В молекулах ферментів розрізняють активні та алостеричні центри.
В активному центрі (АЦ) є субстратна та каталітична ділянки.
!! Субстратна (контактна, якірна) ділянка відповідає за приєднання ферментів до субстрату.
!! Каталітична ділянка відповідає за перетворення субстрату.
Роль АЦ у простих ферментах виконують просторово орієнтовані залишки амінокислот (Сер, Гіс, Тир, Тре, Цис, Глу, Асп).
У складних ферментах - роль АЦ виконують кофактори та безпосередньо сполучена з ними частина апоферменту
Будова молекули простого (а), складного (б) і алостернчного (в) ферментів:
А - активний центр; S - субстрат; R - алостеричний центр; 1 -каталітична ділянка; 2 - контактна ділянка; 3 - кофактор
!! Алостеричний центр - це регуляторна ділянка, приєднання до якої речовин, що не мають структурної спорідненості з субстратом призводить- до зміни конформації (просторової структури) ферменту і різкої зміни його активності.
Розрізняють негативні та позитивні модулятори або ефектори.