рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

РЕФЕРАТ НА ТЕМУ: БІЛКИ.ОБМІН БІЛКІВ З ДИСЦИПЛІНИ: БІОХІМІЯ

РЕФЕРАТ НА ТЕМУ: БІЛКИ.ОБМІН БІЛКІВ З ДИСЦИПЛІНИ: БІОХІМІЯ - раздел Химия, Міністерство Аграрної Політики І Продрвольства України...

МІНІСТЕРСТВО АГРАРНОЇ ПОЛІТИКИ І ПРОДРВОЛЬСТВА УКРАЇНИ

КОЛЕДЖ ПЕРЕРОБНОЇ ТА ХАРЧОВОЇ ПРОМИСЛОВОСТІ

НАЦІОНАЛЬНОГО ТЕХНІЧНО ХАРКІВСЬКОГО ГО УНІВЕРСИТЕТУ СІЛЬСЬКОГО ГОСПОДАРСТВА ім. П. ВАСИЛЕНКА

 

 

РЕФЕРАТ

НА ТЕМУ: БІЛКИ.ОБМІН БІЛКІВ

З ДИСЦИПЛІНИ:БІОХІМІЯ

ХЛ-32

РОЗРОБИЛА:МАЙБОРОДА В.В.

ПЕРЕВІРИЛА:ЧУЙКОВА С.В.

 

 

ХАРКІВ 2012

ЗМІСТ

1. Поняття про білки.

2. Відкриття білку.

3. Функції білку.

4. Перетравлення білку в організмі .

5. Знешкодження аміаку.

6. Список використаної літератури.

 

Білки — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині (білок) термін найчастіше використовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.

 

Пептидний зв’язок

Зазвичай білки є лінійними полімерами — поліпептидами, хоча інколи мають складнішу структуру. Невеликі білкові молекули, тобто олігомери поліпептидів, називаються пептидами. Послідовність амінокислот у конкретному білку визначається відповідним геном і зашифрована генетичним кодом. Хоча генетичний код більшості організмів визначає лише 20 «стандартних» амінокислот, їхнє комбінування уможливлює створення великого різномаїття білків із різними властивостями. Крім того, амінокислоти у складі білка часто піддаються посттрансляційним модифікаціям, які можуть виникати і до того, як білок починає виконувати свою функцію, і під час його «роботи» в клітині. Для досягнення певної функції білки можуть діяти спільно, і часто зв'язуються, формуючи великі стабілізовані комплекси (наприклад, фотосинтетичний комплекс).

Особливості білків порівняно з іншими біомолекулами

 

Фермент гексокіназа показаний за допомогою простої кульково-паличкової моделі. У правому верхньому кутку субстрати білка, АТФ і глюкоза.Білки — головні гравці у процесах в межах клітини. Вони виконують специфічні завдання залежно від інформації, закодованої у відповідних генах[30]. За винятком певних типів РНК більшість біомолекул часто розглядаються як інертні субстрати, на які діють білки. Білки складають половину сухої ваги клітин Escherichia coli, тоді як такі молекули як ДНК і РНК — лише 3 % і 20 %, відповідно[31]. Повний набір білків специфічної клітини або типу клітин називається протеомом.Головна характеристика білків, що дозволяє їм виконувати різноманітний набір функцій — здатність специфічно та щільно зв'язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за таке зв'язування, називаються ділянками зв'язування. Вони часто мають вигляд вигину або «кишені» на поверхні молекули. Ця здатність до зв'язування опосередкована третинною структурою білка, яка визначає розташування кишень зв'язування, і хімічними властивостями амінокислот навколишніх бічних ланцюгів. Зв'язування білків може бути надзвичайно щільним та специфічним, наприклад, білок-інгібітор рибонуклеази зв'язується з людським ангіогеніном з менш ніж фемтомолярною константою дисоціації (<10−15 М), але взагалі не зв'язується з його гомологом, онконазою, отриманою з клітин жаб (>1 М). Надзвичайно незначної хімічної зміни, такої як додавання до партнера зв'язування єдиної метильної групи, іноді може бути достатньо для того, щоб майже виключити зв'язування; наприклад, аміноацил-тРНК-синтетаза специфічна до амінокислоти валіну чітко відрізняє його від дуже подібного бічного ланцюга ізолейцину.Білки можуть зв'язуватися з іншими білками, іншими біомолекулами та невеликими субстратами. Коли білки зв'язуються з іншими копіями тієї ж самої молекули, вони утворюють олігомери, які у деяких випадках формують волокнину; цей процес часто відбувається в структурних білках, які складаються з кулястих мономерів, що є партнерами у взаємному зв'язуванні. Він дозволяє формувати міцні волокна. Білок-білкова взаємодія також регулює ферментативну діяльність, управляючи протіканням клітинного циклу, і надає клітині змогу утворювати великі білкові комплекси, які здійснюють багато складних реакцій, важливих для виконання основних біологічних функцій. Крім того, партнери зв'язування часто здатні індукувати конформаційні зміни в білках, що дозволяє утворення надзвичайно складних сигнальних мереж.

