рефераты конспекты курсовые дипломные лекции шпоры

Реферат Курсовая Конспект

Пути синтеза аминокислот (прямое аминирование и переаминирование).

Пути синтеза аминокислот (прямое аминирование и переаминирование). - раздел Химия, Биохимия Еще Сравнительно Недавно Считали, Что Биосинтез Аминокислот Может Происходить...

Еще сравнительно недавно считали, что биосинтез аминокислот может происходить только в надземных частях растений. Однако последующие исследования показали, что новообразование аминокислот может происходить и в подземных органах растений. При нормальных условиях развития главным путем превращения аммиака в органические соединения азота является образование аминокислот. В результате биосинтеза аминокислот было выяснено, что аммиак чаще всего реагирует с кетокислотами. Эта реакция прямого аминирования кетокислот аммиаком – основной путь синтеза аминокислот в растениях.

Реакция синтеза аминокислот идет в две фазы:

NH

1) R–COCOOH + NH3 R–C + H2O

кетокислота СООН

иминокислота

 

NH

2) R–C + 2 Н R–CНNH2СООН

СООН

иминокислота НАДФ*Н2 НАДФ аминокислота

 

На 1-й фазе кетокислота, присоединяя аммиак, образует иминокислоту. На 2-й фазе иминокислота восстанавливается и дает аминокислоту. Эта реакция идет под действием какого-либо восстанавливающего агента, например НАДФ*Н2 или НАД*Н2. Следовательно, для первичного синтеза аминокислот необходимы аммиак и кетокислоты. Основными процессами, которые приводят к образованию кетокислот, являются цикл Кребса и реакции анаэробного распада углеводов. Прямое аминирование кетокислот аммиаком – первая и наиболее важная реакция биосинтеза аминокислот. В процессе восстановительного аминирования наиболее активен фермент глутаматдегидрогеназа, который катализирует реакцию синтеза глутаминовой кислоты:

СООНСН2СН2СОСООН + NН3 + 2Н СООНСН2СН2СНNН2СООН + Н2О

a-кетоглутаровая глутаминовая кислота

кислота

 

Глутаматдегидрогеназа в качестве активной группы содержит НАД и НАДФ, она может с разной скоростью катализировать восстановительное аминирование a-кетоглутаровой, пировиноградной, a-кетомасляной, a-кетовалериановой, a-кетокапроновой и некоторых других кислот. Из растений были выделены и другие ферментные препараты, которые катализируют реакции прямого аминирования кетокислот аммиаком. Все они относятся к дегидрогеназам, и для их действия необходимы НАД*Н2 или НАДФ*Н2.

Аспарагиновая кислота может образоваться также при прямом присоединении аммиака к фумаровой кислоте. Реакция катализируется ферментом аспаратаммиаклиазой:

СООНСН=СНСООН+ NН3 СООНСН2СНNН2СООН

 

Аммиак является ядом для растений, и при накоплении большого количества его может наблюдаться отравление тканей растений. Поэтому организмы вынуждены его обезвреживать. Одна из основных реакций, приводящих к связыванию аммиака, – использование его для синтеза аминокислот. Но аммиака, как правило, больше, чем требуется для синтеза аминокислот. Избыточный аммиак обезвреживается при образовании амидов – аспарагина и глутамина. Исходными веществами для биосинтеза глутамина и аспарагина являются соответственно глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Синтез глутамина идет при участии АТФ и катализируется ферментом глутаминсинтетазой, которая широко распространена в тканях растений, грибов, бактерий и животных:

 

 

СООН СОNН2

СН2 СН2

СН2 + NН3 + АТФ СН2 + АДФ + Н3РО4

СНNН2 СНNН2

СООН СООН

глутаминовая кислота глутамин

 

Энергия в этой реакции необходима для биосинтеза амидной связи. Биосинтез глутамина – довольно сложный процесс. Он состоит из четырех, а может быть, и более реакций. Детали этого процесса и промежуточные продукты еще не выяснены. Аналогичным путем происходит синтез аспарагина под действием аспарагинсинтетазы:

СООНСН2СНNН2СООН+NН3+АТФ СОNН2СН2СНNН2СООН + АДФ + Н3РО4

аспарагиновая кислота аспарагин

 

Более просто обезвреживается аммиак в растениях с кислым клеточным соком и высоким содержанием яблочной, щавелевой, лимонной и других кислот (бегония, щавель). У этих растений аммиак обезвреживается главным образом его связыванием в виде аммонийных солей органических кислот:

СООНСНОНСН2СООН + NН3 СООНСНОНСН2СООNН4

яблочная кислота яблочно-кислый аммоний

 

СООН СООNН4

+ NН3

СООН СООН

щавелевая кислота щавелево-кислый аммоний

 

Синтез аминокислот путем прямого аминирования кетокислот аммиаком возможен лишь для ограниченного числа аминокислот, у которых в растениях имеются кетоаналоги. Образование большинства других кетокислот происходит либо в результате реакции переаминирования, либо в результате взаимных превращений аминокислот.

