения и очистки
Содержание белков в органах и тканях
Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы животных. Источником белка являются также микроорганизмы и растения. Большинство белков хорошо растворимо в воде. Некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани нерастворимые в воде были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани, сыворотки крови, яйца.
В мышцах, легких, селезенке, почках на долю белков приходится более 70–80% от сухой массы, а во всем теле человека – 45% от сухой массы (Т.3). В отличие от животных тканей в растениях содержится значительно меньше белков (Т. 4).
Таблица 3. Содержание белков в органах и тканях человека
| Органы и ткани | Содержание белков, % | Органы и ткани | Содержание белков, % | ||
| От сухой массы | От общего количества белка тела | От сухой массы | От общего количества белка тела | ||
| Кожа | 11,5 | Почки | 0,5 | ||
| Кости (твердые ткани) | 18,7 | Поджелудочная железа | 0,1 | ||
| Зубы (твердые ткани) | 0,1 | Печень | 3,6 | ||
| Поперечнополосатые мышцы | 34,7 | Пищеварительный тракт | 1,8 | ||
| Мозг и нервная ткань | 2,0 | Жировая ткань | 6,4 | ||
| Сердце | 0,7 | Селезенка | 0,2 | ||
| Лекгие | 3,7 | Все тело |
Таблица 4. Содержание белка в органах и тканях животных и растений
| Органы животных | Содержание белков, % от массы свежей ткани | Органы растений | Содержание белков, % от массы свежей ткани |
| Мышцы | 18-23 | Семена | 10-13 |
| Печень | 18-19 | Стебли | 1,5-3,0 |
| Селезенка | 17-18 | Листья | 1,2-3,0 |
| Почки | 16-18 | Корни | 0,5-3,0 |
| Легкие | 14-15 | Фрукты | 0,3-1,0 |
| Мозг | 7-9 |
Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество представлен 50–54% углерода, 21–23% кислорода, 6,5–7,3% водорода, 15–17% азота и до 0,5% серы. В составе некоторых белков присутствуют в небольших количествах фосфор, железо, марганец, магний, йод и др.
Таким образом, помимо углерода, кислорода и водорода, входящих в состав почти всех органических полимерных молекул, обязательным компонентом белков является азот, в связи с чем, белки принято обозначать как азотсодержащие органические вещества. Содержание азота более или менее постоянно во всех белках (в среднем 16%), поэтому иногда определяют количество белка в биологических объектах по содержанию белкового азота.
Биологические функции белков
3.2.1 Каталитическая (ферментативная) функции Все биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40°С, и значениях…Классификация белков
В настоящее время еще не разработана стройная система номенклатуры и классификации белков. Традиционная классификация белков по группам, основанная, скорее, на случайных показателях (физико-химические свойства, форма молекул, локализация и происхождение, аминокислотный состав), уже не отвечает полностью возросшему уровню знаний о их структуре и функциях. Из огромного количества природных белков структура и функции расшифрованы для относительно небольшого числа (не более нескольких сотен), и поэтому структура и функции белков пока не могут служить основой для их рациональной классификации. Пожалуй, только для одной группы белков, обладающих способностью катализировать химические реакции, т.е. ферментов, разработана стройная система номенклатуры и классификации, в основу которой положены типы катализируемых химических реакций и химическая природа реагирующих веществ. Однако полностью идентифицированные до сих пор ферменты также составляют незначительную долю белков (ферментов описано более 3000). Тем не менее, функциональный принцип, рекомендуемый некоторыми авторами, хотя и не может служить универсальной основой для классификации всех белков, представляет определенный интерес. В соответствии с функциональным принципом различают 12 главных классов белков:
1) каталитически активные белки (ферменты);
2) белки-гормоны (хотя есть и стероидные гормоны);
3) белки-регуляторы активности генома;
4) защитные белки (антитела, белки свертывающей и антисвертывающей систем крови);
5) токсические белки;
6) транспортные белки;
7) мембранные белки;
8) сократительные белки;
9) рецепторные белки;
10) белки-ингибиторы ферментов;
11) белки вирусной оболочки;
12) белки с иными функциями.
Были предприняты также попытки классифицировать белки, исходя из особенностей вторичной и третичной структуры. В соответствии с этим различают α-, β-, α+β- и α/β-белки. α-Белки содержат только α-спирали (не менее 60%), β-белки – только β-структуры (не менее двух антипараллельных цепей), α+β-белки – те и другие структуры в пределах одной полипептидной цепи (пример – молекулы лизоцима), а класс α/β-белков содержит множество α- и β-структур, чередующихся вдоль полипептидной цепи или домена.
Старая классификация белков с краткой характеристикой новых данных о структуре, составе и свойствах отдельных представителей.
Простые белкипостроены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.
Сложные белки– это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.
Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).
Структуры белка
Получены доказательства предположения К. Линдерстрёма-Ланга о существовании 4 уровней структурной организации белковой молекулы: первичной,… Первичная структура белка. К настоящему времени расшифрована первичная… Для определения первичной структуры полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный…Определение С-концевой аминокислоты методом Акабори
Гидразин, вызывая распад чувствительных к нему пептидных связей полипептида, реагирует со всеми аминокислотами, за исключением С-концевой аминокислоты, поскольку ее карбоксильная группа не участвует в образовании пептидной связи. При этом образуется смесь аминоацилгидразинов и свободной С-концевой аминокислоты. Последнюю после обработки всей смеси ДНФБ отделяют и идентифицируют хроматографически, для чего образовавшиеся динитрофенилпроизводные аминоацилгидразинов предварительно экстрагируют уксусно-этиловым эфиром.
С-концевую аминокислоту идентифицируют также путем обработки полипептида восстанавливающим агентом, например боргидридом натрия. В простейшей форме эту процедуру можно представить в следующем виде:
Определение С-концевой аминокислоты боргидридом натрия
Следующий этап работы связан с определением чередования (последовательности) аминокислот внутри полипептидной цепи. Для этого сначала проводят… Ферментативные методы гидролиза основаны на избирательности действия… Дальнейшие задачи – установление последовательности расположения аминокислот в каждом из выделенных пептидов,…Рис. 2. Образование водородной связи
Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя (рис. 3).
Рис. 3.β-Структура полипептидных цепей.
В природе существуют белки, строение которых, однако, не соответствует ни β-, ни α-структуре. Типичным примером таких белков является коллаген – фибриллярный белок, составляющий основную массу соединительной ткани в организме человека и животных.
Методами рентгеноструктурного анализа в настоящее время доказано существование еще двух уровней структурной организации белковой молекулы, оказавшихся промежуточными между вторичной и третичной структурами. Это так называемые надвторичные структуры и структурные домены. Домен – это компактная глобулярная структурная единица внутри полипептидной цепи. Домены могут выполнять разные функции. Открыто много белков (например, иммуноглобулины), состоящих из разных по структуре и функциям доменов, кодируемых разными генами.
Третичная структура белка. Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
| Рисунок 4. Модель третичной структкры молекулы миоглобина. Латинскими буквами обозначены структурные домены, красным цветом - ген |
В настоящее время получены доказательства, что в стабилизации пространственной структуры белков, помимо ковалентных связей (пептидные и дисульфидные связи), основную роль играют так называемые нековалентные связи. К этим связям относятся водородные связи, электростатические взаимодействия заряженных групп, межмолекулярные ван-дер-ваальсовы силы, взаимодействия неполярных боковых радикалов аминокислот, так называемые гидрофобные взаимодействия и т.д.
Третичная структура белка после завершения его синтеза в рибосомах формируется автоматически самопроизвольно при взаимодействии радикалов аминокислот с молекулами воды, и полностью предопределяется первичной структурой.
Рис. 5.Типы нековалентных связей, стабилизирующих третичную структуру белка.
а - электростатическое взаимодействие; б - водородная связь; в - гидрофобные взаимодействия неполярных групп; г - диполь-дипольные взаимодействия; д - дисульфидная (ковалентная) связь.
Четвертичная структура белка.Под четвертичной структурой подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Многие функциональные белки состоят из нескольких полипептидных цепей, соединенных валентными связями, а нековалентными (аналогичными тем, которые обеспечивают стабильность третичной структуры). Каждая отдельно взятая полипептидная цепь, получившая название протомера, мономера или субъединицы, чаще всего не обладает биологической активностью. Эту способность белок приобретает при определенном способе пространственного объединения входящих в его состав протомеров, т.е. возникает новое качество, не свойственное мономерному белку. Образовавшуюся молекулу принято называть олигомером (или мультимером).
Олигомерные белки чаще построены из четного числа протомеров (от 2 до 4, реже от 6 до 8) с одинаковыми или разными молекулярными массами – от нескольких тысяч до сотен тысяч. В частности, молекула гемоглобина состоит
из двух одинаковых α- и двух β- полипептидных цепей, т.е. представляет собой тетрамер. Молекула гемоглобина содержит четыре полипептидные цепи, каждая из которых окружает группу гема – пигмента, придающего крови ее характерный красный цвет.
Все биологические свойства белков (каталитические, гормональные, антигенные и др.) связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия (термические, физические, химические), приводящие к нарушению этой конформации молекулы (разрыв водородных и других нековалентных связей), сопровождаются частичной или полной потерей белком его биологических свойств.
