Лекции по курсу: Биохимия Тема: ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ: ИХ СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. 10

Министерство образования и науки Российской Федерации

Федеральное агентство по образованию

Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Северо-Кавказский Государственный Технический Университет»

 

 

Лекции по курсу: «Биохимия»

 

 

Ставрополь, 2006.

Оглавление.

Оглавление. 2

Введение. 6

Аминокислоты. 7

Структура белков. 8

Конформация белков. 8

Тема: ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ: ИХ СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. 10

Пептиды.. 10

Белки.. 11

Роль белков в организме человека. 11

Методы разделения белков и пептидов: 12

Признаки коллоидного состояния. 12

Сходство растворов ВМС и коллоидных растворов. 12

Отличие растворов ВМС от коллоидных растворов. 13

Сходство растворов ВМС с ионно-молекулярными растворами.. 13

Специфические свойства растворов ВМС.. 13

Анализ мембранного равновесия Доннана. 14

ФЕРМЕНТЫ... 14

Общие черты ферментов и неорганических катализаторов. 15

Отличие ферментов от неорганических катализаторов. 15

Строение ферментов. 16

Активный центр ферментов. 16

Механизм действия ферментов. 17

Специфичность. 18

Кинетика ферментативных реакций.. 18

Ингибиторы.. 20

Определение активности фермента. 21

Классификация ферментов. 22

Тема: ФЕРМЕНТЫ, КАК БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ... 26

Классификация ферментов. 26

Свойства ферментов. 28

Специфичность действия ферментов. 28

Активирование и ингибирование ферментов. 29

Регуляция путём ковалентной модификации.. 29

Путь нековалентной модификации.. 31

Типы ингибирования. 32

Конкурентное ингибирование. 32

Неконкурентное ингибирование. 32

Регуляция путем изменения биосинтеза ферментов. 33

Компартментализация (отделение, отсек) в клетке. 33

Изоферменты.. 33

Анализ уравнения Михаэлиса—Ментен: 35

Количественная характеристика активности фермента. 37

Количественная характеристика активности ферментов в биологических жидкостях. 37

Энзимодиагностика. 37

Наследственные нарушения (энзимопатии) 38

Энзимотерапия. 38

Липиды. 39

Классификация липидов. Характеристика фосфолипидов и восков. 39

Воска. 40

Фосфолипиды.. 40

Фосфатидилхолины (лецитины). 40

Фосфатидилэтаноламины. 41

Обмен липидов. 41

Ресинтез жирных кислот в стенке кишечника. 45

Транспорт липидов. 45

Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса) 47

Первая реакция. 47

Вторая реакция. 47

Третья реакция. 47

Четвертая реакция. 48

Пятая реакция. 48

Шестая реакция. 48

Седьмая реакция. 49

Тема УГЛЕВОДЫ... 49

КЛАССИФИКАЦИЯ УГЛЕВОДОВ.. 50

МОНОСАХАРИДЫ. 50

Стериоизомерия моносахаридов. 50

Циклические (полуацетальные) формы моносахаридов. 51

Основные реакции моносахаридов. 53

ОЛИГОСАХАРИДЫ... 54

ПОЛИСАХАРИДЫ... 55

ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ. 57

Промежуточный обмен углеводов в организме. 58

ВИТАМИНЫ... 60

Классификация витаминов. 62

Витамин.. 62

Активная форма. 62

Источники.. 63

Жирорастворимые витамины.. 65

Витамины группы А (ретинол, антиксерофтальмический) 65

Витамины группы К (филлохиноны, менахиноны,антигеморрагический) 67

Витамины группы Е (токоферол, антистерильный. Витамин размножения) 68

Водорастворимые витамины.. 68

Витамин В1 (тиамин, антиневрический) 68

Витамин В2 (рибофлавин, витамин роста) 69

Витамин В6 (пиридоксин, антидермический) 70

Витамин В12 (кобаламин,антианемический) 72

Витамин С (аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин). 72

Витамин Р (рутин, цитрин, витамин проницаемости) 73

Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, ниацин, антипеллагрический) 74

Химия нуклеиновых кислот. 74

Общая характеристика нуклеиновых кислот. 74

Химическое строение РНК и ДНК. 74

Структура нуклеиновых кислот. 78

Вторичная структура ДНК характеризуется правилом Э. Чаргаффа (закономерность количественного содержания азотистых оснований): 79

Тема: ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И НУКЛЕОТИДОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА. 84

Этапы репликации: 85

Транскрипция. 86

Этапы транскрипции: 86

Биосинтез белка. 86

Регуляция транскрипции. Теория Оперона. 87

Тема: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. Цикл лимонной кислоты - цикл трикарбоновых кислот (ЦТК), цикл Кребса - конечный общий путь окисления белков, липидов, углеводов.ЦТК - амфиболический цикл. 87

Цикл лимонной кислоты — ЦТК — цикл Кребса. 88

Энергетическая роль ЦТК.. 88

Регуляция цикла Кребса. 88

Биоэнергетика. Биологическое окисление.. 89

Роль кислорода в метаболизме. 89

Токсичность кислорода. 89

Макроэргические молекулы.. 90

Нуклеозидтрифосфаты.. 90

 

 

 

Введение.

Электронная версия лекций свободно распространяется среди студентов и аспирантов Сев-КавГТУ, и используется в образовательном процессе. Может быть полезна в научных работах, т.к. достаточно полно охватывает предмет биохимии.

Текст проверен на орфографию в редакторе Word.

Внимание! Следует соблюдать осторожность при изменении шрифтов, отступов, стилей и других параметров, способных вызвать смещение текста. В нем находится множество схем, таблиц и рисунков которые при сдвиге распадаются на составляющие разного рода (например, графика – текс, таблица – текст и др.).

 

Аминокислоты.

1 – моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, лейцин и др.); 2 – диаминомонокарбоновые (лизин, аргинин); 3 - моноаминодикарбоновые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

Структура белков

Первичная структура. Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в молекуле ДНК (участке, называемом геном) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на м-РНК) и трансляции (синтез пептидной цепи).

Конформация белков

Вторичная структура белка – это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами аминокислот,… Наиболее распространенной формой вторичной структуры является a- спираль…  

Тема: ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ: ИХ СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ.

Пептиды

Биологическое значение пептидов. Пептиды обладают значительной биологической активностью, являясь регуляторами ряда процессов жизнедеятельности. В…

Белки

Белки — полимеры 22 природных аминокислот со специфической структурой.

