Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Различают циклические и алифатические (ациклические) аминокислоты. По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты разделяют на:
1 – моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, лейцин и др.);
2 – диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин);
3 - моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);
4- диаминодикарбоновые (цистин).
По характеру заряженности боковых радикалов, их полярности аминокислоты классифицируют на:
1 – неполярные, гидрофобные (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, тирозин);
2 – полярные, незаряженные (серин, треонин, метионин, аспарагин, глутамин, цистеин);
3 - полярные, отрицательно заряженные (аспарагиновая и глутаминовая кислоты,);
4 – полярные, положительно заряженные (лизин, аргинин, гистидин).
В α-аминокислотах можно выделить:
Анионные группы: -СОО- ;
Катионные группы : -NH3+; =NH+ ; -NH-C=NH+2;
NH2
Полярные незаряженные группы: -ОН; -СОNH2; -SH;
Неполярные группы: -СН3, алифатические цепи, ароматические циклы (фенилаланин, тирозин и триптофан содержат ароматические циклы).
Пролин в отличие от других 19 аминокислот не аминокислота, а иминокислота, радикал в пролине связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой:
α
NH – CH – COOH
H2C CH2
CH2
Аминокислоты различают по их растворимости в воде. Это связано со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидрироваться).
К гидрофильным относят радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функциональные группы.
К гидрофобным относят радикалы, содержащие метильные группы, алифатические цепи или циклы.
Пептидные связи соединяют аминокислоты в пептиды. α-карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с α-аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи.
NH2-CH-COOH + NH2-CH-COOH NH2-CH-CO- NH-CH-COOH
R1 R2 R1 R2
N-конец пептидная связь С-конец
Полипептидные цепи белков представляют собой полипептиды, т.н. линейные полимеры α-аминокислот, соединенных пептидной связью. Мономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Цепь повторяющихся групп –NH-CH-CO- называется пептидным остовом. Аминокислотный остаток, имеющий свободную α-аминогруппу, называется N-концевым, а имеющий свободную α-карбоксильную группу – С-концевым.
Пептиды пишутся и читаются с N-конца!
Пептидные связи очень прочные, и для их химического неферментативного гидролиза требуются жесткие условия: высокие температуры и давление, кислая среда и длительное время.
В живой клетке, где нет таких условий, пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами или пептидгидролазами.
Наличие пептидных связей в белке можно определить с помощью биуретовой реакции.
Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним α-углеродным атомом, а также между α-углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.