Основными силами, стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между протомерами, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности – универсальному принципу, свойственному живой природе.
Таким образом, имеются все основания для подтверждения мнения о существовании 4 уровней структурной организации белков. Поэтому выяснение структуры разнообразных белков может служить ключом к познанию природы живых систем. На этом пути научного поиска могут быть решены также многие проблемы наследственных заболеваний человека, в основе которых лежат дефекты структуры и биосинтеза белков.
Некоторые исследователи склонны рассматривать существование пятого уровня структурной организации белков. Это полифункциональные макромолекулярные комплексы, или ассоциаты из разных ферментов, получивших название метаболонов, и катализирующих весь путь превращений субстрата (синтетазы высших жирных кислот, пируватдегидрогеназный комплекс, дыхательная цепь).
Физико-химические свойства белков
Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в… Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и… Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление,…Молекулярная масса белков. Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. Такие полипептидные цепи получили название субъединиц.
Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснена для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.). На практике наиболее часто используются методы седиментационного анализа, где определение молекулярной массы белков проводят в ультрацентрифугах и вычисляют её по скорости седиментации молекул белка или седиментационному равновесию.
Форма белковых молекул. Данные различных видов анализа указывают на существование в природе глобулярных (шарообразных) и фибриллярных (нитевидных) белков. В настоящее время общие представления о форме белковых молекул в основном подтвердились, однако только современные методы исследования позволили установить детали пространственной конфигурации (трехмерной структуры) белковых молекул. Благодаря применению сканирующей микроскопии и рентгеноструктурного анализа удалось в деталях расшифровать не только полную пространственную структуру, форму, но и степень асимметрии белковых молекул во всех трех измерениях. Оказалось, что даже глобулярные белки крови (гемоглобин, альбумины и глобулины) являются асимметричными в указанных измерениях.
Денатурация белков.Природные белковые тела наделеныопределенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды.Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства.
Таким образом, под денатурацией следует понимать нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С (рис.6).
Внешние проявления денатурации сводятся к потере растворимости, особенно в изоэлектрической точке, повышению вязкости белковых растворов, увеличению количества свободных функциональных SH-групп и изменению характера рассеивания рентгеновских лучей. Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение или полная потеря белком его биологической активности (каталитической, антигенной или гормональной). При денатурации белка, вызванной 8М мочевиной или другим агентом, разрушаются в основном нековалентные связи (в частности, гидрофобные взаимодействия и водородные связи).
Рис. 6.Денатурация белковой молекулы (схема).
а - исходное состояние; б - начинающееся обратимое нарушение молекулярной структуры; в - необратимое развертывание полипептидной цепи.
Рис. 7.Денатурация и ренатурация рибонуклеазы (по Анфинсену).
а - развертывание (мочевина + меркаптоэтанол); б - повторное свертывание.
При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы (рис. 7), включая биологическую активность. Таким образом, при денатурации белковая молекула полностью теряет биологические свойства, демонстрируя тем самым тесную связь между структурой и функцией. Для практических целей иногда используют процесс денатурации в «мягких» условиях, например при получении ферментов или других биологически активных белковых препаратов в условиях низких температур в присутствии солей и при соответствующем значении рН. При лиофилизации белков (высушивание в вакууме путем возгонки влаги из замороженного состояния) для предотвращения денатурации часто пользуются химическими веществами (простые сахара, глицерин, органические анионы).
Изоэлектрическая и изоионная точки белков. В изоэлектрической точке суммарный заряд белков, обладающих амфотерными свойствами, равен нулю и белки не перемещаются в электрическом поле. Зная аминокислотный состав белка, можно приближенно определить изоэлектрическую точку (pI); pI является характерной константой белков. Изоэлектрическая точка большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5 до 7,0, что свидетельствует о частичном преобладании кислых аминокислот. Однако в природе имеются белки, у которых значения изоэлектрических точек лежат в крайних значениях рН среды. В частности, величина рI пепсина (фермент желудочного сока) равна 1, а сальмина (основной белок из молоки семги) – почти 12.
В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы в растворе и легко выпадают в осадок. Изоэлектрическая точка белка в сильной степени зависит от присутствия в растворе ионов солей; в то же время на ее величину не влияет концентрация белка.
В химии белков существует понятие «изоионная точка белка». Раствор белка называется изоионным, если он не содержит никаких других ионов, кроме ионизированных остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующихся при диссоциации воды. Для освобождения белка от посторонних ионов обычно его раствор пропускают через колонку, наполненную смесью анионо- и катионообменников. Изоионной точкой данного белка принято называть значение рН изоионного раствора этого белка:
[Н]+ + [Р] Z = [ОН]-
где [Р] – молярная концентрация белка; Z – средний заряд молекулы. Согласно этому уравнению, изоионная точка белка зависит от его концентрации. Очевидно, поэтому белок, за исключением случая, когда рI равно 7, не может быть одновременно изоэлектрическим и изоионным.
Кислотно-основные свойства.Белки, как и аминокислоты, являются полиамфолитами, проявляя кислотные свойства за счет неионизированных группы – СООН, аммонийных групп – NН3+, тиольных групп – SН. Основные свойства белки проявляют за счет групп –СОО-, аминогрупп –NН2 и др. в водных растворах в зависимости от рН среды белки могут находиться при рН=рI белка в молекулярной, т.е. нейтральной форме, при рН < рI белок проявляет катионные свойства, а при рН > рI проявляется анионная форма.
NН3+ – Рrot – СОО- ↔ NН3+ – Рrot – СОО- ↔ NН3+ – Рrot – СОО-
|+ | |
RН2 RН R-
рН < рI рН = рI рН > рI
катион белка молекула белка анион белка
В зависимости от аминокислотного состава белки подразделяются на «нейтральные» ( рI = 5,0-7,0), «кислотные» ( рI < 4,0) с повышенным содержанием аспарагиновой и глутаминовой кислоты, и «основные» с повышенным содержанием аргинина, лизина или гистидина( рI >7,5). На основе белков в организме действуют буферные свойства белков.
Буферные свойства белков обусловлены наличием в составляющих их аминокислотах (карбоксикислотах) аминогруппы (NH2-группы). Благодаря ней аминокислоты могут реагировать не только как слабые кислоты, но и как основания, то есть сами проявлять буферные свойства, присоединяя или отдавая ион водорода. Отщепляемый от карбоксильной группы протон может присоединиться к аминогруппе. В результате – молекула аминокислоты принимает дипольную форму (или форму цвиттер-иона), заряжаясь с одной стороны отрицательно, а с другой – положительно, но оставаясь в целом нейтральной. Именно в этой форме аминокислота и проявляет свои буферные свойства. При повышении концентрации протонов в среде (снижение рН) они фиксируются карбоксильной группой, а молекула оказывается положительно заряженной. Наоборот, при падении концентрации протонов третий протон с положительно заряженной стороны молекулы отдается, а вся молекула заряжается отрицательно. Аминокислота диссоциирует с образованием протона и диссоциированной карбоксильной группы.
NН2–R–СООН ↔ NН2–R–СОО- + Н+
Или аминогруппа принимает свободный протон и приобретает форму цвиттер-иона. В избытке протонов молекула заряжается положительно:
Н+ + NH2–R–СOО– ↔ NH3+ –R – СOО–
При дефиците протонов - молекула приобретает отрицательный заряд:
NН3+–R–СОО– ↔ Н+ + NН2–R–СОО–
Буферные свойства белков проявляются в связывании не только протонов, но и других заряженных частиц. Основная масса поступающих в кровоток веществ (красители, жирные кислоты, липиды, водорастворимые наркотики, релаксанты) связывается с белками, проявляя конкурентные отношения. Естественно, при этом уменьшается буферная емкость белков в отношении протонов, и высокая концентрация последних затрудняет освобождение и ослабляет действие веществ, образующих положительные заряды.
