Амінокислоти у яких амінокислотний радикал представлений циклічною структурою, називаються ароматичними (тирозин, триптофан, фенілаланін).
До складу сірковмісних амінокислот - цистеіна, цистина і метіоніна входить атом сірки.
Деякі АК мають у боковому ланцюгу другий атом азоту (лізин, аргінін, гістидин), що надають АК основних властивостей.
АК, боковий ланцюг яких розгалужений, називаються амінокислотами з розгалуженим боковим ланцюгом (лейцин, ізолейцин, валін).
За просторовою структурою білки поділяють на глобулярні і фібрілярні.
Глобулярні білки – складаються з одного чи декількох поліпептидних ланцюгів, щільно звернутих за рахунок (нековалентних чи ковалентних) зв’язків у компактну частку, яка називається глобулою.
Зазвичай вони добре розчиняються у воді. До цієї групи відносяться: ферменти, антитіла, багато гормонів, білки-переносники кисню (міоглобін, гемоглобін, сивороточний альбумін (переносник жирних кислот)).
Фібрілярні білки складаються із витягнутих чи спіралезованих поліпептидних ланцюгів, розташованих паралельно, що утримуються разом за рахунок багаточисельних зв’язків. Поліпептидні ланцюги об’єднані у волокна (фібрили). Такі білки не розчиняються у воді. Із них побудовані волосся, нігті, перини (кератини), сухожилля (колаген), зв’язки (еластин), шовк, павутина (фіброїн).
Слід підкреслити, що більшість білків мають глобулярну форму.
За способом зворачування і асоціації поліпептидних ланцюгів, виділено чотири рівні просторової структури білка:
- первинна;
- вторинна;
- третинна;
- четвертинна.
Первинна структура – це каркас білкової молекули, амінокислотні залишки якої лінійно з’єднані між собою кислотно-амідними (пептидними) зв’язками. Для кожного білка послідовність АК в поліпептидних ланцюгах є характерною, унікальною.
Вона визначається генетично і визначає вищі рівні організації даного білка. Заміна навіть одного амінокислотного залишку поліпептидного ланцюга, який складається із сотень АК, може суттєво змінити властивості даного білка і навіть повністю позбавити його біологічної активності.
Пептидний зв'язок за своєю хімічною природою є ковалентний зв'язок, що надає первинній структурі високу міцність. Енергія зв’язку 140-400 кДж/моль, відстань між атомами 0,1-0,2 нм.
Вторинна структура білків являє собою укладку поліпептидних ланцюгів в упорядковану форму за рахунок системи водневих зв’язків між – СО і –NH групами. Існує дві форми вторинної структури: α – спіраль (для уявлення – на циліндр намотана стрічка) і β– конформація (вигляд складчастого аркуша). Цю різновидність ще називають β – структура, β – складковий шар (або аркуш), шарувато-складкова структура.
Складкові структури зустрічають дуже часто: у колагенна, кератина, фіброїна шовку, трипсина, у глобулярних білків ці структури складають 15% і більше, у α – амілази до 30%. Можливі переходи від α - структур до β - структур і зворотньо.
Природних білків, які б складалися лише з α – спіралей, майже немає.
Сукупність α – спіралей і β – структур являється критерієм за яким можна судити за ступенем упорядкованості структури білкової молекули, її стабільністю при дії фізико-хімічних факторів.
Третинна структура – характеризується певною конформацією спіралізованих і лінійних ділянок поліпептидних ланцюгів у просторі.
Для кожного білка характерна своя третинна структура, від якої залежать його біологічні властивості.
Під час формування третинної структури поліпептидні ланцюги укладаються так, що максимальна кількість гідрофільних груп, залишків АК, була розміщена назовні, тобто повернута до водного середовища, а гідрофобні групи розміщуються всередині структури (глобули), яка має елипсоїдну форму. На конформацію глобули впливає рН середовища, іонна сила розчину, температура, взаємодія білкових молекул з іншими речовинами.
Порушення у вторинній структурі веде до підвищення гідрофобних взаємодій і підсиленню третинної структури. Вторинна структура порушується у точках, де знаходиться АК – пролін і гідросипролін, які утворюють тільки один водневий зв'язок з другими поліпептидними групами.
У цих точках ланцюг перегинається у трьохвимірному просторі. Таким чином між вторинною і третинною структурами виникає збалансоване співвідношення.
Одначе третинна структура не може існувати при зруйнованій вторинній структурі. В той же час біологічна функція білка залежить цілком від третинної структури. Її деформація чи руйнування призводять до часткової чи повної втрати цієї функції.
Четвертинна структура. Для білків, молекули яких побудовані з одного поліпептидного ланцюга, можливі лише первинна, вторинна і третинна структури. Четвертинна структура характерна лише для тих білків, які складаються з двох, чотирьох і більшої, в основному парної, кількості індивідуальних поліпептидних ланцюгів з власною третинною структурою. Такі поліпептидні ланцюги називаються протомерами, а білки, побудовані з них - олігомерами. Отже, взаємне просторове розміщення протомерів у білковій молекулі і становить її четвертинну структуру.
Вона лежить в основі будови білків – ферментів.
Четвертинна структура білків стабілізується і підтримується в нативному стані в основному за участю нековалентних зв’язків (водневих, іонних або гідрофобних).
При дії на білки з четвертинною структурою різних фізичних або хімічних факторів (органічні розчинники, сечовина, концентровані розчини солей, зміна рН тощо) вони можуть розпадатися на окремі протомери