Белки в организмах | Функции компонентов комплексов | ||
E. coli | Фаг Т4 | Вирус SV40 / человек | |
DnaB | Белок 41 | T-антиген | ДНК-хеликаза, стимулирует образование затравок на одноцепочечной ДНК |
DnaC | Белок 59 | » | Обеспечивает взаимодействие хеликазы и праймазы с ДНК, находящейся в комплексе с SSB-белком |
SSB | Белок 32 | RPA | Белок, связывающийся с одно-цепочечной ДНК, стимулирует ДНК-полимеразы, облегчает вхождение хеликазы в репликативный комплекс |
g-Комплекс (gdd‘cy) | Белок 44/62 | RFC | ДНК-зависимая АТРаза, обеспечивает связывание затравки с матрицей, стимулирует ДНК-полимеразу |
t- Белок | Белок 43 (?) | Обеспечивает сборку и димеризацию холофермента ДНК-полимеразы, необходим для образования инициационного комплекса |
Таблица I.16 (окончание)
Белки в организмах | Функции компонентов комплексов | ||
E. coli | Фаг Т4 | Вирус SV40 / человек | |
b (b*)-Белок | Белок 45 (?) | PCNA (?) | Стимулирует ДНК-полимеразу и ДНК-зависимую АТРазу, выполняет функцию "скользящего зажима", обеспечивающего процессивность репликации |
Pol III (aqe), минимальный фермент | Белок 43 | Pol d | ДНК-полимераза, 3’®5’-экзонуклеаза; a-субъединица Pol III катализирует полимеризацию, а e-субъединица – является корректирующей экзонуклеазой |
- | - | Pol e | |
- | - | Pol g | ДНК-полимераза, осуществляет репликацию ДНК митохондрий, кодируется ядерным геном |
DnaG | Белок 61 | Праймаза, (Pol a) | Праймаза, синтез РНК-затравок |
Лигаза | Т4-лигаза | Лигаза I | Лигирование фрагментов ДНК |
Pol I | Белок 43 | FEN-1 или MF-1 | Экзонуклеаза, удаляет РНК-затравки |
РНКаза Н | РНКаза Н | РНКаза Н1 | Нуклеаза, удаляет РНК-затравки |
В табл. I.16 включены белки наиболее хорошо изученных систем репликации: E. coli и ее бактериофага Т4, а также вируса SV40, размножающегося в культивируемых клетках человека (использованы общепринятые сокращения). При рассмотрении таблицы видно, что основные компоненты системы репликации ДНК в филогенезе функционально консервативны, и любой белковый компонент системы прокариот имеет свой прототип в системе репликации ДНК млекопитающих. Принимая во внимание только этот факт, можно ожидать наличие значительного сходства в механизмах репликации ДНК прокариотических и эукариотических организмов. Более удивительным представляется то, что у белков разных организмов, выполняющих одинаковые функции, в большинстве случаев отсутствует гомология в аминокислотных последовательностях. В частности, не обнаружено сходства у белка SSB (single-stranded DNA binding protein) E. coli, белкового продукта гена 32 фага Т4 и белка RPA (replication protein A) репликативной системы человека. То же самое характерно и для b-субъединицы ДНК-полимеразы III (Pol III) E. coli (b-белок), белка 45 фага Т4 и белка PCNA (proliferating cell nuclear antigen) человека. Это указывает на возможность выполнения одних и тех же функций полипептидными цепями с разными аминокислотными последовательностями, а также на вероятное конвергентное эволюционное происхождение таких белков и их функций из разных неродственных белков-предшественников.