Кинетика оксигенирования гемоглобина

Кинетика оксигенирования гемоглобина. Гемоглобин связывает четыре молекулы кислорода на тетрамер по одной на гем в каждой субъединице особенно важным отличаем его от миоглобина является кривая насыщения кислородом, которая имеет сигмоидную форму рис. 6. Таким образом, способность гемоглобина связывать кислород зависит от того, содержатся ли в данном тетрамере другие молекулы кислорода.

Если да, то последующие молекулы кислорода присоединяются легче.

Следовательно, для гемоглобина характерна кинетика кооперативного связывания 0, благодаря которой он связывает максимальное количество кислорода в легких и отдает максимальное количество кислорода при тех парциальных давлениях кислорода, которые имеют место в периферических тканях.

Сродство гемоглобинов к кислороду характеризуется величиной Р50 - значением парциального давления кислорода, при котором наблюдается полунасыщение гемоглобина кислородом 0. Значение Р50 у у разных организмов существенно различается, но во всех случаях оно превышает значение парциального давления кислорода в периферических тканях рассматриваемого организма.

Это хорошо иллюстрирует фетальный гемоглобин человека НВF. Для HbA Р5026 мм. рт. ст а для HbF Р5020 мм. рт. ст. Благодаря этой разнице гемоглобин F отбирает кислород у HbA, находящегося в плацентарной крови.

Однако после рождения ребенка HbF утрачивает свою функцию обладая более высоким сродством к кислороду, он высвобождает меньшее его количество в тканях. ОКСИГЕНИРОВАНИЕ СОПРОВОЖДАЕТСЯ ЗНАЧИТЕЛЬНЫМИ КОНФОРМАЦИОННЫМИ ИЗМЕНЕНИЯМИ В ГЕМОГЛОБИНЕ Связывание кислорода сопровождается разрывом солевых связей, образованных концевыми карбоксильными группами субъединиц рис.7 Это облегчает связывание следующих молекул кислорода, поскольку при этом требуется разрыв меньшего числа солевых связей.

Указанные изменения заметно влияют на вторичную, третичную и особенно четвертичную структуру гемоглобина. При этом одна АВ-пара субъединиц поворачивается относительно другой АВ-пары, что приводит к компактизации тетрамера и повышению сродства гемов к кислороду рис. 8 и 9. КОНФОРМАЦИОННЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ В ОКРУЖЕНИЕ ГЕМОГРУППЫ Оксигенирование гемоглобина сопровождается структурными изменениями в окружении гемогруппы.

При оксигенировании атом железа, который в дезоксигемоглобине выступал на 0,06 нм из плоскости гемового кольца, втягивает в эту плоскость рис. 10. Вслед за атомом железа ближе к гему перемещается проксимальный гистидин F8, а также связанные с ним соседние остатки.