У білках розрізняють чотири рівні структурної організації:
Первинна ►Певна послідовність залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.
Вторинна ►Просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. Може α бути у вигляді а-спіралі, β-структури, спіралі
колагену, абомати надвторинну структуру - доменний рівень організації.
Третинна ► Виникає, коли поліпептидні ланцюги складаються, утворюючи структуру, схожу на сферичну.
Гідрофільні групи розміщені ззовні, а гідрофобні - всередині структури (глобули). Каталітично неактивні
білки - шаперони - контролюють утворення тривимірної конформації білкових молекул. Синтез шаперонів
різко посилюється при стресовому температурному впливі (їх називають hps - білками - heat shock
proteins)
Четвертинна ►Структура, що виникає з двох, чотирьох і більше поліпептидних ланцюгів (протомерів, або
субодиниць). Стабілізація відбувається за допомогою слабких зв'язків.
Схема α - структури поліпептидного ланцюга
α - Спіраль білка аполіпопротеїнуС-1
β - структура поліпептиднихланцюгів
Антипаралельна та кристалічна структури супероксиддисмутази
Домен- відокремлена частина молекули білка, яка у певній мірі має структурну і функціональну автономію. Домени є глобулярними ділянками, які з'єднані між собою короткими так званими шарнірними ділянками поліпептидного ланцюга
Супервторинні β - структури:циліндри - це α -спіралі; темні зони - неспіралізовані ділянки; стрілки - β -складчасті шари
Домени гемоглобіну людини: циліндри - α-спіралі; нитки, що їх зв'язують - аморфні ділянки
А) фібрилярні білки Б) глобулярні білки
олігомірний білок, побудований з 4 - х субодиниць (гемоглобін)