В состав ферментов кроме активного центра может входить иной центр — аллостерический, к которому могут присоединяться низкомолекулярные вещества и изменять активность ферментов. Аллостерический (или регуляторный) центр — участок молекулы фермента, с которым связываются низкомолекулярные вещества-эффекторы (активаторы или ингибиторы). Их структура отлична от структуры субстрата. Присоединяясь к аллостерическому центру, эти вещества (эффекторы) могут изменять третичную или четвертичную структуры молекулы фермента и соответственно структуру активного центра, вызывая увеличение или уменьшение его активности. Таким образом, связывание фермента с эффектором в одном участке белка вызывает изменение структуры и, следовательно, активности — в другом.
Активаторы увеличивают активность ферментов, а ингибиторы уменьшают. Часто биохимический процесс состоит из нескольких стадий, которые катализируются своими ферментами. В таких системах есть хотя бы один фермент — регуляторный, который определяет скорость всей последовательности реакций. Регуляторные ферменты под действием эффекторов способны включать и выключать целые цепи реакций метаболизма. Соединения, действующие как ингибиторы этих ферментов, обычно являются конечными продуктами всей цепи реакций. Систему регуляции этого типа, когда избыток продукта одной из последовательных реакций биохимического пути ингибирует активность фермента одной из ранних стадий, блокируя эту и все последующие стадии, называют ингибированием по типу обратной связи. Таким образом, накопление избытка продукта ведет к торможению его биосинтеза.