 

Каталітична функція. Стрічкова молекулярна модель ферменту уреази бактерії.Найкраще відома роль білків в організмі — каталіз різних хімічних реакцій. Ферменти — тип білків, що характеризується специфічними каталітичними властивостями, тобто кожний фермент каталізує одну або декілька реакцій. Ферменти каталізують реакції розщеплювання (катаболізм) і синтезу (анаболізм) складних молекул, зокрема, синтез та деградацію ДНК, РНК, білків, ліпідів та цукрів. Крім того вони каталізують синтез та деградацію малих молекул, хімічні модифікації та ряд інших реакцій, необхідних для життєдіяльності. Відомо біля 4 тис. реакцій, що каталізуються ферментами, багато з них протікають поза межами клітин[32], наприклад фермент пепсин розщеплює білки в процесі травлення. Прискорення реакції в результаті ферментативного каталізу часто величезне: наприклад, реакція, що каталізується ферментом оротат-карбоксилазою протікає в 1017 разів швидше[33], ніж без каталізатора (реакція відбувалася б раз у 78 мільйонів років без ферменту, і відбувається раз у 18 мілісекунд за участю ферменту). Молекули, які змінюються в результаті реакції при посередництві ферментів, називаються субстратами.Хоча ферменти зазвичай складаються з сотень амінокислот, тільки невелика частина з них взаємодіє з субстратом, і ще менша кількість — в середньому 3-4 амінокислоти в одній молекулі білка, часто розташовані далеко одна від іншої в первинній амінокислотній послідовності, — безпосередньо беруть участь в каталізі. Частина ферменту, яка з'єднується із субстратом і містить каталітичні амінокислоти, називається активним центром ферменту.

 

Структурна функція

 

Структурні білки часто грають роль арматури, що надає форму та жорсткість клітинам та тканинам. Зазвичай ці білки здатні формувати довгі філаменти або зв'язувати філаменти, сформовані іншими білками — частина структурних білків є фібрилярними, інші формують філаменти за допомогою полімеризації глобул білка за певних умов[35]. Структурну роль всередині клітини грають компоненти цитоскелету: наприклад глобулярні актин і тубулін в еукаріотів та їхні бактеріальні гомологи FtsZ та MreB. Ці білки дуже динамічні, тобто можуть полімеризуватися при потребі. Вони відіграють роль не тільки у забезпеченні структури, але й у локомоції клітин та клітинному поділі. Інші компоненти цитоскелету — проміжні філаменти еукаріотів та бактеріальний кресцентин — фібрилярні й мають перш за все структурну функцію. Важлива також структурна роль компонентів міжклітинної матриці. Деякі з них збираються в значних кількостях і відіграють роль у забезпеченні структури окремих органів, наприклад, міжклітинний кератин важливий для підтримки структури волосся, нігтів і пір'я птахів. Колаген, ламінін і еластин важливі для підтримки епітелію стінок порожнин організму — легенів, шлунка тощо. Крім того, колаген і еластин — основні компоненти сполучної тканини (наприклад, хряща). Структурні білки також складають клітинну стінку багатьох архей і відіграють роль в утриманні разом полісахаридних компонентів клітинних стінок рослин та бактерій.

Захисна функція

Багато білків, що входять до складу крові, беруть участь в захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Прикладами першої групи білків служать фібриногени і тромбіни[36], що беруть участь в згортанні крові, а антитіла (імуноглобуліни), нейтралізують бактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входять до складу адаптативної імунної системи, приєднуються до чужорідних для даного організму речовин, антигенів, і таким чином нейтралізують їх, направляючи до місць знищення. Антитіла можуть секретуватися в міжклітинний простір або закріплюватися в мембранах спеціалізованих В-лімфоцитів, які називаються плазмоцидами.Принципово іншим класом захисних білків (зазвичай пептидів) є токсини, що використовуються багатьма організмами для знищення хижаків і паразитів, тоді як власні клітини захищені від токсинів фізичним бар'єром, містять антидот (протиотруту), що локально нейтралізує токсин, або нечутливі до нього через іншу будову, ніж клітини жертви токсинів. Захист кліток від токсинів, шкідливих хімічних речовин з навколишнього середовища й продуктів власного метаболізму, а також багатьох фармацевтичних препаратів може здійснюватися мембранними білками-насосами. Різноманітність, специфічність і принцип дії таких білків-насосів, що відкачують шкідливі речовини із кліток, сильно варіює від організму до організму. Широко розповсюдженим способом захисту бактерій від бактеріофагів є система рестрикції-модифікації . Інший білок — рестриктаза розщеплює незахищену ДНК бактеріофагів. Існує багато інших способів і відповідних їм білків для захисту бактерій від фагів і еукаріотичних кліток від ДНК і РНК вірусів і бактерій. У цілому, за чотири мільярди років еволюційної боротьби між організмами була створена велика різноманітність білків для атаки й захисту кліток, більшість з яких ще не вивчена.

Сигнальна та регуляторна функція.

