Пути превращения аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование).
Аминокислоты, образовавшиеся в растениях при восстановительном аминировании, переаминировании или другим путем, подвергаются непрерывному обмену. В основном, они используются для синтеза белков, но могут претерпевать и другие превращения – декарбоксилироваться, использоваться для синтеза азотистых оснований и других соединений, отщеплять аминогруппу, полностью окисляться и служить источником энергии для организмов.
Дезаминирование аминокислот – распад на аммиак и соответствующие кислоты – является основной реакцией превращения азотистых веществ в безазотистые соединения, которые могут подвергаться дальнейшему обмену. Дезаминирование аминокислот может происходить 3 основными путями:
1. Восстановительное дезаминирование, в котором образуется соответствующая кислота и аммиак:
|
RCHCOOH RCH2COOH + NH3.
NH2
HAД*Н2 НАД
2. Гидролитическое дезаминирование, приводящее к образованию оксикислоты и аммиака:
|
RCHCOOH RCHОНCOOH + NH3.
NH2
3. Окислительное дезаминирование, когда образуется кетокислота и аммиак:
|
RCHCOOH RCОCOOH+ NH3.
NH2
Аминокислоты наиболее часто распадаются в результате окислительного дезаминирования. Реакция идет в две стадии. На первой стадии аминокислота дегидрируется и превращается в соответствующую иминокислоту:
|
RCHCOOH RCCOOH.
NH2 NH
ФАД ФАД*Н2
На второй стадии к иминокислоте присоединяется вода и отщепляется аммиак:
|
RCHCOOH RCCOOH+ NH3.
NH
Реакции окислительного дезаминирования катализируются ферментами, которые получили название оксидаз аминокислот.
Декарбоксилирование аминокислот. При декарбоксилировании аминокислот от аминокислоты отщепляется СО2. Если декарбоксилированию подвергается дикарбоновая кислота, то в результате реакции возникает соответствующая монокарбоновая кислота:
|
СООНСН2СН2СНNН2СООН СООНСН2СН2СН2NН2
| глутаминовая кислота | g-аминомасляная кислота |
При декарбоксилировании монокарбоновых аминокислот образуются соответствующие амины:
|
RCHNH2COOH RCH2NH2
Реакции, приводящие к образованию аминов, катализируются специфичными ферментами – декарбоксилазами аминокислот. Амины могут накапливаться только при некоторых неблагоприятных условиях развития. Обычно они подвергаются дальнейшим превращениям. Основной путь превращения аминов – их окисление. Окисление моноаминов катализируется монооксидазами. Продуктами реакции являются соответствующий альдегид и аммиак:
|
RCH2NH2 RC + NH3 + H2O2
H
Окисление диаминов катализируется диаминооксидазами с образованием аминоальдегидов и аммиака:
|
NH2CH2RCH2NH2 NH2CH2RC + NH3 + H2O2
H
Альдегиды могут окисляться дальше в соответствующие кислоты. Из аминов в растениях синтезируются различные гетероциклические соединения, в частности алкалоиды.
........ 4.Орнитиновый цикл.
Из аминокислот, поступающих с белками в пищу, в организме синтезируются белковые вещества различных органов и тканей. В процессе жизнедеятельности клеток и тканей белки распадаются, и образовавшиеся аминокислоты также претерпевают распад. Аминокислоты могут окисляться до конечных продуктов – мочевины, аммонийных солей, углекислого газа, серной и фосфорной кислот и воды.
Конечным продуктом распада простых белков является мочевина. Процесс образования мочевины происходит через орнитиновый цикл:
|
NH3 + CO2 + АТФ NH2–C–O~PO3H2 + АДФ
| карбомилфосфат |
|
NН2–С–О– PO3H2 + (СН2)2 С=О
О СНNН2 NН + Н3РО4
СООН (СН2)3
СНNН2
СООН
| карбомилфосфат | орнитин | цитруллин |
3) NН2
СООН NН2 СООН
|
СН2
NН + + АТФ АДФ + Н3РО4 + С=N–СН
СНNН2 NН СН2
(СН2)3
СООН
СНNН2 (СН2)3 СООН
СООН СНNН2
СООН
| цитруллин | аспарагиновая кислота | аргинин-янтарная кислота |
|
Аргинин-янтарная кислота С=NН СООН
NН СН
(СН2)3 + СН
СНNН2 СООН
СООН
| аргинин | фумаровая кислота |
5) NН2 NН2 NН2
|
NН + Н2О + С=О
(СН2)3 СНNН2
СНNН2 СООН NН2
СООН
| аргинин | орнитин | мочевина |
Фумаровая кислота может вновь присоединять молекулу аммиака и превращаться в аспарагиновую кислоту, которая необходима для синтеза аргинин-янтарной кислоты.
