Обмен микроэлементов.

Железо доставляется к местам использования трансферрином (сидерофиллином), депонируется ферритином (сидерином); используется для синтеза гемопротеидов железосерных белков. Содержание ферритина в крови повышается при циррозах, карциномах печени.

Медь: 90% ее связано с церулоплазмином (альфа – 2 глобулин, ответственный за транспорт меди), 10% - непрочно с альбуминами. Выделяется медь с желчью. При остром гепатите уровент меди в крови не меняется, при обтурационной желтухе растет. При болезни вильсона уровень церулоплазмина в крови снижен, практически всегда повышена концентрация меди; экскреция меди с желчью снижена, с мочой – увеличена. При хронических заболеваниях печени с асцитом наблюдается гипокалиемия, обусловлена гиперальдостеронизмом.

Кальций: повышение в крови при желтухе,при билиарных циррозах ( может развиться остеопороз). Гипокальциемия наблюдается при молниеносном остром вирусном гепатите, особенно с сопутствующим панкреатитом и гипоальбуминемией.

Магний: снижение в крови при заболеваниях печени,сочетающихся с дисфункцией кишечника и почек, при хроническом алкоголизме и жировой дистрофии. Гипомагнезиемия при тяжелых заболеваниях печени может способствовать энцефалопатии.

БЕЛКИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.

В зависимости от физико – химических свойств белки делятся на 3 группы: растворимые, нерастворимые и белки стромы.

Растворимые белки(саркоплазматические).К ним относятся белки, растворимы в воде и слабых солевых растворах. К ним относятся: миоальбумины - белки альбуминовой природы, близко подходящие по своим характеристикам к белкам плазмы крови.

Миоген – смесь белков, обладающих ферментативной активностью.

Миоглобин – мышечный гемоглобин, который способен связывать и депонировать значительное количество кислорода.

Парвальбумины - связывают и депонируют ионы кальция, и этим самым, возможно, участвуют в мышечном сокращении.

НЕРАСТВОРИМЫЕ (МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ) БЕЛКИ.

Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М растаором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) с молекулярной массой 200000 Тд каждая и четырех малых субьединиц (легкие цепи) с молекулярной массой по 20 Тд каждая.

Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина). ). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.

В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).

В структуре миозина «шарнирные» участки чувствительны к действию протеолитических ферментов ( трипсина, химотрипсина, папаина). Под их действием молекулы миозина распадаются на фрагменты – легкии меромиозин ( ЛММ) и тяжелый (ТММ).

ФУНКЦИИ СТЕРЖНЕВЫХ ЧАСТИЦ.

Участвуют в образовании структурных частиц мышечной ткани – биополярного филамента.При его образовании к одной молекуле присоединяется другая по принципу «хвост» к «хвосту», при этом головки смотрят наружу и образуется «голая зона», к которой присоединяются другие молекулы миозина.

ФУНКЦИИ ГОЛОВОК.

Обладает АТФ-азной активностью.

АТФ^{миозинАТФаза}АДФ+Н₃ РО₄ +30,4Кдж на моль

При недостатке ионов магния активность фермента резко возрастает,а при физиологических условиях она тормозится ионами магния.Такое же, но в меньшей степени, действие оказывают и ионы кальция.Миозин способствует и дезаминированию адениловой кислоты.

Адениловая к-та_{миозин(АМФ-дезаминаза)} инозинмонофосфат+NH₃

 

АКТИН

Выделяется из мышечной ткани при помощи ацетона, или йодида калия. Существует в двух формах:1) глобулярный актин (Г-актин), и 2) фибриллярный актин (Ф – актин).

Г – актин – молекулярная масса 46Тд, содержит тиоловые групы и молекулу АТФ.

Ф– актин образуется при участии Г – актина путем полимеризации. Актин соединяется с миозином с образованием актомиозина.который способен к укороччению (сокращению), что и лежит в основе всего мышечного сокращения. Обладает АТФ – азной активностью. В отличие от АТФ-азной активности миозина не подавляется ионами магния, а активируется и отличается оптимумом действия рН.

ТРОПОНИН.

Состоит из 3-х субьединиц, выполняющие следующие функции:

1 субьединица – Т_ПТ – способна связывать тропомиозин.

11 субдиница – Т_ПС – способна связывать ионы Ca

111 субьединицаТ_П1 – тормозит присоединение актина к миозину.

ТРОПОМИОЗИН.

Состоит из 2 – х субьединиц, имеет форму стержня в виде спирали, может присоединяться к тропонину (Т_ПТ), с образованием комплекса «нативный тропомиозин», который увеличивает чувствительность актомиозина к ионам кальция, и тем самым участвует в процессе мышечного сокращения.

 

 

БЕЛКИ СТРОМЫ

К ним относятся коллаген и эластин.

НЕБЕЛКРВЫЕ АЗОТОСОДЕРЖАЩИЕ ВЕЩЕСТВА МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.

Креатин. Входит в состав мышечной ткани и в небольшом количестве окисляется до креатинина, частично используется для образования креатинфосфата (относится к группе макроэргических соединений),который играет определенную роль в процессе мышечного сокращения,особенно сердечной мышцы.

Помимо креатинфосфата в мышечной ткани присутствуют АТФ, АДФ, ГТФ, ГДФ и другие нуклеозидфосфаты.