►Кожний фермент має так званий активний центр, який забезпечує зв'язок між ферментом і субстратом, тобто речовиною,
на яку діє фермент.
► Для того, щоб відбулась ферментативна реакція, повинні бути певні умови. Це просторова відповідність між ферментом і
субстратом. Фермент, за гіпотезою Б.Фішера (1890р.), повинен підходити до субстрату, як ключ до замка, а за гіпотезою
Д.Кошланда (1959р.) про динамічну взаємодію - як рукавичка до руки. Тоді може утворитися субстрат – ферментний
комплекс, що є передумовою ферментативної реакції. Л.Міхаеліс і М.Ментен сформулювали загальну теорію кінетики
дії ферментів.
(Схему ферментативної реакції можна подати у такому вигляді:
де S — субстрат;
Е - фермент
[ЕS] - нестійкий субстрат - ферментний комплекс;
Р - продукти реакції;
К+1 - константа швидкості утворення комплексу;
К -1 - константа швидкості зворотного розпаду Е8 на Е і 8;
К+2 - константа розпаду Е8 з утворенням продукту Р.
Графік залежності швидкості реакції V від концентрації субстрату [S
Рівняння Міхаеліса - Ментен
V max - максимальна швидкість реакції;
Км - константа Міхаеліса для досліджуваної пари фермент субстрат.
! За основу теорії, що пояснює дію ферменту, взято той факт, що ферменти значно знижують енергію активації (ЕА) тієї чи іншої реакції
Значення енергії активації ЕА при ферментативному та неферментативному каталізі:
Основні та перехідні стани реагуючих речовин:
Ео- енергія активації реакції в присутності неорганічного каталізатора;
Ек- енергія активації в присутності фермента;
ΔG - різниця вільної енергії реакції.