Первичная структура — последовательность амино­кислотных остатков в полипептидной цепи, образуется за счет пептидных связей, возникающих за счет альфа-карбоксильной группы одной аминокислоты и альфа-амино­группы последующей аминокислоты.

Вторичная структура — способ укладки полипеп­тидной цепи в альфа-спираль или b - структуру за счет менее прочных водородных связей (Н^d+ …О^d-).

Третичная структура — пространственная укладка a - спирали или полипептидной цепи в определенную конформацию за счет четырех видов связей:

1. водородных: Н^d+ …О^d-,

2. ионных (солеобразующих): —NH₃ + . . . ,

3. дисульфидных: —S—S—;

4. гидрофобных (сил Ван-дер-Ваальса).

Третичная структура — субъединица.

Четвертичная структура— «комплекс субъединиц способных к диссоциации, (Джон Бернал), или объединение в определенном порядке двух и большего количества субъединиц в молекулу олигомерного белка.

Например, молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц (по 17000 Д каждая).

 

Роль белков в организме человека

Методы разделения белков и пептидов: Электрофоретические — основаны на разделении белков в постоянном электрическом поле в зависимости от…   Дисперсные системы в зависимости от раздроблен­ности частиц могут быть:

Анализ мембранного равновесия Доннана

Вывод.. В клетке при наличии ВМС концентрация элек­тролита всегда больше, чем во внеклеточной жид­кости, что обусловливает повышенное осмоти­ческое…

ФЕРМЕНТЫ

Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме. Катализ – это процесс изменения скорости химической реакции под действием… Механизм действия катализаторов заключается в следующем.

Отличие ферментов от неорганических катализаторов

2. Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40ºС, нормальное давление, близкие к нейтральным… 3. Ферменты обладают высокой специфичностью действия, т.е. каждый фермент… 4. Активность ферментов в клетках строго контролируется и регулируется;

Строение ферментов

По строению ферменты делятся на: - простые или однокомпонентные; - сложные или двухкомпонентные (холоферменты).

Активный центр ферментов.

Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа. Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при… Активный центр в свою очередь состоит из:

Механизм действия ферментов

1. поляризации химических связей в молекуле субстрат и перераспределение электронной плотности; 2. деформации связей, вовлекаемых в реакцию; 3. сближения и необходимой взаимной ориентации молекул субстрата (S).

Специфичность

Специфичность бывает трех видов: 1. - относительная или групповая специфичность – фермент действует на… 2. – абсолютная специфичность - фермент действует только на один строго определенный субстрат (например, фермент…

Кинетика ферментативных реакций

Скорость ферментативных реакций зависит от следующих основных факторов: 1. концентрации фермента; 2. концентрации субстрата;

Определение активности фермента

За единицу активности фермента (Е- рус./нем. или U- англ./исп.) принимают такое количество фермента, которое в стандартных условиях катализирует… В международной системе единиц Си (1972 г.) предложена, вместо старой… Для характеристики активности ферментов на практике часто используют следующие понятия:

Классификация ферментов

Современная классификация ферментов разработана в 1961 г. Комиссией по ферментам Международного биохимического союза. В основу классификации положен тип катализируемой реакции, которая является специфичным для каждого фермента.

Согласно этой классификации все ферменты делят на 6 главных классов:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции;

2. Трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов;

3. гидролазы– катализируют реакции расщепления при участии воды;

4. лиазы – катализируют реакции внутримолекулярного негидролитического расщепления, с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи;

5. изомеразы – катализируют реакции изомеризации;

6. лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза с затратой энергии.

 

1. Оксидоредуктазы – делятся на подклассы в зависимости от типа реакции окисления:

а). Дегидрогеназы – отнимают от субстрата 2 атома водорода в виде двух протонов и двух электронов. Делятся на аэробные и анаэробные дегидрогеназы.

- аэробные дегидрогеназы (оксидазы) передают отнятый водород на кислород с образованием воды или перекиси водорода:

H

S + 1/2O₂ S + H₂O

H

 

CH₂OH CH₂OH

O

O

O

ОH O₂ H₂O₂ H

		Глюкозо оксидаза

OH H OH

H OH H OH

Глюкоза глюколактон

- анаэробные дегидрогеназы (редуктазы) катализируют перенос атомарного водорода на промежуточный субстрат. В общем виде:

H H

S + S₁ S + S₁

H H

Все оксидоредуктазы – сложные ферменты. Непосредственными переносчиками водорода от субстрата являются коферменты дегидрогеназ. Большинство дегидрогеназ в качестве коферментов содержат НАД, НАДФ.

НАД НАДН₂

Лактатде-гидрогеназа

СН₃ – СН - СООН СН₃ – СН - СООН

ОН О

Молочная кислота ПВК (пировиноградная кислота)

в). оксигеназы – катализируют реакции, в ходе которых кислород включается в состав окисляемого субстрата.

Делятся на моно- и диоксигеназы:

- монооксигеназы (гидроксилазы) – включают в состав субстрата один атом молекулы кислорода, а второй восстанавливается до Н₂О. Донором Н₂ обычно является НАДФН₂.

 

НАДФН₂ НАДФ

S - H + O₂ S –OH + H₂O

_- диоксигеназы – присоединяют к субстрату оба атома O₂

 

S + O₂ SO₂

г). пероксидаза и каталаза – гемсодержащие ферменты. Катализирующие реакции с участием Н₂O₂.

Простетическая группа имеет одно и тоже строение, содержит трехвалентное железо.

Пероксидаза окисляет органические соединения в организме с помощью O₂ или разлагает ее с выделением активного кислорода:

H

S + Н₂O₂ S + 2 H₂O

H

Н₂O₂ H₂O + O

Каталаза разлагает Н₂O₂ на H₂O и молекулярный кислород:

2 Н₂O₂ 2 H₂O + O₂

д). цитохромы – система ферментов, катализирующих перенос электронов на молекулярный кислород:

O₂ + 4e 2О^2-

Цитохромы являются гемопротеинами и завершают все окислительные процессы в клетках.

