Свойства ферментов - раздел Медицина, БИОХИМИЯ И ЕЁ ЗАДАЧИ Общие Черты Ферментов И Небиологических Катализаторов:
1) И Т...
Общие черты ферментов и небиологических катализаторов:
1) и те, и другие катализируют только энергетически возможные реакции;
2) увеличивают скорость реакции;
3) не меняют направления реакции;
4) в ходе реакции не расходуются;
5) для обратимых процессов катализируют как прямую, так и обратную реакции, не смещая равновесия, а лишь ускоряя время его наступления.
Особые свойства ферментов:
1) высокая каталитическая активность. Металлы увеличивают скорость реакции в тысячи раз, а ферменты в миллионы раз. Например, уреаза ускоряет скорость реакции в 1014 раз. Каталаза ускоряет распад H2O2 в 1 млдр. раз! 2H2O2 ®2H2O +O2. Без катализатора выделения кислорода не видно. Металлический катализатор увеличивает скорость реакции в 1000 раз, а при добавлении каталазы – бурное вспенивание.
2) специфичность действия – наиболее характерная черта. Строение активного центра фермента, катализирующего реакции, различна. Структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата, поэтому фермент из множества веществ присоединяет только свой субстрат – субстратная специфичность фермента.
Каждый фермент катализирует не любое превращение субстрата, а какое либо одно – специфичность пути превращения. Например, на АК ГИС действуют 2 фермента: гистидаза (отщепляет NH3) и гистидиндекарбоксилаза (отщепляет CO2).
Выделяют несколько видов специфичности:
а) абсолютная специфичность. Фермент действует только на один единственный субстрат. Пр.: уреаза разрушает мочевину: NH2-CO-NH2® (над стрелкой уреаза, под – вода) 2NH3+ CO2. Аргиназа катализирует распад аргинина.
б) групповая специфичность. Фермент действует на определённую связь в разных субстратах. Пр.: пептидазы разрывают пептидные связи [-NH-CH(R)-CO--NH-CH(R)-CO-]. Пепсин действует только на связи, образованные карбоксильной группой ароматических АК (ФЕН, ТИР, ТРИ). Эстеразы разрывают сложно-эфирную связь [-CO-NH-] в различных липидах. Гликозидазы действуют на гликозидную связь. Действие ферментов, обладающих групповой специфичностью, позволяет организму содержать небольшое количество ферментов.
в) стереоспецифичность. Фермент действует на определённый стереоизомер (D- и L-, цис- и транс-). Пр.: бутен-2-диовая кислота имеет 2 стереоизомера: транс-изомер или фумаровая к-та, и цис-изомер или малеиновая кислота.
Фумараза действует на фумаровую к-ту с превращением последней в яблочную.
В стереоспецифичности выделяют оптическую специфичность – избирательное действие ферментов на оптические изомеры. Например, под действием ЛДГ разрушается только L-форма молочной к-ты.
3) Влияние температуры (правило Вант-Гоффа). При увеличении температуры на 10 градусов скорость реакции увеличивается в 1,5-2 раза. Но для фермента это правило действует только до 40 градусов, т.к. дальше наступает тепловая денатурация фермента. Большинство ферментов в организме человека имеет оптимальную температуру 25-40 градусов [рис. графика: по оси х – температура, по у – процент активности. Рисуем горочку, оптимум – на 37-40°С].
Повышение активности фермента при увеличении температуры объясняется увеличением кинетической энергии реагирующих молекул, что приводит к увеличению числа столкновений между молекулами. При дальнейшем повышении температуры энергия становится чрезмерной, и внутри молекулы разрываются слабые связи – водородные, гидрофильные взаимодействия; происходит нарушение вторичной, третичной, четвертичной структуры фермента.
Ряд ферментов термостабильны, например, гликопротеины.
