Мотивы укладки цепи в белковых молекулах. Третичная структура белка это расположение всех атомов в пространстве.
Для каждого белка третичная структура достаточно специфична и выявить общую тенденцию построения белковой молекулы достаточно сложно на этом уровне организации. Поэтому постараемся выяснить лишь общие моменты построения, то есть расположение отдельных частей белковой молекулы. В основном нас интересуют глобулярные белки.
Это наиболее изученные молекулы, и когда говорят о строении белка, в основном подразумевают их. Рассмотрим некоторые особенности строения глобулярных белков. 18 1. Глобулярные белки образуют достаточно компактную глобулу. Структура глобулы очень плотная и строго организована. В этом смысле белковая молекула очень похожа на кристалл. Так говоря словами Шрёдингера, белковая структура это трёхмерный апериодический кристалл . 2. Ядро белковой глобулы состоит из неполярных аминокислотных остатков. В образовании такой структуры большую роль играют гидрофобные взаимодействия.
Они имеют энтропийную природу. Так при введении в воду неполярной группы происходит упорядочение молекул воды на поверхности раздела, что приводит к снижению энтропии системы. Обычно ядро образуют b - слои. При этом боковые группы аминокислот прячутся внутри, образуя каплю масла. Преимущественное расположение вторичных структур внутри глобулы связано с возможностью образования водородных связей между аминокислотными остатками.
Неупорядочным структурам цепи выгоднее находиться на поверхности, где аминокислотные остатки образуют водородные связи с водой. 3. Полярные и заряженные аминокислотные остатки преимущественно располагаются на поверхности белковой глобулы. Это объясняется во первых резким повышением свободной энергии при введении заряда во внутрь глобулы диэлектрическая постоянная белка на много меньше диэлектрической постоянной воды , 4. Во вторых возможностью образованию связей с молекулами воды. 5. Это особенность связана с первичной структурой белковой цепи. Плотной и стабильной глобуле соответствует достаточно большое количество первичных структур.
Конечно можно придумать первичные структуры, которым будут соответствовать очень стабильная структура стабильность выше, чем у других глобулярных структур, но их будет немного. То есть в природе заложена определённая вариативность первичной структуры. Важно, чтобы глобула была не только стабильной, но и ей соответствовало достаточное количество последовательностей цепи. Отметим ещё некоторые особенности денатурации белковой молекулы.
Переход глобула - клубок описывается как фазовый переход первого рода, то есть сходен с плавлением кристалла. Это очень важный момент в физике белка. Так например клубок глобула для гибкоцепных полимеров происходит плавно и описывается как фазовый переход второго рода. Подобное поведение белка говорит о кооперативности перехода. Это значит, что разрушение части белковой молекулы ведёт к разрушению остальных связей, поддерживающих нативную структуру.
Поэтому такой переход осуществляется в небольшом температурном интервале. Это отражается в резком повышении свободной энергии при повышении температуры, а также в узком пике зависимости теплоёмкости от температуры. Затронем некоторые моменты строения мембранных белков. Эти белки встроены в мембрану клетки и выполняют функцию пропускания веществ через мембрану и могут участвовать в окислении органических веществ.
Их включение в липидный бислой отражается в следующих мотивах строения. 1. Гидрофобные аминокислотные остатки расположены в середине белковой молекулы, подобно гамбургеру. То есть прослойка образована из неполярных остатков. 2. Гидрофильные и полярные остатки образуют полярные опушки с обеих сторон, взаимодействуя с полярной средой внутри и снаружи клетки. Такая особенность строения мембранных белков позволяет максимально эффективно удерживаться в мембране клетки.
Понимание общих черт строения белков необходимо для создания адекватных моделей. Основные мотивы строения закладываются в математические модели и служат базой для построения структур белков. 2.4.