Белки активно вступают в химические реакции. Это свойство связано с тем, что аминокислоты, входящие в состав белков, содержат разные функциональные группы, способные реагировать с другими веществами. Важно, что такие взаимодействия происходят и внутри белковой молекулы, в результате чего образуется пептидная, водородная, дисульфидная и другие виды связей. К радикалам аминокислот, а, следовательно, и белков, могут присоединяться различные соединения и ионы. Белки обладают большим сродством к воде, то есть они гидрофильны. Это значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в осадок. Величина гидратной оболочки зависит от структуры белка. Например, альбумины более легко связываются с молекулами воды и имеют относительно большую водную оболочку, тогда как глобулины, фибриноген присоединяют воду хуже, и гидратная оболочка и них меньше. Таким образом, устойчивость водного раствора белка определяется двумя факторами: наличием заряда белковой молекулы и находящейся вокруг нее водной оболочки. При удалении этих факторов белок выпадает в осадок. Данный процесс может быть обратимым и необратимым. Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых, он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требуется солей. Так, глобулины, имеющие крупные и тяжелые молекулы и небольшую водную оболочку, выпадают в осадок при неполном насыщении раствора солями, а альбумины как более мелкие молекулы, окруженные большой водной оболочкой — при полном насыщении. Необратимое осаждение связано с глубокими внутримолекулярными изменениями структуры белка, что приводит в потере ими нативных свойств – денатурации, которая влечет потерю растворимости, биологической активности и т.д. Необратимое осаждение можно вызвать кипячением, действием концентрированными растворами некоторых из минеральных и органических кислот, солями тяжелых металлов.Гидролиз белка достигается при помощи кипячения белка с сильными минеральными кислотами (кислотный гидролиз) или основаниями (щелочной гидролиз). Но щелочной гидролиз редко используется из-за неустой-чивости многих аминокислот в этих условиях. Проводят его при нагревании до 1100С в запаянной ампуле с 20% соляной кислотой в течение 24 ч. В организме он протекает при участии пептидаз в липосомах. Гидролиз может быть частичным (до пептидов) или полным (до аминокислот). В организме гидролиз белков осуществляется целым набором ферментов, каждый из которых расщепляет ту или иную связь. Карбоксипептидаза отщепляет от белка С-концевую кислоту, трипсин гидролизует связь образованную аминокислотами с неполярным (гидрофобным) заместителем, химотрипсин – связь, образованную между фенилаланином, тирозином, триптофаном с другими аминокислотами. В организме белки гидролизуются полностью. О H О Н О || | || | || NH2— СН—С—N—СH—С—N—СН—С— ·· + nH2O ↔ ОН- + | | | R1 R2 R3 O O О || || ||·· + NH2—СН—С— ОН+ NH2—СН—С—ОН + NH2—СН—С—ОН + ·· | | | R2 R3 R1Белки, содержащие аспарагиновую и глутаминовую кислоту, вступают в реакцию амидированиябелков, при которой обезвреживается аммиак:
NН3+ – Рrot – СОО- + NН3 ↔ NН3+ – Рrot – СОО-
|+ | + Н2О
СН2 – СООН СН2 – СОNН2
Окислительно-восстановительные свойства. Белки относительно устойчивы к мягкому окислению, за исключением содержащих аминокислоту цистеин, так как тиольная группа её легко окисляется в дисульфидную группу, причем этот процесс может носить и обратный характер:
окислитель
2 R–SН R–S – S – R +2е + 2 Н+
Восстановленная восстановитель окисленная
форма форма
В результате этих превращений происходит изменение конформации белка и его нативных свойств. Эти превращения лежат в основе химической завивки волос, так как цистеин и цистин входят в состав белка волос кератина. Сначала волосы обрабатывают восстановителем, чтобы разрушить связи –S – S – цистина и превратить в тиольные группы цистеина. Затем волосы укладывают в локоны и обрабатывают окислителем. При этом образуются дисульфидные связи цистина, которые помогают волосам сохранить их новую форму.
В организме белки, содержащие остатки лизина, пролина, фенилаланина и триптофана, подвергаются ферментативному гидроксилированию при участии кислорода и восстановленной формы кофермента:
NН3+ – Рrot – СОО- + О2 + восстановленная ↔ NН3+ – Рrot – СОО-+ Н2О + окисленная
| форма | форма
RН кофермента RОН кофермента
Лизинсодержащие белки способны к ферментативному окислительному дезаминированию. В результате в заместителе вместо аминогруппы появляется альдегидная.
NН3+ – Рrot – СОО- + «О» ↔ NН3+ – Рrot – СОО-
| | //О + NН3
(СН2)3 СН2– NН2 (СН2)3 С
\ Н
Также для белков характерны и все цветные (качественные) реакции на аминокислоты.
Химия нуклеиновых кислот
Нуклеиновые кислоты выполняют ряд важных биологических функций, не свойственных другим полимерным веществам. В частности, они обеспечивают хранение…Методы выделения нуклеиновых кислот.
В настоящее время применяют ряд усовершенствованных методов разделения нуклеиновых кислот на фракции из суммарного препарата, полученного описанным… После получения нуклеиновых кислот в чистом виде их подвергают гидролизу для…Химический состав нуклеиновых кислот
Нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК) относятся к сложным высокомолекулярным соединениям, состоят из небольшого числа индивидуальных химических… ДНК РНКСтруктура нуклеиновых кислот
1) молярная доля пуринов равна молярной доле пиримидинов:Первичная структура нуклеиновых кислот
Под первичной структурой нуклеиновых кислот понимают порядок, последовательность расположения мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи ДНК и РНК.…Вторичная структура нуклеиновых кислот
Детальный анализ всевозможных вариантов образования водородных связей между основаниями показал, что в биспиральной молекуле ДНК основания уложены…Третичная структура нуклеиновых кислот
Удалось выделить в интактном (неповрежденном) виде только некоторые ДНК вирусов, митохондрий и хлоропластов. Исследования этих молекул при помощи… Образование кольцевой формы молекулы ДНК у бактерий или в митохондриях клеток…Транспортные РНК
Рис. 10.СтруктуратРНК.Матричная РНК
В ряде лабораторий (в частности, в лаборатории С. Бреннера) были получены данные о возможности существования в клетках в соединении с рибосомами…Ферменты
Характеристика ферментов, их свойств
В разных изданиях применяются два понятия: "ферменты" и " энзимы". Эти названия идентичны. Они обозначают одно и то же -… Экспериментальное изучение ферментативных процессов началось в XYIII столетии,… Значительно позже (1836г) Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин (от греческого слова pepto -…Отличительные признаки ферментативного и химического катализа.
Являясь катализаторами – веществами, ускоряющими реакции, ферменты имеют ряд общих свойств с химическими, небиологическими катализаторами. 1. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят из… 2. Ферменты не могут возбудить реакций, противоречащих законам термодинамики, они только ускоряют те реакции, которые…Пространственное строение
Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное связывание ее… Условно активный центр можно разделить на две части — связывающий центр и…Функции коферментов и простетических групп
Большинство коферментов не синтезируются в организме млекопитающих. Они должны поступать в организм с пищей (как правило, растительной). Однако в… Таблица 7 Характеристика основных коферментов по их функциям Коферменты Тип реакции, в которой участвует кофермент, роль кофермента и участие активной…Кофермент ацетилирования (коэнзим А, или просто КоА)
Участвует в реакциях активации и переноса ацетильных и ацильных групп (присоединяется к S- в составе КоА, с образованием ацетил-коА).
Классификация и номенклатура ферментов
Всего в клетке насчитывают около 10000 ферментов, которые катализируют около 2000 реакций. Известно 1800 ферментов, из них 150 выделены в кристалличнском виде.
По классификации ферментов (КФ- русскоязычная, ЕС-англоязычная) каждый фермент (энзим) имеет свой определенный номер, состоящий из четырех групп цифр, разделенных точками. Первая цифра обозначает отнесение фермента к классу, вторая - к подклассу, третья - к подподклассу и, наконец, четвертая- номер фермента. Например, шифр алкогольдегидрогеназы ADH по классификации - ЕС 1.1.1.1, малатдегидрогеназы- ЕС 1.1.1.37. Разделение ферментов на классы строгое и не допускает произвольного изменения номеров. Так, все оксидоредуктазы относят к первому классу, трансферазы - ко второму, гидролазы- к третьему и т.д.
Таблица 8 Классификация и номенклатера ферментов
| Класс | Реакции | Основные подклассы, группы. |
| Оксидоредуктазы. | Окислительно-восстановительные реакции. Авосст + Вокис → Аокис + Ввосст | Дегидрогеназы, оксидазы, редуктазы, гидроксилазы: никотинамидадениндинуклеотид (НАД), тиаминпирофосфат, флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинадениндинуклеотид (ФАД). |
| Трансферазы | Перенос групп А-В + С → А + В-С | Киназы (фосфатные группы), трансаминазы (аминогруппы) |
| Гидролазы | Гидролиз связей (эфирных, пептидных, гликозидных связей С-С, Р-N) А-В + Н2О → А-Н + В-ОН | Эстеразы, фосфотазы, протеазы, липазы, нуклеазы, тиолазы |
| Лиазы | Разрыв связей С-С, С-О, С- N, С- S путем элиминирования молекулы с образованием двойных связей. В обратной реакции ускоряют присоединение воды, аммиака и т.д. по двойной связи А(ХН) – В → А-Х + В –Н | Альдегидлиазы, (альдолазы), углерод-кислородлиазы (фумараза), дегидратазы (енолаза), декарбоксилазы |
| Изомеразы | Взаимопревращения изомеров А↔ Изо -А | Изомеразы, мутазы. |
| Лигазы (синтетазы) | Соединение двух молекул, сопряженное с гидролизом АТФ А + В+ АТФ →А – В + АДФ + Ф | Карбоксилазы, синтетазы |
Классификация ферментов: четырехчисловая система, первое число - класс (один из шести). Внутри каждого класса происходит разделение на подклассы, например, внутри первого класса различают:
EC 1.1 Действующие на CH-OH группы донора
EC 1.2 Действующие на альдегидные или оксо- группы донора
EC 1.3 Действующие на CH-СH группы донора
EC 1.4 Действующие на CH-NH2 группы донора
EC 1.5 Действующие на CH-NH группы донора
EC 1.6 Действующие на NADH или NADPH
Внутри каждого подкласса происходит разделение на подподклассы:
EC 1.1.1 Акцептор NAD или NADP
EC 1.1.2 Акцептор- цитохром
EC 1.1.3 Акцептор- кислород
EC 1.1.4 Акцептор- сульфид
EC 1.1.5 Акцептор- хинон или подобная группировка
EC 1.1.99 Другой акцептор
Последнее число – номер конкретного энзима:
EC 1.1.1.1 alcohol dehydrogenase
EC 1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+)
EC 1.1.1.3 homoserine dehydrogenase
EC 1.1.1.4 (R,R)-butanediol dehydrogenase
EC 1.1.1.5 acetoin dehydrogenase ... и т. д.
