СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

Различают несколько уровней структуры белков: первичную, вторичную, третичную, а для олигомерных белков – и четвертичную структуры.

Первичная структура – это последовательность аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидными связями. Именно данная структура непосредственно кодируется последовательностью кодонов в мРНК и воспроизводится при трансляции.

Принципиально важно, что практически все 20 аминокислотных остатков, встречающихся в природных белках, имеют сходный план строения. Они содержат трехчленный остов, со средним (a-углеродным) атомом которого связан тот или иной радикал (R). Соединяясь друг с другом пептидными связями, они формируют непрерывный остов пептидной цепи, где чередуются три типа связи (рис.1.1).

Рис. 1.1 Первичная структура белков

Вокруг одной из них – пептидной связи –СО-NH- вращения невозможны. Вокруг двух остальных –NH-C_aН- и –C_aН-СО- – возможно вращение. Это позволяет пептидной цепи изгибаться, образовывая вторичную и третичную структуры.

Вторичная структура. Вначале многие фрагменты пептидной цепи приобретают периодическую укладку того или иного типа: a-спираль или b-структура. Такой тип укладки называется вторичной структурой. В одной и той же молекуле глобулярного белка могут встречаться разные виды вторичной структуры и также бесструктурные участки. Соотношение между ними различно (табл.1.1).

В фибриллярных белках вторичная структура как правило однообразна. Альфа спиралью представлены белки – миозин, тропомиозин, альфа-кератин. В этих белках несколько цепей с альфа-спиралью закручены в суперспираль. Белки только с бета-структурой– фибрин шелка и бета-кератин (образуется из a-кератина при обработке горячим паром).