4) Влияние рН. Для поддержания третичной или четвертичной структуры фермента часто может быть необходимо наличие заряда на группе, удаленной от области связывания субстрата. Если же заряд этой группы меняется, то может происходить частичное развертывание белковой цепи, или компактизация, или диссоциация (олигомерные белки). Поэтому при отклонении рН от оптимального значения, фермент может потерять свою нативную структуру, в результате чего не происходит полноценного связывания активного центра с субстратом. Также при изменении рН может происходить изменение заряда на субстрате.
[рис. график. По х – рН, по у – процент активности. Рисуем горочку.]
Пепсин – 1.5-2, амилаза слюны - 6.8-7.2, трипсин - 7.5-8.6. Для большинства ферментов оптимум рН лежит в среде, близкой к нейтральной.
5) Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна кол-ву фермента (для небиологических катализаторов такой зависимости нет). Недостаток фермента в живом организме, например при неполноценном питании, генетических нарушениях, приводит к уменьшению скорости превращения веществ и наоборот.
6) Ферменты являются регулируемыми катализаторами. Так под действием различных веществ (активаторов и ингибиторов) меняется скорость ферментативной реакции.
Все темы данного раздела:
Белки и их биологическая роль
Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состо
Характеристика простых белков
В основе классификации (создана в 1908г.) лежит растворимость белков. По этому признаку выделяют:
I. гистоныипротамины, растворимые в солевых растворах. О
Хромопротеины
Для них простетическая часть окрашена (chromos – краска). К хромопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, ряд флавинсодержащих ферментов (сукцинатдегидрогеназа, альдегидокс
Липид-белковые комплексы
Липид-белковые комплексы – сложные белки, простетическую часть которых составляют различные липидные компоненты. К таким компонентам относятся:
1. предельные и непредельные В
Нуклеопротеины
Нуклеопротеины – это сложные белки, содержащие в качестве небольшой части нуклеиновые кислоты (до 65%).
НП состоят из 2-х частей: белковой (содержит гистоны и протамины, кото
Углевод-белковые комплексы
В качестве простетической группы выступают углеводы. Все углевод-белковые комплексы делятся на гликопротеины и протеогликаны.
Гликопротеины (ГП)– комплекс белков с углеводными ко
Фосфопротеины
Белки, где в качестве простетической группы – фосфорная кислота. Присоединение фосфорной кислоты к полипептидной цепи идет с образованием сложноэфирной связи с АК СЕР или ТРЕ.
Строение коферментов
Коферменты в каталитических реакциях осуществляют транспорт различных групп атомов, электронов или протонов. Коферменты связываются с ферментами:
- ковалентными связями;
- ионными
Изоферменты
Изоферменты – это изофункциональные белки. Они катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по некоторым функциональным свойствам в силу отличий по:
- аминокислотному составу;
Номенклатура ферментов
1) Существует тривиальная номенклатура – названия случайные, без системы и основания, например трипсин, пепсин, химотрипсин.
2) Рабочая номенклатура – название фермента составляется из наз
Современные представления о ферментативном катализе
Первая теория ферментативного катализа была выдвинута в начале 20 века Варбургом и Бейлисом. Эта теория предлагала считать, что фермент адсорбирует на себе субстрат, и называлась адсорбционной, но
Молекулярные эффекты действия ферментов
1) Эффект концентрирования – это адсорбирование на поверхности молекулы фермента молекул реагирующих веществ, т.е. субстрата, что приводит к их лучшему взаимодействию. Пр.: электростатическое притя
Теория кислотно-основного катализа
В составе активного центра фермента имеются как кислые, так и основные функциональные группы. В результате этого фермент проявляет в ходе катализа кислотно-основные свойства, т.е. играет как роль д
Регуляция активности ферментов
Ферменты являются регулируемыми катализаторами. В качестве регуляторов могут выступать метаболиты, яды. Различают:
- активаторы – вещества, увеличивающие скорость реакции;
Переваривание и всасывание белков
Функции белков многообразны, но особенно выделяются структурная, каталитическая и энергетическая функции. Энергетическая ценность белка около 4,1 ккал/г.
