Реферат Курсовая Конспект
ЛЕКЦИЯ 2. Биологические макромолекулы - раздел Биология, Лекция 2. Биологические Макромолекулы ...
|
ЛЕКЦИЯ 2. Биологические макромолекулы
F > L = I > Y = W > V > M > P > C > A > G > T > S > K > Q > N > H > E > D> R
«Любовь к воде» означает, что в белках гидрофильные группы будут стараться в основном располагаться на поверхности белка, тогда как не любящие воду гидрофобные группы будут стремиться собраться в центре белковой молекулы, образуя так называемое гидрофобное ядро. Однако данное правило не абсолютно. С одной стороны, все остатки имеют полярные атомы в составе основной цепи (азот и карбонильный кислород), и они могут участвовать в водородном взаимодействии. С другой стороны, ряд заряженных и нейтральных полярных боковых цепей имеют значительные неполярные области. К прямым экспериментальным доказательствам существования гидрофобного ядра в глобулярных белках мы вернемся в Лекции 47.
Подчеркнем специфические особенности некоторых аминокислот.
Глицин и пролинхарактеризуются необычными свойствами. Так, у глицина полностью отсутствует боковая цепь, что обеспечивает минимальные стерические препятствия при вращении и размещении соседних групп. Напротив, пролин накладывает максимальные стерические ограничения на конформацию полипептидной цепи. Эти свойства обеспечивают специфическую роль данных аминокислот в формировании вторичной и третичной структур белковой молекулы.
Цистеин способен к самопроизвольному окислению в присутствии кислорода. Этот процесс часто приводит к образованию поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями, так называемому серному (сульфидному) мостику (рис. 2.5)
Аланин, валин, лейцин и изолейцин имеют объемные группы разной формы и принимают участие в формировании гидрофобного ядра в белках.
Фенилаланин, тирозин и триптофан являются донорами протона в водородных связях. Из всех 20 аминокислот только они поглощают в ультрафиолете. Поэтому поглощение растворов белков в этой области спектра зависит от количества и процентного содержания этих аминокислот (Лекция 55).
Рис. 2.5. а) Особое свойство двух цистеиновых остатков образовывать ковалентную связь. б) Первичная структура рибонуклеазы. Черным цветом выделены четыре дисульфидные связи
Водородные связи между пептидными группами
В белках водородные связи образуются между пептидными группами. Эти связи возникают в результате притягивания положительного атома водорода к отрицательно заряженному атому кислорода. На рисунке 2.6 показана общая схема такого образования.
Рис. 2.6. Общая схема образования водородных связей между пептидными группами. Водородные связи обозначены голубым цветом
Особенностями водородной связи, по которым ее выделяют в отдельный вид, являются ее не очень высокая прочность и малые размерами атома водорода. Энергия водородной связи значительно меньше энергии обычной ковалентной связи (не превышает 40 кДж·моль-1). Однако большое число этих связей достаточно, чтобы вызвать ассоциацию молекул как в случае воды, так и в случае образования таких специфических структуры как α-спирали и β-слои в белках, о которых мы поговорим чуть позже.
Третичная структура
Третичная структура белка является результатом слабых нековалентных (за исключением дисульфидных связей) взаимодействий между аминокислотами в полипептидной цепи. К ним относятся водородные связи, ионные и гидрофобные взаимодействия (рис. 2.16). Из всех этих трех типов основной вклад в образование глобулы вносят гидрофобные взаимодействия. На втором месте располагаются водородные связи.
Рис. 2.16. Демонстрация трех типов слабых взаимодействий, формирующих третичную структуру белка: водородные связи, ионные связи и гидрофобные взаимодействия
Классы белков
Класс определяется в соответствии с составом вторичной структуры и укладкой внутри домена. Насчитывается четыре больших класса белков: а) преимущественно альфа, куда входят домены, чья вторичная структура в основном представлена α-спиралями; б) преимущественно бета, который включает домены, организованные β-структурами; в) смешанной вторичной структуры; г) из доменов с низким содержанием вторичной структуры. Архитектура описывает общую форму домена, определяемую ориентацией элементов вторичной структуры. Топология зависит как от общей формы, так и от связи вторичных структур между собой.