Ферменты, кроме того, имеют названия, которые разделяются на рабочие и систематические. Рабочие названия образуются из объединения названия субстрата, типа реакции и окончания "-аза". Например: ЛАКТАТ + ДЕГИДРОГЕНизация + АЗА = ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА. Систематическое название фермента формируется следующим образом: (название субстратов (через дробь), название типа химического превращения + аза). Та же лактатдегидрогеназа будет иметь систематическое название "L-лактат:NAD+ оксидоредуктаза".
Механизм действия ферментов
После установления химической природы ферментов подтвердилось представление, выдвинутое более 80 лет назад В. Анри, Л. Михаэлисом и М. Ментен, о… Л. Михаэлис не только постулировал образование промежуточного…Ферментативная кинетика
Уравнения Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Бэрка
Общие принципы кинетики химических реакций применимы и к ферментативным реакциям. Известно, что любая химическая реакция характеризуется константой… Константа равновесия равна произведению концентраций образующихся веществ, деленному на произведение концентрации…Факторы, определяющие активность ферментов. Зависимость скорости реакции от времени
Рис. 20.Зависимость скорости ферментативной реакции от времени. Как известно, скорость любой химической реакции уменьшается со временем, однако кривая зависимости скорости…Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции
Из приведенного ранее материала вытекает важное заключение: одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции,… Скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации…Активирование и ингибирование ферментов
Таблица 9. Ферменты, активируемые металлами Фермент Металл Фермент Металл Цитохромы Fe …Молекулярный механизм действия металлов в энзиматическом катализе, или роль металлов в активировании ферментами.
Анионы в физиологических концентрациях обычно неэффективны или оказывают небольшое активирующее влияние на ферменты. Исключение составляют пепсин,… Активаторы ферментов.Ферменты-протеинкиназы имеют четвертичную структуру,…Применение ферментов
Обладая высокой степенью избирательности, ферменты используются живыми организмами для осуществления с высокой скоростью огромного разнообразия… В настоящее время развивается новая отрасль науки – промышленная энзимология,… Разработаны проекты получения пищевых продуктов из целлюлозы, превращения ее с помощью иммобилизованных ферментов –…Химия липидов
Можно сказать, что липиды представляют собой группу веществ, которые характеризуются следующими признаками: нерастворимостью в воде; растворимостью… Под это определение попадает большое количество веществ, в том числе такие,…Биологическая роль и классификация липидов
Липиды играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности. Будучи одним из основных компонентов биологических мембран, липиды влияют на их проницаемость, участвуют в передаче нервного импульса, создании межклеточных контактов. Жир служит в организме весьма эффективным источником энергии либо при непосредственном использовании, либо потенциально – в форме запасов жировой ткани. В натуральных пищевых жирах содержатся жирорастворимые витамины и «незаменимые» жирные кислоты. Важная функция липидов – создание термоизоляционных покровов у животных и растений, защита органов и тканей от механических воздействий
Существует несколько классификаций липидов. Наибольшее распространение получила классификация, основанная на структурных особенностях липидов. По этой классификации различают следующие основные классы липидов.
A. Простые липиды:сложные эфиры жирных кислот с различными спиртами.
1. Глицериды (ацилглицерины, или ацилглицеролы – по международной номенклатуре) представляют собой сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот.
2. Воска: сложные эфиры высших жирных кислот и одноатомных или двухатомных спиртов.
Б. Сложные липиды:сложные эфиры жирных кислот со спиртами, дополнительно содержащие и другие группы.
1. Фосфолипиды: липиды, содержащие, помимо жирных кислот и спирта, остаток фосфорной кислоты. В их состав часто входят азотистые основания и другие компоненты:
а) глицерофосфолипиды (в роли спирта выступает глицерол);
б) сфинголипиды (в роли спирта – сфингозин).
2. Гликолипиды (гликосфинголипиды).
3. Стероиды.
4. Другие сложные липиды: сульфолипиды, аминолипиды. К этому классу можно отнести и липопротеины.
B. Предшественники и производные липидов:жирные кислоты, глицерол, стеролы и прочие спирты (помимо глицерола и стеролов), альдегиды жирных кислот, углеводороды, жирорастворимые витамины и гормоны.
Жирные кислоты
В природе обнаружено свыше 200 жирных кислот, однако, в тканях человека и животных в составе простых и сложных липидов найдено около 70 жирных… Таблица 10. Некоторые физиологически важные насыщенные жирные кислоты Число атомов С Тривиальное…Глицериды (ацилглицеролы)
Глицериды(ацилглицерины, или ацилглицеролы) представляют собой сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот. Если жирными…Фосфолипиды
Глицерофосфолипиды. Глицерофосфолипиды являются производными фосфатидной кислоты. В их состав входят глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и… В этих формулах R1и R2– радикалы высших жирных кислот, a R3– чаще радикал азотистого соединения. Для всех…Сфинголипиды (сфингофосфолипиды)
Сфингомиелины.Это наиболее распространенные сфинголипиды. В основном они находятся в мембранах животных и растительных клеток. Особенно богата ими…Стероиды
Все рассмотренные липиды принято называть омыляемыми, поскольку при их щелочном гидролизе образуются мыла. Однако имеются липиды, которые не…Химия углеводов
Впервые термин «углеводы» был предложен профессором Дерптского (ныне Тартуского) университета К.Г. Шмидтом в 1844 г. В то время предполагали, что… Химия углеводов занимает одно из ведущих мест в истории развития органической…Биологическая роль углеводов
Углеводы наряду с белками и липидами являются важнейшими химическими соединениями, входящими в состав живых организмов. У человека и животных… Углеводы (рибоза, дезоксирибоза) используются для синтеза нуклеиновых кислот,… С нарушением обмена углеводов тесно связан ряд заболеваний: сахарный диабет, галактоземия, нарушение в системе депо…Классификация углеводов
Углеводы можно определить как альдегидные или кетонные производные полиатомных (содержащих более одной ОН-группы) спиртов или как соединения, при гидролизе которых образуются эти производные.
Согласно принятой в настоящее время классификации, углеводы подразделяются на три основные группы: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.
Моносахариды
Моносахариды можно рассматривать как производные многоатомных спиртов, содержащие карбонильную (альдегидную или кетонную) группу. Если карбонильная… Простейшие представители моносахаридов – триозы: глицеральдегид и…Основные реакции моносахаридов, продукты реакций и их свойства.
Реакции полуацетального гидроксила.Уже отмечалось, что моносахариды как в кристаллическом состоянии, так и в растворе в основном существуют в… Продукт реакции называют гликозидом. Соответственно α- и β-изомерам…Олигосахариды
Олигосахариды– углеводы, молекулы которых содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов, соединенных гликозидными связями. В соответствии с этим… Дисахариды – сложные сахара, каждая молекула которых при гидролизе распадается… Среди дисахаридов наиболее широко известны мальтоза, лактоза и сахароза. Мальтоза, являющаяся…Полисахариды
Рис. 26Строение двумономерных гетерополисахаридов (схема). а -…Гетерополисахариды
Полисахариды, в структуре которых характерно наличие двух или более типов мономерных звеньев, носят название гетерополисахаридов. Принято считать, что, поскольку гетерополисахариды чаще состоят только из двух… Важнейшие представители гетерополисахаридов в органах и тканях животных и человека – гликозаминогликаны…Витамины
Классификация витаминов
Современная классификация витаминов не является совершенной. Она основана на физико-химических свойствах (в частности, растворимости) или на химической природе, но до сих пор сохраняются и буквенные обозначения. В зависимости от растворимости в неполярных органических растворителях или в водной среде различают жирорастворимые и водорастворимые витамины. В приводимой классификации витаминов, помимо буквенного обозначения, в скобках указан основной биологический эффект, иногда с приставкой «анти», указывающей на способность данного витамина предотвращать или устранять развитие соответствующего заболевания; далее приводится номенклатурное химическое название каждого витамина.
Помимо этих двух главных групп витаминов, выделяют группу разнообразных химических веществ, из которых часть синтезируется в организме, но обладает витаминными свойствами. Для человека и ряда животных эти вещества принято объединять в группу витаминоподобных. К ним относят холин, липоевую кислоту, витамин В15 (пангамовая кислота), оротовую кислоту, инозит, убихинон, парааминобензойную кислоту, карнитин, линолевую и линоленовую кислоты, витамин U (противоязвенный фактор) и ряд факторов роста птиц, крыс, цыплят, тканевых культур.
