рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

Активный центр ферментов.

Активный центр ферментов. - раздел Химия, Биохимия Ферменты – Высокомолекулярные Вещества, Молекулярный Вес Которых Достигает Не...

Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естественно предположить, что с субстратом взаимодействует не вся молекула фермента в целом, а только какая-то ее часть – так называемый “активный центр” фермента.

Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа.

Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при денатурации, когда третичная структура нарушается, фермент теряет свою каталитическую активность.

Активный центр в свою очередь состоит из:

- каталитического центра, который осуществляет химическое превращение субстрата;

- субстратного центра (“якорной” или контактной площадки), которая обеспечивает присоединение субстрата к ферменту, формирование фермент-субстратного комплекса.

Четкую грань между каталитическим и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются.

Помимо активного центра, в молекуле фермента существует т.н. аллостерический центр. Это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного вещества (эффектора), изменяется третичная структура фермента. Это приводит к изменению конфигурации активного центра и, следовательно, к изменению активности фермента. Это явление аллостерической регуляции активности фермента.

Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами), то есть состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).

Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.

Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), то есть являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).

Ферменты-мультимеры могут быть построены как из одинаковых, так и из разных субъединиц.

Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).

Например, фермент состоит из 4 субъединиц типов А и Б. Он может образовать 5 изомеров: АААА, АААБ, ААББ, АБББ, ББББ. Эти изомерные ферменты являются изоферментами.

Изоферменты катализируют одну и ту же химическую реакцию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, аминокислотному составу, электрофоретической подвижности и другим), по локализации в органах и тканях.

Особую группу ферментов составляют мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов, обеспечивающей минимальный путь прохождения субстрата и максимальную скорость его превращения.

Примером может служить мультиферментный комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Комплекс состоит из 3-х видов ферментов (М.в. = 4 500 000).

– Конец работы –

Эта тема принадлежит разделу:

Биохимия

Кафедра Технология хлебопекарного кондитерского и макаронного производства.. Е А Кузнецова..

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Активный центр ферментов.

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

Орел 2010
Автор:к.б.н, доцент кафедры «Технология хлебопекарного, кондитерского и макаронного производства» Е.А. Кузнецова   Рецензент: к.т.н., д

Строение и свойства жиров. Константы жиров. Незаменимые жирные кислоты.
Молекулу жира в общем виде можно представить следующим образом:   О СН2О–С–R1

Автоокисление и термоокисление жиров. Деструкция.
В процессе переработки и хранения жиров возможно ухудшение их качества в результате окислительных процессов, глубина и скорость которых зависит от природных свойств жира, температуры, наличия кисло

Термополимеризация жиров. Антиоксиданты.
Антиоксиданты (антиокислители, ингибиторы окисления) это вещества, замедляющие или предотвращающие окислительные процессы, приводящие к старению полимеров, прогорканию пищевых жиро

Роль белков в процессах жизнедеятельности.
Функции белков: 1. Ферментативная — в клетке участвуют в биохи­мических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе — белки (простые или сложные). 2. Гормон

Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ферменты имеют более высокую каталитическую активность (выше в млн. раз); 2. Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40 ºС, нормальн

Строение ферментов
До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти фер

Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:

Специфичность
Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью. Специфичность бывает трех видов: 1. - относительная или групповая специфичность

Концентрация субстрата
Для ферментативных реакций характерно явление насыщения фермента субстратом. Заключается оно в том, что при увеличении концентрации S скорость сначала увеличивается, достигает максимального значени

Ингибирование.
Ингибиторы – вещества, замедляющие химическую реакцию Ингибиторы ферментов также имеют различную природу и различный механизм действия. Основные виды ингибиторов:

Водорастворимые витамины (строение, биохимическая роль).
Тиамин (В1). В химическом отношении витамин В1 представляет собой производное пиримидина и тиазола. Препарат витамина, получаемый синтетическим путем, представляет собо

Анаэробное расщепление углеводов (гликолиз). Спиртовое и молочнокислое брожение.
Гликолиз - процесс распада глюкозы (шестиуглеродного соединения) на два трехуглеродных в анаэробных условиях («лизис» — распад). Гликолиз в качестве начальной стадии дыхания почти универсале

Глиоксилатный цикл.
Глиоксилатный цикл представляет собой последовательность биохимических превращений уксусной кислоты, промежуточным продуктом которых является глиоксиловая кислота

Синтез и превращения углеводов. Синтез сахарозы и лактозы.
Углеводы в тканях являются подвижными соединениями. Наличие многочисленных ферментных систем позволяет непрерывно происходить в тканях процессам синтеза, распада и взаимопревращений углеводов.

Синтез жиров.
Основные этапы синтеза жиров включают образование глицерол-3-фосфата и жирных кислот, а затем сложноэфирных свя­зей между спиртовыми группами глицерола и карбоксильными груп­пами жирных кислот:

Пути синтеза аминокислот (прямое аминирование и переаминирование).
Еще сравнительно недавно считали, что биосинтез аминокислот может происходить только в надземных частях растений. Однако последующие исследования показали, что новообразование аминокислот может про

Пути превращения аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование).
Аминокислоты, образовавшиеся в растениях при восстановительном аминировании, переаминировании или другим путем, подвергаются непрерывному обмену. В основном, они используются для синтеза белков, но

Реакции транспептидации.
Разобранные нами этапы биосинтеза белков показывают, как может синтезироваться молекула белка заново из составляющих ее отдельных аминокислот. Однако, кроме этого основного пути, синтез белков може

Биосинтез пуриновых и пиримидиновых оснований.
Нуклеиновые кислоты играют очень важную роль в жизнедеятельности организмов и наряду с белками определяют главнейшие звенья обмена веществ, явления роста и размножения организмов, а также передачу

Распад нуклеиновых кислот
Распад нуклеиновых кислот до более простых соединений происходит в несколько стадий и катализируется рядом ферментов, которые содержатся в растениях. При определенных условиях распад нуклеин

Распад нуклеотидов и нуклеозидов.
Распад нуклеотидов. Отщепление фосфорной кислоты от нуклеотидов может происходить под действием многих фосфатаз. Фосфатазы проявляют активность и по отношению к другим моноэфирам фосфорной к

Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • Популярное
  • Облако тегов
  • Здесь
  • Временно
  • Пусто
Теги