Суммарное уравнение биосинтеза мочевины:
СО2 + 2 NН2 + 3 АТФ + 2 Н2О СО(NН2)2 + 3 АДФ + 3 Н3РО4
Лекция 14.
Обмен белков
1.Матричный принцип комплементарности.
2.Четыре этапа биосинтеза белковой молекулы.
3.Реакции транспептидации.
4.Распад белков.
1.Матричный принцип комплементарности. Белки играют важную роль в жизнедеятельности растений, и обмен веществ определяется прежде всего обменом белков. Если в силу каких-либо причин в растениях происходит ослабление интенсивности процессов обмена белков, их синтеза, превращений и распада, то неизбежно ослабляются и все другие биохимические процессы. В развитии учения об обмене в растениях белков и связанных с ними аминокислот и амидов можно отметить следующие этапы. Первые систематические исследования этих процессов стали проводиться в начале XIX в. В конце XIX – начале XX в. крупные работы по исследованию растительных белков и превращения азота в растениях были выполнены М. Осборном, С. Шульце и рядом других ученых. К этому времени относятся и классические исследования Д.Н. Прянишникова по азотному обмену. Д.Н. Прянишников экспериментально доказал главные пути распада и синтеза белка, аминокислот, амидов и создал современные представления об обмене азотистых соединений в растениях. В течение первой половины нашего столетия были открыты все аминокислоты, входящие в состав растительных белков, изучены возможные пути их превращений, определено содержание белков и небелковых соединений азота в различных растениях, а также влияние условий выращивания растений на количество белков в них. Были выделены и изучены многие ферменты, катализирующие обмен азотистых соединений, и выявлены некоторые факторы, оказывающие влияние на синтез белков. Однако до начала 50-х годов оставались невыясненными многие важнейшие процессы белкового обмена. Было очень мало данных по аминокислотному составу растительных белков, не было надежных методов выделения индивидуальных белков, данные о скоростях синтеза, распада и обновления белков в растениях были лишь очень приближенные, зачастую противоречивые, и оставалась невыясненной важнейшая проблема биохимии и биологии в целом – механизм синтеза белков. Новый период в развитии наших знаний об обмене белков и связанных с ними веществ в живых организмах начался в последние 20 лет после того, как в биохимических исследованиях стали широко применять новейшие физические, химические и физико-химические методы. Метод меченых атомов, электронная микроскопия, дифференциальное центрифугирование, хромотография, электрофорез и многие другие методы позволили биохимикам перейти от изучения процессов обмена в отдельных органах и тканях организма к исследованию этих процессов в клетке и даже взаимодействия между молекулами, получить новые данные об обмене веществ и прежде всего обмене белков и связанных с ними нуклеиновых кислотах. Обмен белков в растениях слагается в основном из двух противоположно направленных процессов – синтеза и распада белков.
Процесс биосинтеза белков оказался универсальным для существ на Земле – от простейшей бактериальной клетки до высших животных и человека. При синтезе белка в клетке реализуются два фундаментальных принципа, характерных для живых систем и отличающих биологические системы от систем неживой природы: матричный принцип и принцип комплементарности. Матричный принцип состоит в том, что взаимодействие происходит не между молекулами, находящимися в системе в хаотическом движении, а осуществляется между пространственно организованными, фиксированными молекулами или системами. Одно из этих веществ обязательно представляет собой полимер, тогда как другое может быть как полимером, так мономером. Матричный синтез является основным во всех тех случаях, когда необходимо обеспечить заранее заданную последовательность мономеров во вновь синтезируемом биополимере. Такая закономерность биосинтеза наблюдается при рассмотрении процесса удвоения (репликации) ДНК в процессе клеточного деления, а также при синтезе информационной РНК на матрице ДНК (транскрипция). Принцип матричного синтеза реализуется через другое основное свойство живых структур – принцип комплементарности. Именно комплементарность позволяет матрице «выбрать» необходимый мономер или полимер и установить его в нужном месте на матрице. С этим принципом мы познакомились при рассмотрении структуры ДНК. Принцип комплементарности реализуется в тех же процессах, что и принцип матричного синтеза, т.е. при образовании ДНК, РНК и белков. В результате работы многих ученых была установлена роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белков и показана матричная роль РНК в этом процессе, что позволило Ф. Крику высказать предположение о передаче информации в клетке, которое получило название центральной догмы молекулярной биологии.
