рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

ВИТАМИНЫ

ВИТАМИНЫ - раздел Химия, Лекции по курсу: Биохимия Тема: ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ: ИХ СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. 10   Витамины - Это Низкомолекулярные ...

 

Витамины - это низкомолекулярные органические соединения, которые, присутствуя в пище в небольших количествах, являются незаменимыми ее компонентами, обеспечивают нормальное протекание биохимических и физиологических процессов путем участия в регуляции метаболизма.

Два характерных признака, отличающих витамины от всех других органических питательных веществ:

- витамины не включаются в структуру тканей человека и животных;

- не используются организмом в качестве источника энергии.

Многие витамины входят в состав простетических групп ферментов. В этом состоит одна из основных причин необходимости витаминов для нормального протекания обменных процессов. На связь витаминов с ферментами впервые указал академик Н. Д. Зеленский (1922), т.е. витамины регулируют обмен веществ не непосредственно, а опосредованно через ферментные системы, в состав которых они входят.

История путешествий и мореплаваний, наблюдения врачей указывают на существование особых болезней, развитие которых непосредственно связано с неполноценным питанием, хотя оно как будто содержало известные к тому времени питательные вещества. Некоторые болезни носили даже эпидемический характер. Так широкое распространение в Х1Х в. получило заболевание цинга (летальность 70-80%), а в странах Юго-Восточной Азии и Японии – болезнь бери-бери (30% населения болели этой болезнью).

Голландский врач К. Эйкман, работая на о.Ява, где основным источником питания являлся полированный рис, заметил, что у кур, получавших тот же полированный рис, развилось заболевание, аналогичное бери-бери у человека. Когда Эйкман переводил кур на питание неочищенным рисом, наступало выздоровление.

В 1912 г. польский биохимик К. Функ выделил из экстрактов оболочек риса в кристаллическом виде вещество, которое предохраняло от развития бери-бери. Это органическое вещество, которое содержало аминогруппу, Функ предложил назвать витаминами (от лат. vita – жизнь), т.е. аминами жизни.

Авитаминозы – болезни, возникающие при полном отсутствии в пище или полном нарушении усвоения какого-либо витамина.

Гиповитаминозы – недостаток поступления витаминов с пищей или неполное их усвоение. Эта форма заболевания наиболее часто встречается у человека, только в некоторых регионах Азии, Африки и Южной Америки, где население употребляет однообразную, преимущественно растительную пищу, иногда встречается полный авитаминоз.

Гипервитаминозы - патологическое состояние, связанное с поступлением чрезмерно больших количеств витаминов в организм(встречаются реже, хотя описаны гипервитаминозы А, Д, К и др.).

 

Причины гипо- и авитаминозов делят на экзо- и эндогенные.

Эндогенные причины:

- недостаточное поступление витаминов с пищей, или полное их отсутствие.

 

Экзогенные причины:

- повышенная потребность в витамине при некоторых физиологических и патологических состояниях (тиреотоксикоз, беременность, лактация);

- усиленный распад витаминов в кишечнике вследствие развития в нем микроорганизмов;

- нарушение процесса всасывания витаминов в результате поражения секреторной и моторной функции кишечника при заболеваниях пищеварительного тракта;

- болезни печени, поджелудочной железы, вызывающие закупорку общего желчного протока и сопровождающаяся нарушением всасывания жиров, продуктов их распада – жирных кислот и следовательно жирорастворимых витаминов.

 

В последние три десятилетия описано большое количество ранее неизвестных врожденных заболеваний, клиническая картина которых напоминает типичные авитаминозы. Они развиваются в раннем детском возрасте независимо от обеспеченности организма всеми известными витаминами.

Витаминзависимое состояние – болезни удается излечить мегавитаминной терапией, т.е. введением витамина в количестве 50-100 раз превышающих физиологические потребности.

Витаминорезистентные состояния – болезни не удается устранить даже путем применения высоких доз витаминов. Заболевания протекают тяжело и часто приводят к смерти. Например, витамин-Д-резистентный рахит, витамин-Д-зависимый рахит, пиридоксинзависимый судорожный синдром и др.

Эти все заболевания вызваны врожденными нарушениями обмена и функции витаминов, которые уже описаны для тиамина (В1), пиродоксина (В6), биотина (Н), фолевой кислоты (Вс), витаминов А, Д, К, Е и др.

Причина этих заболеваний – генетические дефекты, связанные с нарушениями или всасывания витаминов в кишечнике, или их транспорта к органам, или нарушением превращения витаминов в коферменты (или в активные формы, в случае с вит.Д группы).