Среди всех веществ, поступающих в
Превращение белков в органах пищеварения
Все белки подвергаются действию гидролаз (третий класс ферментов), а именно пептидаз – они, как правило, вырабатываются в неактивной форме, а затем активируются путем частичного протеолиза.
Переваривание сложных белков и их катаболизм
1. Гликопротеины гидролизуются с помощью гликозидаз (амилолитических ферментов).
2. Липопротеины – с помощью липолитических ферментов.
3. Гемсодержащие хромопроте
Гниение белков и обезвреживание его продуктов
Гниение белков – это бактериальный распад белковых веществ и АК под действием микрофлоры кишечника. Идет в толстой кишке, однако может наблюдаться и в желудке – при снижении кислотнос
Метаболизм аминокислот
Фонд АК организма пополняется за счет процессов:
1) гидролиза белков пищи,
2) гидролиза тканевых белков (под действием катепсинов лизосом).
Расходуется АК-фонд на процесс
Общие пути обмена веществ
1. Переаминирование (открыто в 1937 г. Браунштейном и Крицмом).
Временное обезвреживание аммиака
Аммиак токсичен (50 мг аммиака убивает кролика, при этом [NH3]=0,4-0,7 мг/л). Поэтому в тканях аммиак обезвреживается временными путями:
1) в основном – образов
Орнитиновый цикл мочевинообразования
Мочевина содержит 80-90% всего азота мочи. В сутки образуется 25-30 г мочевины NH2-CO-NH2.
1. NH3 + CO
Синтез и распад нуклеотидов
Особенности обмена нуклеотидов:
1. Ни сами нуклеотиды, ни азотистые основания, поступающие с пищей, не включаются в синтез нуклеиновых кислот и нуклеотидов организма. Т.е., нуклеотиды пищи
А. Окисление пуриновых нуклеозидов
Аденозин® (аденозиндезаминаза, +Н2О, –NH4+) инозин® (пуриннуклеозидфосфорилаза, +Фн –рибозил-1-Ф) гипоксантин (6-оксопурин) ® (ксантинокси
Функционирование ДЦ
Субстрат·Н2 → НАД → ФМН → КоQ → 2b → 2c1→ 2c → 2a → 2a3 → O
Репликация (самоудвоение, биосинтез) ДНК
В 1953 г. Уотсон и Крик открыли принцип комплементарности (взаимодополняемости). Так, А=Т, а ГºЦ.
Условия, необходимые для репликации:
1. стр
Транскрипция (передача информации с ДНК на РНК) или биосинтез РНК
При транскрипции, в отличие от репликации, информации передается с небольшого участка ДНК. Элементарной единицей транскрипции является оперон (транскриптон)- участок ДНК, подвергающийся тран
Регуляция биосинтеза белка
Клетки многоклеточного организма содержат одинаковый набор ДНК, но белки синтезируются разные. Например, соединительная ткань активно синтезирует коллаген, а в мышечных клетках такого белка нет. В
Механизмы развития раковой опухоли
Рак – генетическое заболевание, т.е. повреждение генов.
Виды повреждений генов:
1) потеря гена,
2) собственно повреждение гена,
3) активация гена,
Переваривание липидов
Поступая с пищей, липиды в ротовой полости подвергаются только механической обработке. Липолитические ферменты в ротовой полости не образуются. Переваривание липидов будет происходить в тех отделах
Механизм ресинтеза жира
Ресинтез жира в стенке кишечника происходит следующим образом:
1. сначала продукты гидролиза (глицерин, ВЖК) активируются с использованием АТФ. Далее происходит последовательное ацилирован
Транспортные формы липидов в организме
Липиды являются нерастворимыми в воде соединениями, поэтому для их переноса кровью необходимы специальные переносчики, растворимые в воде. Такими транспортными формами являются липопротеины плазмы
Превращение липидов в тканях
В тканях постоянно идут процессы распада и синтеза липидов. Основную массу липидов организма человека составляют ТГ, которые в клетке имеются в виде включений. Период обновления ТГ в разных тканях
Биосинтез глицерина и ВЖК в тканях
Биосинтез глицерина в тканях тесно связан с метаболизмом глюкозы, которая в результате катаболизма проходит стадии образования триоз. Глицеральдегид–3–фосфат в цитоплазме по
Патология липидного обмена
На этапе поступления с пищей. Обильная жирная пища на фоне гиподинамии ведёт к развитию алиментарного ожирения. Нарушение обмена может быть связано с недостаточным поступлением жир
Ионы Са2+.