2.Четыре этапа биосинтеза белковой молекулы. Синтез белков – это сложный процесс, тесно связанный с клеточными структурами. Он протекает в несколько этапов и катализируется многочисленными ферментами. Основываясь на современных представлениях, можно наметить следующие этапы синтеза белковой молекулы:
1. Активирование аминокислот.
2. Взаимодействие аминокислот с транспортной РНК.
3. Перенос аминокислот на и-РНК в рибосоме и образование пептидных связей.
4. Высвобождение полипептидной цепи из рибосомы.
1. Активирование аминокислот. Для синтеза белков из аминокислот необходимо большое количество энергии. Эта энергия затрачивается на нескольких этапах биосинтеза белков. Первый этап – активирование аминокислот, которое происходит в результате реакции между аминокислотой и АТФ с образованием комплексного соединения аминокислоты с адениловой кислотой.
В результате реакции образуются аденилаты аминокислот и неорганический пирофосфат. Аденилаты аминокислот имеют макроэргическую связь и более реакционноспособны, чем свободные аминокислоты. Схематически приведенную выше реакцию удобно записать так:
RCHNH2COOH + АТФ RCHNH2COOH~АМФ + Н4Р2О7
Образование аденилатов аминокислот катализируется особыми, так называемыми активирующими ферментами. В состав белков входит около 20 аминокислот, для каждой аминокислоты имеется свой активирующий фермент. Эти ферменты относятся к классу лигаз (синтетаз) и представляют собой аминоацил-РНК-синтетазы. Таким образом, в синтезе белковых молекул одновременно участвуют 20 ферментов, различающихся по субстратной специфичности. Причем эта специфичность весьма высока, и вероятность активирования неподходящей аминокислоты очень мала, что сводит к минимуму «ошибки» в биосинтезе белка. В результате реакции образуется комплексное соединение аминокислоты с ферментом, и сумму реакций, происходящих на 1-м этапе синтеза белка, можно изобразить так:
RCHNH2COOH + АТФ + фермент RCHNH2COO~АМФ–фермент +Н4Р2О7.
2. На втором этапе биосинтеза белков происходит взаимодействие комплекса аминокислоты и фермента с т-РНК. После установления этого факта многие исследования были направлены на изучение самой т-РНК. Транспортная РНК характеризуется низким молекулярным весом и значительно отличается от рибосомной РНК по нуклеотидному составу. Помимо главных 4 оснований, она содержит в относительно большом количестве так называемые минорные основания – псевдоуридин и различные метилированные производные оснований.
Детальное изучение показало, что в клетках имеются различные виды т-РНК, на которых переносятся отдельные аминокислоты. Если в синтезе белков участвует 20 аминокислот, то для каждой необходим не только соответствующий активирующий фермент, но и определенная т-РНК. У всех молекул т-РНК полинуклеотидная цепь заканчивается группировкой, в состав которой входят две молекулы цитозина (Ц) и 1 молекула аденозина (А), соединенные через остатки фосфорной кислоты: РНК–Ц–Ц–А. Группировка Ц–Ц–А характеризуется очень высокой интенсивностью обмена, она легко отщепляется и легко присоединяется к основной части молекулы т-РНК. Без этой концевой тройки нуклеотидов молекулы т-РНК неспособны к реакции с аденилатом аминокислоты, молекулы т-РНК должны быть активированы. Активирование заключается в присоединении к цепи т-РНК трех нуклеотидов. Присоединение происходит при реакции т-РНК с соответствующими трифосфатами:
т-РНК + 2 ЦТФ + АТФ т-РНК–Ц–Ц–А + 3 Н4Р2О7.
Подготовленные таким образом молекулы т-РНК–Ц–Ц–А присоединяют аденилаты аминокислот. Присоединение катализируется тем же активирующим ферментом, и аденозинмонофосфат освобождается:
RCHNH2COO~АМФ–фермент + т-РНК–Ц–Ц–А RCHNH2CO~А–Ц–Ц–т-РНК + фермент +АМФ.