Антивитамины. К этой группе относят вещества, различными способами нарушающие использование витаминов живой клеткой и таким путем вызывающие состояние витаминной недостаточности.

По механизму действия все антивитамины можно разделить на две группы:

1. Вещества, вступающие с витамином в прямое взаимодействие, в результате которого последний утрачивает свою биологическую активность. Примером может служить авидин – белок яиц, который связывается с биотином, образуя нерастворимый авидин-биотиновый комплекс, не всасывающийся в кишечнике. При этом развивается авитаминоз Н.

2. Структурные аналоги витаминов, в которых та или иная функциональная группа замещена, что приводит к потере молекулярной витаминной активности. Это частный случай типичных антиметаболитов.

 

Антивитамины обычно блокируют активные центры ферментов, вытесняя из него соответствующие производные витаминов (кофермент) и вызывает конкурентное ингибирование ферментов. К антивитаминам относятся вещества, способные вызывать, после введения в организм, животных классическую картину гипо- и авитаминозов.

В настоящее время антивитамины принято делить на 2 группы:

- антивитамины, имеющие структуру, сходную со структурой нативного витамина, и оказывающие действие, основанное на конкурентных взаимоотношениях;

- антивитамины, вызывающие модификацию химической структуры витаминов или затрудняющие их всасывание, транспорт, что сопровождается снижением или потерей биологического эффекта витаминов

 

Т.о. термином «антивитамины» обозначают любые вещества, вызывающие независимо от механизма их действия снижение или полную потерю биологической активности витамина.

 

Витаминоподобные вещества - разнообразные химические вещества, из которых часть синтезируется в организме, но обладает витаминными свойствами. К ним относятся холин, липолевая кислота, убихинон (коэнзим Q), вит.В15 и др.

 

– Конец работы –

Эта тема принадлежит разделу:

Лекции по курсу: Биохимия Тема: ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ: ИХ СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА, ЗНАЧЕНИЕ В ОРГАНИЗМЕ, МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ.ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. 10

Федеральное агентство по образованию... Государственное образовательное учреждение высшего профессионального...

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: ВИТАМИНЫ

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

Аминокислоты.
Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов. Различают циклические и алифатические (ациклические) аминокислоты. По числу аминных и карбоксильных групп аминокислот

Конформация белков
Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счет взаимодействия функциональных групп аминокислот приобретают определенную пространственную трехмерную структуру, или конформацию. В глобуляр

Пептиды
Пептиды — органические молекулы, в состав которых входит несколько остатков аминокислот, связанных пептидной связью. В зависимости от количества остатков аминокислот и молекулярной массы различают:

Роль белков в организме человека
Ферментативная — в клетке участвуют в биохи­мических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе — белки (простые или сложные). Гормональная — в организме чело

Анализ мембранного равновесия Доннана
Если в клетке нет белка и его соли, то С1 = 0, тогда , т. е. при отсутствии в клетке ВМ

ФЕРМЕНТЫ
  Ферменты (энзимы) – биологические катализаторы, ускоряющие химические реакции обмена веществ в организме. Катализ – это процесс изменения скорости хими

Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ферменты имеют более высокую каталитическую активность (выше в млн.раз); 2. Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40ºС, нормальное

Строение ферментов
До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти фер

Активный центр ферментов.
Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естествен

Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:

Специфичность
Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью. Специфичность бывает трех видов: 1. - относительная или групповая специфичность

Кинетика ферментативных реакций
  Скорость ферментативных реакций зависит от следующих основных факторов: 1. концентрации фермента; 2. концентрации субстрата; 3. температуры; 4. р

Определение активности фермента
Определить количественное содержание фермента в биологических объектах очень трудно, т.к. он присутствует в тканях в ничтожно малых концентрациях. Поэтому о количестве фермента судят по скорости ка

Специфичность действия ферментов
По специфичности действия ферменты делят на 2 группы: обладающие абсолютной специфич­ностью и относительной специфичностью. Относительная (групповая) специфичность наблюдается, когда ферме

Регуляция путём ковалентной модификации
К этому пути относятся: 1) частичный протеолиз 2) ассоциация – диссоциация 3) фосфорилирование - дефосфорилирование. 1)Частичный протеолиз. Некоторые фе

Регуляция по типу обратной связи.
В состав ферментов кроме активного центра может входить иной центр — аллостерический, к которому мо­гут присоединяться низкомолекулярные вещества и из­менять активность ферментов. Аллостерический (

