Під час зберігання сировини гідролітичні процеси можуть викликати покращення якості або псування в залежності від умов зберігання. Наприклад, при зберіганні зимових сортів яблук, груш відбувається покращення їх смаку. Це пов¢язано з гідролізом крохмалю та з накопиченням цукрів, гідролізом пектинових речовин. Псування зерна відбувається при проростанні. Під час проростання ферменти активізуються, оскільки вони переходять із зв¢язаного стану у вільний стан.
Протеолітичні ферменти (протеази)
Білки підлягають хімічному (під дією кислот та лугів) та біохімічному (ферментативному) гідролізу. Кислотний та лужний гідроліз білків (розглянуто у темі 1) здійснюється при кип’ятінні з міцними кислотами та лугами. Кислотний та лужний гідроліз здійснюється в технологіях отримання білкових концентратів та ізолятів для переведення білків у розчинний з наступним виділенням білків з розчину шляхом висолювання. Підвищення кислотності тіста веде до часткової пептизації білків, тобто переходу їх у водорозчинний стан. Це може бути небажаним у разі перероблення борошна зі зниженими технологічними властивостями.
Ферментативний гідроліз білків здійснюється під дією протеаз, ферментів, які каталізують розрив пептидних зв’язків. Протеази поділяються на:
§ пептидази, які діють на пептидні зв’язки поліпептидів, гідролізуючи їх з утворенням амінокислот (екзопептидази);
§ протеїнази(папаїн, пепсин, трипсин), які діють на пептидні зв’язки білків, при цьому вони розщеплюють молекули білка на більш дрібні фрагменти, тобто під дією протеїназ відбувається лише деструкція білкової молекули (ендопептидази).
Вважається, що екзопептидази не можуть гідролізувати в середині молекули, а діють з карбоксильного чи з амінного кінця білкової молекули, відщеплюючи послідовно по одній молекулі амінокислоти.
Пептидази мають кислотний оптимум рНопт = 8 – 9, тому вони в тісті мало утворюють амінокислот.
Рослинні протеїнази є кількох типів:
- кислі з рНоп = 3,7 – 4,0;
- нейтральні з рНоп = 6,5 – 7,0;
- лужні з рНоп>8.
Найбільшої уваги заслуговують нейтральні протеїнази, оскільки вони в декілька разів активніші кислих протеїназ і в умовах тіста суттєво впливають на білки клейковини. У дозрілому зерні пшениці нейтральні протеїнази та їх білкові інгібітори утворюють неактивний комплекс, зв’язаний з клейковиною. Співвідношення активності протеїназ у зерні та їх інгібіторів визначає стабільність білкового комплексу, його поведінку під час тістоприготування. До активаторів кислих протеїназ відносяться глютатіон та цистеін, але нейтральні протеїнази не активуються глютатіоном та цистеїном. Нейтральні протеїнази знижують свою активність в присутності хлориду натрію, фенольних сполук, меланоїдинів. У залежності від активності протеїназ і стану клейковинного комплексу можна змінювати кількість та стадію внесення солі і цим самим впливати на активність протеолізу. Наприклад, під час перероблення борошна зі слабкого клейковиною її треба вносити якомога раніше наприклад, сіль в опару і в трохи більшій кількості, а у разі надмірно міцної клейковини сіль потрібно вносити на більш пізніх стадіях.
Ферментативний гідроліз білків має важливе значення в інших харчових технологіях.
Пепсин (кисла протеїназа) використовується для одержання казеїну молока і для розчинення білкової мутності у вині.
Реннін (схожий на пепсин) міститься в соці четвертого відділу шлунка телят, являє собою дуже потужну протеїн азу.
Поряд з рослинними та тваринними протеазами у харчових технологіях широко застосовуються протеази мікробного походження (грибні та бактеріальні).