Багато білків беруть участь в процесах передачі сигналів на міжклітинному та внутрішньоклітинному рівнях. Деякі білки, гормони, нейротрансмітери, фактори росту і цитоклітини пептидної природи, — позаклітинні сигнальні молекули, що передають сигнал від клітини, де вони були синтезовані, до інших клітин, як поряд із клітиною (нейротрансмітери, фактори росту), так і у віддаленних тканинах (гормони). До прикладів таких білків належить гормон інсулін, який регулює концентрацію глюкози в крові та фактор некрозу пухлин, що передає сигнали про запалення між клітинами організму.Інші молекули, залучені до сигнальної системи, — рецептори, що можуть бути як мембранними, так і цитоплазматичними або периплазматичними білками. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, який з допомогою інформаційних змін передається на іншу частину молекули, що активує передачу сигналу на інші клітинні компоненти. У мембранних рецепторів частина молекули, що зв'язується з сигнальною молекулою, знаходиться на поверхні клітини, а домен, що передає сигнал, усередині [39]. Часто рецептори є водночас і мембранними каналами, відповідь яких на зовнішній сигнал полягає в зміні концентрації певного іону в клітині.

 

Багато внутрішньоклітинних сигнальних білків організовані в сигнальні каскади, ланки яких модифікують наступний білок за допомогою ковалентних модифікацій (наприклад, фосфорування за допомогою білкових протеіназ) або зв'язування. Ці каскади передають сигнал про зміну умов навколишнього середовища або внутрішньоклітинні процеси на регуляторні білки, які в свою чергу регулюють клітинну відповідь.На внутрішньоклітинному рівні експресія генів регулюється приєднанням білків — факторів транскрипції, залежно від напрямку регулювання, активаторів або репресорів, до регуляторних послідовностей генів. На рівні трансляції зчитування багатьох мРНК також регулюється приєднанням білкових факторів[40], а деградація РНК і білків проводиться спеціалізованими білковими комплексами.

 

Транспортна функція

Розчинні білки, що беруть участь в транспорті малих молекул, зв'язують відповідний субстрат в одній частині клітини або організму, наприклад в місцях високої концентрації або при присутності додаткових регуляторних факторів, і легко вивільняють його в місцях низької концентрації субстрату або там, де відсутні згадані регуляторні молекули. Прикладом таких транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легень до решти тканин і вуглекислий газ від тканин до легень, а також гомологичні йому білки, знайдені у представників інших доменів живих організмів.Деякі мембранні білки беруть участь в транспорті малих молекул через біологічні мембрани, змінюючи їхню проникність для цих молекул. Ліпідний компонент мембрани водонепроникний (гідрофобний), що запобігає дифузії полярних або заряджених (іони) молекул. Ці мембранні білки містять внутрішні канали, які дозволяють таким молекулам переміщатися всередину або назовні, та мають можливість відкривати або закривати їх за певними умовами. Багато іонних каналів спеціалізується на транспорті тільки одного іона, так калійні і натрієві канали розрізняють ці схожі іони і пропускають тільки один з них. Багато інших мембранних білків переносять макромолекули до окремих відділів клітини. Наприклад, при сортуванні білків певні сигнали нових синтезованих білків розпізнаються мембранними транспортерами, що селективно пропускають їх через мембрани. Особливим прикладом систем переносу макромолекул через мембрани є механізм ядерного транспорту еукаріотів, центральною частиною якого є великий білковий комплекс ядерної пори, який пропускає невеликі незаряджені молекули (до 30 кДж), тоді як більші за розміром білки вимагають допоміжних білків . Наприклад декстрини допомагають транспорту великих молекул, таких як зрілі РНК, зв'язуючись з ними в ядрі, проходять у зв'язаному стані через ядерні пори, й звільнюють їх у цитоплазмі. Інші білки, беруть участь у зворотному процесі, допомагаючи транспорту таких білків як фактори транскрипції та компоненти рибосом до ядра клітини. Ще однією життєво важливою білковою транспортною системою є електротранспортний ланцюг, необхідний у процесах фотосинтезу та клітинного дихання. В результаті роботи цієї системи, електрони переносяться через мембрану проти електричного поля за рахунок енергії світла або катаболічної енергії, що отримується в циклі Кребса та при окисленні білків і ліпідів. Енергія, збережена у формі різниці електрохімічних потенціалів, використовується іншим білковим комплексом, АТФ-синтазою, для перетворення цієї енергії на АТФ, форму, зручну для використання іншими білками клітини.

 

Моторна функція . Функцією молекулярних моторів є здійснення механічної роботи в межах клітини за рахунок хімічної або електричної енергії. Так моторні білки, підгрупа молекулярних моторів, переміщують клітинні «вантажі» уздовж ферментів. Моторні білки динеїни і кінезини транспортують молекули та органели вподовж мікротрубочок з використанням гідролізу АТФ як джерела енергії. Динеїни переносять вантаж із цитоплазми у напрямку до центросоми, кінезини в протилежному напрямку[44][45]. Ця активність важлива як для розділення хромосом в анафазі мітозу при клітинному поділі[46], так і для доставлення важливих молекул до місць їхнього використання, часто дуже віддаленних, як це відбувається при аксоплазматичному транспорті. Інші моторні білки важливі для життєвих процесів біосинтезу білків, зокрема розплітанні ДНК (топоізомерази) та русі білкових комплексів уздовж ДНК (полімерази) та РНК (рибосоми).Моторні білки часто відповідають і за макроскопічний рух організму. Наприклад, синхронізований рух багатьох молекул білка міозина уздовж мікрофіламентів у складі саркомер приводить до скорочення м'язів[48]. Для руху окремих клітин використовуються інші молекулярні мотори, наприклад, мотори джгутиків, ворсинок та інших відповідних органел клітини, проте багато механізмів локомоції клітин залишаються невідомими.Крім пересування об'єктів, молекулярні мотори беруть участь і в ряді інших важливих для клітини процесів. Наприкдад, вірусний упаковочний мотор достявляє синтезований вірусний геном (РНК або ДНК) до вірусного капсиду[49], а електромотор F0 — субодиниця АТФ-синтази — переробляє енергію, отриману за рахунок різниці електрохімічних потенціалів на мембранах мітохондрій (у еукаріотів) або цитомлазматичній мембрані (у прокаріотів), на механічний рух, що використовується іншою субодиницею комплексу (F1) для синтезу АТФ — головного «палива» клітини.