SCOP (структурная классификация белков) представляет еще одну классификацию доменных организаций, основанную на сравнении всех известных структур. Уровнями иерархии SCOP являются виды, белки, семейства, укладки и классы. Ее описание будет дано в Лекции 61.
Сейчас мы приведем несколько примеров белков с ярко выраженным типом вторичной структуры: одиночные α-спиральные (рис. 2.19), многоспиральные белки (рис. 2.20), β-структурные (рис. 2.24) и белки со смешанной вторичной структурой (рис. 2.23). Демонстрация этих картинок преследует одну цель – удивиться красотой Природы.
Примеры белков с ярко выраженной α-спиральной структурой
Рис. 2.19. Структура аламетицина. PDB код 1AMT
Односпиральный белок аламетицин (alamethicin) – это мембранный белок, работающий как пептидный антибиотик в ионном канале.
Рис. 2.20. Структура РНК-связывающего белка Rop. PDB код 1ROP
РНК-связывающий белок Rop (RNA-binding repressor of primer, аббревиатура Rop) (63 а.о.) представляет собой структуру из двух α-спиралей. Белок был обнаружен в некоторых бактериальных и дрожжевых плазмидах (кольцевые ДНК), в которых он вовлечен в процесс репликации.
а) б)
Рис.2.21. а) Структура гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора. PDB код 1CSG. б) Структура белка интерлейкина 2. PDB код 1Z92
Структура из четырех связанных спиралей характерна для многих белков, как, например, для гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующий фактора (Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor, аббревиатура GM-CSF) и белка и нтерлейкин 2 (Interleukin-2). Обычно такие образования являются единой полипептидной белковой цепью.
а) б)
Рис. 2.22. а) Структура дельта кристаллина. PDB код 1XWO. б) Структура белка глутатиона S трансферазы. PDB код 3LXT
Такие белки как миоглобин, гемоглобин и различные кристаллины представляют собой многоспиральные белки. На рисунке 2.22 приведены структуры дельта кристаллина (Delta-Crystallin) и белка глутатиона S трансферазы (Glutthione S transferase), как представителей белков, состоящих из комплекса α-спиралей.
Примеры белков с ярко выраженной b-структурой
На рисунке 2.23 показаны упаковки b-листов в белке липокалин (lipocalin). Такая упаковка позволяет создать надежную ловушку (сэндвич) для маленьких молекул.
Рис. 2.23. Упаковки b-листов в белке липокалин-2. PDB код 2К23
Иногда b-листы сворачиваются в структуры, напоминающие плетеные корзины, называемыми b-бочками. Пример таких двух белков дан на рисунке 2.24.
а) б)
Рис. 2.24. а) Структура белка порин из Ps. fluorescenas. PDB код 3JTY. б) Структура флуоресцентного белка CYPET (Cyan fluorescent Protein). PDB код 3GEX
Примеры белков со смешанной α и β структурой
а) б) в)
Рис. 2.25. а) Структура белка L-лактат дегидрогеназы из мышц кролика. PDB код 3H3F. б) Структура фосфоглицерат киназы из E.coli. PDB код 1ZMR. в) Структура трифосфат изомеразы. PDB код 3KXQ
В заключение приведем пример белка, красота архитектуры которого не поддается описанию. Предлагаем остановить свой взгляд на структуре рибонуклеазного ингибитора из цитозоля (убийца любой рибонуклеазы, проникшей в цитозоль) и порадоваться за Матушку-Природу. За этой молекулой укрепилось название «лошадиная подкова».
Рис. 2.26. Структура рибонуклеазного ингибитора из цитозоля в разных проекциях, состоящего из 16 a- и 17 b-повторов. Структура не является b-бочкой, как может показаться, а скорее напоминает лошадиную подкову. PDB код 1DFJ
Справедливости ради следует заметить, что в Природе существуют и «некрасивые» белки. К ним относятся природно-неструктурированные белки, как правило, не имеющие четко выраженной симметрии. Примеры таких белков будут даны Лекции 22.