 

2. Трансферазы

Делятся на подклассы в зависимости от характера переносимых группировок:

а). метилтрансферазы –переносят метильную группу:

 

R-CH₃ + R₁-H R-H + R₁- CH₃

б). аминотрансферазы (трансаминазы) – переносят аминогруппу в реакциях переаминирования с кетокислотами:

R₁ R₂ R₂

СН-NH₂ + C=O R₁ - CO-COOH + CH-NH₂

COOH COOH COOH

в). фосфотрансферазы – переносят остаток фосфорной кислоты:

OH OH

R – P=O + R₁ -H R- H + R₁ -P=O

OH OH

Если донором фосфорного остатка является АТФ, то фосфотрансферазы еще называют киназами!!!

O

O

CH₂OH CH₂O-РО₃Н₂

ОН ОН ОН ОН

Н ОН Н ОН

глюкоза глюкозо-6-фосфат

г). гликозилтрансферазы – переносят остаток моносахарида - гликозил;

д). ацилтрансферазы – переносят кислотный остаток R-C=O и др.

3. Гидролазы

Делятся на подклассы в зависимости от характера субстрата. Основными из них являются:

а). эстеразы - ускоряют гидролиз сложных эфиров спиртов с органическими и неорганическими кислотами.

Важнейшие подподклассы эстераз:

- гидролазы эфиров карбоновых кислот (представитель – липаза).

Липаза ускоряет гидролиз внешних сложноэфирных связей в молекуле триглицеридов

 

СН₂-О-СО-R СН₂-ОH

CH –O-CO-R + 2H₂O CH – O-CO – R + 2R-COOH

СН₂-О-СО-R СН₂-ОH

- фосфатазы – гидролизуют фосфорные эфиры. Например, глюкозо-6-фосфатаза:

CH₂O- РО₃Н₂ CH₂OH

O

O

+ 2H₂O + Н₃РО₄

ОН ОН ОН ОН

ОН ОН

Глюкозо-6-фосфат глюкоза

б). гликозидазы – расщепляют гликозидные связи в молекулах углеводов. Представители: сахараза, мальтаза,амилаза и др.

CH₂OH CH₂OH CH₂OH

O

Н₂О 2

ОН ОН ОН ОН

ОН ОН ОН

Мальтоза глюкоза

в). пептидгидролаза – ускоряют гидролиз пептидных связей в белках и пептидах. Пептидгидролазы делятся на подподклассы:

1. Протеиназы или пептидил-пептидгидролазы или эндопептидазы. Они расщепляют пептидные связи внутри белковой молекулы, разлагая ее до пептидов. К ним относятся пепсин, трипсин, химитрипсин и др. ферменты. Их важная особенность – селективный характер действия. Они гидролизуют пептидные связи, образованные только определенными аминокислотами.

2. Пептидазы или экзопептидазы, отщепляющие концевые аминокислоты. К ним относятся:

- аминопептидазы (отщепляют N-концевые аминокислоты);

- карбоксипептидазы (отцепляют С - концевые аминокислоты).

г). амидазы – гидролизуют амиды кислот. Представители: уреаза, аспарагиназа и др.

NH₂-CO - NH₂ + H₂O 2 NH₃ + CO₂

Мочевина уреаза

4. Лиазы

Систематические названия ферментов этого класса образуют из названия субстрата,затем указывают отщепляемую группу и затем добавляют слово лиаза. Делятся на подклассы в зависимости от действия на связи:

а). С – С – лигазы. К ним относятся ферменты декарбоксилазы.

Например:

 

 

CН₃

СО CН₃ – С=О + CO₂

СООН пируват- Н

ПВК декарбоксилаза

б). С-О- лигазы (гидролиазы). К ним относятся гидратазы

+ Н₂О

СООН-СН=СН-СООН ОН-СН-СООН

фумаровая к-та - Н₂О СН₂ – СООН (яблочная к-та)

фумаратгидратаза

в). С-N-лиазы и др. Например, аспартат-аммиак-лиаза, катализирующая расщепление аспартата до фумарата и аммиака.

5. Изомеразы

Систематическое название ферментов этого класса образуют по схеме: субстрат-тит реакции изомеризации-изомераза. При внутримолекулярном переносе групп ферменты имеют тривиальные названия мутызы.Катализируют различные реакции изомеризации (90 ферментов). Например превращение глюкозы-6-фосфат во фруктозу –6-фосфат.

CH₂O- РО₃Н₂ CH₂O- РО₃Н₂

		O
		O

ОН

ОН ОН глюкозофосфат- ОН CH₂OН

ОН изомераза

ОН

α-глюкоза-6-фосфат β-фруктоза-6-фосфат

CH₂O- РО₃Н₂ CH₂OН

 

ОН ОН фосфоглюкомутаза

ОН O- РО₃Н₂

ОН ОН

Глюкоза-6-фосфат глюкоза-1-фосфат

 

Мутаротаза осуществляет взаимные превращения α- и β- изомеров.

 

6. Лигазы (синтетазы)

Систематическое название образуется по схеме: А : В лигаза (образующая АДФ), где А и В – соединяющиеся молекулы, в скобках указывается продукт расщепления нуклеозидтрифосфата, который использовался в данной реакции. Делятся на подклассы, ускоряющие реакции синтеза различных связей.

 

а). С-С-лигазы. Представителями лиаз, образующих С-С-связи, являются карбоксилазы, вызывающие удлинение углеродных цепей.

Например, пируваткарбоксилаза:

 

 

CН₃ СООН

СО + CO₂ + АТФ СН₂ + АДФ + Фн

СООН С= О

СООН

ПВК оксилоацетат

 

б). С-О-лигазы. Такой тип связи возникает при действии аминоацил-тРНК-синтетаз, активирующих аминокислоты и передающих их на т-РНК:

АТФ АМФ + ФФн

R-CH-COOH + тРНК R-CH-CO~тРНК

NH₂ NH₂

 

в). С-N-лиазы.Эти ферменты участвуют, например, в синтезе различных амидов. К ним относится аспарагинсинтетаза.

NH₂

СООН С=О

CH₂ NH₃ АТФ АДФ + Фн CH₂

СН-NH₂ СН-NH₂

COOH COOH

Асп. Асн.

Тема: ФЕРМЕНТЫ, КАК БИОЛОГИЧЕСКИЕ КАТАЛИЗАТОРЫ

 

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Синтезируются клетками организма. Некоторые клетки могут содержать до 1000 различных ферментов. За последние 50 лет из всех типов организмов удалось выделить 2500 ферментов. Из них удалось получить в кристаллическом виде, а для 50 ферментов с помощью рентгено-структурного анализа определена трехмерная пространственная структура.

