рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Раздел Образование
/
Колебательные моды многоатомных молекул

Реферат Курсовая Конспект

Выберите учебное заведение

Колебательные моды многоатомных молекул

Колебательные моды многоатомных молекул - раздел Образование, Лекция 10. Абсорбционная спектроскопия Только Нормальные Моды Молекулы Способны К Взаимодействию С Электромагнитным ...

Только нормальные моды молекулы способны к взаимодействию с электромагнитным излучением, приводящим к ИК-поглощению. В случае биологических макромолекул, большинство нормальных мод сильно локализованы, то есть с хорошим приближением можно считать, что каждая мода включает лишь небольшую группу атомов, которые движутся так, словно они изолированы от колебаний других молекулярных групп. К примеру, если N атомов белковой молекулы распределены среди K наборов групп, по n атомов в каждой, и если каждая группа обладает примерно одинаковой конформацией и окружением в макромолекуле, тогда набор из 3nK - 6 предполагаемых спектральных линий уменьшается до 3n - 6. Так, в случае амид-I моды полипептидной цепи, находящейся в α-спиральной конформации и состоящей из К остатков, в первом приближении можно полагать, что каждая пептидная CONH-группа в α-спирали будет иметь одинаковую частоту колебаний и, следовательно, вместо К отдельных полос, появится одна амид-I полоса.

На практике, частоты колебаний многоатомных молекул определяются массой и геометрическим положением соответствующих атомов, а также межатомными силами,

искажающими равновесную конфигурацию. Частоты и смещения атомов можно рассчитать с помощью эмпирических функций потенциальной энергии в классическом приближении, включающих некоторые допущения в соответствии со сложностью молекулы и ее окружения. Относительно точный анализ возможен для молекул, состоящих из 10-20 атомов. Также доступен расчет нормальной моды в гармоническом приближении для гораздо более крупных биологических макромолекул.

Амидные полосы полипептидов и белков

ИК-спектры полипептидов и белков всегда содержат несколько довольно интенсивных полос поглощения. Эти полосы связаны с колебаниями CONH-группы, общей структурной единицей для таких молекул.

Рис. 57.5. Характерные амидные полосы тонкой пленки N-метилиацетамида. Полоса амид-VII не показана. Химическая формула N-метилиацетамида представлена между полосами амид-АВ и амид I

Таблица 57.1 Частотный диапазон характерных полос вторичных амидов в кристаллическом состоянии.

Моды в плоскости
Амид-А	~3300 см^-1
Амид-В	~3100 см^-1
Амид-I	1597-1672 см^-1
Амид-II	1480-1575 см^-1
Амид-III	1229-1301 см^-1
Амид-IV	625-767 см^-1
Моды вне плоскости
Амид-V	640-800 см^-1
Амид-VI	537-606 см^-1
Амид-VII	~200 см^-1

Характерные полосы CONH-группы полипептидных цепей в основном похожи на полосы поглощения вторичных амидов. Благодаря этому возникла общепринятая классификация наиболее заметных полос поглощения в белках и полипептидах как полоса амид-I, полоса амид-II и т. д. Всего существует девять таких полос, обычно называемых амид-А, амид-В и амиды I-VII, в порядке уменьшения частоты колебаний.

Из них можно выделить четыре ИК-полосы, характерные для вторичных амидов, таких как N-метилацетамид.

1. В сильно разбавленном растворе, где молекулы не связаны друг с другом водородными связями, четкая полоса, наблюдаемая при 3400-3460 см^-1(амид-А), приписывается растяжению N-H связи, на основании сравнения с родственными молекулами и сдвигa полосы при замене атома водорода на атом дейтерия. После образования водородной связи полоса смещается к 3120-3320 см^-1 и появляется другая, обычно более слабая полоса, около 3100 см^-1 (амид-В). Относительно высокая частота валентных колебаний N-H (диапазон 3100-3400 см^-1) отделяет этот тип колебаний от других в N-метилацетамиде.

2. Все вторичные амиды, полипептиды и белки имеют мощную полосу поглощения в 1600-1700 см^-1 диапазоне (амид-I), которая смещается в область более высоких частот в разбавленных растворах. Путем сравнения с родственными молекулами и по сдвигу частоты при разбавлении, связанному с разрушением водородных связей, полоса была приписана моде, в основном включающей валентное колебание С=О связи.

3. Полоса поглощения амид II занимает область между 1510 и 1570 см^-1. В отличии от полос, связанных с растяжением связей С=О и N-H, полоса амид-II не поддается простой качественной интерпретации.

4. Полосы в спектральной области амид-III (1350-1570 см^-1) обусловлены преимущественно синфазной комбинацией изгибания в плоскости связи N-H и деформационного колебаниями растяжения связи C-N. Они очень чувствительны к конформации элементов вторичной структуры.

Развернуть

Открыть в широком формате

– Конец работы –

Эта тема принадлежит разделу:

Лекция 10. Абсорбционная спектроскопия

Измерение инфракрасных спектров биологических молекул сильно затруднено... КРАТКОЕ ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ВВЕДЕНИЕ Колебания молекул Относительные положения атомов в молекулах постоянно...