Таким образом, в результате двух первых этапов биосинтеза белков аминокислоты соединяются с молекулами т-РНК. Эти комплексные соединения обладают значительным запасом энергии, что обеспечивает на последующих этапах биосинтеза образование пептидных связей между аминокислотами. Роль транспортных РНК, как показывает их название, заключается главным образом в переносе аминокислот к месту белкового синтеза. Однако только этим их значение не ограничивается. В связи с тем, что для каждой аминокислоты имеется своя т-РНК, специфичная именно по отношению к данной аминокислоте, возможность переноса неподходящей аминокислоты уменьшается в еще большей степени. Подсчеты показывают, что в результате первых двух этапов вероятность активирования неподходящей аминокислоты оценивается величиной 0,0001. Таким образом, уже на первых двух этапах обеспечивается чрезвычайно высокая степень отбора аминокислот, что гарантирует включение в белки лишь необходимых аминокислот. Один из концов молекулы т-РНК заканчивается группировкой Ц–Ц–А и к нему присоединяется аминокислота. Другой конец молекулы, состоящий также из трех нуклеотидов, называется адапторным участком, или антикодоном. Антикодон имеет специфический для каждой т-РНК нуклеотидный состав и определяет, к какому участку и-РНК может присоединиться данная т-РНК, несущая аминокислоту, так как совершенно очевидно, что т-РНК может присоединиться лишь к той части цепи и-РНК, которая комплементарна по нуклеотидному составу антикодону т-РНК.
3. Пептидные связи между аминокислотами возникают в рибосомах, считающихся главным местом синтеза белка в клетке. Каждая рибосома состоит из двух молекул рибонуклеиновой кислоты и белковых молекул, обладающих щелочными свойствами. В случае резкого повышения концентрации ионов магния в среде каждая рибосома распадается на две субъединицы, составляющие примерно 1/3 и 2/3 первоначальной величины рибосом. При сильном повышении концентрации Mg2+ две рибосомы соединяются вместе, образуя так называемый димер. Эти превращения обратимы, и при концентрации Mg2+ в среде 0,001 М структура рибосом стабилизируется. Синтез белка происходит только в стабильных рибосомах, которые активируются при их соединении с и-РНК. Обычно число стабильных рибосом, которые принимают в данный момент участие в синтезе белка, не превышает 5–10% общего количества рибосом, содержащихся в клетке. Всего в клетке содержится несколько тысяч рибосом, и их количество в значительной степени определяет интенсивность синтеза белка. Информационная РНК обладает очень высокой скоростью обмена. Она синтезируется на молекуле ДНК, имеет нуклеотидный состав и последовательность нуклеотидов, подобную ДНК. После образования и-РНК передвигается в рибосому и активирует ее, «заряжает».
На третьем этапе происходит перенос аминокислот на молекулы и-РНК в рибосомы и образование пептидных связей. Сущность процесса биосинтеза полипептидной цепи состоит в том, что линейная расстановка 20 аминокислот в этой цепи определяется последовательностью, взаимным расположением четырех различных нуклеотидов цепи и-РНК. Этот процесс, происходящий в рибосоме, обычно обозначают термином «трансляция». Трансляция – это «перевод» с 4 – «буквенного алфавита» цепи и-РНК на 20 – «буквенный алфавит» полипептидных цепей. Этот перевод осуществляется при посредстве т-РНК, которая своим антикодоном может соединяться лишь со строго определенным, комплементарным ей участком и-РНК. Согласно современным представлениям, в рибосоме размещается не вся молекула и-РНК, а лишь ее часть, и рибосома постепенно протягивает через себя молекулу и-РНК от одного конца к другому. И в каждый данный момент рибосома связана лишь с определенным, очень ограниченным участком и-РНК. Одновременно с протягиванием РНК в рибосоме синтезируется полипептидная цепь. Во всех случах полипептидная цепь строится путем последовательного образования пептидных связей, начиная с N-конца. Процесс биосинтеза пептидных связей требует затраты энергии, которая доставляется, вероятно, гуанозинтрифосфатом. Таким образом, в результате третьего этапа биосинтеза белка в активной рибосоме образуется полипептидная цепь. Синтез полипептидной цепи в рибосоме идет довольно быстро, со скоростью 1–2 аминокислоты в секунду.
4. На четвертом, последнем этапе биосинтеза белка полипептидная цепь из матрицы (рибосомы) высвобождается в цитоплазму. Возможно, для этого процесса необходимы затраты энергии. Значительное влияние на этот процесс оказывает и ионный состав среды, в частности концентрация ионов магния и калия.