Классификация ферментов

Международным биохимическим союзом были введены номенклатуры: систематическая и тривиальная. Основные черты систематической номенклатуры состоят в следующем:

1. Ферменты по типу реакций, которые они катализируют, подразделяются на шесть классов в каждом из которых имеется несколько подклассов (от 4 до 13);

2. Название ферментов состоит из 2 частей: названия субстрата + типа катализируемой реакции + окончания "аза".

Каждый фермент имеет шифр, состоящий из 4 чисел, разделенных точками. Первое число определяет главный класс, второе - указывает подкласс, третье - подподкласс, четвертое - номер фермента в пределах подподкласса. Например, фермент лактатдегидрогеназа обозначается шифром КФ.1.1.1.27 - это значит, что данный фермент отнесен к 1-му главному классу, 1-му подклассу, 1-му подподклассу и занимает в нем порядковый номер 27.

Однако поскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными, каждому ферменту было присвоено тривиальное (рабочее) название, предназначенное для повседневного употребления. Рабочее название состоит из названия субстрата, на который действует данный фермент, указания на тип реакции и окончания "аза".

1-й класс: оксидоредуктазы - катализируют окислительно-восстановительные реакции. Процессы окисления могут протекать:

1) с участием кислорода-реакции катализируют ферменты:

оксидазы (кислород не внедряется в субстрат);

SH₂ + 1/2O₂ = S + H₂O

монооксигеназы (гидроксилазы) – внедряется в субстрат один атом кислорода:

HSH + 1/2O₂ = HS–OH

диоксегеназы – внедряется в субстрат два атома кислорода:

HSH+O₂ = HO–S–OH

2) без участия кислорода

дегидрогеназы катализируют дегидрирование (удаление водорода) субстрата:

SH₂ = S + 2H

редуктазы катализируют присоединение водорода к субстрату:

S + 2H = SH₂

цитохромы осуществляют перенос электронов:

a₃(Cu²⁺) + e^- = a₃(Cu¹⁺)

2-й класс: трансферазы – катализируют реакции переноса химических групп. Название ферментов данного класса складываются из названий: субстрата-донора + переносимой группы + "аза". Например, если переносится метильная группа, то к названию субстрата добавляется метилтрансфераза; аминогруппа – добавляется аминотрансфераза; ацильная группа – ацилтрансфераза. Но если переносится остаток фосфорной кислоты от нуклеозидтрифосфатов, то фермент называют - киназа. Например, глюкоза + АТФ = глюкозо-6-фосфат + АДФ. Катализирует данную реакцию фермент глюкокиназа.

3-й класс: гидролазы – катализируют гидролиз сложных соединений с присоединением по кон­цам расщепленной связи остатков воды. Название фермента часто складывается из названия связи, которая гидролизуется и окончания "аза". Например: гидролиз пептидной связи осуществляют пептидазы, гликозидной – гликозидазы, сложные эфиры гидролизуются под действием эстераз. Когда гидролизу подвергаются эфиры фосфорной кислоты: монофосфаты и дифосфаты, то ферменты называют фосфатазы и дифосфатазы соответственно. Например:

глюкозо-6-фосфат + Н₂О = глюкоза + Н₃РО₄; фермент: глюкозо-6-фосфатфосфатаза;

фруктозо-1,6-дифосфат + Н₂О = фруктозо-6-фосфат + Н₃РО₄; фермент: фруктозо-1,6-дифосфатдифосфатаза.

Для некоторых ферментов сохранились тривиальные названия: гидролиз крахмала осуществляет амилаза, липидов – липаза.

4-й класс: лиазы – катализируют все реакции негидролитического расщепления веществ и образование новых связей без участия энергии, выделяющейся при гидролизе АТФ. Например, если при разрыве связей выделяется углекислый газ, то фермент – декарбоксилаза (при удалении веществ добавляется приставка "де"), удаляется вода - дегидратаза.

RСООН = RН + СО₂; (декарбоксилаза);

RCHOHCHCOOH = RCH = CH – СООН + Н₂О (дегидратаза).

А если происходит присоединение этих веществ, то ферменты карбоксилаза и гидратаза соответственно.

5-й класс: изомеразы - катализируют реакции взаимопревращения изомеров. Например: глюкозо-6-фосфат = фруктозо-6-фосфат; реакция осуществляется под действием фермента: глюкозо-6-фосфатизомераза.

6-й класс: лигазы - катализируют соединение более простых молекул в сложные, сопряженное с распадом АТФ. Для того, чтобы назвать фермент, необходимо к названию продукта реакции добавить - синтетаза. Например: аминокислота+тРНК+АТФ = аминокислота-тРНК+АДФ; фермент: аминокислота - тРНКсинтетаза.

Свойства ферментов

1. Все ферменты - белковой природы (простые и сложные).
2. Все ферменты – термолабильны, т.е. оптимум действия 0-45 градусов Цельсия.
3. Ферменты специфичны; различают абсолютную и относительную специфичность.
4. Ферменты для своего действия требуют строго определённого значения рН среды.
5. Ферменты обладают высокой каталитической активностью (например, холинэстераза за 1 сек. расщепляет 300000 молекул ацетилхолина).

Специфичность действия ферментов

Относительная (групповая) специфичность наблюдается, когда фермент катализирует реакции одного типа с более чем одним структуроподобным… Например, пепсин расщепляет белки животного происхождения, хотя они могут… Действие этих ферментов распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим…

Активирование и ингибирование ферментов

Основу регуляции каталитической активности ферментов составляет их конформационная лабильность. Различают 5 основных путей регуляции каталитической активности ферментов:

1. путь ковалентной модификации
2. путь нековалентной модификации
3. ингибирование ферментов
4. репрессия или индукция генов: изменение биосинтеза ферментов
5. компартментализация

 

 

Регуляция путём ковалентной модификации

1) частичный протеолиз 2) ассоциация – диссоциация 3) фосфорилирование - дефосфорилирование.

Путь нековалентной модификации

Регуляция по типу обратной связи.

