Состав углеводов

Состав углеводов. Одним из основных углеводов мышечной ткани является гликоген – важнейший энергетический материал. он расходуется при мышечной работе и накапливается при отдыхе.

Содержание его зависит от тренированности и упитанности птицы, а также физиологического состояния.

Мышечный гликоген представляет собой сильно разветвленный поли- сахарид, построенный из сотен молекул глюкозы. молекулярная масса его равна 1*10^6. Большая степень разветвленности мышечного гликогена необ- ходима, поскольку действию ферментов подвергаются концы молекулы; чем больше свободных концов, тем быстрее может быть использована молекула гликогена или быстрее может быть заново синтезирована во время таких периодов клеточного метаболизма, когда происходит его регенерация.

В пе- риод распада молекул гликогена наряду с последовательным разрушением его боковых цепей под действием эндоамилаз происходит и образование его частей – «затравок», которые также могут затем расти за счет присоединения глюкозы. Мышечная ткань отличается высокой концентрацией ферментов и факторов системы, синтезирующей гликоген. В мышечных волокнах обнаруживается определенная связь гликогена с миофибриллами. Наблюдается локализация гликогена у анизотропных дис- ков и он не обнаруживается в изотропных.

Кроме того, гликоген более или менее равномерно распределен в саркоплазме ( с преобладанием в около- ядерной саркоплазме). Возможно, что связь гликогена с миозином анизотропных дисков миофибрилл и миогеном саркоплазмы обеспечивает необходимый темп расщепления полисахарида при его гликолитическом рас- паде. В этих превращениях более лабильной является фракция легкораство- римого гликогена. Наряду с этим труднорастворимый гликоген метаболичес- ки не инертен и является резервом, находящимся в состоянии непрерывного обновления.

В процессе интенсивной мышечной работы гликоген подвергается ана- эробному гликолитическому распаду с образованием молочной кислоты. В процессе превращения гликогена образуются фосфорные эфиры гексоз и триоз, пировиногралная кислота и другие продукты распада, однако количес- тво их относительно невелико. Гликоген распадается в мышцах не только фосфорилитическим, но и гидролитическим (амилолитическим) путем под дествием-амилазы, нейтра- льной -амилазы, олиго-1,4 – 1,4-глюкантрансферазы и амило-1,6-глюкозида- зы. В качестве конечных продуктов такого распада гликогена образуются глюкоза, линейные и разветвленные олигоглюкозиды.

Дальнейшее расщеп- ление олигоглюкозидов осуществляется специфичными -олигоглюкозида- зами (13). Витамины Витамины представлены в таблице 7(20). Таблица 7 Витамины в 100 г. продукта (тушки индейки первой категории) Витамин А, мг…0,01 -каротин, мг…сл. Витамин Е, мг…0,34 Витамин В6, мг… 0,33 Витамин В12, мкг…- Биотин, мкг… Витамин С, мг… Ниацин, мг… 7,8 Пантотеновая кислота, мг….0,65 Рибофлавин, мг… 0,22 Тиамин, мг… 0,05 Фолацин, мкг… 9,6 Холин, мг…139 Свойства воды, входящей в состав сырья Содержание воды в мышцах колеблется в зависимости от возраста птицы: чем она моложе, тем больше влаги в мышцах.

Неодинаково содержание воды в различных группах мышц и уменьшается по мере увеличения содержания жира. Вода, входящая в состав мышечной ткани, не- однородна по физико-химическим свойствам и роль ее неодинакова.

Различают две формы воды – свободную и связанную. Свободная жидкая вода имеет квазикристаллическую, тетраэдрическую координирован- ную структуру. Она ограничена степенями свободы за счет образования водородных связей между отдельными молекулами. Этим объясняется высо- кая диэлектрическая постоянная воды. С помощью тяжелой воды и примене- ния метода ядерно-парамагнитного резонанса установлено, что свободная во- да мышечной ткани также имеет явно выраженную подобную координиро- ванную, тетраэдрическую структуру.

Другая часть воды находится в связан- ном состоянии – ионная и гидратная вода, активно удерживаемая главным образом белковыми веществами и некоторыми другими химическими компонентами клеток (например, углеводами, липидами). Такое состояние объясняется наличием химической или физико-химической связи между водой и веществом. Около 70% воды ткани ассоциируется с белками мио- фибрилл.

Гидратация белковых молекул обусловлена полярными свойствами мо- лекул воды (дипольным строением) и наличием функциональных групп (аминных, карбоксильных, гидроксильных, пептидных и др.) в молекуле бел- ков. При этом диполи воды образуют гидратные слои вокруг активных групп и белковой молекулы в целом. При гидратации часть воды, связываясь с гидрофильными группами белка, располагается вокруг белковых молекул в виде мономолекулярных слоев. Первые слои удерживаются довольно прочно, а последующие – значительно слабее, располагаясь в виде рыхлого диффузного облака.

