Кінетика ферментативних реакцій

Вивчаючи кінетику ферментативних реакцій, дослідники відзначили їх відмінність від звичайних хімічних реакцій. За малих концентрацій речовин, що вступають в реакцію, тобто субстрату, спостерігається закономірність, яка є характерною для звичайних хімічних реакцій: швидкість реакції пропорційна концентрації субстрату. При збільшенні концентрації субстрату швидкість реакції, як і в хімічних процесах, знаходиться в складній залежності від ряду причин. Однак при подальшому збільшенні концентрації субстрату швидкість ферментативної реакції стабілізується та припиняє залежати від концентрації субстрату. Це значить, що в процесі ферментативної реакції відбувається насичення ферменту субстратом.

Ферментативну реакцію можна зобразити в вигляді рівняння:

,

де Е – фермент; S – субстрат; ES – фермент-субстратний комплекс; Р – продукт реакції.

Співвідношення К₂/К₁=К_S має назву константи дисоціації.

Рівняння Міхаеліса-Ментена для визначення швидкості ферментативної реакції має вигляд:

.

В подальшому Дж. Б. Холдейн та Д. Бріггс удосконалили залежність Міхаеліса-Ментена:

.

Це рівняння відрізняється від попереднього тільки константою K_m, яка має більше значення, ніж константа K_S, оскільки вона дозволяє певною мірою враховувати вплив кінцевого продукту реакції.

Співвідношення називається константою Міхаеліса.

Константа Міхаеліса відповідає концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції дорівнює половині її максимальної швидкості.