Активаторы увеличивают активность ферментов, а ингибиторы уменьшают. Часто биохимический процесс состоит из нескольких стадий, которые…

Типы ингибирования

Е — SH + Ag+ ® Е — S — Ag + H+; в противном случае наблюдается обратимое ингибирование. Обратимое…

Конкурентное ингибирование

Е + S ® ES ® P + Е; Е + I ® EI ® не образуются продукты реакции Скорость реакции уменьшается, потому что при присое­динении ингибитора к активному центру субстрата умень­шается число…

Неконкурентное ингибирование

Неконкурентное ингибирование наблюдается, когда ингибитор и фермент не сходны по структуре и ингиби­тор присоединяется к регуляторному центру фермента. При этом образуется тройной комплекс: фермент-ингиби­тор-субстрат, который не приводит к образованию продуктов реакции. В данном типе ингибирования влияние ингибитора не может быть преодолено повышением концентрации субстрата.

Регуляция путем изменения биосинтеза ферментов

Рассмотренные ранее способы изменения скорости протекания реакций направлены на изменение активно­сти уже имеющихся ферментов. Существует другой спо­соб регуляции — изменение содержания ферментов. В организме имеются вещества, которые, присоединяясь к белку — регулятору оперона, могут изменять скорость био­синтеза белков-ферментов: наблюдается либо усиление биосинтеза ферментов (индукция генов), либо замедление (репрессия генов).

Компартментализация (отделение, отсек) в клетке

Этот способ регуляции характерен только для выс­ших форм живых организмов и позволяет осуществить наиболее тонкую регуляцию метаболизма. Он направлен на снижение скорости процесса за счет разъединения суб­страта с ферментами с помощью мембраны. Перенос групп атомов и субстратов осуществляется за счет челночных механизмов, переводящих субстрат в форму, которая спо­собна проникать через мембрану. Затем по другую сторо­ну мембраны происходит обратное их превращение в пер­воначальную форму.

Изоферменты

Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — олигомер, со­стоящий из 4 протомеров одного или двух типов, обозна­чаемых: Н (сердце) и М (мышцы). ЛДГ… Лактатдегидрогеназа катализирует обратимое восста­новление пировиноградной… пируват + НАДН + Н+ « лактат + НАД+.

Количественная характеристика активности фермента

Удельную активность фермента определяют путем деле­ния числа единиц… Молярную активность фермента определяют путем деления числа единиц ферментативной активности в об­разце на массу…

Количественная характеристика активности ферментов в биологических жидкостях

Активность ферментов крови: a-амилаза — г/ (ч • л) .

АсАТ, АлАТ, ЛДГ, ХЭ, КФК, щелочной фосфатазы — в ммоль/(ч • л).

трипсина — мкмоль/ (мл • ч)

Энзимодиагностика

Количественно определяя нефункциональные фермен­ты плазмы (индикаторные ферменты), можно диагности­ровать заболевание. Например, при инфаркте… Наследственные нарушения (энзимопатии) Энзимопатии — заболевания, характеризующиеся на­рушением содержания того или иного фермента в орга­низме. Они…

Энзимотерапия

Фибринолизин применяют при лечении незаживаю­щих ран, пролежней, для рассасывания тромбов у боль­ных тромбозами. Фермент лидаза используется после операций для предотвращения образования… Среди ингибиторов ферментов используется трасилол — препарат, получаемый из околоушной железы круп­ного рогатого…

Липиды.

Классификация липидов. Характеристика фосфолипидов и восков.

Существует несколько классификаций липидов. Наибольшее распространение получила классификация, основанная на структурных особенностях липидов. По этой классификации различают следующие основные классы липидов:

1. Простые липиды:сложные эфиры жирных кислот с различными спиртами:

- Глицериды (ацилглицерины, или ацилглицеролы - по международной номенклатуре) представляют собой сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот.

- Воска: сложные эфиры высших жирных кислот и одноатомных или двухатомных спиртов.

2. Сложные липиды:сложные эфиры жирных кислот со спиртами, дополнительно содержащие и другие группы.

- Фосфолипиды: липиды, содержащие, помимо жирных кислот и спирта, остаток фосфорной кислоты. В их состав часто входят азотистые основания и другие компоненты: глицерофосфолипиды (в роли спирта выступает глицерол); сфинголипиды (в роли спирта - сфингозин).

- Гликолипиды (гликосфинголипиды).

- Стероиды.

- Другие сложные липиды: сульфолипиды, аминолипиды. К этому классу можно отнести и липопротеины.

3. Предшественники и производные липидов:жирные кислоты, глицерол, стеролы и прочие спирты (помимо глицерола и стеролов), альдегиды жирных кислот, углеводороды, жирорастворимые витамины и гормоны.

Воска-сложные эфиры высших жирных кислот и высших одноатомных или двухатомных спиртов с числом углеродных атомов от 16 до 22. Общие формулы можно представить так:

 

В этих формулах R, R' и R"-возможные радикалы.

Воска могут входить в состав жира, покрывающего кожу, шерсть, перья. У растений 80% от всех липидов, образующих пленку на поверхности листьев и плодов, составляют воска. Известно также, что воска являются нормальными метаболитами некоторых микроорганизмов. Природные воска (например, пчелиный воск, спермацет, ланолин) обычно содержат, кроме указанных сложных эфиров, некоторое количество свободных жирных кислот, спиртов и углеводородов с числом углеродных атомов 21-35.

 

Фосфолипидыпредставляют собой сложные эфиры многоатомных спиртов: глицерина или сфингозина с высшими жирными кислотами и фосфорной кислотой. В состав фосфолипидов входят также азотсодержащие соединения: холин, этаноламин или серин. В зависимости от того, какой многоатомный спирт участвует в образовании фосфолипида (глицерин или сфингозин), последние делят на 2 группы: глицерофосфолипиды и сфинг: фосфолипиды. Необходимо отметить, что в глицерофосфолипидах либо холин, либо этаноламин или серии соединены эфирной связью с остатка фосфорной кислоты; в составе сфинголипидов обнаружен только холин. Наиболее распространенными в тканях животных являются глицерофосфо- липиды.

Фосфолипиды (глицерофосфолипиды). Глицерофосфолипиды являются производными фосфатидной кислоты. В их состав входят глицерин, жирные кислоты, фосфорная кислота и обычно азотсодержащие соединения. Общая формула глицерофосфолипидов:

В этих формулах R₁ и R₂- радикалы высших жирных кислот, а R₃- чаще радикал азотистого соединения. Для всех глицерофосфолипидов характерно, что одна часть их молекул (радикалы R₁ и R₂-) обнаруживает резко сраженную гидрофобность, тогда как другая часть гидрофильна благодаря отрицательному заряду фосфорной кислоты и положительному заряду радикала R₃.

