По специфичности действия ферменты делят на 2 группы: обладающие абсолютной специфичностью и относительной специфичностью.
Относительная (групповая) специфичность наблюдается, когда фермент катализирует реакции одного типа с более чем одним структуроподобным субстратом.
Например, пепсин расщепляет белки животного происхождения, хотя они могут различаться друг от друга как по химическому строению, так и по свойствам. Однако он не расщепляет углеводы, так как местом действия пепсина является пептидная связь.
Действие этих ферментов распространяется на большое число субстратов, что позволяет организму обойтись небольшим числом пищеварительных ферментов - иначе их потребовалось бы намного больше.
Абсолютная специфичность проявляется тогда, когда фермент действует лишь на одно – единственное вещество и катализирует лишь определенное превращение данного вещества. Например: фермент уреаза катализирует гидролиз мочевины; сахараза - катализирует превращение только сахарозы.
Стереоспецифичность - фермент катализирует превращение только одного из возможных стереоизомеров субстрата.