Характеристика соевых семян по содержанию основных питательных веществ и ингибиторов пищеварительных ферментов

Характеристика соевых семян по содержанию основных питательных веществ и ингибиторов пищеварительных ферментов. Соя занимает особое место среди бобовых культур благодаря уникальному химическому составу содержит большое количество полноценного белка до 40 и больше в сочетании со значительным содержанием жира до 20 и выше при хорошей усвояемости.

Сравнительный анализ химического состава бобовых культур показал, что по содержанию белка и незаменимых аминокислот соя имеет большие преимущества таблица 1 . Таблица 1 - Химический состав бобовых культур в Показатель Соя Горох Фасоль Чечевица Вода 12,0 14,0 14,0 14,0 Белки 34,9 23,0 22,3 24,8 Жиры 17,3 1,2 1,7 1,7 Углеводы общие 26,5 53,3 54,5 1,1 в том числе моно- дисахариды 9,0 4,2 4,5 2,9 крахмал 2,5 46,5 43,4 39,8 Клетчатка 4,3 5,7 3,9 3,7 Зола 5,0 2,8 3,6 2,7 Витамины, мг 100г b-каротин 0,07 0,07 0,02 0,03 В1 0,94 0,81 0,50 0,50 В2 0,22 0,15 0,18 0,21 РР 2,20 2,20 2,10 1,80 С 0 Основными группами веществ, из которых состоит семя сои, являются влага, белки, жир, безазотистые экстрактивные вещества, клетчатка и минеральные вещества зола. Кроме этих основных составных частей, соя содержит лецитин, кефалин, фитин, энзимы и витамины.

Соотношение между составными частями сои и их абсолютные количества чрезвычайно сильно колеблются в зависимости от сорта сои, места ее произрастания, времени посева и уборки, состава почвы, удобрений, инокуляции, метеорологических условий, способа хранения и т.д. Таким образом, на основании многочисленных анализов сои различных сортов, различных районов и различных лет можно принять следующие границы для содержания основных составных частей сои в таблица 2 . Таблица 2 - Содержание основных составных частей сои в Показатель Минимум Максимум Влаги 5,5 30,0 Сырого протеина 24 60,0 Сырого жира 14 25,2 БЭВ 22 32,5 Сырой клетчатки 3,0 12,0 Минеральных веществ 4,0 6,0 Отличительной особенностью семян сои является не только повышенное содержание белка, но и лучшая, по сравнению с зерновыми и масличными культурами, сбалансированность его по аминокислотному составу таблица 3 . Аминокислотный состав соевого белка является наиболее совершенным из всех источников растительных белков и напоминает, за исключением серосодержащих аминокислот например, метионина, состав высококачественных животных белков.

Для большинства культур лимитирующей аминокислотой является лизин и в дефиците метионин.

Таблица 3 - Содержание незаменимых аминокислот в белке семян некоторых культур г в 100 г белка Аминокислота Стандарт ФАО ВОЗ Соя Кукуруза Яч мень Пшеница Подсолнечник Ара хис Лизин 4,2 5,9 2,7 3,6 2,5 3,4 3,4 Треонин 2,8 3,4 3,4 3,7 3,0 3,5 2,7 Валин 4,2 4,5 3,4 4,0 3,0 4,8 3,8 Метионин 2,2 1,9 2,4 1,3 1,3 2,0 0,9 Изолейцин 4,2 4,5 2,3 2,6 2,4 3,6 3,0 Лейцин 4,8 7,1 9,5 6,7 6,6 6,2 5,9 Фенилаланин 2,8 4,1 4,0 5,0 4,0 4,2 4,6 Триптофан 1,4 1,7 0,9 2,0 1,1 Помимо того, что соя характеризуется хорошим качеством белка, она является единственной культурой, использование которой в небольших количествах 150-260 г может удовлетворить суточную потребность организма взрослого человека во всех аминокислотах при отсутствии других источников белка в рационе.

Белки сои неоднородны по структуре и выполняют многообразные функции, основными являются каталитическая, запасная и защитная.

Каталитическую функцию осуществляют белки-ферменты.

Запасные белки накапливаются в клетках и при прорастании семян гидролизуются до аминокислот или низкомолекулярных пептидов.

Защитная функция белков проявляется в ингибировании протеолитических ферментов и в синтезе токсичных белков лектинов. В семенах преобладают запасные белки 80-94 общей суммы белков. Среди них есть вещества, которые принято считать антипитательными компонентами пищи. Это ингибиторы протеолитических ферментов, уреаза, липоксигеназа и другие.