Окружая функциональные группы соседних белковых цепей, связанная вода существенно влияет на стабилизацию их простран- ственной конфигурации, и, следовательно, определяет их функциональную деятельность. На некоторых участках молекул белков могут образоваться водные мостики. Связанная вода удерживается белком довольно прочно. Она характери- зуется рядом специфических свойств: более низкая точка замерзания, мень- ший объем, отсутствие способности растворять вещества, инертные в химическом отношении ( находящиеся в небольших концентрациях) – сахара, глицерин, некоторые соли. Связанная вода составляет 6-15% от масс- сы ткани. За слоем гидратной воды расположены слои относительно слабо удер- живаемых молекул воды, представляющей собой раствор различных веществ это свободная вода. В ткани ее содержится от 50 до 70%. Удерживается она большей частью за счет осмотического давления и адсорб- ции структурами клеток – сеткой белковых мембран и белковых волокон, а также в результате заполнения макро- и микрокапиллярных внутриклеточ- ных и межклеточных пространств ткани. Поэтому такую воду рассматривают как иммобилизованную воду, которая в значительном количестве сравните- льно легко может быть удалена из ткани (13). Характеристика ферментов сырья Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани.

Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гли- колиза, а также ферментов числа трикарбоновых кислот и дыхательной цепи. Считается, что осуществление гликолиза и связанное с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата, а поэтому протекает в матриксе саркоплазмы.

Вместе с тем разли- чные воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолити- ческих процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.

В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов и полисахаридов.

Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках мито- хондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них го- раздо больше крист ( складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях других клеток. процессы, протекаю- щие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабже- нии мышечной клетки энергией.

Разные мышцы в зависимости от функциональных особенностей харак- теризуются различным соотношением концентрации ферментных систем, ка- тализирующих анаэробные и аэробные превращения.

Так, в красных мышеч- ных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных. Интенсивность окисления жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недос- татке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров.

К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окис- ления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты. Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминирование и переами- нирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирования аминокислот обнаружены в митохондриях. Син- тез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирование, осуществля- ется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот связано с активностью аминофераз, содержащихся в митохондриях. Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жидкой части саркоплазмы.

Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные фермен- тные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают фер- менты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состоя- ния этих органелл сказывается на активности их ферментов. Деструкция ми- тохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них. Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой иона- ми магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.

В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеют- ся ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-полиме- раза). С миофибриллами связана основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na , K , Li , Ca , Mg , NH . Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния.

Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клет- ки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Это АТФ-аза активируется ионами магния. АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы мио- зина – его компонент – Н-миозин. Многократно переосажденный миозин наряду с АТФ-азной активностью АМФ-аминогидролазы, ацетилхолинэсте- разы. Активность этих ферментов сосредоточена в L-миозине.

Кроме того, миофибриллы характеризуются глютаминазной активностью. В проявлении активности ферментов в миофибриллах играют роль фосфолипиды. При де- липировании миофибрилл в них резко снижается активность АТФ-азы, АМФ-аминогидролазы и ацетилхолинэстеразы. В сарколеммной мембране обнаружено наличие АМФ-аминогидролазы и весьма активной ацетилхолинэстеразы.

К рибосомным относят ферменты, принимающие участие на тех стади- ях синтеза белка, которые происходят на рибосомах. Эти ферменты участву- ют в прикреплении, передвижении и отделении от рибосомной поверхности И-РНК и Т-РНК; перенос недостроенных полипептидов от одной молекулы Т-РНК и сопутствующее образованию пептидной связи. К рибосомным ферментам относят также рибонуклеазу 1, ГТФ-азу и др. Лизосомы содержат клеточные гидролазы: кислую рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, кислую фосфатазу, катепсины, эстеразы, гликозидазы.

В живой клетке эти ферменты могут действовать в основном на фагоцити- рованный материал, попавший внутрь лизосомы. Мышечной клетке это необходимо для обновления ее важнейших структур и компонентов. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и перевари- вают компоненты клетки. Наличие в лизосомах липопротеидной мембраны надежно удерживает гидролитические ферменты и предотвращает переваривание субстратов мы- шеечного волокна тотчас после убоя. Однако в дальнейшем, под воздействи- ем различных факторов, происходит высвобождение гидролаз Структурно-механические свойства сырья Структурно-механические характеристики представляют собой фундаментальные физические свойства продуктов.

Они проявляются при механическом воздействии на обрабатываемый продукт и характеризуют его сопротивляемость приложенным извне усилиям, обусловленную строением и структурой продукта. Эти характеристики используются для расчета процес- сов в рабочих органах машин с целью определения их механических пара- метров (геометрических, кинематических и динамических); они отражают существенные аспекты качества продуктов.

