Структура мышцы

Мышечная ткань - это совокупность мышечных клеток (волокон), внеклеточного вещества (коллаген, эластин и др.) и густой сети нервных.волокон и кровеносных сосудов. Мышцы по своему строению делятся на:

1. гладкие — мышцы кишечника, стенки сосудов,

2. поперечно-полосатые — скелетные, мышцы сердца.

Независимо от строения все мышцы имеют близкие механические свойства, одинаковый механизм активации и близкий химический состав.

Поперечно-полосатая структура мышечных волокон может наблюдаться

под обычным микроскопом. Отдельное мышечное волокно имеет диаметр 20—80 мкм и окружено плазматической мембраной толщиной 10 нм. Каждое отдельное волокно — это сильно вытянутая клетка. Длина отдельных волокон (клеток), в зависимости от вида мышцы, может изменяться от сотен микрон до нескольких сантиметров. Внутри волокна, кроме известных органелл (ядро, ядрышко, митохондрии, аппарат Гольджи и др.), находится сократительный аппарат клетки, состоящий из 1000— 2000 параллельно расположенных миофибрилл диаметром 1—2 мкм, а также клеточные органелльг: саркоплазматический ретикулум и система поперечных трубочек — Т-система.

В миофибриллах различают (рис. 1): А-зону - темные полосы, которые в поляризованном свете дают двойное лучепреломление, то есть обладают свойством анизотропии (отсюда и название: А-зона), I-зону — светлые полосы, не дающие двойного лучепреломления, то есть изотропны (отсюда название: I -зона). В области I зоны проходит темная узкая полоса — Z-диск (от нем. zwischenscheibe — промежуточный диск). Промежуток между двумя Z-дисками называется cаркомером. Он является элементарной сократительной единицей мышечной клетки.

 

Рис. 1.Схематическое изображение миофибриллы: а — состояние покоя, б — растяжения. Справа — схема расположения актина и миозина на поперечном срезе

 

Саркомер представляет собой упорядоченную систему толстых и тонких нитей, расположенных гексагонально в поперечном сечении (рис. 1 справа). Толстая нить имеет толщину ≈ 12 нм и длину ≈1,5 мкм и состоит из белка миозина. Тонкая нить имеет диаметр 8 нм, длину 1 мкм и состоит из белка актина, прикрепленного одним концом к Z -диску.

Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 нм (рис. 2).

Эта структура похожа на две нитки бус, скрученные по 14 бусин в витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены молекулы тропонина, а саму цепь охватывает нить тропомиозина, которая закрывает активные центры.

На толстых нитях миозина расположены структуры называемые «мостиками». Мостики отходят от толстой нити строго периодично на расстоянии 14,5 нм друг от друга. На внешних концах мостиков располагаются головки, которые при изменении локальных условий могут менять свою конформацию.

В расслабленном состоянии миофибрилл, молекулы тропомиозина блокируют прикрепление поперечных мостиков к актиновым цепям (рис. 3а).

 

 

Рис.2. Микростуктура саркомера

 

Потенциал действия инициирует поступление ионов Са²⁺ в саркомер. Кальций взаимодействует с тропонином, в результате чего участки прикрепления мостиков к актину открываются (рис. 3 б). Мостики миозина прикрепляются к актиновым нитям и изменяют свою конформацию: их головки поворачиваются внутрь саркомера (рис. 3в). Это приводит к скольжению актина относительно толстой нити миозина к центру саркомера, вызывает генерацию силы и укорочение мышцы. После окончания активации

мостик размыкается и саркомер возвращается в исходное состояние.

При укорочении объем саркомера практически не меняется, а, следовательно, он становится толще: это подтверждается на снимках поперечного сечения мышц с помощью электронной микроскопии. Каждый цикл «замыкание-размыкание» сопровождается расщеплением одной молекулы АТФ.

Рассмотренная схема и процесс сокращения называетсямоделью скользящих нитей.

Таким образом, комплекс двух мышечных белков актина и миозина -актин-миозиновый комплекс — является механохимическим преобразователем энергии АТФ.

Впервые скольжение нитей в саркомере было обнаружено английским ученым Хаксли (А.Р. Них1еу), который и сформулировал модель скользящих нитей. Модель скользящих нитей надежно подтверждена экспериментально и является опытным фактом, на котором основаны все современные теории мышечного сокращения.

Экспериментальные данные о микроструктуре мышц изучены с помощью электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и метода дифракции синхротронного излучения.

 

 

 

Рис.3.Активация мостика и генерация силы в саркомере

 

Основные положения модели скользящих нитей следующие:

1. Длины нитей актина и миозина в ходе сокращения не меняются.

2. Поперечные мостики могут присоединяться к комплементарным центрам актина.

3. Укорочение саркомера — результат продольного смещения нитей актина относительно нитей миозина к центру саркомера.

4. Мостики прикрепляются к актину не одновременно.

5. Замкнувшиеся мостики подвергаются структурному переходу, при котором они развивают усилие, после чего происходит их размыкание.

6. Сокращение и расслабление мышцы состоит в нарастании и последующем уменьшении числа мостиков, совершающих цикл «замыкание-размыкание».

7. Цикл «замыкание-размыкание» одного мостика обеспечивается энергией гидролиза одной молекулы АТФ.

8. Мостики замыкаются и размыкаются независимо друг от друга.

 

Саркомер находится в оптимальном, рабочем состоянии, когда его длина ≈ 2,2 мкм — мостики захватывают края актина и имеется свободный ход для сокращения структуры. Если саркомер изначально растянут (его длина 3,56 мкм), то мостики не перекрываются с актиновыми нитями и при стимуляции такого элемента усилие не формируется. Если начальный размер саркомера

слишком короток, генерация усилия уменьшается, так как нет хода для укорочения.