 

Запасна (резервна) функція.У деяких системах класифікації виділяється окрема група білків, що виконують, головним чином, резервну і харчову функцію. Проте, майже усі білки використовуються в організмі як джерело амінокислот. Твердження, що резервна є головною функцією якогось білка може виявитися не обґрунтованим просто через недолік знань. Наприклад, вивчення овальбуміна (основного компонента яєчного білка) показало, що він не тільки служить джерелом сировини, але також бере участь в транспорті іонів металів і може відігравати захисну роль, викликаючи алергію у тварин, у тому числі в людини.

Харчові білки молока — казеїни відрізняються від більшості інших (нормальних) білків тим, що вони не утворюють твердої просторової структури й скоріше нагадують денатуровані білки. В кишечнику казеїни розрізаються протеазою і коагулюють на стінках. Вивільнення пептидів і амінокислот з коагульованого білка відбувається повільно, підживлюючи організм у період між годівлями. Крім харчової в казеїнів молока були виявлені й інші важливі функції. Короткі пептиди, що виходять із казеїнів під дією кишкових протеаз можуть модулювати сорбцію амінокислот стінками кишечнику, тиск і згортуваність крові, імунну реакцію, а також мати сильні опіодні властивості. Таким чином білкова дієта служить не тільки джерелом амінокислот, а має набагато глибший вплив на організм.

Функціїбілків в клітині різноманітніші, ніж функції інших біополімерів — полісахаридів і нуклеїнових кислот. Так, білки-ферменти каталізують протікання біохімічних реакцій і грають важливу роль в обміні речовин. Деякі білки виконують структурну або механічну функцію, утворюючи цито-скелет , що є важливим засобом підтримки форми клітин. Також білки грають важливу роль в сигнальних системах клітин, клітинній адгезії, імунній відповіді і клітинному циклі.Білки — важлива частина харчування тварин і людини, оскільки ці організми не можуть синтезувати повний набір амінокислот і повинні отримувати частину з них із білковою їжею. У процесі травлення протеолітичні ферменти руйнують спожиті білки, розкладаючи їх до рівня амінокислот, які використовуються при біосинтезі білків організму або піддаються подальшому розпаду для отримання енергії.

Білки були вперше описані шведським хіміком Єнсом Якобом Берциліусом в 1838 році, який і дав їм назву протеїни, від грец. πρώτα — «першорядної важливості». Проте, їхня центральна роль в життєдіяльності всіх живих організмів була виявлена лише у 1926 році, коли Джеймс Самнер показав, що фермент уреаза також є білком[1]. Секвенування першого білка — інсуліну, тобто визначення його амінокислотної послідовності, принесло Фредерику Сенгеру Нобелівську премію з хімії 1958 року. Перші тривимірні структури білків гемоглобіну і міоглобіну були отримані за допомогою рентгеноструктурного аналізу, за що автори методу, Макс Перуц і Джон Кендрю, отримали Нобелівську премію з хімії 1962 року.

Білки належать до життєво необхідних речовин, без яких немож-ливе життя, ріст і розвиток організму. Вони найважливіші компоненти харчування, що забезпечують пластичні та енергетичні потреби орга-нізму. Білки—це органічні речовини, що складаються з амінокислот, які, поєднуючись між собою в різних композиціях, надають білкам різноманітних властивостей. Харчова і біологічна цінність білків визначається збалансованістю амінокислот, що входять до їх складу.

Обмін білків.Роль білків у обміні речовин . Білки в обміні речовин займають особливе місц. Ф. Енгельс, щодо ролі білків казав, що життя — спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин із зовнішнім середовищем, що оточує їх, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що і призводить до розкладу білка . І справді, скрізь , де є життя , знаходяться білки .

Білки входять до складу цитоплазми, гемоглобіну, плазми крові, багатьох гормонів, імунних тіл, підтримують сталість водно-сольового середовища організму. Без білків немає росту. Ферменти, які обов'язково беруть участь у всіх етапах обміну речовин, — білки.

Біологічна цінність білків їжі. Амінокислоти, які йдуть на утворення білків організму, нерівноцінні. Деякі амінокислоти (лейцин, метіонін, фенілаланін тощо) незамінні для організму. Якщо в їжі відсутня незамінна амінокислота, то синтез білків в організмі різко порушується. Але є амінокислоти, які можуть бути замінені іншими або синтезовані в самому організмі в процесі обміну речовини. Це замінні амінокислоти.

