Спираль

Одним из основных элементов вторичной структуры белков является α‑спираль (Рис. 2.7):

Рис. 2.7. Вторичная структура белковой молекулы: α-спираль (*)

Это — правая спираль, которую можно себе представить в виде пептидной цепи, закрученной вокруг гипотетического цилиндра. При графическом изображении спиральные участки изображаются цилиндром.

Характеристики α-спирали:

- содержит 3,6 аминокислотного остатка на виток с периодом повторяемости 5,4 нм *[0,54 Å (Å – ангстремы; 1 Å = 10 нм)];

- полипептидный остов образует плотные витки вокруг длинной оси молекулы;

- боковые радикалы выступают наружу;

- спираль удерживается водородными связями между атомом водорода N-H группы одной пептидной связи и кислородом группы С=О, принадлежащей другой пептидной связи, расположенной через четыре аминокислотных остатка над первой в следующем витке спирали;

- в α-спирали полностью использована возможность образования водородных связей (внутримолекулярные), поэтому она не способна образовывать водородные связи с другими элементами вторичной структуры.

Степень спирализации в белках колеблется от 5 до 80%. Для некоторых белков, например для цитохрома С, α-спираль лежит в основе пространственной структуры, другие, например химотрипсин, не имеют α‑спирализованных участков.