ОСОБЕННОСТИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ФИБРИЛЛЯРНЫХ БЕЛКОВ

Фибриллярные белки выполняют преимущественно структурные функции, участвуя в формировании цитоскелета и межклеточного матрикса. Они являются нерастворимыми в воде и не гидролизуются ферментами пищеварительного тракта большинства млекопитающих и человека. Фибриллярными белками являются коллаген, эластин, a и b-кератины.

Структурная организация фибриллярных белков имеет следующие особенности по сравнению с глобулярными белками.

1.Для фибриллярных белков характерна асимметрия аминокислотного состава. Так в коллагене (белок межклеточного матрикса млекопитающихся, в больших количествах встречается в составе связок, сухожилий, сосудов, костной ткани и т.д.) около 30% аминокислотного состава приходится на глицин, 20% составляют остатки пролина и гидроксипролина и 10% аланина. Таким образом, на долю перечисленных аминокислот приходится 60% аминокислотного состава. В то же время некоторое аминокислоты в коллагене представлены в незначительном количестве или вообще отсутствуют.

Кератин волос человека отличается высоким содержанием цистеина, на долю которого приходится 36%.

2.Указанная выше особенность определяет следующую: избыточное содержание некоторых аминокислот обусловливает формирование одинаковых или однотипных последовательностей. Так, полипептидная цепь коллагена содержит повторяющийся триплет -Гли-Х-У-, где положение Х может быть занято любой аминокислотой, но чаще всего оно занято пролином. Положение У чаще всего занято гидрооксипролином.

3.Наличие повторяющихся последовательностей обеспечивает формирование однообразного пространственного построения полипептидных цепей на всем их протяжении. Поэтому у фибриллярных белков трудно разграничить различные уровни структурной организации, т.е. вторичную, третичную, четвертичную структуры. Так, полипептидные цепи коллагена образуют спиральные структуры, а b-кератина b-слоистые структуры.

4. Радикалы аминокислотных остатков в фибриллярных белках обращены наружу