Из всех липидов глицерофосфолипиды обладают наиболее выраженными полярными свойствами. Существует несколько групп (подклассов) глицерофосфолипидов. В зависимости от характера азотистого основания, присоединенного к фосфорной кислоте, глицерофосфо-гликолипиды подразделяют на фосфатидилхолины (лецитины), фосфатидилэтаноламины (кефалины) и фосфатидилсерины. В состав некоторых глицерофосфолипидов вместо азотсодержащих соединений входит не содержащий азота шестиуглеродный циклический спирт инозит, называемый также инозитолом. Эти липиды называются фосфатидилинозитолами.

Фосфатидилхолины (лецитины).В отличие от триглицеридов в молекуле фосфатидилхолина одна из трех гидроксильных групп глицерина связана не с жирной, а с фосфорной кислотой. Кроме того, фосфорная кислота в свою очередь соединена эфирной связью с азотистым основанием - холином [НО — СН₂ — СН₂ — Na⁺(СН₃)₃]. Таким образом, в молекуле фосфатидилхолина соединены глицерин, высшие жирные кислоты, фосфорная кислота и холин:

Фосфатидилэтаноламины.Основное различие между фосфатидилхолинами и фосфатидилэтаноламинами - наличие в составе последних азотистого основания этаноламина (НО — СН₂ — СН₂ — N ⁺Н₃).

 

Обмен липидов

Переваривание жира начинается в желудке, где находится малоактивный фермент желудочная липаза, однако ее роль в гидролизе пищевых триглицеридов у… Расщепление триглицеридов в желудке взрослого человека невелико, но оно в… После того как химус попадает в двенадцатиперстную кишку, прежде всего происходит нейтрализация попавшей в кишечник с…

Ресинтез жирных кислот в стенке кишечника.

Из всосавшихся продуктов гидролиза в стенке кишечника происходит ресинтез специфичных для данного организма. Триглицеридов и фосфоглицеридов. При этом происходит последовательное присоединение к моноглицеридам активированных жирных кислот.

При синтезе фосфолипидов глицерин фосфорилируется фосфатглицеролкиназой, превращается в глицерол-3-фосфат, который затем взаимодействует с активированными жирными кислотами, образуя фосфатидную кислоту.

Транспорт липидов

По крови хиломикроны транспортируются к печени и жировой ткани. На поверхности клеток под действием фермента липопротеиназа происходит их гидролиз с… Жирные кислоты, как и глюкоза, является основным энергетическим материалом в…  

Тема УГЛЕВОДЫ

Углеводы можно разделить на 3 основные группы в зависимости от количества составляющих их мономеров: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.  

КЛАССИФИКАЦИЯ УГЛЕВОДОВ

 

 

 

МОНОСАХАРИДЫ.

Альдозы содержат функциональную альдегидную группу –НС=О, тогда как кетозы содержат кетонную группу >С=О. Название моносахарида зависит от числа… Моносахариды по строению можно отнести к простым углеводам, т.к. они не… Простейшие представители моносахаридов – триозы: глицеральдегид и диоксиацетонфосфат:

Стериоизомерия моносахаридов.

Природные гексозы: глюкоза, фруктоза, манноза и галактоза – принадлежат к… Природные моносахариды обладают оптической активностью – способностью вращать плоскость поляризованного луча света –…

Циклические (полуацетальные) формы моносахаридов.

Реакция образования полуацетали возможна и в пределах одной молекулы. Внутримолекулярное взаимодействие спиртовой и карбоксильной групп наиболее благоприятно, если оно приводит к…

Основные реакции моносахаридов.

Реакции полуацетального гидроксила.

Важным классом гликозидов являются N-гликозиды, в которых гликозидная связь осуществляется через азот, а не через кислород.  

Реакции с участием карбонильной группы.

Обработка альдоз слабыми окислителями приводит к превращению альдегидной группы в положении атома С-1 в карбоксильную группу с образованием так…   АЛЬДОНОВЫЕ КИСЛОТЫ

ОЛИГОСАХАРИДЫ

Дисахариды – наиболее широко известна мальтоза, лактоза и сахароза. Мальтоза образуется как промежуточный продукт при действии амилаз на крахмал…

ПОЛИСАХАРИДЫ

Гомополисахариды состоят из моносахаридных единиц только одного типа. Гетерополисахариды содержат два и более типов мономерных звеньев.   Гомополисахариды. По своему функциональному назначению гомополисахариды могут быть разделены на 2 группы: структурные…

ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ.

Мукополисахариды представляют собой желеподобные, липкие вещества. Они выполняют различные функции, в т.ч. структурную,защитную, регуляторную и др.… Для организма имеют значение следующие из них. Гиалуроновая кислота—основная часть межклеточного вещества, своего рода «биологический цемент», который соединяет…

Промежуточный обмен углеводов в организме

1. Поступление глюкозы в клетки тканей. 2. Биосинтез гликогена в печени и мышцах. 3. Распад гликогена в печени и мышцах.

ВИТАМИНЫ

Витамины - это низкомолекулярные органические соединения, которые, присутствуя в пище в небольших количествах, являются незаменимыми ее… Два характерных признака, отличающих витамины от всех других органических… - витамины не включаются в структуру тканей человека и животных;

Классификация витаминов

С 1956 г. принята Международная химическая номенклатура, согласно которой витамины делятся на: 1). Растворимые в воде; 2). Растворимые в жире; 3). Витаминоподобные соединения.

Несмотря на точное установление химического строения, витамины сохранили названия в виде букв латинского алфавита, отражающие хронологическую последовательность их открытия. Помимо буквенного наименования в скобках дается:

1. обозначение основного биологического эффекта, иногда с приставкой «анти», указывающей на способность данного витамина предотвращать или устранять развитие соответствующего заболевания

2. номенклатурное химическое название каждого витамина.

