Ферменты пируватдегидрогеназного комплекса - раздел Химия, Гомбоева А.Ц., Никитина Л.П., Хышиктуев Б.С. Биохимия. Энергетика общих путей катаболизма. Учебное пособие Название Фермента-Протомера
Обозначение
...
Этот процесс практически необратим, так как он сопровождается выделением свободной энергии, равной 33,5 кДж. С каталитической целью используется несколько протеинов, работающих в определенной последовательности и объединенных в мультиферментный пируватдегидрогеназный комплекс. Он включает три энзима (табл. 7), каждый из которых является сложным белком.
Простетические группы представлены активными формами витаминов В1 (тиамина) в Е1, В2 (рибофлавина) в Е3 и витаминоподобным соединением (липоамидом) в Е2. В обеспечении нормального хода реакций участвуют и свободные коферменты: окисленный НАД+ и HS- KoA; с помощью первого передается на ЭТЦ восстановительный эквивалент, а второй транспортирует остаток уксусной кислоты в виде ацетил- КоА к системе энзимов цитратного цикла.
Строение пируватдегидрогеназного комплекса довольно сложно: включает до нескольких десятков субъединиц различных моноферментов. Данная система катализаторов характеризуется большим отрицательным редокс-потенциалом, который обеспечивает наряду с восстановлением кофермента (НАДН) образование макроэргической тиоэфирной связи в ацетил-КоА.
Процесс протекает в 4 стадии:
I. Взаимодействие ПВК с ТДФ-Е1: при этом происходит перенос гидроксиэтильной группы на тиазольное кольцо связанного с ферментом тиаминдифосфата. Движущей силой реакции является сродство электроноизбыточного α-положения тиазольного кольца молекулы активированного витамина В1 к элек-
трофильному центру пирувата.
Как видно из схемы, α-углеродный атом вследствие соседства гетероатомов проявляет СН-кислотность; в присутствии пирувата от него отщепляется протон, что превращает его в карбанион, который легко взаимодействует с α-кетокислотой. В образовавшемся промежуточном S-Е1-комплексе происходит смещение π-электронов в сопряженной системе к N+, что облегчает разрыв связи С-С и отщепление СО2:
II. Ионизированная гидроксиэтильная группа получившейся формы ТДФ, взаимодействуя с окисленным липоамидом, преобразуется в ацетиллипоамид–Е2. При этом ТДФ регенерирует, в качестве окислителя выступает -S-S-группа второго фермента:
Амид липоевой кислоты – (витаминоподобное соединение) с помощью амидной связи с аминогруппой лизина включена в состав дигидролипоилтрансацетилазы (Е2). Интересно, что простетическая группа фермента локализуется на конце гибкой цепи (поворотного кронштейна), что позволяет ей легко поворачиваться и взаимодействовать поочередно с Е1 и Е3.
III. С участием длинной ножки Е2 ацетильная группа переносится с ацетиллипоамида на свободный HS-КоА, а липоамид восстанавливается.
IV. Завершается процесс окислением липоамида в реакции с флавопротеином – дигидролипоилдегидрогеназой (Е3). Восстановленный кофермент окисляется НАД+, который в свою очередь передаёт восстановительные эквиваленты на ЭТЦ:
Как видно из схемы, в третьем ферменте роль коэнзима выполняет окисленный ФАД, что иногда заставляет эту стадию раскладывать на две:
Так как в ЭТЦ передается восстановительный эквивалент НАДН+Н+, что позволяет энергии, выделившейся в цепи, трижды обеспечивать окислительное фосфорилирование, т.е. генерировать три молекулы АТФ.
ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ... ЧИТИНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ...