Таблица 12. Природа биокаталитической функции витаминов
| Витамин | Год открытия | Рекомен. сут. доза | Активная (коферментная форма) | Биохимическая функция (тип катализируемой реакции ) | |
| Жирорастворимые витамины | |||||
| А (ретинол) | 2,7 | Ретиналь | Зрительный процесс (антиксерофтальмический) | ||
| D(кальциферол) | 0,01-0,025 | 1,25-Диоксихоле-кальциферол | Обмен кальция и фосфора (антирахитический) | ||
| Е (токоферол) | 5,0 | - | Транспорт электронов (защита мембранных липидов), (антистерильный, витамин размножения) | ||
| К(филлихинон) | 1,0 | - | Перенос электронов (кофактор в реакциях карбоксилирования), (антигеморрагический) | ||
| Водорастваримые витамины | |||||
| В1 (тиамин) | 1,2 | Тиаминпирофосфат (ТПФ, ТДФ) | Декарбоксилирование α-кетокислот; перенос активного альдегида (транскетолаза), (антиневритный) | ||
| В2 (рибофлавин) | 1,7 | Флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавин-мононуклеотид (ФМН) | Дыхание, перенос водорода (витамин роста) | ||
| РР (никотин- амид, никоти-новая кислота) | НАД, НАДФ | Дыхание, перенос водорода (антипеллагрический, ниацин) | |||
| В6 (пиридоксин) | Пиридоксальфосфат | Обмен аминокислот, перенос аминогрупп (антидерматитный, адермин) | |||
| В12 (кобаламин) | 0,003 | Дезоксиаденозил- (или метил-) кобаламин | Кофермент ряда метаболических реакций переноса алькильных групп; метилирование гомоцистеина (антианемический) | ||
| Вс (фолиевая кислота) | 1-2,2 | Тетрагидрофолиевая кислота | Транспорт одноуглеродных групп | ||
| В3(пантотеновая кислота) | 3-5 | Коэнзим А, (кофермент А) | Транспорт ацильных групп (антидерматитный) | ||
| Н (биотин) | 0,25 | Биоцитин (ε-N-биотиниллизин) | Кофермент реакций карбокси-лирования (транспорт СО2) (антисеборейный, фактор роста бактерий, дрожжей и грибков) | ||
| С (аскорбиновая кислота) | - | Восстанавливающий кофактор для ряда оксигеназ; гидроксилирование пролина; катаболизм тирозина, (антискорбутный) | |||
Витамины, растворимые в жирах.
Витамины группы А
Витамин А (ретинол; антиксерофтальмический витамин) хорошо изучен. Известны три витамина группы А: А1, А2 и цис-форма витамина А1, названная…Витамины группы D
Витамин D (кальциферол; антирахитический витамин) существует в виде нескольких соединений, различающихся как по химическому строению, так и по… В 1924 г. А. Гесс, М. Вейншток и независимо от них Г. Стинбок из растительных… С химической точки зрения эргостерин(ол) представляет собой одноатомный ненасыщенный циклический спирт, в основе…Витамины группы К
К витаминам группы К, согласно номенклатуре биологической химии, относятся 2 типа хинонов с боковыми цепями, представленными изопреноидными звеньями… Для витамина К1 сохранено название «филлохинон», а для витаминов группы К2… Витамин K1 (филлохинон) впервые был изолирован из люцерны. Это производное 2-метил-1,4-нафтохинона, содержащего в 3-м…Витамины группы Е
В начале 20-х годов Г. Эванс показал, что в смешанной пище содержится вещество, которое абсолютно необходимо для нормального размножения животных.… С химической точки зрения токоферолы представляют собой производные…Витамины, растворимые в воде
9.3.1 Витамин B1 Витамин В1 (тиамин; антиневритный), как отмечалось, был первым кристаллическим витамином, выделенным К. Функом в 1912…Витамин РР
Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, ниацин) получил также название антипеллагрического витамина (от итал. preventive pellagra –… Никотиновая кислота известна давно, однако только в 1937 г. она была выделена… Никотиновая кислота представляет собой соединение пиридинового ряда, содержащее карбоксильную группу (никотинамид…Биотин (витамин Н)
В 1916 г. в опытах на животных было показано токсичное действие сырого яичного белка; употребление печени или дрожжей снимало этот эффект. Фактор,… Биотин был впервые выделен в 1935 г. из яичного желтка. Молекула биотина…Фолиевая кислота
Фолиевая (птероилглутаминовая) кислота (фолацин) в зависимости от вида животных или штамма бактерий, нуждающихся для нормального роста в присутствии… Фолиевая кислота состоит из трех структурных единиц: остатка…Витамин С
Витамин С (аскорбиновая кислота; антискорбутный витамин) получил название антискорбутного, антицинготного фактора, предохраняющего от развития цинги… По химической структуре аскорбиновая кислота представляет собой лактон кислоты…Витамин Р
Витамин Р (рутин, цитрин; витамин проницаемости) выделен в 1936 г. А. Сент-Дьердьи из кожуры лимона. Под термином «витамин Р», повышающим…Гормоны
Общее понятие о гормонах
Гормоны относятся к биологически активным веществам, определяющим в известной степени состояние физиологических функций целостного организма, макро-… Одной из удивительных особенностей живых организмов является их способность… Зарождение науки об эндокринных железах и гормонах относится к 1855 г., когда Т. Аддисон впервые описал бронзовую…Номенклатура и классификация гормонов
Химическая природа почти всех известных гормонов выяснена в деталях (включая первичную структуру белковых и пептидных гормонов), однако до настоящего времени не разработаны общие принципы их номенклатуры. Химические наименования многих гормонов точно отражают их химическую структуру и очень громоздкие. Поэтому чаще применяются тривиальные названия гормонов. Принятая номенклатура указывает на источник гормона (например, инсулин – от лат. insula – островок) или отражает его функцию (например, пролактин, вазопрессин). Для некоторых гормонов гипофиза (например, лютеинизирующего и фолликуло-стимулирующего), а также для всех гипоталамических гормонов разработаны новые рабочие названия.
Аналогичное положение существует и в отношении классификации гормонов. Гормоны классифицируют в зависимости от места их природного синтеза, в соответствии с которым различают гормоны гипоталамуса, гипофиза, щитовидной железы, надпочечников, поджелудочной железы, половых желез, зобной железы и др. Однако подобная анатомическая классификация недостаточно совершенна, поскольку некоторые гормоны или синтезируются не в тех железах внутренней секреции, из которых они секретируются в кровь (например, гормоны задней доли гипофиза, вазопрессин и окситоцин синтезируются в гипоталамусе, откуда переносятся в заднюю долю гипофиза), или синтезируются и в других железах (например, частичный синтез половых гормонов осуществляется в коре надпочечников, синтез простагландинов происходит не только в предстательной железе, но и в других органах) и т.д. С учетом этих обстоятельств были предприняты попытки создания современной классификации гормонов, основанной на их химической природе. В соответствии с этой классификацией различают три группы истинных гормонов:
1) пептидные и белковые гормоны,
2) гормоны – производные аминокислот и
3) гормоны стероидной природы.
Четвертую группу составляют эйкозаноиды – гормоноподобные вещества, оказывающие местное действие.
Пептидные и белковые гормоны включают от 3 до 250 и более аминокислотных остатков. Это гормоны гипоталамуса и гипофиза (тироли-берин, соматолиберин, соматостатин, гормон роста, кортикотропин, тире-отропин и др. – см. далее), а также гормоны поджелудочной железы (инсулин, глюкагон). Гормоны – производные аминокислот в основном представлены производными аминокислоты тирозина. Это низкомолекулярные соединения адреналин и норадреналин, синтезирующиеся в мозговом веществе надпочечников, и гормоны щитовидной железы (тироксин и его производные). Гормоны 1-й и 2-й групп хорошо растворимы в воде.
Гормоны стероидной природы представлены жирорастворимыми гормонами коркового слоя надпочечников (кортикостероиды), половыми гор-монами (эстрогены и андрогены), а также гормональной формой витамина D.
Эйкозаноиды, являющиеся производными полиненасыщенной жирной кислоты (арахидоновой), представлены тремя подклассами соединений: простагландины, тромбоксаны и лейкотриены. Эти нерастворимые в воде и нестабильные соединения оказывают свое действие на клетки, находящиеся вблизи их места синтеза.
Далее будут рассмотрены химическое строение, функции и пути биосинтеза и распада основных классов гормонов, подразделяющихся на отдельные группы в соответствии с классификацией, в основе которой лежит химическая природа гормонов.
