Инфракрасная спектроскопия сегодня с успехом используется в изучении молекулярных механизмов белковой активности, предоставляя информацию о молекулярных взаимодействиях. Так инфракрасный дифференциальный спектр можно получить для различных состояний фермента, и он может содержать полосы поглощения только тех групп, которые претерпевают изменения с переходом от одного состояния к другому. Сравнение спектров исходного белка и белка, содержащего аминокислотную замену или химическую модификацию, позволяет идентифицировать отдельные пики в очень сложных спектрах. Разрешенная во времени ИК-спектроскопия снабжает нас данными о кинетике реакции. Особенно перспективной представляется недавно предложенная двумерная ИК-спектроскопия, наиболее важной чертой которой является сочетание чувствительности к структуре с высоким временным разрешением.
Линейная инфракрасная спектроскопия стала одним из классических инструментов для изучения структуры молекул и их взаимодействия. Сначала казалось, что применения этого метода для исследования биологических макромолекул будет непосильной задачей из-за огромного числа присущих им колебательных мод. Считалось, что большое число перекрывающихся полос поглощения не позволит извлечь детальную структурную информацию из ИК-спектров. Однако вскоре выяснилось, что биологическим макромолекулам присущ определенный порядок - все они построены из повторяющихся единиц. Примеры - пептидная связь белкового скелета, фосфат-эфирная связь между 3´-гидроксильной группой остатка сахара одного нуклеотида и 5´-фосфатной группой следующего нуклеотида в нуклеиновых кислотах. На самом деле, ИК-спектры биологических макромолекул оказались гораздо проще, чем ожидалось и их тщательный анализ позволяет получать полезную информацию о структуре и взаимодействиях макромолекул. Для белков линейная ИК-спектроскопия снабжает нас сведениями о вторичной структуре, в дополнение к информации, получаемой методом кругового дихроизма. В случае с нуклеиновыми кислотами можно получить данные об их структуре в целом и о взаимодействиях с небольшими молекулами, такими как лекарственные препараты или ионы металлов.
Совсем недавно была предложена двумерная инфракрасная спектроскопия как средство изучения структуры и динамики биологических макромолекул. Новый метод служит богатым источником информации, которая совершенно недоступна линейной спектроскопии.