Образуют соединение с белком - кальмодулин. Комплекс Са2+-кальмодулин активирует ферменты (аденилатциклазу, фосфодиэстеразу, Са2+-зависимую протеинкиназу). Есть группа
Гормоны паращитовидных желез
Парат-гормон, состоит из 84 АК, регулирует уровень Са2+, стимулирует выход кальция (и фосфора) из костей в кровь; Повышают реабсорбцию кальция в почках, но стимулируется выход фосфора; С
Роль витаминов в обмене веществ
1.(!) витамины – предшественники коферментов и простетических групп ферментов.
Напр., В1 – тиамин – входит в состав кофермента декарбоксилаз кетокислот в виде ТПФ (ТДФ), В2 – рибофлавин –
Понятие о гиповитаминозах, авитаминозах и гипервитаминозах
Гиповитаминоз – патологическое состояние, связанное с недостатком витамина в организме.
Авитаминоз – патологическое состояние, вызванное отсутствием витамина в организме.
Причины гиповитаминозов
1. Первичные: недостаток витамина в пище.
2. Вторичные:
а) снижение аппетита;
б) повышенный расход витаминов;
в) нарушения всасывания и утилизации, напр., энтеро
Витамин А
Витамеры: А1 – ретинол и А2 – ретиналь.
Клиническое название: антиксерофтальмический витамин.
По химической природе: циклический непредельный одноатомный спирт на основе кольца b-
Витамин D
Антирахитический витамин. Существуют два витамера:
D2 – эргокальциферол и D3 – холекальциферол.
Витамин D2 содержится в грибах. Витамин D3 синтезируется в орг
Витамин Е
Устар.: антистерильный витамин, антиоксидантный энзим.
В химическом плане это альфа-, бета-, гамма- и дельта-токоферолы, но преобладающим является альфа-токоферол.
Витамин Е устой
Витамин К
Антигеморрагический витамин.
Витамеры: К1 – филлохинон и К2 – менахинон.
Роль витамина К в обмене веществ
Это кофактор карбоксилирования глутамино
Витамин С
Аскорбиновая кислота, антискорбутный витамин (скорбут = цинга).
Является лактоном. Легко окисляется:
О=С─┐ О=С─┐
| │ | │
НО-С
Витамин В1
Тиамин, антиневритный витамин.
Тиамин устойчив в кислой среде (до 140ºС), а в щелочной среде бы
Витамин В2
Рибофлавин
Устойчив в кислой среде, но разрушается в нейтральной и щелочной. Легко окисляется по дво
Витамин РР
Антипеллагрический витамин.
Витамеры: никотиновая к-та, никотинамид, ниацин.
Витамин В6
Антидерматитный витамин.
Пиридоксин → пиридоксаль → пиридоксамин [нарисовать формулы]
Витамин В12
Кобаламин. Антианемический витамин.
Имеет красный цвет. На свету разлагается.
Роль кобаламина в обмене веществ
- транспорт метильных групп;
- участвует в
Витамин В3
Пантотеновая кислота. [рис. формулы НОСН2-С((СН3)2)-СН(ОН)-СО-NH-СН2-СН2-СООН]
Состоит из масляной кислоты с b-аланином.
