Вторичные структуры

Спектры КД a-белков, b-белков, a+b-белков, a/b-белков и неупорядоченных полипептидов показаны на рис. З5.5. Молярная эллиптичность выражена в единицах на децимоль аминокислотного остатка.

Рис. З5.5. Спектры КД: (а) a-белков, (б) b-белков, (в) a+b- белков, (г) a/b- белков и (г) неупорядоченных полипептидов. EKKLEEA означает последовательность аминокислот в полипептиде (Venyaminov and Vasilenko, 1994)

 

Спектры КД a-белков (Рис. З5.5а) демонстрируют отрицательную эллиптичность между 203 и 240 нм с двумя минимумами при 209 и 222 нм и положительную эллиптичность ниже 203 нм с максимум вблизи 192 нм. Такие спектры характерны для a-спирали и наблюдаются в модельных полипептидах в растворителях, способствующих образованию спиральной конформации, например, в спектре полилизина при pH 10. Различия в интенсивности полос между белками отражают содержание a-спиралей.

КД-спектры b-белков (Рис. З5.5б) содержат более разнообразные и менее интенсивные полосы, чем спектры a-белков. b-белки делят на группы в соответствии со спектром и типом b-структур (см. ниже). Регулярные b-белки имеют спектр, схожий со спектром b-листа из полилизина с минимумом между 210 и 225 нм и максимумом между 190 и 200 нм.

КД-спектры a+b- и a/b-белков можно рассматривать как сумму спектров a-спиралей и b-структур, где доминируют более интенсивные полосы a-спиралей (Рис. З5.5в, г).

К неупорядоченным полипептидам относят денатурированные белки и олигопептиды (Рис. З5.5д). Сильная отрицательная полоса около 200 нм и слабые положительные и отрицательные полосы выше 210 нм характерны для неупорядоченных структур.