Гормоны гипоталамуса
К настоящему времени в гипоталамусе открыто 7 стимуляторов (либе-рины) и 3… Большие трудности при получении гормонов гипоталамуса в чистом виде объясняются чрезвычайно низким содержанием их в…Гормоны гипофиза
Таблица 13. Гормоны гипофиза Гормон Мол. масса Основные…Вазопрессин и окситоцин
Гормоны вазопрессин и окситоцин синтезируются рибосомальным путем. Химическое строение обоих гормонов было расшифровано классическими работами В. дю…Меланоцитстимулирующие гормоны (МСГ, меланотропины)
Меланотропины синтезируются и секретируются в кровь промежуточной долей гипофиза. Выделены и расшифрованы первичные структуры двух типов гормонов –… В α-МСГ N-концевой серин ацетилирован, а С-концевая аминокислота… Состав и структура β-МСГ оказались более сложными 22-членным пептидом, удлиненным на 4 аминокислотных остатка с…Адренокортикотропный гормон (АКТГ, кортикотропин)
Еще в 1926 г. было установлено, что гипофиз оказывает стимулирующее влияние на надпочечники, повышая секрецию гормонов коркового вещества. АКТГ,… Молекула АКТГ у всех видов животных содержит 39 аминокислотных остатков.… Н-Сер–Тир–Сер–Мет–Глу–Гис–Фен–Арг–Трп–Гли–Лиз–Про–Вал–Гли-…Соматотропный гормон (СТГ, гормон роста, соматотропин)
Гормон роста был открыт в экстрактах передней доли гипофиза еще в 1921 г., однако в химически чистом виде получен только в 1956–1957 гг. СТГ… СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияет на все клетки… СТГ регулирует процессы роста и развития всего организма, что подтверждается клиническими наблюдениями. Так, при…Лактотропный гормон (пролактин, лютеотропный гормон)
Пролактин считается одним из наиболее «древних» гормонов гипофиза, поскольку его удается обнаружить в гипофизе низших наземных животных, у которых… Расшифрована структура пролактина из гипофиза овцы, быка и человека. Это…Тиреотропный гормон (ТТГ, тиротропин)
В отличие от рассмотренных пептидных гормонов гипофиза, представленных в основном одной полипептидной цепью, тиротропин является сложным… Тиротропин контролирует развитие и функцию щитовидной железы и регулирует…Гонадотропные гормоны (гонадотропины)
К гонадотропинам относятся фолликулостимулирующий гормон (ФСГ, фоллитропин) и лютеинизирующий гормон (ЛГ, лютропин), или гормон, стимулирующий… Химическая структура молекулы лютропина расшифрована полностью. Лютропин…Липотропные гормоны (ЛТГ, липотропины)
Среди гормонов передней доли гипофиза, структура и функция которых выяснены в последнее десятилетие, следует отметить липотропины, в частности… Перечисленные биологические свойства обусловлены не β-липотропи-ном,…Гормоны паращитовидных желез (паратгормоны)
Выяснено, что паратгормон участвует в регуляции концентрации катионов кальция и связанных с ними анионов фосфорной кислоты в крови. Как известно,… Другой орган-мишень паратгормона – это почка. Паратгормон уменьшает… Следует указать, что в регуляции концентрации Са2+ во внеклеточной жидкости основную роль играют три гормона:…Гормоны щитовидной железы
Помимо этих гормонов, в особых клетках – так называемых парафолликулярных клетках, или С-клетках щитовидной железы, синтезируется гормон пептидной… Биологическое действие кальцитонина прямо противоположно эффекту паратгормона: он вызывает подавление в костной ткани…Гормоны поджелудочной железы
Инсулин. Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков (лат. insula – островок), был первым белком, первичная… Существенных различий в аминокислотной последовательности в инсулине от разных… Согласно современным представлениям, биосинтез инсулина осуществляется в β-клетках панкреатических островков из…Гормоны надпочечников
Гормоны мозгового вещества надпочечников. О способности экстрактов из надпочечников повышать кровяное давление было известно еще в XIX в., однако… Эти гормоны по строению напоминают аминокислоту тирозин, от которого они отличаются наличием дополнительных ОН-групп в…Гормоны коркового вещества надпочечников. Со второй половины XIX в. известно заболевание, названное бронзовой болезнью, или болезнью Аддисона, по имени автора, впервые описавшего его. Заболевание характеризуется усиленной пигментацией кожи, мышечной слабостью, расстройством функции пищеварительного тракта, резким нарушением водно-солевого обмена и обмена белков и углеводов. Как установлено, в основе заболевания лежит туберкулезное поражение надпочечников, которое приводит к недостаточности или отсутствию синтеза гормонов в корковом веществе.
При болезни Аддисона расстройства обмена выражаются резким снижением концентрации ионов натрия и хлора и повышением уровня ионов калия в крови и мышцах, потерей воды организмом и снижением уровня глюкозы в крови. Нарушения белкового обмена проявляются снижением синтеза белков из аминокислот и увеличением уровня остаточного азота в крови.
Раньше заболевание считалось неизлечимым и больные, как правило, умирали. После установления этиологии болезни и внедрения в медицинскую практику антибиотиков и специфических средств терапии туберкулеза болезнь поддается лечению.
Химическое строение, биосинтез и биологическое действие кортикостероидов. К настоящему времени из коркового вещества надпочечников человека, свиньи и быка выделено около 50 различных соединений, которым дано общее название «кортикоиды», или «кортикостероиды». Общее число всех стероидов, которые синтезируются в надпочечниках многих животных, приближается к 100, однако биологической активностью наделены не все кортикостероиды.
В зависимости от характера биологического эффекта гормоны коркового вещества надпочечников условно делят на глюкокортикоиды (кортикостероиды, оказывающие влияние на обмен углеводов, белков, жиров и нуклеиновых кислот) и минералокортикоиды (кортикостероиды, оказывающие преимущественное влияние на обмен солей и воды). К первым относятся кортикостерон, кортизон, гидрокортизон (кортизол), 11-дезоксикортизол и 11-дегидрокортикостерон, ко вторым – дезоксикортикостерон и альдостерон.
В основе их структуры, так же как и в основе строения холестерина, эргостерина, желчных кислот, витаминов группы D, половых гормонов и ряда других веществ, лежит конденсированная кольцевая система цикло-пентанпергидрофенантрена.
Для гормонов коркового вещества надпочечников, наделенных биологической активностью, общим в строении оказалось наличие 21 углеродного атома. Кроме того, для всех биоактивных гормонов коркового вещества надпочечников характерны следующие структурные признаки: наличие двойной связи между 4-м и 5-м углеродными атомами, кетонной группы (С=О) у 3-го углеродного атома, боковая цепь (—СО—СН2—ОН) у 17-го углеродного атома.
У человека и большинства животных наиболее распространены 5 гормонов коркового вещества надпочечников.
Установлено, что предшественником кортикостероидов является холестерин(ол) и процесс стероидогенеза, как и нормальное гистологическое строение и масса надпочечников, регулируется АКТГ гипофиза. В свою очередь синтез АКТГ в гипофизе, а значит, и кортикостероидов в корковом веществе надпочечников регулируется гипоталамусом, который в ответ на стрессовые ситуации секретирует кортиколиберин. Имеются неоспоримые доказательства быстрого (кратковременного) и медленного (хронического) действия АКТГ на надпочечники, причем в остром случае ткань железы отвечает кратковременным увеличением синтеза кортикостероидов, в то время как при хроническом воздействии АКТГ отмечается его трофический эффект, который сводится к продолжительному увеличению секреции стероидных гормонов.
Получены экспериментальные доказательства индуцирующего действия кортикостероидов на синтез специфических мРНК и соответственно синтез белка.
Предполагают, что механизмы такого действия стероидов включают проникновение гормона вследствие легкой растворимости в жирах через липидный бислой клеточной мембраны, образование стероидрецепторного комплекса в цитоплазме клетки, последующее преобразование этого комплекса в цитоплазме, быстрый транспорт в ядро и связывание его с хроматином.
Основной путь биосинтеза кортикостероидов включает последовательное ферментативное превращение холестерина(ола) в прегненолон, который является предшественником всех стероидных гормонов (рис.28).
Рис. 28.Биосинтез прегненолона – предшественника стероидных гормонов. R обозначает кольцевые структуры (А, В, С) холестерола.
Ферменты катализируют минимум две последовательные реакции гидроксилирования и реакцию отщепления боковой цепи холестерина (в виде альдегида изокапроновой кислоты). В качестве переносчика электронов участвует цитохром Р-450 в сложной оксигеназной системе, в которой принимают участие также электронтранспортирующие белки, в частности адренодоксин и адренодоксинредуктаза.
Глюкокортикоидыоказывают разностороннее влияние на обмен веществ в разных тканях. В мышечной, лимфатической, соединительной и жировой тканях глюкокортикоиды, проявляя катаболическое действие, вызывают снижение проницаемости клеточных мембран и соответственно торможение поглощения глюкозы и аминокислот; в то же время в печени они оказывают противоположное действие. Конечным итогом воздействия глюкокортикоидов является развитие гипергликемии, обусловленной главным образом глюконеогенезом.
Механизм развития гипергликемии после введения глюкокортикоидов включает, кроме того, снижение синтеза гликогена в мышцах, торможение окисления глюкозы в тканях и усиление распада жиров (соответственно сохранение запасов глюкозы, так как в качестве источника энергии используются свободные жирные кислоты).
Доказано индуцирующее действие кортизона и гидрокортизона на синтез в ткани печени некоторых белков-ферментов, свидетельствующее, что гормоны действуют на первую стадию передачи генетической информации – стадию транскрипции, способствуя синтезу мРНК.
Минералокортикоиды(дезоксикортикостерон и альдостерон) регулируют главным образом обмен натрия, калия, хлора и воды; они способствуют удержанию ионов натрия и хлора в организме и выведению с мочой ионов калия. По-видимому, происходит обратное всасывание ионов натрия и хлора в канальцах почек в обмен на выведение других продуктов обмена, в частности мочевины. Альдостерон получил свое название на основании наличия в его молекуле альдегидной группы у 13-го углеродного атома вместо метильной группы, как у всех остальных кортикостероидов. Альдостерон – наиболее активный минералокортикоид среди других кортикостероидов; в частности, он в 50–100 раз активнее дезоксикортикостерона по влиянию на минеральный обмен.