Ингибиторы протеаз составляют 5-10 общего количества белка в семенах сои. Их активность колеблется от 11 до 38 мг г. Взаимодействуя с ферментами, предназначенными для расщепления белков, они образуют устойчивые соединения, лишенные как ингибиторной, так и ферментативной активности. Результат такой блокады - снижение усвоения белковых веществ рациона. Попадая в желудок, часть ингибиторов 30-40 теряет свою активность, а наиболее устойчивые достигают двенадцатиперстной кишки в активной форме и ингибируют ферменты, вырабатываемые поджелудочной железой.

В результате этого поджелудочная железа вынуждена продуцировать их более интенсивно, что в конечном итоге может вызвать ее гипертрофию. По химическому строению, свойствам и субстратной специфичности ингибиторы бобовых растений объединены в три семейства 1. Кунитца - водорастворимых белков с молекулярной массой 20000 - 25 000 Да, связывающих одну молекулу трипсина, со сравнительно небольшим числом дисульфидных мостиков, с изоэлектрической точкой 4,5. 2. Баумана-Бирк - спирторастворимых белков с молекулярной массой 6000 - 10 000 Да и небольшим числом дисульфидных мостиков, способных ингибировать как трипсин, так и химотрипсин, с изоэлектрической точкой 4,0-4,2. 3. Сериновых протеиназ микроорганизмов, не действующих на трипсин и химотрипсин.

Известно, что из всех антипитательных веществ семян сои ингибиторы трипсина являются самыми устойчивыми к тепловому воздействию.

Существует множество методов влаготепловой и химической обработки семян сои с целью инактивации этих веществ. Эффективен способ снижения ТИА селекционным путем до биологически возможного уровня. В результате совместной десятилетней работы селекционеров и биохимиков ВНИИ масличных культур созданы сорта Фора и Веста, а также ряд линий, у которых повышенное содержание белка 44-48 сочетается с пониженной активностью ингибиторов трипсина 13-18 мг г. Но это не предел биологических возможностей снижения уровня их активности.

Теоретические разработки Н. И. Вавилова позволяют сделать заключение, что дальнейшая селекция сои по данному признаку позволит достичь снижения активности ингибиторов трипсина в ее семенах до уровня фасоли, гороха, чины или арахиса 2-8 мг г. Новые низкоингибиторные сорта будут иметь наибольшую биологическую ценность по сравнению не только с существующими ныне сортами, но и с другими бобовыми культурами.

Для их термообработки потребуются более мягкие режимы, чем для традиционных сортов. Это, в свою очередь, приведет к снижению энергозатрат при производстве соевых продуктов. Лектины фитогемагглютенины представляют собой гликопротеины. Они нарушают функцию всасывания слизистой кишечника, повышают ее проницаемость для бактериальных токсинов и продуктов гниения, агглютинируют эритроциты всех групп крови, вызывают задержку роста. В составе белка их от 2 до 10 , а активность колеблется от 18 до 74 ГАЕ мг муки. Между активностью пектинов и ингибиторов трипсина в семенах сои проявляется средняя положительная корреляция г 0,58 . Лектины хорошо извлекаются водой и спиртом.

Некоторые исследователи отмечают, что для инактивации лектинов достаточны более мягкие условия, чем для ингибиторов трипсина, а именно обработка пропионовой кислотой или же термическое воздействие при 80-1000С в течение 15-25 мин. Уреаза - фермент, который гидролитически расщепляет мочевину с образованием аммиака и углекислого газа. В исходных семенах сои доля уреазы может достигать 6 от количества всех белков. А ее активность в зависимости от биологических особенностей сорта и условий выращивания колеблется от 2,4 до 2,7 рН. Этот фермент наиболее активен при рН 7,0. Спиртовая обработка сои дает существенное снижение активности уреазы.

По мере нагревания соевого сырья фермент инактивируется. Чем жестче режим термообработки, тем меньше остаточная активность уреазы. Ранее полагали, что по уровню активности уреазы в полной мере можно судить о разрушении всех антипитательных компонентов зерна сои. Согласно ГОСТ 1222088 глубину термообработки считают достаточной, если активность уреазы снижена до 0,1 - 0,2 рН. Многолетние экспериментальные данные, полученные ВНИИМК на 8000 образцах, показали, что ТИА отрицательно коррелирует с содержанием белка в семенах сои r -0,44 -0,96 . У сортов с повышенным содержанием белка 44 - 47 ТИА невелика и колеблется в пределах 11-18 мг г, при пониженной белковости семян 32-38 ТИА находится в диапазоне 24-32мг г 9 . 1.2