 

Витамин	Рекомендуемая суточная потребность для человека,мг	Активная форма	Биохимическая функция
Жирорастворимые витамины А (ретинол, антиксерофтальмический)	2,7	Ретиналь	Зрительный процесс
Д (кальциферол, антирахитический)	0,01-0,025	1,25 диоксихолекальци-ферол	Обмен кальция и фосфора
Е (токоферол, вит. размножения)		-	Транспорт электронов (защита мембранных липидов)
К (филлохинон, менахинон, антигеморрагический)		-	Перенос электронов (кофактор в реакциях карбоксилирования.
Водорастворимые витамины В1 (тиамин, антиневрический)	1,2	Тиаминпирофосфат (ТПФ)	Декарбоксилирование α-кетокислот; перенос активного альдегида (транскетолаза)
В2 (рибофлавин, витамин роста)	1,7	Флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинмононуклеотид (ФМН)	Дыхание, перенос водорода
В6 (пиродоксин, антидермический)		Пиридоксальфасфат (ПФ)	Трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот
В12 (кобаламин, антианемический)	0,003	Дезоксиаденозил (или метил-) кобаламин	Кофермент ряда метаболических реакций переноса алкильных групп; метилирование гомоцистеина
Вс (фолиевая кислота, антианемический)	1-2,2	Тетрагидрофолевая кислота	Транспорт одноуглеродных групп
В3 (пантотеновая кислота, антидерматитный)	3-5	Коэнзим А (кофермент А)	Транспорт ацильных групп
РР (никотинамид, никотиновая кислота, антипеллагрический)		НАД, НАДФ	Дыхание, перенос водорода
Н (биотин, антисеборейный)	0,25	Биоцитин	Кофермент реакций карбоксилирования (транспорт СО2)
С (аскорбиновая кислота, антискорбутный)		-	Восстанавливающий фактор для ряда монооксигеназ; гидроксилирование прелина; катаболизм тирозина
Р (витамин проницаемости, биофлавоноиды, капилляроукрепляющий)		-
Витаминоподобные вещества U (S-метилметионин, противоязвенный фактор)		Источники   Выделен из капустного сока. Обнаружен в сырых овощах, печени, парном молоке	Участие в синтезе холина, метионина и креатина, бактерии используют его также в качестве донора метильных групп
В15 (пангамовая кислота, антианоксический)	2,0	Печень, семена растений, дрожжи	Участие в биосинтезе холина, метионина и креатина, как источник метильных групп
Коэнзим Q (или кофермент Q,КоQ, убихинон       n-аминобензойная кислота (ростостимулирующий фактор)     Инозит (инозитол)   Липоевая кислота (фактор роста молочнокислых бактерий. Выполняет роль кофермента)   Холин (синтезируется в организме в достаточном количестве и не может быть истинным пищевым фактором, однако в определенных условиях – при недостатке белка в пище- развивается вторичная холиновая недостаточность).		Локализован в митохондриях и мембранных структурах бактерий     Выделен из экстракта дрожжей. Печень, почки, мясо. дрожжи, меньше в молоке, куриных яйцах, картофеле, хлебе, моркови   Печень, мясо, молоко, хлеб из муки грубого помола, овощи, фрукты     Дрожжи, печень     Печень, почки, мясо, рыбные продукты, капуста	Обязательный компонент дыхательной цепи, участвует в пере-носе электронов   Входит в состав молекулы фолевой кислоты. Необходима для нормального процесса пигментации волос, шерсти, перьев и кожи. Оказывает активирующее влияние на действие тирозиназы – ключевого фермента при биосинтезе меланинов кожи, определяющих ее нормальную окраску.   При отсутствии в пище этого водорастворимого фактора, помимо остановки роста отмечается своеобразная потеря шерстяного покрова и жировая инфильтрация печени с отложением холестерина. Биологическая роль связана с обменом фосфоглицеридов и образованием одного из наиболее активных вторичных посредников внутриклеточных сигналов (инозитол-1,4,5. –трифосфата) Участвует в окислительном декарбоксилировании в тканях a-кетокислот (ПВК и a-кетоглутаровой)   Структурный компонент фосфатидилхолина (лецитина). Является составной частью биологически активного ацетилхолина – медиатора нервного импульса. Участвует в биосинтезе метионина, пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, фосфолипидов и т.д. Исключение холина из пищи – ожирение печени.

 

 

Жирорастворимые витамины

Витамины группы А (ретинол, антиксерофтальмический)   Известны 3 витамина группы А: А1, А2 и цис-форма витамина А1 (неовитамин А)

Биологическая роль

2. Участвует в транспорте моносахаридов, необходимых для синтеза гликопротеинов; 3. Оказывает влияние на усвоение белка пищи и его обмен в организме и т.д.; … 4. Участвует в окислительно-восстановительных реакциях, т.к. в молекуле вит. А имеются двойные связи, то он образует…

Водорастворимые витамины

  Первый кристаллический витамин, выделенный Функом в 1912 г. Химическая структура: 2 кольца – пиримидиновое и тиазоловое, соединенные метиленовой связью

Биологическая роль

2. ТПФ участвует в расщеплении и синтезе α-оксикислот (например, кетосахаров), т.е. в реакциях синтеза и расщепления углерод-углеродных…   Тиамин-зависимые ферменты – пируватдекарбоксилаза и транскетолаза.

Витамин С (аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин).

Химическое строение. Витамин С представляет собой лактон кислоты со структурой, близкой структуре L-глюкозы. Благодаря наличию двух асимметрических…    

Авитаминоз и гиповитаминоз

Биологическая роль. Витамин РР входит в состав НАД и НАДФ, являющихся коферментами большого числа обратимо действующих в… Источники: рис, хлеб, картофель, мясо, печень, почки, морковь и др. Суточная потребность: 18 мг.-

Химия нуклеиновых кислот.

Общая характеристика нуклеиновых кислот

Были открыты в 1870 г. немецким ученым Мишером . Нуклеиновые кислоты были открыты в ядре клетки в виде соединений с белком, отсюда и термин (от лат.… В зависимости от химического строения и биологических функций нуклеиновые… - рибонуклеиновые кислоты (РНК);

Химическое строение РНК и ДНК.

Нуклеиновые кислоты состоят из мононуклеотидов. Мононуклеотиды нуклеиновых кислот в свою очередь состоят из трех компонентов:   Нуклеиновые кислоты

Азотистое основание Углеводный компонент Фосфорная кислота

Пуриновые Пиримидиновые Рибоза Дезоксирибоза

Аденин (А) Цитозин (Ц) РНК ДНК Гуанин (Г) Урацил (У) Тимин (Т)

РНК ДНК

Рибоза Дезоксирибоза Азотистые основания (А, Г, Ц, У) ( А, Г, Ц, Т)  

Структура нуклеиновых кислот.