Известно, что период полураспада кортикостероидов составляет всего 70–90 мин. Кортикостероиды подвергаются или восстановлению за счет разрыва двойных связей (и присоединения атомов водорода), или окислению, которое сопровождается отщеплением боковой цепи у 17-го углеродного атома, причем в обоих случаях снижается биологическая активность гормонов. Образовавшиеся продукты окисления гормонов коркового вещества надпочечников называют 17-кетостероидами; они выводятся с мочой в качестве конечных продуктов обмена, а у мужчин являются также конечными продуктами обмена мужских половых гормонов. Определение уровня 17-кетостероидов в моче имеет большое клиническое значение. В норме в суточной моче содержится от 10 до 25 мг 17-кетостероидов у мужчин и от 5 до 15 мг – у женщин. При опухолях коркового вещества надпочечников резко увеличивается экскреция 17-кетостероидов с мочой – до 600 мг в сутки. Пониженное выделение 17-кетостероидов с мочой отмечается при евнухоидизме, гипофункции передней доли гипофиза. При аддисоновой болезни у мужчин экскреция 17-кетостероидов резко снижена (от 1 до 4 мг/сут), а у женщин при этом заболевании она практически не наблюдается. При микседеме (гипофункция щитовидной железы) суточное количество экскретируемых 17-кетостероидов близко к минимальному уровню (2–4 мг). Следует указать, однако, что применение гормонов щитовидной железы, хотя и эффективно при лечении основного заболевания, оказывает незначительное влияние на количество экскретируемых с мочой 17-кетостероидов.
Гормоны коркового вещества надпочечников в настоящее время широко используются в клинической практике в качестве лекарственных препаратов. Применение кортизона с лечебной целью явилось следствием случайного наблюдения. Было замечено, что при беременности тяжесть симптомов ревматоидного артрита резко снижается, однако все эти симптомы вновь появляются после родов. Оказалось, что во время беременности происходят ускорение секреции гормонов коркового вещества надпочечников и поступление их в кровь. Параллельное гистологическое исследование надпочечников доказало резкое усиление роста и пролиферации клеток коркового вещества. Эти наблюдения навели на мысль об использовании гормонов коркового вещества надпочечников, в частности кортизона, при лечении ревматоидных артритов. Результаты лечения оказались настолько эффективными, что в первые годы применения кортизона некоторые авторы наблюдали почти 100% излечение артритов ревматического происхождения. Обладая противовоспалительной, антиаллергической и антииммунной активностью, глюкокортикоиды нашли широкое применение при лечении таких заболеваний, как бронхиальная астма, ревматоидный артрит, красная волчанка, пузырчатка, сенная лихорадка, различные аутоиммунные болезни, дерматозы и др. Однако длительное применение кортикостероидных препаратов может привести к серьезным нарушениям обменных процессов в организме.
Половые гормоны
Женские половые гормоны. Основным местом синтеза женских половых гормонов – эстрогенов (от греч. oistros – страстное влечение) – являются яичники и… В настоящее время открыты 2 группы женских половых гормонов, различающихся…Гормоны вилочковой железы (тимуса)
Роль тимуса как эндокринной железы известна давно. Известно также, что тимус вскоре после рождения ребенка поставляет лимфоидные клетки в лимфатические узлы и селезенку и осуществляет образование и секрецию специфических гормонов, оказывающих влияние на развитие и созревание определенных клеток лимфоидной ткани. К настоящему времени из экстрактов вилочковой железы выделено и охарактеризовано несколько гормонов, в основном представленных низкомолекулярными полипептидами. Они оказывают влияние на различные типы лимфоидных клеток, выполняющих специфические функции. Приводим первичную структуру тимопоэтина II, выделенного из тимуса теленка, который является, по-видимому, основным гормоном, стимулирующим образование Т-лимфоцитов.
Н–Сер–Глн–Фен–Лей–Глу–Асп–Про–Сер–Вал–Лей–Тре–Лиз–Гли–Лиз–Лей–Лиз– –Сер–Глу–Лей–Вал–Ала–Асн–Асн–Вал–Тре–Лей–Про–Ала–Гли–Глу–Глн–Арг–Лиз– –Асп–Вал–Тир–Вал–Глн–Лей–Тир–Лей–Глу–Тре–Лей–Тре–Ала–Вал–Лиз–Арг–ОН
Тимопоэтин II состоит из 49 аминокислотных остатков. Предполагают, что активным центром гормона является пентапептид (он выделен и занимает 32–36-е положение с N-конца). Недавно этот короткий пятичленный пептид синтезирован химически и получил название «тимопентин-5»; при введении в организм он усиливает неспецифические факторы защиты.
Еще одним гормоном, выделенным А. Гольдштейном с сотр. из вилочковой железы теленка, является тимозин α1 (28 аминокислотных остатков). Предполагают, что тимозин α1 в организме выполняет регуляторную функцию на поздних стадиях дифференцировки Т-клеток. Показано также, что он оказывает выраженное фармакологическое действие при лечении лейкозов и иммунной недостаточности.
Недавно получен новый гормон тимуса (нонапептид), индуцирующий дифференцировку Т-клеток. Для проявления его биологической активности требуется наличие двухвалентных ионов цинка. Цинксодержащий гормон имеет своеобразную конфигурацию.
В шишковидной железе (эпифизе) из аминокислоты триптофана синтезируется интересный, но мало изученный гормон мелатонин. Более 20 биологически активных гормонов выделены из пищеварительного тракта. Наиболее изученными из них являются гастрин I и гастрин II (17 и 14 аминокислотных остатков соответственно), регулирующие секрецию желудочного сока; прогастрин (34 АМК), считающийся циркулирующей в крови формой прогормона и превращающийся в активный гастрин I в клетках органа-мишени, а также глюкагон и секретин (27 АМК). В слизистой оболочке кишечника синтезируется, кроме того, соматостатин.
Молекулярные механизмы передачи гормонального сигнала
Несмотря на огромное разнообразие гормонов и гормоноподобных веществ, в основе биологического действия большинства гормонов лежат удивительно… Известно, что направленность и тонкая регуляция процесса передачи информации… По своей химической природе рецепторы почти всех биологически активных веществ оказались гликопротеинами, причем…Обмен веществ и энергии
Понятие метаболизма.
Поступление питательных веществ и кислорода, превращение их в организме и выделение конечных продуктов в окружающую среду определяется как обмен… Процесс распада сложных веществ на более простые называется катаболизмом. Так,… Существует понятие амфиболизм, когда одно соединение разрушается, но при этом синтезируется другое.Биологическое окисление
При биологическом окислении от органической молекулы под действием соответствующего фермента отщепляются два атома водорода. В ряде случаев при этом… Дальнейшая судьба водорода может быть различной. При анаэробном окислении он… Надо отметить, что аэробное окисление намного эффективнее анаэробного. В первом случае из 1 молекулы глюкозы…АТФ (аденозинтрифосфорная кислота)
Живые организмы представляют собой термодинамически неустойчивые системы. Для их формирования и функционирования необходимо непрерывное поступление энергии в форме, пригодной для многопланового использования. Для получения энергии практически все живые существа на планете приспособились подвергать гидролизу одну из пирофосфатных связей АТФ. В связи с этим одна из главных задач биоэнергетики живых организмов это восполнение использованных АТФ из АДФ и АМФ.
АТФ — нуклеозидтрифосфат, состоит из гетероциклического основания — аденина, углеводного компонента — рибозы и трех остатков фосфорной кислоты, соединенных последовательно друг с другом. В молекуле АТФ имеются три макроэнергетические связи.
АТФ содержится в каждой клетке животных и растений — в растворимой фракции цитоплазмы клетки — митохондриях, и ядрах. Она служит главным переносчиком химической энергии в клетки и играет важную роль в ее энергетике.
АТФ образуется из АДФ (аденозиндифосфорной) кислоты и неорганического фосфата (Фн) за счет энергии окисления в специфических реакциях фосфорилирования, происходящих в процессах гликолиза, внутримышечного дыхания и фотосинтеза. Эти реакции протекают в мембранах фторопластов и митохондрий, а также в мембранах фотосинтезирующих бактерий.
При химических реакциях в клетке потенциальная химическая энергия, запасенная в макроэнергетических связях АТФ, может переходить во вновь образующиеся фосфорилированные соединения: АТФ + D-глюкоза= АДФ + D — глюкозо-6-фосфат.
Она преобразуется в энергию тепловую, лучистую, электрическую, механическую и т.п., то есть служит в организме для теплообразования, свечения, накопления электричества, выполнения механической работы, биосинтеза белков, нуклеиновых кислот, сложных углеводов, липидов.
АТФ — единый универсальный источник энергии для функциональной деятельности клетки.
Обмен углеводов
Переваривание и всасывание
В полости желудка не происходит переваривания углеводов, т.к. нет ферментов, катализирующих этот процесс, а амилаза слюны, попавшая в желудок,… Основное переваривание происходит в тонкой кишке, где имеются все условия: сок… Амилаза поджелудочной железы гидролизует крахмал вначале до декстринов, они распадаются до мальтозы (этот фермент…Промежуточный обмен
Общая характеристика
Превращение углеводов в клетках идет двумя путями: аэробным – при доступе кислорода и анаэробным при недостатке кислорода. Аэробное превращение протекает двумя путями – прямым и непрямым.