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ:
Ферменты пируватдегидрогеназного комплекса
Что будем делать с полученным материалом:
Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
Свободная энергия и законы термодинамики
Жизнь существует и развивается за счет поступающей извне свободной энергии. Энергетический обмен животной клетки относится к органотрофному (у растений - фототрофный) типу, при которо
Макроэргические соединения
В изучении процессов биоэнергетики большую роль сыграл Ф. Липман, который ввел представление о «богатых энергией фосфатах» и «богатой энергией фосфатной связи». Ученый предложил символ ~Р, свидетел
Пути синтеза АТФ и его роль
Как видно из рис. 1, в живых клетках главным высокоэнергетическим продуктом служит аденозинтрифосфат, который обеспечивает передачу свободной энергии от экзэргонических процессов к эндэргони
Биологическое окисление
Наиболее полное высвобождение энергии происходит при распаде органических соединений до Н2О и СО2. Причем установлено, что атомы кислорода в углекислом газе берутся из органич
Характеристика биологического окисления
Этот процесс осуществляется сложным полиферментным ансамблем, локализованным во внутренней мембране митохондрий и включающим пять комплексов: НАДН-убихинон-редуктазу (Комплекс I), сукцинат-убихи
Цепи митохондрий
Название
Локализация, состав, функции
Редокс–центры
Комплекс I (НАДН – убихинон-редуктаза)
Трансмембран
Окислительного фосфорилирования
Комплекс V: F0-F1-АТФ-синтаза - сложная молекулярная система, которая может быть разделена на два субкомплекса: факторы F0 и F1. Первый
Регуляция скорости дыхания митохондрий
Как любой каталитический процесс, биологическое окисление определяется концентрациями субстратов, ферментов, коэнзимов, наличием активаторов и ингибиторов. В качестве первых выступают оказавшиеся в
Разобщение дыхания и фосфорилирования
Как отмечено выше, два биоэнергетических процесса (биологическое окисление и окислительное фосфорилирование) тесно связаны (сопряжены) друг с другом. Причем генерация АТФ в Комплексе V дыхательной
Патология биоэнергетических процессов
Течение биоэнергетических процессов очень чувствительно к действию различных по природе факторов, которые провоцируют или угнетение или рост их интенсивности со всеми вытекающими последствиями.
В) Антиоксиданты внеклеточных жидкостей
Внеклеточные жидкости человека (плазма крови, лимфа, ликвор, синовиальная, межклеточная жидкость) содержат очень мало (или не содержит вовсе) ферментов, разрушающих активные формы кислорода. Считае
Микросомальное окисление
В отличие от митохондрий, где окисление осуществляется с помощью отщепления ē и Н+, в эндоплазматическом ретикулуме в основе подобной реакции лежит включение кислорода в молекулу су
Контрольные тесты к главе I
I. Убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами:
1. I и II
2. III и IV, I и III
3. II и III, I и III
4. I и III
II. Цитохром c обе
Регуляция процесса окисления пирувата
Регуляция окислительного декарбоксилирования ПВК имеет важное значение и осуществляется тремя основными механизмами:
1) Ингибирование продуктами: ацетил-КоА подавляет активность тра
Патология декарбоксилирования пирувата
Подавление скорости процесса может носить приобретенный характер вследствие:
а) дефицита в диете витаминов (В2,РР) – его участников;
б) у алкоголиков может развиваться
Цикл трикарбоновых кислот
Цикл лимонной кислоты (цикл трикарбоновых кислот - ЦТК, цикл Кребса) представляет собой серию реакций, протекающих в митохондриях, в ходе которых осуществляется катаболизм ацетильных групп и высвоб
Последовательность реакций ЦТК
Начальная стадия - альдольная конденсация ацетил-КоА с оксалоацетатом, приводящая к образованию цитрата, катализируется цитратсинтазой, при этом возникает углерод-углеродная связь между угле
Энергетическая ценность процесса
В результате окисления, катализируемого дегидрогеназами цикла лимонной кислоты, на каждую распадающуюся за период одного цикла молекулу ацетил-КоА образуются три молекулы НАДН + Н+ и одн
Участие витаминов в ЦТК
В этом процессе свои специфические функции выполняют четыре водорастворимых витамина и одно витаминоподобное соединение:
1. Рибофлавин (В2) входит в сост
Биологические функции цикла Кребса
1. Главная функция цикла Кребса состоит в том, что он является общим конечным путем окислительного распада углеводов, липидов, белков, поскольку в ходе метаболизма глюкоза, жирные кислоты, глицерин
Регуляция превращений цитрата
Скорость любого процесса, как известно, регулируется концентрациями субстратов, ферментов, коэнзимов, наличием аллостерического эффекторов. По отношению к ЦТК это означает следующее: 1) чем выше ур
Контрольные тесты к главе II
I. В окислительном декарбоксилировании α-кетокислот принимают участие коферменты:
1. ТДФ, НАД+, HSKoA, ФП, ФАД
2. ТДФ, ФАД, HSKoA, НАД+, ЛК
3.
Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Новости и инфо для студентов