Аллостерическая регуляция каталитической активности ферментов
Аллостерическая регуляция каталитической активности ферментов - раздел Химия, КУРС ЛЕКЦИЙ ПО ОБЩЕЙ БИОХИМИИ Аллостерическими Ферментами Называют Ферменты, Активность Которых Регулируетс...
Аллостерическими ферментами называют ферменты, активность которых регулируется обратимым нековалентным присоединением модулятора (активатора и ингибитора) к аллостерическому центру. Ингибиторами аллостерических ферментов часто являются конечные продукты метаболических путей, активаторами – их начальные субстраты.
Активирование происходит по принципу прямой положительной связи, а ингибирование - по принципу отрицательной обратной связи.
Аллостерические ферменты играют важную роль в регуляции т.к. чрезвычайно быстро реагируют на изменения среды.
Например, конечный продукт катаболизма глюкозы АТФ ингибирует аллостерически ферменты гликолиза фосфофруктокиназу и пируваткиназу. Накапливаемая в гликолизе фруктоза-1,6-ф активирует пируваткиназу, что ускоряет реакции гликолиза.
2). Регуляция каталитической активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий. Выделяют 2 механизма:
а). Активация ферментов в результате присоединения регуляторных белков. Например, аденилатциклаза (Ац), которая катализирует превращение АТФ в цАМФ, активируется присоединением α-субъединицы G-белка. Этот механизм регуляции обратим.
б). Регуляция каталитической активности ферментов ассоциацией/диссоциацией протомеров. Например, протеинкиназа А, активируется при диссоциации ее тетрамера на 4 субъединицы и инактивируется при обратном соединении 4 субъединиц в тетрамер.
3). Регуляция каталитической активности ферментов путем их ковалентной модификации. Регуляция активности фермента осуществляется в результате ковалентного присоединения или отщепления от него фрагмента. Она бывает 2 видов:
а). путем фосфорилирования и дефосфорилирования ферментов;
б). путем их частичного протеолиза.
а). Регуляция каталитической активности ферментов путем их фосфорилирования и дефосфорилирования. Фосфорилирование осуществляется протеинкиназами (ПК) по ОН-группе серина, треонина или тирозина регуляторный белков и ферментов. Дефосфорилирование в этих же положениях осуществляется фосфопротеинфосфатазами (ФПФ).
Введение отрицательно заряженной фосфорной группы приводит к обратимому изменению конформации и активности фермента.
Например, под действием глюкагона и адреналина в клетках печени происходит фосфорилирование ключевых ферментов гликогенеза (гликогенсинтаза) и гликогенолиза (гликогенфосфорилаза), при этом распад гликогена активируется, а синтез ингибируется.
Инсулин наоборот вызывает в клетках печени дефосфорилирование тех же ключевых ферментов, в результате синтез гликогена активируется, а распад ингибируется.
б). Регуляция каталитической активности ферментов путем их частичного протеолиза. При участии активаторов и протеолитических ферментов происходит отщепление части молекулы фермента и его необратимая активация. Такой фермент функционирует короткий период, а затем разрушается. Подобная схема активации характерна для внеклеточных ферментов ЖКТ (пепсин, трипсин, химотрипсин и др.) и ферментов свертывающей и противосвертывающей системы крови (тромбин, фибрин, плазмин др.). Например, трипсиноген, синтезируемый в поджелудочной железе, поступает в двенадцатиперстную кишку, где энтеропептидаза кишечника отщепляет у него с N-конца гексапептид. В результате в оставшейся части молекулы фермента формируется активный центр.
Строение ферментов
Метаболит - вещество, которое участвует в метаболических процессах.
Субстрат –вещество, которое вступает в химическую реакцию.
Пр
Оксидоредуктазы
Катализируют окислительно-восстановительные реакции. В реакцию вступают 2 вещества и 2 образуются, одно окисляется, другое восстанавливается: Sвост + S’окисл ↔ S’вост + Sокисл
Оксидо
Трансферазы
Ферменты этого класса принимают участие в переносе атомных групп, молекулярных остатков от одного соединения к другому. В реакцию вступают 2 вещества и 2 образуются: S-G + S’ ↔ S + S’-G.
Изомеразы
Взаимопревращения оптических, геометрических, позиционных изомеров. В реакцию вступает 1 вещество и 1 образуется. Исходя из типа катализируемой реакции изомеризации выделяется несколько подклассов:
Лигазы (синтетазы)
Соединение 2 молекул с использованием энергии макроэргических соединений (АТФ и др). В реакцию вступают 3 вещества, образуется 3 вещества.
Систематическое название субстрат: суб
Их роли в регуляции активности ферментов.
Факультеты: лечебно-профилактический, медико-профилактический, педиатрический.
2 курс.
Одним из важнейших свойств живых организмов является способность к поддержан
III. Механизмы регуляции количества ферментов
Количество ферментов в клетке зависит от скорости их синтеза и распада.
Синтез ферментов регулируется индукторами и репрессорами. В качестве индукторов и репрессоров выступают некоторые ме
Клеточная сигнализация
В многоклеточных организмах поддержание гомеостаза обеспечивают 3 системы:
1). нервная, 2). гуморальная, 3). иммунная.
Регуляторные системы функционируют с участием сигнальных мол
Регуляторные белки
G-белки - универсальные посредники, передающие сигнал от рецепторов к ферментам клеточных мембран.
В настоящее время известно более 50 G-белков:
· Gs-белок ак
Вторичные посредники (мессенджеры)
Мессенджеры – низкомолекулярные вещества, переносящие сигналы гормонов внутри клетки. Они обладают высокой скоростью перемещения, расщепления или удаления (Са2+, цАМ
Аденилатциклаза (АЦ)
Гликопротеин с массой от 120 до 150 кДа, имеет 8 изоформ, ключевой фермент аденилатциклазной системы, с Mg2+ катализирует образование вторичного посредника цАМФ из АТФ.
АЦ содер
Протеинкиназа А (ПК А)
ПК А есть во всех клетках, катализируют реакцию фосфорилирования ОН- групп серина и треонина регуляторных белков и ферментов, участвует в аденилатциклазной системе, стимулируется цАМФ. ПК А состоит
Фосфодиэстеразы (ФДЭ)
ФДЭ превращает цАМФ и цГМФ в АМФ и ГМФ, инактивируя аденилатциклазную и гуанилатциклазную систему. ФДЭ активируется Са2+, 4Са2+-кальмодулином, цГМФ.
NO-синтаз
Действие NO
NO - низкомолекулярный газ, легко проникает через клеточные мембраны и компоненты межклеточного вещества, обладает высокой реакционной способностью, время его полураспада в среднем не более 5 с, ра
Наследственные энзимопатии
Наследственные энзимопатии – это заболевания, вызванные наследственными нарушениями биосинтеза ферментов или их структуры и функции.
В норме:
Приобретенные энзимопатии
Приобретенные энзимопатии делятся на: алиментарные, токсические и вызванные различными патологическими состояниями организма.
А). Алиментарные энзимопатии – это заболе
III Энзимотерапия
Энзимотерапия – применение ферментов животного, бактериального или растительного происхождения и регуляторов активности ферментов с лечебной целью.
Внедрению ферментны
Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Новости и инфо для студентов