Кроме того, структурно-механи- ческие характеристики учитываются при расчете различных физических процессов (22). Сдвиговые характеристики. В я з к о с т ь к р о в и. Кровь состоит из плазмы и форменных элемен- тов. Плазма составляет 60% объема крови и представляет собою сложный раствор, содержащий белки, глюкозу, холестерин и его эфиры, фосфатиды, жиры и свободные жирные кислоты, небелковые азотистые и минеральные вещества.

Форменные элементы крови (40%) представлены красными кровя- ными шариками (эритроциты), белыми (лейкоциты) и кровяными пластинка- ми (тромбоциты). Общее представление о составе крови дано на рис. (1). Сухие вещества плазмы крови (7). Б М Л С Аз Ф Г А Рис. (1). Б – Белки, 7,5%; Ф – Фибриноген, 0,2%; Г – Глобулины, 2,8-3,0%; А – Альбумины, 4,3%; М – Минеральное вещество, 1%; Л – Липиды, 1%; С – Сахар, Аз – Азотистые вещества.

При увеличении концентрации сухих веществ вязкость крови возрастает и уменьшается при увеличении температуры, что наглядно видно из табл. 8-10. В таблицах приведены данные исследований пищевой стабилизированной крови и плазмы, полученной из этой же крови промышленным сепарирова- нием. Концентрирование осуществляется ультрафильтрацией на лаборатор- ной установке. Вязкость измеряли с помощью вискозиметра Гепплера и рео- вискозиветра Ротовиско.

Таблица 8 Зависимость вязкости крови *10^3 (в Па*с) от концентрации сухих веществ и температуры Концентрация сухих веществ, кг на 1 кг крови Температура, С 10 20 30 40 0,261 92 59 46 36 0,213 31 19 14 10 0,182 15 10 7 5 0,152 11 7 6 4 Данные таблицы 8 получены при градиенте скорости 380 с ^(-1), а табл. 9 – при температуре 20 С. Следует отметить, что при концентрации 0,261 кровь представляет собой типичную степенную жидкость. Таблица 9 Зависимость вязкости крови *10^3 (в Па*с) от концентрации сухих веществ и градиента скорости Концентрация сухих веществ, кг на 1 кг крови Градиент скорости, с 40 100 200 380 570 0,261 109 85 71 59 53 0,213 41 27 21 19 18 0,182 10 10 10 10 10 0,152 7 7 7 7 7 Таблица 10 Зависимость вязкости плазмы крови *10^3 ( в Па*с) от концентрации и температуры Концентрация сухих веществ, кг на 1 кг крови Температура, С 10 20 30 40 0,1920 18,3 12,0 8,3 6,7 0,1635 11,5 7,7 5,5 4,5 0,1190 5,6 3,9 2,9 2,4 0,0835 3,1 2,3 1,8 1,5 При меньшей концентрации изменения эффективной вязкости от гра- диента скости не описываются степенным законом, а плазма крови представ- ляет собой ньютоновскую жидкость (см. табл. 10). При повышении концен- трации сухих веществ вязкость крови возрастает менее интенсивно по сравнению с вязкостью бульона.

Компрессионные характеристики.

К о м п р е с с и н н ы е х а р а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к а н е й м я с а п р и о б ъ е м н о м с ж а т и и. Характеристики изучали с помощью цилиндров с поршнями при одностороннем нагружении. Объем цилиндра 0,0009 м^3, пределы изменения гидростатического давления – от 1*10^5 до 13*10^5 па. При этом были определены следующие реологические характе- ристики: мгновенный модуль упругости давления 11,6*10^5 ^0,4; макси- мальная деформация при длительности действия давления 180 с – 1,34* *10^(-5) ^0,78; кинетика изменения относительных деформаций после разгрузки – 7,5*10^(-7) ^0,61   exp(-8,9&#61 533; & #61483; &amp ;#61472;^0,78 (где  - длитель- ность восстановления объема, с; пределы изменения &amp ;#61472;от 0 до 10с). Прочностные характеристики.

П р о ч н о с т н ы е х а р а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к а н е й м я с а. При растяжении предел прочности различных мышц мяса определил Николаев.

Длина образцов составляла от 0,01 до 0,02 м при поперечном сечении 0,005*0,002 м или 0,0075*0,002 м; скорость растяжения составляла 3*10^(-5) или 6*10^(-5) м/с. По-видимому если считать мясо нелинейным реологическим телом, то прочностные характеристики будут зависеть от геометрических размеров образца и кинематики нагружения.

Авторы установили корреляционную связь между прочностными ха- рактеристиками и органолептической оценкой нежности. Их данные показы- вают, что для сырого мяса напряжение разрыва зависит от вида мышцы (длиннейшая мышца спины, полусухожильная, трапецевидная мышцы); для вареного мяса такой дифференциации не наблюдается.

