Амінокислоти
У живих клітинах синтезується багато макромолекул (білків, нуклеїнових кислот, полісахаридів), які відіграють роль структурних компонентів, біокаталізаторів, гормонів, рецепторів або в них зосереджена генетична інформація. Ці макромолекули представляють собою біополімери, які побудовані з мономерних одиниць, або структурних блоків. В нуклеїнових кислотах мономерними одиницями є нуклеотиди, в складних полісахаридах – цукри і їх похідні, а в білках – L-a-амінокислоти.
Білки, крім того можуть містити й інші компоненти, однак трьохвимірна структура, а відповідно, й їх біологічне значення визначається в основному амінокислотним складом, порядком чергування амінокислот в поліпептидному ланцюзі і як наслідок їх взаємним просторовим розміщенням.
Амінокислоти в клітинах виконують багато важливих функцій; деякі з біологічно важливих сполук, які утворюються із амінокислот наведені в таблиці 3.
Біологічне значення. Амінокислоти являючись будівельними блоками пептидів і білків, виконують і ряд інших важливих функцій. Деякі з них, мабуть приймають участь у передачі нервових імпульсів; прикладами служать гліцин і глютамінова кислота. В їжі повинні міститися незамінні амінокислоти, оскільки організм людини не здатен синтезувати їх в кількостях, достатніх для росту. В результаті метаболізму амінокислот утворюється багато сполук, які мають важливе біологічне значення. Наприклад, при декарбоксилуванні деяких амінокислот утворюються відповідні аміни, і деякі з них (гістамін, g-аміномасляна кислота (ГАМК)) виконують важливі біологічні функції. Ряд аномальних процесів, які виникають в організмах, пов’язані з порушенням транспорту амінокислот до клітин.
Амінокислоти містять в якості функціональних груп аміногрупу і карбоксильну групу. В a-амінокислотах обидві вони зв’язані з одним і тим же (a) вуглецевим атомом:
У природі існує близько 300 амінокислот, однак в білках виявлено тільки 20 з них. У результаті повного гідролізу білків вивільняється 20 L-a-амінокислот (табл. 1). Одні і ті ж 20 амінокислот присутні в білкових молекулах всіх форм життя – рослин, тварин і мікроорганізмів. Чому це так – ми зрозуміємо пізніше, коли будемо обговорювати універсальну природу генетичного коду. Однак, у ряді білків зустрічаються похідні деяких амінокислот, які утворюються вже після включення звичайних амінокислот в молекулу білка (табл. 3).
За виключенням гліцину, у якого R – це атом гідрогену, у всіх амінокислот чотири групи, зв’язані з a-вуглецевим атомом, різні. Дякуючи тетраедричному розміщенню чотирьох різних груп відносно a-вуглецевого атома амінокислота володіє оптичною активністю (здатністю обертати площину поляризації плоскополяризованого світла). Одні амінокислоти, що входять до складу білків, є (при рН=7,0) правообертаючими, а інші – лівообертаючими, однак всі вони мають абсолютну конфігурацію L-гліцеральдегіду і тому є L-a-амінокислотами.
Іонні форми амінокислот. Амінокислоти несуть по крайній мірі дві слабоіонізуючі кислі групи, –СООН і –NH3+. У розчині ці групи знаходяться у двох формах, зарядженій і незарядженій, між якими підтримується протонна рівновага:
R–СООН Û R–СОО- + Н+ і R–NН3+ Û R–NН2 + Н+.
Групи R–СООН і R–NН3+ є протонованими партнерами, тобто кислотами, а R–СОО- і R–NН2 – спряженими основами, тобто акцепторами протонів відповідних кислот. При значеннях рН, характерних для плазми крові і міжклітинної рідини (7,4 і 7,1 відповідно), карбоксильні групи знаходяться виключно у формі карбонілатних іонів, R–СОО-. При цих же значеннях рН більша частина аміногруп знаходиться переважно у асоційованій формі, R–NН3+. Однак в багатьох рівняннях краще використовувати не дисоційовані форми молекул амінокислот, наприклад при обговоренні питання про хімізм реакцій.
Повний сумарний заряд (алгебраїчна сума всіх позитивних і негативних зарядів) амінокислоти залежить від рН середовища, тобто від концентрації протонів гідрогену в розчині. Заряд амінокислоти або її похідного можна змінити, варіюючи значенням рН середовища; це полегшує фізичне розділення амінокислот, пептидів, білків.
Значення рН, при якому сумарний заряд молекули амінокислоти дорівнює нулю, називається ізоелектричною точкою (рІ), саме тому вона не переміщується в постійному електричному полі. Значення ізоелектричної точки знаходиться між найближчими значеннями рК дисоціюючих груп по різні сторони від рІ.
Структура амінокислот. Амінокислоти, які входять до складу білків, є можливість розбити на дві великі групи на основі того, якими є R–групи, зв’язані з атомом a-вуглецю, – полярними і неполярними (табл. 2).
Усі амінокислоти, які виявлено в складі білків, синтезуються в рослинних організмах. В організмі людини і тварин синтезується лише частина протеїногенних амінокислот, а деякі з них утворюються в недостатній кількості для нормального синтезу. В зв’язку з цим усі їх поділяють на три групи: замінні, напівзамінні і незамінні (табл. 2). Останні дві групи в організмі синтезуються в недостатній кількості або не синтезуються взагалі, і тому вони повинні надходити до організму ззовні, в основному з їжею.