Білки їжі, які містять весь необхідний набір амінокислот для нормального синтезу білка організму, називають повноцінними. До них належать переважно тваринні білки. Білки їжі, які не містять всіх необхідних для синтезу білка організму амінокислот, називають неповноцінними (наприклад, желатин білок кукурудзи, білок пшениці). Найвища біологічна цінність — у білків яєць, м'яса, молока, риби.При змішаному харчуванні, коли в їжі є продукти тваринного і рослинного походження, в організмі звичайно надходить необхідний для синтезу білків набір амінокислот.Особливо важливе надходження всіх незамінних амінокислот для організму, який росте. Відсутність в їжі амінокислоти лізину приводить до затримання росту дитини, до виснаження її м'язової системи. Нестача валіну спричиняє розлад рівноваги у дітей.

Зараз достатньо вивчено амінокислотний склад білків різних органів і тканин людини і харчових продуктів. Тому є;можливість так комбінувати продукти харчування, щоб людина одержувала в харчовому раціоні всі життєво необхідні амінокислоти в потрібних кількостях і комбінаціях.

Із поживних речовин тільки до складу білків входить азот. Тому про кількісний бік білкового харчування можна судити за азотистим балансом. Азотистий баланс — співвідношення кількості азоту, який надійшов протягом доби з їжею, і азоту, виведеного за добу із організму з сечею, калом і потом в результаті розпаду білка.В середньому в білку міститься 16% азоту, тобто 1 г азоту в 6,25 г білка. Помноживши величину засвоєного азоту на 6,25, можна визначити кількість введеного в організм білка.У дорослої людини звичайно спостерігається азотиста рівновага — кількість введеного азоту з їжею і виведеного з продуктами виділення дорівнюють одне одному. Коли азоту з їжею надходить в організм більше, ніж його виводиться із організму, тоді говорять про позитивний азотистий баланс. Такий баланс спостерігається у дітей у зв'язку із збільшенням маси тіла при ростові, під час вагітності, при посиленому спортивному тренуванні. Негативний баланс характеризується тим, що кількість введеного азоту менша виведеного. Він може бути при білковому голодуванні, важких хворобах.

Розпад білків в організмі. Ті амінокислоти, які не пішли на синтез специфічних білків, зазнають перетворень, під час яких вивільняються азотисті речовини. Від амінокислоти при цих перетвореннях відщеплюється азот у вигляді аміаку (МН3). Азот у вигляді аміногрупи МН2, відщепившись від однієї амінокислоти, може переноситися на іншу, і тоді в організмі будуються ті амінокислоти, яких йому не вистачає. Ці процеси відбуваються переважно в печінці, м'язах, нирках. Безазотистий залишок амінокислоти зазнає дальших змін, в результаті утворюються вуглекислий газ і вода.

Травлення їжі у шлунку. Шлунок — це порожнинний орган, який виконує роль резервуара для їжі. Він вміщує до 3 л їжі і бере участь в її перетравленні та поступовому переправленні у кишки. Форму шлунка порівнюють з формою рога, однак вона може змінюватися залежно від положення тіла та ступеня наповнення . До складу стінок шлунка входить слизова оболонка разом з підслизовим шаром, де розміщені численні трубчаті залози, які виділяють складові компоненти шлункового соку — соляну кислоту та ферменти. Соляна кислота сприяє набуханню білків і прискоренню їх розщеплення. Ферменти шлункового соку сприяють перетравленню їжі.

Слизова оболонка ще виділяє слизисту речовину (муцин), яка обгортає частинки їжі та оберігає шлунок від пошкоджень. Шлунковим соком їжа просякає поступово, тому розщеплення білків починається з поверхні клубка їжі, а закінчується в його товщині лише через 20-30 хв. Їжа, що перетравлюється, перебуває в шлунку від 3 до 10 годин.

Перетравлення у тонких кишках. У тонких кишках (рис. 4) закінчується переробка харчових речовин, яка почалася у шлунку і в дванадцятипалій кишці. Тонка кишка — це найдовша (5-6 м) і особливо важлива ділянка травного каналу, в якому продовжується та закінчується процес травлення. Тут відбувається розщеплення їжі та всмоктування продуктів.

Дванадцятипала кишка — це одна із тонких кишок, де відбуваються важливі процеси розщеплення білків, жирів та вуглеводів. До неї впадають вивідні протоки печінки та підшлункової залози. Під впливом жовчі, яку виробляє печінка, жири розпадаються на дрібні краплини, а потім за допомогою ферментів травних соків — ліпази, (їх виділяє підшлункова залоза та дрібні залози тонких кишок) ці краплини розщеплюються на гліцерин і жирні кислоти і через кишечну стінку всмоктуються в кров.Під впливом ферменту трипсіну, який входить до складу соку підшлункової залози, білки розщеплюються до амінокислот. Цей фермент розщеплює утворені в шлунку пептони та альбумози до амінокислот. Складні цукру (крохмаль, мальтоза та молочний цукор) розщеплюються за допомогою ферментів амілози, мальтози та лактози до простих (дісахариди, глюкоза).Травлення у товстих кишках. Товста кишка — це кінцева ділянка травного каналу. Її довжина сягає 1,5-2 м. Саме у товстій кишці нагромаджуються неперетравлені залишки їжі, слиз, відмерлі клітини кишечника, жовчні пігменти та велика кількість бактерій, з яких формуються калові маси.Випорожнення товстого кишечника (дефекація), здійснюється рефлекторно внаслідок подразнення його нагромадженими рештками їжі. Діяльність цього акту контролюється корою головного мозку.