После удаления из рибосомы полипептидная цепь приобретает пространственную, объемную структуру. Определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи обеспечивает необходимое положение полипептидных цепей и определенное пространственное расположение этих цепей относительно друг друга. Таким образом, когда полипептидная цепь высвобождается с матриц, она скручивается в соответствии с расположением в ней аминокислотных остатков и приобретает свойственную ей объемную структуру.
В клетках постоянно происходит синтез молекул многих сотен различных белков, в том числе и белков-ферментов. Известно, что каждому виду растений или животных свойственны свои специфические белки, характеризующиеся в первую очередь определенной последовательностью аминокислот в полипептидной цепи.
Возникает вопрос, каким образом в живых клетках регулируется синтез белков с определенной последовательностью аминокислот, а не образуются случайные сочетания из 20 или более аминокислот, которые находятся в клетках. Ученые значительно продвинулись вперед в решении данного вопроса, и хотя детали еще неясны, в общей форме этот механизм расшифрован. Проблема воспроизведения специфичности белков широко изучается сейчас с точки зрения переноса информации в биохимических системах.
Сохранение специфичности идет прежде всего в направлении отбора, отбрасывания ненужных, неправильных комбинаций, которые не приводят к синтезу необходимых полипептидных цепей. Мы видим, что такой отбор идет уже на первых этапах биосинтеза белков – для каждой аминокислоты имеется свой фермент, который катализирует активацию и образование комплекса аминокислоты с т-РНК. Однако наиболее важна вторая ступень отбора. Она заключается во взаимодействии антикодона (концевой адапторной группы) т-РНК с соответствующим, комплементарным ей участком и-РНК, которая играет роль матрицы. На этой ступени т-РНК, соединенная с аминокислотой, присоединяется к определенному участку и-РНК, благодаря чему может образоваться характерная для данного белка последовательность аминокислот. Информационная РНК синтезируется на ДНК, и ее нуклеотидный состав комплементарен ДНК. Таким образом, наследственная информация, «записанная» в ДНК в виде определенной последовательности нуклеотидов, передается на и-РНК, которая, в свою очередь, определяет и контролирует характерную для данного белка последовательность аминокислот.
ДНК в клетке является «хранителем» информации. Если, например, под действием химических мутагенов, ионизирующих излучений или под влиянием других факторов изменить нуклеотидный состав ДНК (даже только один нуклеотид в ДНК), то эта измененная информация будет передана на и-РНК, что вызовет синтез неспецифического для данного организма белка.
ДНК тесно связана с явлениями наследственности. При изменении состава ДНК в клетках будут синтезироваться иные белки, не характерные для данного организма. А так как многие белки обладают ферментативными свойствами, то при изменении состава ДНК прекратится синтез одних ферментов и появятся новые ферменты, которые ранее не образовывались в организме. Все это в конечном счете вызовет изменения в обмене веществ организма и приведет к изменению его свойств. Каким же образом происходит перенос наследственной информации от ДНК на белок, как идет биосинтез специфических для данного организма белков, характеризующихся определенной последовательностью аминокислот? С точки зрения теории информации сведения о последовательности аминокислот в белках могут быть записаны определенным чередованием нуклеотидов в отдельных участках ДНК и синтезированных на них информационных РНК. Для уяснения проблемы переноса информации прежде всего необходимо решить, сколько нужно оснований, чтобы закодировать одну аминокислоту. Если комбинировать из 4 оснований по 2, то можно получить лишь 42 = 16 сочетаний, в белках же может содержаться 20 аминокислот, т.е. этого количества комбинаций недостаточно для всех аминокислот. Если комбинировать из 4 оснований 3, то получится 43 = 64, сочетания или триплета. Этого количества триплетов более чем достаточно. Расчеты и эксперименты показали, что некоторым лишним комбинациям не соответствует ни одна аминокислота, и в то же время код является множественным, и ряд аминокислот может кодироваться несколькими триплетами оснований. Впервые в 60–х годах с помощью искусственной РНК удалось получить искусственную полипептидную цепь Р. Ниренбергу. Специфичность синтезированного белка целиком зависит от природы и состава и-РНК. В опытах Р. Ниренберга в качестве и-РНК использовали полиуридиловую кислоту – полинуклеотид, состоящий из остатков уридиловой кислоты. При этом образуется полипептидная цепь, но она состоит лишь из остатков одной аминокислоты – фенилаланина. Несмотря на наличие в смеси других аминокислот, в полипептидную цепь они не включались. Следовательно, группа из остатков уридиловой кислоты определяет включение в состав белка фенилаланина, и если принять во внимание, что код состоит из трех оснований, то включение фенилаланина контролируется тремя остатками уридиловой кислоты (УУУ). В дальнейшем в качестве информационных РНК были использованы различные синтетические полинуклеотиды, состоящие из 2 или 3 различных мононуклеотидов с разным их соотношением, и определяли включение отдельных аминокислот в белки.