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Колебательные моды многоатомных молекул

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

Лекция 10. Абсорбционная спектроскопия
ВВЕДЕНИЕ В БИОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОБЛЕМЫ Белки и нуклеиновые кислоты имеют характерные полосы поглощения в УФ-области. Биологические макромолекулы

Ультрафиолетовая и видимая спектральная область
Ультрафиолетовая (УФ) и видимая спектральная область соответствует энергетическим переходам порядка 100-1000 кДж∙моль-1 между основным состоянием и первым возбужденным состоянием (

Спектрофотометры для измерений в УФ- и видимой области
Рис. З1.4 Оптический путь в однолучевом спектрофотометре. Лампа накаливания для ви

Абсорбционная спектроскопия белков в УФ-области
С первых лет существования молекулярной биологии поглощение ультрафиолетового излучения белками использовалось для изучения конформации полипептидной цепи. Спектр поглощения белков

Спектры поглощения белков в видимой области
Наличие в белках простетических групп (хромофоров) с сильным поглощением в УФ и видимой области значительно облегчает их спектральные исследования. Зачастую хромофоры сами являются частью активного

Спектры поглощения нуклеиновых кислот
Электронные переходы в сахарных остатках и фосфатных группах нуклеотидов лежат в дальней ультрафиолетовой области (до 200 нм), тогда как ароматические основания поглощают в ближней ультрафиолетовой

АБСОРБЦИОННАЯ спектроскопия в Инфракрасной области
Инфракрасная спектроскопия сегодня с успехом используется в изучении молекулярных механизмов белковой активности, предоставляя информацию о молекулярных взаимодействиях. Так инфракрасный дифференци

Спектрометры инфракрасного диапазона
Абсорбционная спектроскопия используется для изучения биологических макромолекул во всем диапазоне спектра электромагнитного излучения. Инфракрасное излучение занимает обширный диапазон волн длиной

Дисперсионные спектрометры ближнего инфракрасного диапазона
Методологии измерений, связанные с каждым из трех ИК-диапазонов, сильно различаются. Измерения в ближней ИК-области осуществляются с помощью спектрофотометров, похожих по уст

Спектрометры среднего и дальнего инфракрасного диапазона с фурье-преобразованием
Принцип работы современного инфракрасного спектрометра показан на рисунке 57.1. Его ключевым элементом служит интерферометр Майкельсона. Свет с широкой полосой длин волн попадает на интерферометр М

Колебания молекул
При выяснении пространственной структуры молекул необходимо знать длины химических связей и углы между ними. Для большего числа молекул численные значения этих величин известны из рентгеновских диф

Методы повышения разрешения
Aнализ вторичной структуры белков с помощью ИК-спектров далеко не однозначен, поскольку полосы в областях амид-I и амид-III довольно широки и не разрешаются на отдельные компоненты,

Полосы амид-I, амид-II, амид-III
Область амид-I (1600-1700 см-1) пептидной группы наиболее часто используется для исследования вторичной структуры белков. Из-за сильного поглощения легкой воды в области 1640-1650 см

Сравнение вторичной структуры белков с помощью ИК-, КД-спектров и рентгеновских кристаллографических данных.
Перечисленные в этой Лекции методы повышения разрешения инфракрасных спектров белков и полипептидов часто приводят к неоднозначным результатам. В этой связи был разработан принципиально другой подх

ИК-спектроскопия ДНК
Поскольку колебания в нуклеиновых кислотах возникают в разных частях макромолекулы, их полосы поглощения можно обнаружить в нескольких спектральных диапазонах. Основные колебания на

Инфракрасная дифференциальная спектроскопия
ИК-спектры крайне чувствительны к небольшим смещениям координат отдельного атома. К примеру, изменение длины водородной связи всего лишь на 0,002 Å приводит к сдвигу частоты в

Круговой дихроизм, эллиптичность и дисперсия оптического вращения
Поглощение света с определенной поляризацией p веществом выражается через коэффициент экстинкции ep:

Спектрометры кругового дихроизма
Сигнал КД представляет собой разность поглощения лево- и право-циркулярно поляризованного света, которая является величиной порядка 10-3 для обычных образцов, поэтому для его точного изм

Вторичные структуры
Спектры КД a-белков, b-белков, a+b-белков, a/b-белков и неупорядоченных полипептидов показаны на рис. З5.5. Молярная эллиптичность выражена в единицах на децимоль аминокислотного остатка.

Базовые спектры белков
Если бы в первом приближении в спектре КД белка можно было пренебречь сопряжением между различными вторичными структурами в нем, то спектр можно было бы рассматривать как простую су

Мембранные белки
Были предложены различные методы интерпретации КД-спектров мембранных белков в терминах вторичных структур, основанные как на эмпирических, так и на теоретических подходах. Исследов

Белок-нуклеиновые взаимодействия
КД-спектры белок-нуклеиновых комплексов при длинах волн выше 250 нм обусловлены вкладом компонентов вторичных структур нуклеиновых кислот, что позволяет исследовать, к примеру, небольшие изменения