Имеются 3 уровня структуры.

 

Первичная структура РНК и ДНК.

На одном конце полинуклеотидной цепи всегда есть свободный остаток фосфорной кислоты в 5/ -положении. Этот нуклеотид обозначается как 5/ - концевой… Геном – полное количество ДНК, несущее всю генетическую информацию для данного…

Вторичная структура ДНК.

1. У ДНК молярные доли пуриновых и пиримидиновых оснований равны: А+ Г = Ц + Т или (А + Г)/(Ц + Т)=1. 2. В ДНК количество оснований с аминогруппами (А +Ц) равно количеству оснований с кетогруппами (Г + Т):

Третичная структура ДНК.

Стабилизировано сверхскрученное состояние ДНК ионными связями с гистонами. Сначала образуются нуклеосомы (структурная единица хроматина), затем цепочка…

Структура и функции РНК.

Существуют: 1 – матричные РНК (мРНК); 2 – рибосомные РНК (рРНК);

Тема: ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И НУКЛЕОТИДОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА.

Обмен нуклеотидов в организме включает процессы анаболизма (биосинтез пуриновых — основной и резерв­ный путь — и пиримидиновых нуклеотидов) и… Продукты переваривания: пуриновые и пиримидиновые азотистые основания, пентозы… В норме 90% продуктов переваривания превраща­ются в конечные продукты: пуриновые основания — в мочевую кислоту и…

Транскрипция

Транскрипция — биосинтез молекул РНК на матри­це ДНК, локализован в ядре клетки, идет постоянно, не­зависимо от цикла клетки. Субстратами и источниками энергии для биосинтеза РНК являются: АТФ, ГТФ, УТФ,… Ферментом транскрипции является РНК-полимераза ДНК-зависимая.

Биосинтез белка

Биосинтез белка (трансляция) протекает в полисомах и приводит к построению полипептидной цепи из амино­кислот (первичной структуры белка). Для… Этапами трансляции являются: инициация, элонга­ция, терминация. Предварительный этап — образование активирован­ных аминокислот с участием фермента аминоацил-т-РНК-синтетазы, 1…

Регуляция транскрипции. Теория Оперона

Оперон — участок ДНК, кодирующий строение од­ного вида белков, содержащий регуляторную зону, конт­ролирующую синтез этих белков. Регуляция транскрипции м-РНК включает индукцию и репрессию генов. Оперон состоит из гена-регулятора, гена-промотора, гена-оператора, структурных генов.

Тема: ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН. Цикл лимонной кислоты - цикл трикарбоновых кислот (ЦТК), цикл Кребса - конечный общий путь окисления белков, липидов, углеводов.ЦТК - амфиболический цикл.

 

Катаболизм белков, липидов, углеводов осуществля­ется в 3 этапа:

1. Переваривание и всасывание (1% энергии).

2. Межуточный обмен (специфические пути катаболиз­ма) (29% энергии).

3. Общий конечный путь распада — терминальное окис­ление (70% энергии).

Специфические пути включают в себя гликолиз, b-окисление ВЖК, а также дезаминирование, переаминирование и декарбоксилирование аминокислот.

Общий конечный путь распада включает окислитель­ное декарбоксилирование ПВК, цикл Кребса и ЦПЭ.

Окислительное декарбоксилирование ПВК протека­ет аэробно в матриксе митохондрий под влиянием мультиэнзимного комплекса (3 фермента и 5 коферментов, М = 10 млн.) в 4 стадии.

Пируватдегидрогеназный комплекс присоединен к внутренней мембране митохондрий со стороны матрикса. Суммарная реакция:

 

 

 

Цикл лимонной кислоты — ЦТК — цикл Кребса

Цикл лимонной кислоты представляет собой серию реакций, протекающих в митохондриях, в ходе которых осуществляется катаболизм ацетильных групп (до… Биохимические функции цикла Кребса: Интегративная — объединяет 3 пути… 1) глюконеогенез — превращение ПВК и оксалоацетата в глюкозу,

Энергетическая роль ЦТК

 

За период каждого цикла образуется 1ГТФ, 3 НАДН + Н⁺ и ФАДН₂, которые генерируют образование 12 моле­кул АТФ (ГТФ — в субстратном фосфорилировании, а вос­становленные эквиваленты — в окислительном фосфори­лировании). ЦТК — амфиболический цикл, так как он создает окисляющиеся продукты и продукты для анабо­лизма.

 

Регуляция цикла Кребса

Регуляторные ферменты цикла Кребса: Пируватдегидрогеназа (ингибиторы: АТФ, НАДН + Н+, цитрат, ацетил-КоА; активаторы: АДФ, НАД+,… Пировиноградная кислота является одним из цент­ральных метаболитов углеводного…  

Биоэнергетика. Биологическое окисление

Роль кислорода в метаболизме

Организм человека функционирует в аэробных усло­виях: 90% энергии он получает при участии кислорода. Кислород выполняет две важнейшие функции в… 1) является конечным акцептором электронов и прото­нов при биологическом… 2) выполняет пластическую функцию: кислород встра­ивается в процессе микросомального окисления в гид­рофобные…

Токсичность кислорода

Для организма человека токсичность кислорода обус­ловлена токсичностью его активных форм, которые мо­гут образовываться при переносе электронов от… В живой клетке происходит детоксикация пероксида водорода и супероксид-иона…

Макроэргические молекулы

 

К макроэргическим относятся соединения, при гид­ролизе которых выделяется энергия не менее 7 ккал/моль. Это число — условная единица, означающая всего лишь некий уровень отсчета, согласно которому АТФ и несколь­ко других соединений отличаются от остальных природ­ных соединений. Соответственно название «макроэргический» употребляется для объединения соединений в груп­пу веществ макроэргических и для указания их особой важности в переносе энергии в живой клетке.

Нуклеозидтрифосфаты

Наиболее распространенными высокоэнергетически­ми общими промежуточными продуктами являются нук­леозидтрифосфаты (НТФ), которые могут передавать… Молекула АТФ состоит из аденилатной группы и трех остатков фосфорной группы.… Гидролиз АТФ — термодинамическая движущая сила процессов, которые сами по себе являются термодинами­чески…