► Вплив температури на активність ферментів.При підвищенні температури каталітична активність ферментів збільшується,
але до певної межі. Температура, при якій каталітична активність ферменту найбільша, називається оптимальною (То). Графічно це
можна зобразити так:
! Для ферментів тваринного походження То = 35 - 50°С, а для ферментів рослинного походження То = 40 - 60°С.
► Вплив рН-середовшца на активність ферментів.Для кожного ферменту характерне своє значення рН, при якому
активність ферменту є максимальною. Так, пепсин найвищу каталітичну активність виявляє при рН = 2, амілаза - 7,
фосфатаза 10.
► Активатори та інгібітори ферментів.Активатори - речовини, які підвищують активність ферментів. До них належать
катіони металів і деякі аніони (Мg2+, Са2+, Сu2+, Мn2+, Мо2+, Fе2+, СІ-та ін.), мінеральні кислоти (НСl), жовчні кислоти, деякі
сполуки з функціональними і рупами (цистеїн, глутатіон), ферменти (ентерокіназа, трипсин).
| Фермент | Метал | Фермент | Метал |
| ДІІК-полімераза Глутатіонсингетаза Гексокіназа β-Галактозидаза | Mg | α-Амілаза Ліпаза | Са |
| Гомосериндегідратаза | К Li | ||
| Фосфатаза | Тирозиназа Фенолоксидаза | Сu | |
| Оксидоредуктаза | Мn | ||
| Аргіназа | Аргіназа | Ni | |
| Карбоангідраза Уриказа | Zn | Каталаза Ксантиноксидаза | Fе Мо |
Інгібітори- речовини, які викликають гальмування ферментативних процесів (білкові осаджувачі — ССl3СООН, танін, концентровані кислоти, солі важких металів та ін.). Інгібітори розподіляють на зворотної та незворотної дії (за характером дії), причому зворотні інгібітори ділять на конкурентні та неконкурентні (за спорідненістю до субстрату).