Всмоктування. Харчові речовини в шлунку майже не всмоктуються Цей процес відбувається у тонких кишках, чому сприяють рухи спеціальних виступів слизової — ворсинок і мікроворсинок. Продукти перетравлення вуглеводів та білків надходять в кров, а продукти перетравлення жирів — у лімфу, разом з якою попадають у кров. Проходячи через печінку, кров очищується від шкідливих речовин, які могли потрапити до кишечника разом з їжею і всмоктатися в кров.

Ці шкідливі речовини виводяться з жовчю через кишечник.

Функція печінки у процесі травлення. Печінка — це найбільша залоза травної системи. Вона розташована у верхньому відділі черевної порожнини, залишаючи простір у правому підребер'ї і частково заходить у ліве підребер'я. Печінка нутряною поверхнею дотикається до шлунка та стравоходу, дванадцятипалої та товстої кишок, правої нирки та надниркової залози. У місці перетину реберної дуги середньоключичною лінією розміщений жовчний міхур.

Печінка відіграє важливу жовчоутворюючу функцію у процесі травлення. Жовч безперервно утворюється печінковими клітинами. Вона проходить жовчними ходами, утворюючи печінкову протоку .

Жовч потрібна для травлення у кишках.У проміжках між травленнями вона нагромаджується в жовчному міхурі, де стає концентрованішою, тому що слизова оболонка міхура всмоктує воду (міхурова жовч). Будова системи жовчовивідних проток дає змогу переміщатися жовчі у напрямку дванадцятипалої кишки та жовчного міхура. Під час перетравлення їжі, яка містить жир, жовч надходить у кишку, тому що при цьому відбувається скорочення жовчного міхура. Під впливом жовчі жири розпадаються на дрібні краплини, а потім розщеплюються ферментами травних соків.

Жовч — це гірка на смак рідина забарвленням від жовто-коричневого до зеленого кольору. Найважливішим компонентом для травлення жовчі є солі жовчних кислот, а інші її компоненти — це переважно продукти, що підлягають видаленню.

Засвоєння їжі. З усіх харчових речовин, що потрапляють в організм, найліпше засвоюються ті, які мають високий вміст білка. Проте мінеральні речовини за такого раціону засвоюються погано. При вживанні продуктів, багатих на вуглеводи, засвоєння білка знижується, а мінеральних речовин — збільшується.До товстої кишки надходить неперетравлена їжа (переважно клітковина). Кишкова мікробна флора розщеплює клітковину, з якої вивільняються поживні речовини, які перетравлюються ферментами та всмоктуються, проте частина вуглеводів бродить, а частина білків гниє.Внаслідок цього утворюються гази та токсичні продукти, що частково всмоктуються в кров. Однак печінка їх знешкоджує. Тому частина продуктів, що не піддається повному розщепленню, не може всмоктатися в тонкому кишечнику і виводиться з організму разом із калом.

Складаючи меню їдальні, слід пам'ятати, що продукти тваринного походження засвоюються ліпше, ніж продукти рослинного походження. Тому важливо використовувати змішану їжу, оскільки при цьому значно зростає засвоєння продуктів рослинного походження.Для ліпшого засвоєння їжі дуже важливо дотримуватися режиму харчування. У певні години, перед прийманням їжі, в організмі виділяється шлунковий сік, завдяки якому їжа потрапляє в сприятливе для перетравлення середовище.