Типы ингибирования
Различают обратимое и необратимое ингибирование ферментов. Ингибирование является необратимым, если ингибитор необратимо связывается с ферментом (образо­ванный комплекс субстрат-ингибитор не распад

Конкурентное ингибирование
Конкурентное ингибирование наблюдается, когда ин­гибитор и субстрат имеют сходные структуры и конкури­руют за связывание с активным центром фермента. Если к ферменту Е добавить конкурентный ингибит

Изоферменты
Изоферменты — это ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по АК-составу, порядку связывания АК, электрофоретической подвижности, Км, локализации в клетке и орга

Количественная характеристика активности фермента
За единицу ферментативной активности (Е) прини­мают количество фермента, катализирующее превраще­ние 1 мкмоль субстрата за 1 мин:

Энзимодиагностика
В нормальных условиях активность ферментов в сыворотке крови относительно невелика по сравнению с их активностью в тканях. При поражении ряда органов и тканей, что связано с нарушением проницаемост

Энзимотерапия
Использование ферментов с терапевтической целью применяется давно. Еще в прошлом веке, после открытия пепсина, его стали применять при лечении диспепсии (на­рушение пищеварения) и труднозаживающих

Обмен липидов
Превращения липидов в процессе пищеварения и всасывание. Липиды — важная составная часть пищи. Взрослому человеку требуется от 70 до 145г жира в сутки в зависимости от т

Транспорт липидов
Ресинтезированные триацилглицерины, фосфолипиды, холестерин и его эфиры в эпителиальных клетках кишечника соединяются |с небольшим количеством белка и образуют хиломикроны (ХМ- частицы диаме

Тема УГЛЕВОДЫ
Термин «Углеводы», предложенный в Х1Х столетии, был основан на предположении, что все углеводы содержат 2 компонента – углерод и воду, и их элементарный состав можно выразить общей формулой Сm(H

МОНОСАХАРИДЫ.
Моносахариды – производные многоатомных спиртов, содержащие карбоксильную группу. В зависимости от положения в молекуле карбоксильной группы моносахариды подразделяют на альдозы и кетозы.

Стериоизомерия моносахаридов.
Все моносахариды содержат ассиметричные (хиральные) атомы углерода. Все изомеры моносахаридов подразделяют на D- и L-формы по сходству расположения групп атомов у последнего центра ассиметрии с рас

Циклические (полуацетальные) формы моносахаридов.
Любой моносахарид с конкретными физическими свойствами (температура плавления, растворимость и т.д.) характеризуется специфической величиной удельного вращения [α]20D, ко

Реакции полуацетального гидроксила.
Моносахариды, как в кристаллическом состоянии, так и в растворе в основном существуют в полуацетальных формах. Полуацетальный гидроксил отличается большой реакционной способностью и может замещатьс

Реакции с участием карбонильной группы.
- окисление моносахаров. Обработка альдоз слабыми окислителями приводит к превращению альдегидной группы в положении атома С-1 в карбоксильную группу с образованием так

ОЛИГОСАХАРИДЫ
Олигосахариды – углеводы, молекулы которых содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов, соединенных гликозидными связями. В соответствии с этим различают дисахариды, трисахариды и т.д. Диса

ПОЛИСАХАРИДЫ
Полисахариды – высокомолекулярные продукты поликонденсации моносахаридов, связанных друг с другом гликозидными связями и образующие линейные или разветвленные цепи. Наиболее часто встречающимся мон

ГЕТЕРОПОЛИСАХАРИДЫ.
Важнейшие представители гетерополисахаридов в органах и тканях животных и человека – гликозаминогликаны (мукополисахариды). Они состоят из цепей сложных углеводов, содержащих аминосахара и уроновые

Промежуточный обмен углеводов в организме
В промежуточном обмене углеводов в организме можно выделить следующие процессы: 1. Поступление глюкозы в клетки тканей. 2. Биосинтез гликогена в печени и мышцах. 3. Распа

Жирорастворимые витамины
  Витамины группы А (ретинол, антиксерофтальмический)   Известны 3 витамина группы А: А1, А2 и цис-форма витамина А1 (неовитамин А)

Биологическая роль
1. Вит. А участвует в регуляции проницаемости мембран; 2. Участвует в транспорте моносахаридов, необходимых для синтеза гликопротеинов; 3. Оказывает влияние на усвоение белка пищи

Водорастворимые витамины
Витамин В1 (тиамин, антиневрический)   Первый кристаллический витамин, выделенный Функом в 1912 г. Химическая структура: 2 кольца – пи