С улучшением неж- ности (более высокая органолептическая оценка в баллах) напряжение разрыва и модуля упругости уменьшаются, причем для сырого мяса эта зависимость более пологая, для вареного – более крутая. П р о ч н о с т н ы е х а р а к т е р и с т и к и ц е л ы х т к а н е й м я с а п р и с р е з е. Прочность мяса при срезе через матрицу исследовали с помощью пуансонов с углами заточки 90, 80 и 30. В процессе взаимодей- ствия пуансона с материалом производили одновременную регистрацию усилий и деформаций на автоматических самопишущих приборах КСП-4. Образцы мяса толщиной 0,015 м при температуре от +10 до -1,5 С исследовали на прочность при резании поперек волокон при постоянной скорости перемещения пуансона 4,6*10^(-3) м/с. Разрушение структуры пуансоном происходит в две стадии.

При де- формации мяса до 90+5% мышечные волокна разрезаются непосредственно режущей кромкой пуансона. Соединительная ткань, как более прочная, уплотняется и срезается при увеличении деформации до 98+0,3%, т.е. когда пуансон начинает входить в отверстие, выполняющее роль матрицы.

Значения величин усилий разрезания мышечных волокон, приведенных к единице длины режущей кромки пуансона, соответственно равны для пуансона с углом заточки 90 - 3,85*10^3 Н/м, 80 - 3,52*10^3 Н/м и 30 – 2,68* 10^3 Н/м. Величины предельных усилий при полном срезе образца изменяют- ся в зависимости от угла заточки пуансонов от 5,4*10^3 до 6,2*10^3 Н/м, при этом деформация образцов приближается к 98%. Влияние масштабного фактора рассматривали при срезе образцов, высоту которых изменяли от 0,005 до 0,015 м. При увеличении высоты образцов уменьшается величина напряжения среза, вычисленная по началь- ной высоте образцов.

При изменении высоты образцов от 0,005 до 0,015 м предельное усилие среза увеличивается от 2,7*10^3 до 6,2*10^3 Н/м и соответственно линейно уменьшается напряжение – от 5,4*10^5 до 4,1*10^5 Па. При резании мяса лезвием наименьшие энергозатраты соответствуют углу встречи ножа и продукту около 60. При скорости подачи мяса от 0,05 до 0,09 м/с, при угле заточки ножа 18 и 25 и угле встречи 50-60 удельные усилия резания различаются незначительно и составляют 6000-7000 н/м. Плотность.

П л о т н о с т ь к о с т и. Плотность приведена в таблице 11 и 12. Данные довольно близки по значению. Некоторое различие объясняется, по-видимому, тем, что авторы по-разному именовали кости.

Имеются данные о плотности реберной кости, величина которой определена равной 1300-1380 кг/м^3. Однако они существенно превышают данные других авторов. Насыпная плотность кости интенсивно меняется с увеличением давле- ния. Этот процесс сопровождается разрушением и уплотнением кости. Масса кости характеризует ее с естественными внутренними полостями и макропо- рами. Масса плотной части кости без естественных пустот будет больше.

Укладочная масса кости делением массы обваленной кости, уложенной в емкость вручную с наименьшими пустотами, на объем, в который кость укладывали. Таблица 11 Плотность кости Кость Насыпная плотность, кг/м^3 Средняя плотность, кг/м^3 До дробления После дробления Рядовая 163-175 600-700 - Трубчатая 800-825 900-950 1730 Плотная масса - - 1300-1590 Очищенная плотная масса - - 1900-2400 Свежая с соединительной тканью - - 1400-1750 Обезжиренная сухая - - 1700-1900 Таблица 12 Плотность и укладочная масса кости Кости Средняя плотность, кг/м^3 Укладочная плотность, кг/м^3 Кости скелета 1260 412 Шейные и спинные позвонки 1200 486 Тазовая кость 1275 333 Кости конечностей задних передних 1270 1340 558 423 Кости позвонка с отростками ребер 1220 336 Фрикционные характеристики.

В н е ш н е е т р е н и е м я с а. Исследования проводили на трибо- метре с тележкой, движение которой сообщалось от электродвигателя. образец продукта высотой 0,005 м^2, рамку устанавливали на исследуемую поверхность, в течение 60 с создавали предварительный контакт, затем включали осциллограф и электродвигатель. тележка имела четыре скорости смещения: 0,00547; 0,0171; 0,0342; 0,0513 м/с. В динамическом режиме истинные коэффициенты трения зависят от скорости смещения, материала пластин, но не зависят от давления контакта; при этом липкость остается практически постоянной, что обусловлено весьма малым временем контакта продукта с поверхностью.

Для начала движения процесс усложняется. при различных давлениях контакта липкость должна была бы быть различной, но нередко через экспериментальные точки можно в пределах ошибки эксперимента провести одну линию, т.е. для различных давлений контакта липкость остается постоянной(22).