Колебания молекул - раздел Образование, Лекция 10. Абсорбционная спектроскопия При Выяснении Пространственной Структуры Молекул Необходимо Знать Длины Химич...
При выяснении пространственной структуры молекул необходимо знать длины химических связей и углы между ними. Для большего числа молекул численные значения этих величин известны из рентгеновских дифракционных исследований и данных ядерного магнитного резонанса. Так, длина связей О–H в молекулах воды равна 0,9572 Å, а угол между ними составляет 104,523°. Эти значения соответствуют гипотетическим равновесным состояниям, в которых отсутствуют колебательные и вращательные движения.
Относительные положения атомов в молекулах постоянно меняются вследствие различных типов колебаний и вращений вокруг своих связей. При физиологических температурах колебания в них сопровождаются изменениями длин связей приблизительно на ±0,05 Å, а угла между связями – на ±5°. Для молекул, состоящих из двух-трех атомов достаточно легко определить число и природу таких возбужденных состояний и соотнести их с энергией поглощенного излучения. Подобный анализ становится все более трудным, если вообще возможным, для многоатомных молекул, поскольку нужно принимать во внимание не просто большое количество колебательных центров, но и возможные взаимодействия между ними.
Все колебания делятся на две основные категории: валентные и деформационные. Валентные колебания заключаются в постоянном изменении межатомных расстояний вдоль оси связи двух атомов. Деформационные колебания характеризуются изменением угла между двумя связями и бывают четырех типов: растягивающие, качающие, вращающие и скручивающие (изгибающие) (см. рис. 57.3). Все типы колебаний, показанные на рисунке 57.3, возможны в молекулах, содержащих более двух атомов. Кроме этого, наблюдаются взаимодействия или сопряжения между колебаниями, если они включают связь с одним центральным атомом. Сопряжение приводит к изменению характера колебаний атомов.
Рис. 57.3.Типы молекулярных вибраций в молекуле, содержащей три атома в нелинейной конфигурации. (а) Симметричные и асимметричные растяжения в плоскости молекулы. (б) Качание атомов в плоскости молекулы, приводящее к изменению углов между ними. Качание может происходить в одном направлении (in-plain rocking) или в разных направлениях (in-plain scissoring). (в) Изгибы атомов в одном направлении (out-of-plain wagging) или в разных направлениях (out-of plane twisting). Отметьте, что знак «+» означает движение атома к читателю, a знак «–» –движение атома от читателя
Измерение инфракрасных спектров биологических молекул сильно затруднено... КРАТКОЕ ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ВВЕДЕНИЕ Колебания молекул Относительные положения атомов в молекулах постоянно...
Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ:
Колебания молекул
Что будем делать с полученным материалом:
Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:
Лекция 10. Абсорбционная спектроскопия
ВВЕДЕНИЕ В БИОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОБЛЕМЫ
Белки и нуклеиновые кислоты имеют характерные полосы поглощения в УФ-области. Биологические макромолекулы
Ультрафиолетовая и видимая спектральная область
Ультрафиолетовая (УФ) и видимая спектральная область соответствует энергетическим переходам порядка 100-1000 кДж∙моль-1 между основным состоянием и первым возбужденным состоянием (
Абсорбционная спектроскопия белков в УФ-области
С первых лет существования молекулярной биологии поглощение ультрафиолетового излучения белками использовалось для изучения конформации полипептидной цепи. Спектр поглощения белков
Спектры поглощения белков в видимой области
Наличие в белках простетических групп (хромофоров) с сильным поглощением в УФ и видимой области значительно облегчает их спектральные исследования. Зачастую хромофоры сами являются частью активного
Спектры поглощения нуклеиновых кислот
Электронные переходы в сахарных остатках и фосфатных группах нуклеотидов лежат в дальней ультрафиолетовой области (до 200 нм), тогда как ароматические основания поглощают в ближней ультрафиолетовой
АБСОРБЦИОННАЯ спектроскопия в Инфракрасной области
Инфракрасная спектроскопия сегодня с успехом используется в изучении молекулярных механизмов белковой активности, предоставляя информацию о молекулярных взаимодействиях. Так инфракрасный дифференци
Спектрометры инфракрасного диапазона
Абсорбционная спектроскопия используется для изучения биологических макромолекул во всем диапазоне спектра электромагнитного излучения. Инфракрасное излучение занимает обширный диапазон волн длиной
Колебательные моды многоатомных молекул
Только нормальные моды молекулы способны к взаимодействию с электромагнитным излучением, приводящим к ИК-поглощению. В случае биологических макромолекул, большинство нормальных мод сильно локализов
Методы повышения разрешения
Aнализ вторичной структуры белков с помощью ИК-спектров далеко не однозначен, поскольку полосы в областях амид-I и амид-III довольно широки и не разрешаются на отдельные компоненты,
Полосы амид-I, амид-II, амид-III
Область амид-I (1600-1700 см-1) пептидной группы наиболее часто используется для исследования вторичной структуры белков. Из-за сильного поглощения легкой воды в области 1640-1650 см
ИК-спектроскопия ДНК
Поскольку колебания в нуклеиновых кислотах возникают в разных частях макромолекулы, их полосы поглощения можно обнаружить в нескольких спектральных диапазонах. Основные колебания на
Инфракрасная дифференциальная спектроскопия
ИК-спектры крайне чувствительны к небольшим смещениям координат отдельного атома. К примеру, изменение длины водородной связи всего лишь на 0,002 Å приводит к сдвигу частоты в
Спектрометры кругового дихроизма
Сигнал КД представляет собой разность поглощения лево- и право-циркулярно поляризованного света, которая является величиной порядка 10-3 для обычных образцов, поэтому для его точного изм
Вторичные структуры
Спектры КД a-белков, b-белков, a+b-белков, a/b-белков и неупорядоченных полипептидов показаны на рис. З5.5. Молярная эллиптичность выражена в единицах на децимоль аминокислотного остатка.
Базовые спектры белков
Если бы в первом приближении в спектре КД белка можно было пренебречь сопряжением между различными вторичными структурами в нем, то спектр можно было бы рассматривать как простую су
Мембранные белки
Были предложены различные методы интерпретации КД-спектров мембранных белков в терминах вторичных структур, основанные как на эмпирических, так и на теоретических подходах. Исследов
Белок-нуклеиновые взаимодействия
КД-спектры белок-нуклеиновых комплексов при длинах волн выше 250 нм обусловлены вкладом компонентов вторичных структур нуклеиновых кислот, что позволяет исследовать, к примеру, небольшие изменения
Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Новости и инфо для студентов