Биологическая роль
1. ТПФ участвует в реакциях декарбоксилирования α-кетокислот; 2. ТПФ участвует в расщеплении и синтезе α-оксикислот (например, кетосахаров), т.е. в реакциях синтеза и расщепления

Витамин С (аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин).
Химическое строение. Витамин С представляет собой лактон кислоты со структурой, близкой структуре L-глюкозы. Благодаря наличию двух асимметрических атомов угл

Авитаминоз и гиповитаминоз
Недостаточность витамина РР вызывает заболевание пеллагрой (шершавая кожа). Ведущий симптом болезни – дерматит. Кожа краснеет, становится шершавой, покрывается пузырями, трещинами, на местах лопающ

Общая характеристика нуклеиновых кислот
Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные органические полимеры (полинуклеотиды),обеспечивающие хранение и передачу генетической информации. Были открыты в 1870 г. немецким учены

Химическое строение РНК и ДНК.
  Нуклеиновые кислоты состоят из мононуклеотидов. Мононуклеотиды нуклеиновых кислот в свою очередь состоят из трех компонентов:   Нуклеиновые кислоты

Азотистое основание Углеводный компонент Фосфорная кислота
                 

Пуриновые Пиримидиновые Рибоза Дезоксирибоза
А

РНК ДНК
Н3РО4 Н3РО4 Рибоза Дезоксирибоза Азотистые основания (А, Г, Ц, У) ( А, Г, Ц, Т)   В таблице 1 представлены сост

Первичная структура РНК и ДНК.
Первичная структура у РНК и ДНК одинакова – это линейная полинуклеотидная цепь, в которой нуклеотиды соединены между собой 3/5/ фосфодиэфирными связями, которые образуют остат

Вторичная структура ДНК.
Вторичная структура ДНК характеризуется правилом Э. Чаргаффа (закономерность количественного содержания азотистых оснований): 1. У ДНК молярные доли пуриновых и пиримидино

Третичная структура ДНК.
Третичная структура ДНК – это спираль и суперспираль в комплексе с белками. ДНК может существовать в линейной форме (в хромосомах эукариот) и в кольцевой (у прокариот и в митохондриях). Спирализаци

Структура и функции РНК.
В отличие от ДНК, молекула РНК состоит из одной полинуклеотидной цепи, которая спирализована сама на себя, т.е. образует всевозможные «петли» и «шпильки» за счет взаимодействий комплементарных азот

Тема: ОБМЕН НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И НУКЛЕОТИДОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА.
  Обмен нуклеотидов в организме включает процессы анаболизма (биосинтез пуриновых — основной и резерв­ный путь — и пиримидиновых нуклеотидов) и катаболиз­ма (распад нуклеиновых кислот

Транскрипция
  Транскрипция — биосинтез молекул РНК на матри­це ДНК, локализован в ядре клетки, идет постоянно, не­зависимо от цикла клетки. Субстратами и источниками энергии для биосинте

Биосинтез белка
  Биосинтез белка (трансляция) протекает в полисомах и приводит к построению полипептидной цепи из амино­кислот (первичной структуры белка). Для процесса транс­ляции необходимы: матри

Регуляция транскрипции. Теория Оперона
  Оперон — участок ДНК, кодирующий строение од­ного вида белков, содержащий регуляторную зону, конт­ролирующую синтез этих белков. Регуляция транскрипции м-РНК включает индук

Цикл лимонной кислоты — ЦТК — цикл Кребса
  Цикл лимонной кислоты представляет собой серию реакций, протекающих в митохондриях, в ходе которых осуществляется катаболизм ацетильных групп (до 2СО2) и образование восс

Регуляция цикла Кребса
Лимитирующая реакция всего цикла Кребса — ре­акция синтеза цитрата (фермент цитратсинтаза). Регуляторные ферменты цикла Кребса: Пируватдегидрогеназа (ингибиторы: АТФ, НАДН +

Роль кислорода в метаболизме
  Организм человека функционирует в аэробных усло­виях: 90% энергии он получает при участии кислорода. Кислород выполняет две важнейшие функции в метабо­лизме в процессе жизнедеятельн

Токсичность кислорода
  Для организма человека токсичность кислорода обус­ловлена токсичностью его активных форм, которые мо­гут образовываться при переносе электронов от окисляе­мых субстратов на кислород

Нуклеозидтрифосфаты
  Наиболее распространенными высокоэнергетически­ми общими промежуточными продуктами являются нук­леозидтрифосфаты (НТФ), которые могут передавать свою концевую высокоэнергетическую ф

Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • Популярное
  • Облако тегов
  • Здесь
  • Временно
  • Пусто
Теги