8. Составьте пары между ферментами и соответствующим применением в клинике
1. Трипсин/химотрипсин. А. Лечение вирусных заболеваний.
2. Гиалуронидаза. Б. Разрушение тромбов.
3. Урокиназа/стрептокиназа. В. Обработка гнойных и ожоговых
4. Нуклеазы:(ДНК-азы,РНК-азы). ран.
5. Цитохром «С».
Г. Рассасывание спаек соедини
тельной ткани и рубцов кожи.
Д. При заболеваниях сердечно-сосудистой системы, сахарном диабете и др., характеризующихся развитием тканевой гипоксии.
9.А. Стимулирует секрецию фермента в кровь.
Б. Сопровождается изменением количества протомеров в белке.
В. Изменяет первичную структуру белка.
Г. Снижает заряд и изменяет конформацию фермента.
Д. Уменьшает количество фермента в клетке.
1. Частичный протеолиз.
2. Ассоциация – диссоциация.
3. Дефосфорилирование.
10.Механизм действия:
А. Ингибитор вступает в ковалентное взаимодействие с определенной структурой фермента
Б. Ингибитор конкурирует с субстратом за взаимосвязь с активным центром
В. Ингибитор не взаимодействует с активным центром, а с другой частью молекулы
Тип ингибитора:
1. Обратимый конкурентный.
2. Обратимый неконкурентный.
3.Необратимый.
11.Сравните взаимодействие субстрата и аллостерического эффектора с ферментом
| 1. Связывается с регуляторным центром фермента | А. Субстрат |
| 2. Связывается с каталитическим центром фермента | В. Аллостерический эффектор |
| 3. Связывание вызывает конформационные изменения фермента | С. Оба |
| 4. Лиганд претерпевает структурные изменения в ходе катализа | Д. Ни один |
Ответы№1
№1.1-А; 2-В,Д; 3-Г, В.
№2.1-А ; 2-Г, В; 3-Б.
№3.Б, В, Г, Д.
№4.1.
№5.1.
№6.3,4.
№7.8.
№8.2.
№9.1.
№10.1, 2, 5.
№11.4.
Ответы№2
№1.1, 2, 3, 5.
№2.1, 2, 3, 4.
№3.1, 2, 3.
№4.3.
№5.В, Г, Д.
№6.А, Б,В, Г, Е.
№7.1,2.
№8.1-В, 2-Г, 3-Б, 4-А, 5-Д.
№9. 1-Б, В, Г; 2-Б,Г; 3-Г.
№10.А-3, Б-1, В-2.
№11.1-В, 2-А, 3-С, 4-Д.