II. нуклеиновые кислоты
Само название нуклеиновые кислоты (от слова nucleus – ядро) показывает, что они были открыты как составная часть клеточного ядра. И действительно, как мы теперь знаем, в ядре присутствуют оба класса нуклеиновых кислот – дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК).
III. Углеводы
Классификация углеводов
Углеводы в зависимости от строения можно подразделить на моносахариды (глюкоза С6Н12О6, фруктоза С6Н12О6, рибоза С5Н10О5), дисахариды – соединения, в одной молекуле которых объединяются два моносахарида (сахароза С12Н22О11) и полисахариды – сложные углеводы, образованные многими моносахаридами (крахмал (С6Н10О5)·n, хитин (C8H13O5)·n).
В молекулах моносахаридов может содержаться от 4-х до 10-ти атомов углерода. Названия всех групп моносахаридов, а также названия отдельных представителей оканчиваются на - оза. Поэтому в зависимости от числа атомов углерода в молекуле моносахариды подразделяют на тетрозы, пентозы, гексозы и т.д. Большинство встречающихся в природе моносахаридов – это пентозы и гексозы. В Таблице 5.1 приведены названия некоторых наиболее распространенных углеводов. Разделение пентоз и гексоз на альдозы и кетозы объясняется ниже.
Таблица 5.1. Классификация углеводов
Моносахариды | Дисахариды | Полисахариды | |||
Пентозы | Гексозы | ||||
Альдозы | Кетозы | Альдозы | Кетозы | ||
Рибоза Арабиноза Ксилоза Ликсоза Дезоксирибоза | Рибулоза Ксилулоза | Глюкоза Галактоза Манноза Гулоза Идоза Талоза Альтроза Аллоза Фукоза Рамноза | Фруктоза Сорбоза Псикоза Такатоза | Сахароза Лактоза Трегалоза Мальтоза Целлобиоза Аллолактоза Гентиобиоза Ксилобиоза Мелибиоза | Гликоген Крахмал Целлюлоза Хитин Амилоза Амилопектин Стахилоза Инулин Декстрин Пектины |
Структура углеводов
Одна из проблем, возникающей при рассказе о строении сахаров, состоит в том, что эти молекулы являются существенно трехмерными объектами. Их изображение на плоскости представляет определенные проблемы. Углеводная химия прошла в этом направлении большой путь, начиная от номенклатуры Фишера и заканчивая сегодняшней скорописью по Хеуорсу. Мы начнем описание строения простых моносахаридов с использованием номенклатуры Фишера, а затем по мере усложнения молекул сахаров перейдем к номенклатуре Хеуорса. Иногда для изображения сахаров используется номенклатура Ньюмена, описанная нами в Лекции 1.
Рис. 5.4. D- и L- моносахариды фруктозы. D- и L-комформации являются зеркальным отображением друг друга
IV. Липиды
Классификация липидов
При последовательной обработке животных или растительных тканей органическими растворителями, например, хлороформом, бензолом или петролейным эфиром, некоторая часть материала переходит в раствор. Компоненты такой фракции называются липидами и являются молекулами, чьи свойства обусловлены водонерастворимым компонентом. Вследствие гетерогенности входящих в липидную фракцию компонентов, термин липидная фракция не является структурной характеристикой, а может рассматриваться только как лабораторное название фракции. Тем не менее, большинство липидов имеет некоторые общие структурные особенности, обуславливающие их важные биологические свойства и сходную растворимость.
Обычно выделяют три больших группы липидов, различающихся по химическому строению: простые липиды, сложные липиды и оксилипины. К группе простых липидов относятся жирные кислоты, жирные спирты и альдегиды, а также воска. Сложные липиды принято делить на нейтральные и полярные. К нейтральным относятся триглицериды, церамиды и эфиры стеринов, а в полярных липидах принято выделять фосфолипиды и гликолипиды. К оксилипинам относятся семейства соединений, образующиеся при оксигенировании полиненасыщенных жирных кислот.
– Конец работы –
Используемые теги: Лекция, Биологические, макромолекулы0.059
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: ЛЕКЦИЯ 2. Биологические макромолекулы
Если этот материал оказался полезным для Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
Твитнуть |
Новости и инфо для студентов