Анаэробный распад Аэробный распад
↓ ↓ ↓
Непрямой прямой
↓ глюкозо–6- фосфат (6 атомов углерода) …Анаэробный распад
Анаэробный распад начинается с распада глюкозы – гликолиз или с распада гликогена – гликогенолиз. Этот путь распада происходит в основном в мышцах.… Основные этапы гликолиза: I этап – превращение гексозГидролиз 3 фосфоглицероилфосфата
фосфоглицераткиназа
2 О = С – СН – СН2ОФ+ 2АДФ2О = С – СН – СН2ОФ+ 2АТФ
| | | |
Ф ~ О ОН О- ОН
3-фосфоглицерат
Изомеризация 3-фосфоглицерата
2 О = С – СН – СН2ОФ2О = С – СН – СН2ОН | | | | О- ОН О- ОФАэробный распад
О = С – С – СН3 + НАД+ + НSКоА СН3–С = О + СО2 + НАД(Н) + Н+ | || |Синтез углеводов
Строение и синтез гликогена
Гликоген представляет собой разветвленный полисахарид, мономером которого является глюкоза. Остатки глюкозы соединены в линейных участках 1-4… 1) Схема синтеза гликогена глюкопиро-Регуляция синтеза и его нарушения
На синтез и распад гликогена влияют гормоны – инсулин, глюкагон и адреналин в печени, и инсулин и адреналин в мышцах. В период пищеварения… Значение регуляции скоростей синтеза и распада гликогена в печени заключается… Нарушения обмена гликогена.Глюконеогенез
Процесс в основном протекает в печени и менее интенсивно – в корковом веществе почек, а также в слизистой оболочке кишечника. В глюконеогенез… Суммарное уравнение реакции:Схема глюконеогенеза
Глюкоза
Н3РО4
АТФ 1 I 14
Глюкозо-6-фосфат
2
Фруктозо-6-фосфат
АТФ Н3РО4
3 13
II
Фруктозо-1,6-дифосфат
диоксиацетонфосфат
5
Глицероальдегидфосфат
Н3РО4
НАД+ 6
НАДН + Н+
1,3 дифосфоглицерат
АТФ 7 АТФ
3-фосфоглицерат
8
2-фосфоглицерат
фосфоенолпируват
12 ГТФ
СО2
АТФ 10
СО 2 оксалоацетат
III
пируват 11 АТФ
Обмен липидов
Глицерофосфатиды имеют гидрофобную часть, образованную чаще всего радикалами жирных кислот, и гидрофильную часть – остаток фосфорной кислоты,… Основные факторы переваривания липидов и жиров: 1. Липазы – ферменты, расщепляющие жиры и условия для проявления их оптимальной активности.Метаболизм триглицеридов
Триглицериды
Глицерин Жирные кислоты
Глицерофосфат
Фосфоглицериновый альдегид ацетилкоэнзим А
Синтез Включение синтез Цикл Кребса синтез синтез
гликогена в процесс глицерина (энергия) холестерина жирных
аэробного кислот
и анаэробного
обмена углеводов
Промежуточный обмен
Превращение триглицеридов и окисление глицерина.
Поступивший в клетки нейтральный жир под действием тканевых липаз гидролизуется на глицерин и жирные кислоты. СН2 – О – СО – R СН2 – ОНОкисление жирных кислот
В 1904 г. Ф. Кнооп (F. Knoop) выдвинул гипотезу β-окисления жирных кислот на основании опытов по скармливанию собакам различных жирных кислот,… Жирные кислоты, входящие в состав естественных жиров животных и растений,… β-Окисление жирных кислот. Образующийся при гидролизе жиров карбоновые кислоты подвергаются β-окислению в…Биосинтез жирных кислот
І стадия. 1) Конденсация СО2. с ацетилкоэнзимом А: О О О ОПревращения глицерофосфатидов
Глицерофосфатиды гидролизуются фосфолипазами на глицерин, жирные кислоты и азотистое основание. Н2С – О – С – СО R1Обмен белков
Значение белков в организме
Полноценные белки – это такие, которые содержат весь набор незаменимых аминокислот, в необходимых количествах. Так как белки – это азотсодержащие… Азотистый баланс – это разница между количеством азота, поступившим с пищей, и… Азотистый баланс может быть:Переваривание и всасывание белка
В полости рта белки не расщепляются, так как отсутствуют протеолитические ферменты. В желудке белки расщепляются под действием желудочного сока,… Основным протеолитическим ферментом желудочного сока является пепсин. Он… В желудочном соке присутствует и протеолитический фермент – гастриксин, оптимум которого лежит в пределах рН =…Промежуточный обмен
Биосинтез белка
Носителем наследственной информации являются молекулы ДНК (гены), в которых закодированы генетические особенности организма, в том числе состав и… Процесс биосинтеза белка состоит из трех этапов. 1 этап – синтез информационной РНК (и-РНК) – транскрипция и перенос её к месту синтеза белка – к рибосомам.Состав триплетов ДНК и РНК
Т-РНК и-РНК ДНК
Лейцин ГАА ЦУУ ГАА
Аргинин ГЦЦ ЦГА ГЦТ
Процесс биосинтеза белка контролируется различными факторами как внутри клетки, так и снаружи.
Дезаминирование аминокислот
Дезаминирование – расщепление аминокислот под действием дезаминаз (оксидаз) с выделением азота в виде аммиака. 1. Прямое дезаминирование характерно для α-аминокислот (реакция…Переаминирование (трансаминирование) аминокислот
R R' R R' || аминотрансфераза | |Декарбоксилирование аминокислот
N NОбмен сложных белков
Нуклеопротеиды и их производные выполняют в организме многообразные функции, участвуя: - в синтезе нуклеиновых кислот и нуклеотидных коферментов; - в реакциях запасания и использования энергии;Обмен гемоглобина
Строение гемоглобина. Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены… Основу структуры простетической группы большинства гемосодержа-щих белков…Обмен белков. Цикл мочевины
Конечные продукты распада аминокислот
В организме человека подвергается распаду около 70 г аминокислот в сутки, при этом в результате реакций дезаминирования и окисления биогенных аминов… Один из путей связывания и обезвреживания аммиака в организме, в частности в…Синтез мочевины, орнитиновый цикл
Таким образом, весь цикл мочевинообразования может быть представлен следующим образом. На первом этапе синтезируется макроэргическое соединение…Обмен отдельных аминокислот
Углеродный скелет восьми заменимых аминокислот (Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Про, Глу, Глн) и цистеина может синтезироваться из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты с помощью…Взаимосвязь обмена белков, жиров и углеводов. Обмен воды и минеральных солей.
Живой организм и его функционирование находятся в постоянной зависимости от окружающей среды. Интенсивность обмена с внешней средой и скорость… Как было указано, обмен веществ в организме человека протекает не хаотично; он… В настоящее время экспериментально обосновано существование четырех главных этапов распада молекул углеводов, белков и…Взаимосвязь обмена углеводов и жиров.
Большое значение имеют промежуточные продукты различных веществ, например, ацетил КоА. Он образуется в ходе окисления глюкозы, жирных кислот,… Наряду с этими связями существуют и более специфические механизмы… Изучение общих путей метаболизма углеводов и жиров четко показывает их связь, когда промежуточные продукты распада…Взаимосвязь обмена углеводов и белков.
Вначале аминокислоты подвергаются дезаминированию с образованием безазотистых соединений, а последние путем различных превращений используется для… ГлюкозаВзаимосвязь обмена белков и жиров.
Одним из основных продуктов распада липидов, в частности ВЖК, возникающих при гидролизе триглицеридов, фосфатидов или стероидов, является ацетил… Все превращения протекают в различных органах и тканях, но особое место в… В печени происходит образование различных белков – альбуминов и глобулинов плазмы, сывороточных липопротеидов…Понятие о гомеостазе.
Гомеостаз – относительное динамическое постоянство состава и свойств внутренней среды организма, обусловливающее устойчивость его физиологических… В формировании и поддержании состояния гомеостаза большую роль играет… Таким образом, организм использует в своей жизнедеятельности обратимые биохимические процессы и их стремление к…Водный обмен и его регуляция.
4-х месячный эмбрион состоит на 94% из воды, новорожденный - на 77%, взрослый человек – на 50-60%. Жидкость организмаМинеральный обмен
Многие катионы металлов (Мg2+, Мn2+, Zn2+ и др) участвуют в ферментативном катализе, связывая на короткое время непрочными связями либо субстрат и… Распад и синтез белков в значительной степени зависят от ряда минеральных… Различные катионы принимают активное участие в распаде и синтезе углеводов и липидов и продуктов их деструкции,…– Конец работы –
Используемые теги: Биохимия0.046
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: БИОХИМИЯ
Что будем делать с полученным материалом:
Если этот материал оказался полезным для Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
| Твитнуть |
Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Подпишитесь на Нашу рассылку
Реклама
Информация в виде рефератов, конспектов, лекций, курсовых и дипломных работ имеют своего автора, которому принадлежат права. Поэтому, прежде чем использовать какую либо информацию с этого сайта, убедитесь, что этим Вы не нарушаете чье либо право.
© copyright 1999 - 2024 allRefs.net. Все права защищены. Страница сгенерирована за: 0.14 сек.
Новости и инфо для студентов