Одним из характерных примеров специфического действия протеиназ является активация предшественников (зимогенов) протеолитических ферментов (трипсина и химотрипсина) после их переноса от места синтеза (поджелудочная железа) к месту функционирования в пищеварительном тракте. Активация происходит вследствие протеолитического отщепления части полипептидной цепи зимогена, приводящего к появлению у укороченного полипептида требуемой ферментативной активности. Необходимость в посттрансляционной регуляции активности зимогенов очевидна – таким путем организм защищает клетки, синтезирующие протеолитические ферменты, от разрушения этими же ферментами.
Аналогичный механизм посттрансляционной активации используется во время биосинтеза инсулина и других пептидных гормонов. Предшественник инсулина синтезируется в виде длинного полипептида с тремя дисульфидными связями. Полипептид приобретает активность гормона только после протеолитического отщепления центральной части полипептида-предшественника и избыточной N-концевой аминокислотной последовательности. Две оставшиеся части предшественника, удерживаемые дисульфидными связями, составляют активную молекулу инсулина.
В системах биосинтеза адренокортикотропного гормона (АКТГ) и эндорфина несколько небольших пептидных гормонов синтезируются в виде одного полипептида-предшественника. Дальнейшая судьба предшественника зависит от типа клеток, в которых он синтезируется. В клетках передней доли гипофиза этот полипептид расщепляется с образованием АКТГ, g-липотропина и b-эндорфина, причем АКТГ является конечным продуктом протеолиза и может секретироваться для стимуляции синтеза стероидных гормонов в коре надпочечников. В клетках промежуточной доли гипофиза АКТГ расщепляется с образованием a-меланоцитстимулирующего гормона (a-МСГ).