Аміак, який утворився при розпаді білків в організмі (речовина отруйна), знешкоджується в печінці, де перетворюється на сечовину; остання у складі сечі виводиться із організму.Кінцеві продукти розпаду білків в організмі — не тільки сечовина, а й сечова кислота та інші азотисті речовини. Вони виводяться із організму з сечею та потом.Особливості білкового обміну в дітей. В організмі дитини інтенсивно відбуваються процеси росту і формування нових клітин і тканин. Це вимагає надходження в дитячий організм відносно більшої кількості білка, ніж у дорослої людини. Чим інтенсивніші процеси росту, тим більша потреба в білку.Показником рівня обміну білків у організмі є співвідношення між кількістю азоту, який вводиться в організм із білковою їжею, і кількістю азоту, що виводиться із організму з сечею. Із всіх поживних речовин тільки білки мають у своєму складі азот і тільки з ними він надходить в організм. У дітей буває позитивний азотистий баланс, тоді кількість азоту, який надходить з білковою їжею, перевищує кількість азоту, що виводиться із сечею. Тільки тоді в організмі, що росте, задовольнятимуться потреби в білку.Добова потреба в білку на 1 кг маси тіла у дитини на першому році життя становить 4... 5 г, від 1 до 3 років — 4... 4,5 г, від 6 до 10 років — 2,5... З г, старше 12 років — 2... 2,5 г, у дорослих— 1,5... 1,8 г. Отже, залежно від віку і маси діти від 1 до 4 років повинні одержувати на добу білка — ЗО... 50 г, від 4 до 7 років — близько 70 г, з 7 років — 75... 80 г. При цих показниках азот максимально затримується в організмі. Білки не відкладаються в організмі про запас, тому, якщо давати їх з їжею більше, ніж це потрібно організмові, збільшення затримання азоту і, отже, наростання синтезу білка не відбудеться. При цьому у дитини погіршується апетит, порушується кислотно-лужна рівновага, посилюється виведення азоту із сечею і калом. Дитині треба давати оптимальну кількість білка, з набором всіх необхідних амінокислот; при цьому важливо, щоб співвідношення кількості білків, жирів і вуглеводів у їжі дитини було 1:1:3; за таких умов азот максимально затримується в організмі,більша частина азоту, який надходить в організм із білковою їжею, виділяється з сечею. З віком вміст азоту в сечі змінюється. В перші дні після народження азот становить 6... 7% добової кількості сечі. З віком відносний вміст його в сечі зменшується.Організм людини складається з білків (19,6%), жирів (14,7%), вуглеводів (1%), мінеральних речовин (4,9%), води (58,8%). Він постійно витрачає ці речовини на утворення енергії, необхідної для функціонування внутрішніх органів, підтримання тепла і здійснення всіх життєвих процесів, в тому числі фізичної і розумової роботи.
Одночасно відбуваються відновлення і створення клітин і тканин, з яких побудований організм людини, заповнення енергії, що витрачається за рахунок речовин, що надходять з їжею. До таких речовин відносять білки, жири, вуглеводи, мінеральні речовини, вітаміни, воду та інші, їх називають харчовими. Отже, їжа для організму є джерелом енергії і пластичних

(будівельних)матеріалів. Це складні органічні сполуки з амінокислот, до складу яких входять: вуглець(5055%),водень(67%),кисень (19-24%), азот (15-19%), а також можуть входити фосфор, сірка , залізо та інші елементи.
Білки - найбільш важливі біологічні речовини живих організмів. Вони служать основним пластичним матеріалом, з якого будуються клітини, тканини і органи тіла людини. Білки становлять основу гормонів, ферментів, антитіл та інших утворень, що виконують складні функції в житті людини (травлення, зростання, розмноження, імунітет і інше), сприяють нормальному обміну в організмі вітамінів і мінеральних солей. Білки беруть участь в утворенні енергії, особливо в період великих енергетичних витрат або при недостатній кількості у харчуванні вуглеводів і жирів. Енергетична цінність 1 г білка становить 4 ккал (16,7 кДж).
Переварювання білків у шлунку. Пепсин - важливий фермент шлунка, що розщеплює білки. Він найбільш активний при рН 20-30 і не активний при рН вище 50. Внаслідок цього для прояву розщеплює дії білка ферментом шлунковий сік повинен бути кислим. Як пояснено у главі 64 залози шлунка секретують велику кількість соляної кислоти. Ця кислота секретується парієтальних(Кислотоутворювальної) клітинами залоз при рН, що дорівнює приблизно 08. До моменту, коли кислота змішується з шлунковим вмістом і секретом з некіслотопродуцірующіх залізистих клітин шлунка, рН вже становить в середньому 20-30 що надзвичайно сприятливо для активності пепсину. Однією з важливих переваривающих особливостей пепсину є його здатність перетравлювати[A1] білок колаген - альбуміноподобний тип білка, який лише трохирозщеплюється під дією інших травних ферментів. Колаген - головна складова частина міжклітинної сполучної тканини м'яса, тому для розщеплення білків м'яса ферментами травного тракту перш за все необхідно переварити колагенові нитки. У зв'язку з цим у індивіда, у якого відзначається недолік пепсину в шлунковому соку, з'їдене м'ясо гірше піддається обробці іншими травними ферментами і, отже, може гірше перетравлюватися. Пепсин тільки починає процес переварювання білка, Зазвичай забезпечуючи тільки 10-20% повного перетравлення білків і перетворення їх в альбумоз, пептони і дрібні поліпептиди. Це розщеплення білків відбувається в результаті гідролізу пептидного зв'язку між амінокислотами. Переварювання білків секретами підшлункової залози. Переварювання білка переважно відбувається у верхніх відділах тонкого кишечника, у дванадцятипалій кишці і порожній кишці під впливом протеолітичних ферментів, секретується підшлунковою залозою. Частково розщеплені продукти білкової їжі, вступаючи в тонкий кишечник з шлунка, піддаються впливу головних протеолітичних панкреатичних ферментів: трипсину, хемотрипсин, карбоксіполіпептідази і проеластази. Трипсин і хемотрипсин розщеплюють молекули білка на невеликі поліпептиди; карбоксіполіпептідаза отщепляет окремі амінокислоти від карбоксильного кінця поліпептидів. Проеластаза, в свою чергу, перетворюється в еластазу, яка потім переварює еластичні волокна, частково містяться у м'ясних продуктах. Під дією панкреатичного соку невеликий відсоток білків перетравлюється до амінокислот. Більшість білків розщеплюється до дипептидів і тріпептідов. Переварювання білків пептідаза ентероцитів, вбудованих в ворсинки тонкого кишечника. Заключний етап перетравлення білків в просвіті кишечника забезпечується ентероцитами тонкого кишечника, які покриті ворсинками, переважно у дванадцятипалій кишці і порожній кишці

