До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти ферменты назвали рибозимами. Остальные, свыше 2000 известных в настоящее время ферментов, имеют белковую природу и характеризуются всеми свойствами белков.
По строению ферменты делятся на:
- простые или однокомпонентные;
- сложные или двухкомпонентные (холоферменты).
Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К числу простых ферментов относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза и др.).
Сложные белки являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). К сложным белкам относится большинство ферментов.
Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом.
Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом.
Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом – ковалентная связь.
Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом.
Между апоферментом и коферментом связи слабые – водородные, электростатические и др.
Химическая природа кофакторов крайне разнообразна. Роль кофакторов в двухкомпонентных ферментах играют:
1 – большинство витаминов (Е, К, Q, С, Н, В1, В2, В6, В12 и другие);
2- соединения нуклеотидной природы (НАД,НАДФ, АТФ, КоА, ФАД, ФМН), а также целый ряд других соединений;
3 – липолевая кислота;
4 – многие двухвалентные металлы (Мg2+, Mn2+,Ca2+и другие).