Гидроксилирование ксенобиотиков с участием микросомальной монооксигеназной системы
1. бензола:
[рис. бензол+ О2 +НАДФН2®(гидроксилаза, цитохром Р450) фенол + НАДФ+ Н2О]
2. индола:
[рис. индол+ О2 +Н
Роль печени в пигментном обмене
Пигментный обмен представляет собой совокупность сложных взаимопревращений окрашенных веществ тканей и жидкостей организма человека.
К пигментам относятся 4 группы веществ:
1. гем
Биосинтез гема
Биосинтез гема идет в большинстве тканей, за исключением эритроцитов, которые не имеют митохондрий. В организме человека гем синтезируется из глицина и сукцинил-КоА, образованного в результате мета
Распад гема
Большая часть гемхромагенных пигментов в организме человека образуется при распаде гема. Главным источником гема является гемоглобин. В эритроцитах содержание гемоглобина составляет 80%, время жизн
Патология пигментного обмена
Как правило, связана с нарушением процессов катаболизма гема и выражается гипербилирубинемией и проявляется в желтушечности кожи и видимых слизистых оболочек. Накапливаясь в ЦНС, билирубин вызывает
Типы изменения биохимического состава крови
I. Абсолютные и относительные.
Абсолютные обусловлены нарушением синтеза, распада, выведения того или иного соединения.
Относительные обусловлены изменением объема ц
Белковый состав крови
Функции белков крови:
1. поддерживают онкотическое давление (в основном за счет альбуминов);
2. определяют вязкость плазмы крови (в основном за счет альбуминов);
Общий белок
В норме общий белок крови 65-85 г/л.
Общий белок – это сумма всех белковых веществ крови.
► Гипопротеинемия – снижение альбуминов. Причины:
Глобулины в норме 20-30 г/л
I. α1 -глобулины
α-антитрипсин – ингибирует трипсин, пепсин, эластазу, некоторые другие протеазы крови. Выполняет антивоспалитель
Остаточный азот
Остаточный азот – это сумма азота всех небелковых азотсодержащих веществ крови. В норме 14-28 ммоль/л.
1. Метаболиты:
1.1. аминокислоты (25%);
1.2. креат
Углеводный обмен
Глюкоза в капиллярной крови натощак 3,3-5,5 ммоль/л.
1. Гипергликемия (повышение глюкозы):
1.1. панкреатическая гипергликемия – при отсутствии инсул
Липидный обмен
Холестерин в норме 3-5,2 ммоль/л. В плазме находится в составе ЛПНП, ЛПОНП (атерогенные фракции) и ЛПВП (антиатерогенная фракция). Вероятность развития атеросклероза
Минеральный обмен
Натрий – это основной внеклеточный ион. На уровень Na+ в крови влияют минералокортикоиды (альдостерон задерживает натрий в почках). Уровень натрия увеличивается за счет гем
Ферменты плазмы крови
Классифицируются:
1. Функционирующие ферменты (собственно плазменные). Напр., ренин (повышает АД через ангиотензин II), холинестераза (расщепляет ацетилхолин). Их активность выше в
Физические свойства мочи здорового человека, их изменения при патологии
I. Количество мочи в норме 1,2-1,5 л.
► Полиурия – увеличение количества мочи из-за:
1) увеличения фильтрации (под действием адреналина увеличивается фи
Показатели химического состава мочи
Общий азот – это совокупность азота всех азотсодержащих веществ в моче. В норме – 10-16 г/сутки. При патологиях общий азот может:
ü увеличиваться – гиперазотурия
Особенности обмена веществ в нервной ткани
Энергетический обмен.
В ткани головного мозга увеличено клеточное дыхание (преобладают аэробные процессы). Мозг потребляет большее количество кислорода, чем постоянно работающее сер
Химическая передача нервного возбуждения
Передача возбуждения с одной клетки на другую происходит с помощью нейромедиаторов:
- нейропептидов;
- АК;
- ацетилхолина;
- биогенных аминов (адреналин,
Новости и инфо для студентов