Стрічкова молекулярна модель білка — ядерного антигену проліферуючих клітин людини.Знешкодження аміаку в організмі.
В організмі людини піддається розпаду близько 70г амінокислот на добу: при цьому звільняється велика кількість аміаку, що є високотоксичним з'єднанням. Тому крнцентрація аміаку повинна зберігатися на низькому рівні (у нормі рівень його не перевищує 60 мкмоль / л). Концентрація аміаку 3 ммоль / л є летальною.
Одним із шляхів зв'язування і знешкодження аміаку в мозку, сітківці, нирках і м'язах, є біосинтез глутаміну (і, можливо, аспарагіну). Оскільки глутамін і аспарагін з сечею виділяються в невеликих кількостях, було висловлено припущення, що вони виконують скоріше транспортну функцію переносу аміаку в нетоксичного формі.
Частина аміаку легко зв'язується з α-кетоглутарової кислотою завдяки оборотності глутаматдегідрогеназной реакції; при синтезі глутаміну зв'язується ще 1 молекула, таким чином нейтралізуються дві молекули аміаку

 

Список використаної літератури

1. Березів Т.Т. , Коровкін Б.Ф. Біологічна хімія. Під ред. Дебова С.С. / М., «Медицина», 1990.

2. Миколаїв А.Я. Біохімія. / М., «Вища школа», 1989.

3. Строєв Е.А. Біологічна хімія. / М., «Вища школа», 1986.

4. Бишівський А.Ш.. Терсенев О.А. Біохімія для лікаря. / Екатеринбург, 1994.

5. Кушманова О.Д., Івченко Г.М. Керівництво до лабораторних занять з біологічної хімії. / М . , «Медицина», 1983.

6.http://uk.wikipedia.org/wiki/Білки

7. http://osvita.ua/doc/images/news/230/23029/3.gif

8. http://uk.wikipedia.org/wiki/Білки.

9. http://referat.repetitor.ua/Роль_білків_в_організмі

10. http://www.zdravplus.ru/ru/statiy/microelement-vitamini/107-belok

 

[A1]

– Конец работы –

Используемые теги: Реферат, тему, білки, Обмін, білків, дисципліни, біохімія0.112

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: РЕФЕРАТ НА ТЕМУ: БІЛКИ.ОБМІН БІЛКІВ З ДИСЦИПЛІНИ: БІОХІМІЯ

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным для Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Еще рефераты, курсовые, дипломные работы на эту тему:

Конспект лекцій з дисципліни Фінансовий облік комерційно-економічних дисциплін Тема 1. Основи побудови фінансового обліку
Конспект лекцій з дисципліни Фінансовий облік...

НОРМАТИВНОЇ ДИСЦИПЛІНИ Методичні вказівки до вивчення нормативної дисципліни дисципліни Безпека життєдіяльності
Національний транспортний університет... Кафедра екології та безпеки життєдіяльності...

КОНСПЕКТ ЛЕКЦІЙ з дисципліни Економічна і соціальна географія світу Конспект лекцій з дисципліни Економічна і соціальна географія світу розроблений викладачем 1 категорії Рибаченко І.М. Затверджений на засіданні циклової комісії загальноосвітніх дисциплін
МІНІСТЕРСТВО НАУКИ І ОСВІТИ УКРАЇНИ Верстатоінструментальний технікум... НАЦІОНАЛЬНОГО ТЕХНІЧНОГО УНІВЕРСИТЕТУ... ХПІ...

КУРС ЛЕКЦІЙ з дисципліни Метою дисципліни Маркетингова цінова політика є формування теоретичних знань та практичних навичок щодо розробки і реалізації маркетингової цінової політики підприємства. Лекція №1. Тема. КОНЦЕПЦІЯ ЦІНОУТВОРЕННЯ
Полтавський національний технічний університет... імені Юрія Кондратюка... Кафедра маркетингу...

Реферат На тему «Основные формы политического поведения личности»
Учреждение образования Полесский государственный университет... Реферат По предмету Политология...

РЕФЕРАТ на тему: «Парниковый эффект. Проблемы глобального потепления.»
РЕФЕРАТ на тему Парниковый эффект Проблемы глобального потепления...

Реферат на тему: «Греция»
I География и природа... Географическое положение... Климат II Государственное устройство Конституция...

РЕФЕРАТ Тема:«Терроризм»
РЕФЕРАТ... Тема Терроризм Введение...

Реферат На тему: «Водородная бомба»
ГВУЗ Приазовский Государственный Технический Университет... Кафедра... Реферат...

Реферат Тема: «Автоматизированные информационные системы органов прокуратуры РФ»
ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ... РОССИЙСКАЯ ПРАВОВАЯ АКАДЕМИЯ... МИНИСТЕРСТВА ЮСТИЦИИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ...

0.068
Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • По категориям
  • По работам