Эти работы дали возможность расшифровать код для всех 20 аминокислот. Исследования показали, что код является триплетным, т.е. включение в полипептидную цепь любой аминокислоты определяется комбинацией из трех нуклеотидов в цепи и-РНК. Каждая такая комбинация (триплет) носит название кодон. Из 64 теоретически возможных триплетов в настоящее время расшифрована роль 63, в том числе 61 кодон имеет «смысл», то есть кодирует включение в полипептидную цепь той или иной аминокислоты, два кодона УАА и УАГ представляют собой так называемые терминирующие кодоны, а функция кодона УГА пока неизвестна. Терминирующие кодоны не определяют включение какой-либо аминокислоты, но они очень важны в том отношении, что определяют длину полипептидной цепи: как только синтез цепи дойдет до одного из этих двух кодонов, дальнейшее включение аминокислот прекращается, и цепь обрывается. Свойства нуклеотидного кода оказались весьма интересными, и некоторые из них сразу же обращают на себя внимание. Все кодоны представляют собой триплеты и при считывании не перекрываются. Кодоны ничем не отделены друг от друга, т.е. генетический код является кодом без «запятых». Код очень сильно вырожден в том смысле, что почти все аминокислоты кодируются более чем одним кодоном. При вырожденном коде одной аминокислоте могут соответствовать две или несколько т-РНК, которые своими антикодонами реагируют с комплементарными им кодонами матрицы и-РНК. Так в действительности и оказалось. Вырожденность кода имеет большое биологическое значение. Например, благодаря его вырожденности микроорганизмы с различным нуклеотидным составом ДНК обладают способностью синтезировать практически одни и те же белки, в том числе и белки-ферменты. Поэтому, несмотря на некоторые изменения нуклеотидного состава ДНК под влиянием условий среды, которые могут происходить при развитии микроорганизмов, они сохраняют стабильность внутриклеточного состава. Кроме того, даже небольшие случайные мутации в случае вырожденного кода оказываются менее опасными, т.е. вырожденность кода повышает генетическую стабильность организмов. Рассмотрим кратко схему переноса информации от ДНК на белки, учитывая нуклеотидный код РНК. На определенном участке одной из спиралей молекулы ДНК, на которой синтезируется и-РНК, имеется определенная последовательность нуклеотидов. Синтезированная на этом участке и-РНК может иметь лишь строго определенную, комплементарную ДНК последовательность нуклеотидов (учитывая, что урацил РНК соответствует тимину ДНК). «Считывая» нуклеотидный код РНК справа налево (от N-конца полипептида к С-концу), получается определенная последовательность аминокислот в данном полипептиде, который может синтезироваться под генетическим контролем этого участка молекулы ДНК. Сказанное можно изобразить в виде следующей схемы:
 ЦЦТ ААА АТА ГГГ ЦАА
ГГА УУУ УАУ ЦЦЦ ГУУ
НООС–Арг–Фен–Тир–Про–Лей–NН2
| последовательсность нуклеотидов в цепи ДНК комплементарная последовательность нуклеотидов в цепи и-РНК последовательность аминокислот в полипептиде |
Полученные вне живой клетки данные о нуклеотидном коде РНК полностью подтверждаются характером изменений аминокислотного состава белков при мутациях. Код имеет универсальный характер и идентичен для таких различных организмов, как вирусы, бактерии, животные и человек. Универсальность кода и белкового синтеза у различных организмов имеет огромное общебиологическое значение. Таким образом, высокая специфичность белков, их ферментативная активность и характер обмена веществ организмов определяются прежде всего тем или иным чередованием аминокислот в полипептидной цепи белковой молекулы. Это чередование аминокислот «записано» в ДНК с помощью кода, состоящего из 4 оснований, скомбинированных по 3. При удвоении ДНК этот код точно копируется. Информационная РНК синтезируется на ДНК, и благодаря комплементарности синтеза записанный код переносится на нее. Синтезированная и-РНК переносится из ядра в рибосому, и на ней с участием т-РНК, которая переносит аминокислоты, на комплементарные ей кодоны и-РНК, образуется белковая молекула со строго определенным чередованием аминокислот в полипептидной цепи.