Переаминирование. Реакция переаминирования впервые была открыта советским исследователем А.Е. Браунштейном в 1938 году. Он наблюдал перенос аминогрупп от аминокислот на кетокислоты. Позднее было показано, что в растениях наиболее легко подвергаются переаминированию глутаминовая и аспарагиновая кислоты, что подтверждало представления об их центральной роли в процессах обмена веществ. Д.Н. Прянишников писал в 1945 году: «...благодаря легкости образования аспарагиновой и глутаминовой кислот из соответствующих кетокислот и их способности к переаминированию можно сказать, что дикарбоновые моноаминокислоты являются как бы большими воротами на пути, ведущем к синтезу других аминокислот, а следовательно, и белков». К настоящему времени изучено очень большое число реакций переаминирования, приводящих к образованию различных аминокислот. Только в растениях в результате переаминирования может синтезироваться до 30 аминокислот, а всего известно около 100 реакций переаминирования. В процессе обмена веществ наибольшее значение имеют следующие реакции переаминирования:

глутаминовая кислота + щавелево-уксусная кислота a-кетоглутаровая кислота + аспарагиновая кислота

глутаминовая кислота + пировиноградная кислота a-кетоглутаровая кислота + аланин

аспарагиновая кислота + пировиноградная кислота щавелево-уксусная кислота + аланин

 

Реакции переаминирования катализируются аминотрансферазами, которые представляют собой двухкомпонентные ферменты. Их активной группой является фосфорилированное производное пиридоксина (витамин В6) – пиридоксальфосфат (сокращенно ПЛФ). В процессе переаминирования возникает комплексное соединение реагирующей аминокислоты с пиридоксальфосфатом. Затем этот комплекс распадается, и образуются пиридоксаминфосфат (ПМФ) и соответствующая кетокислота. На 2-й стадии реакции ПМФ реагирует с другой кетокислотой, в результате чего синтезируется новая аминокислота, и освобождается свободной пиридоксальфосфат:

 

ПЛФ + аминокислота I ПМФ + кетокислота I

ПМФ + кетокислота II ПЛФ + аминокислота II

 


пиридоксальфосфат (ПЛФ) пиридоксаминфосфат (ПМФ)

 

В настоящее время принята теория механизма действия аминотрансфераз, разработанная А.Е. Браунштейном и М.М. Шемякиным. В соответствии с этой теорией механизм реакции переаминирования может быть изображен следующим образом. На 1-й стадии аминокислота I, реагируя с аминотрансферазой, которая представляет собой комплекс пиридоксальфосфата со специфическим белком, образует с выделением воды соединение аминокислоты с ферментом:

 
 

 


аминокислота I аминотрансфераза аминокислота I – аминотрансфераза

 

В комплексном соединении такого типа понижена электронная плотность у a-углеродного атома, соответствующего остатку аминокислоты, вследствие чего водород легко подвергается диссоциации, и это соединение переходит в свою таутомерную форму с соответствующей перегруппировкой двойных связей. Затем эта таутомерная форма комплекса аминокислоты с аминотрансферазой подвергается гидролизу, в результате чего образуется кетокислота I, соответствующая исходной аминокислоте, а аминогруппа переносится на аминотрансферазу:

 
 

 

 


аминокислота I-аминотрансфераза кетокислота I фосфопиридок-саминная форма аминотрансфе-разы

 

На следующем этапе происходит взаимодействие фосфопиридоксаминной формы аминотрансферазы с другой кетокислотой II, образование соответствующего комплекса, затем происходит распад этого комплекса с переносом аминогруппы на кетокислоту II и образование аминокислоты II и исходной фосфопиридоксалевой формы аминотрансферазы:

аминотрансфераза–ПМФ+кетокислота II аминотрансфераза–ПЛФ+аминокислота II

В результате реакций переаминирования синтезируются самые разнообразные аминокилоты. С этими реакциями связаны многие процессы обмена веществ в организмах.

– Конец работы –

Эта тема принадлежит разделу:

Биохимия

Кафедра Технология хлебопекарного кондитерского и макаронного производства.. Е А Кузнецова..

Если Вам нужно дополнительный материал на эту тему, или Вы не нашли то, что искали, рекомендуем воспользоваться поиском по нашей базе работ: Пути синтеза аминокислот (прямое аминирование и переаминирование).

Что будем делать с полученным материалом:

Если этот материал оказался полезным ля Вас, Вы можете сохранить его на свою страничку в социальных сетях:

Все темы данного раздела:

Орел 2010
Автор:к.б.н, доцент кафедры «Технология хлебопекарного, кондитерского и макаронного производства» Е.А. Кузнецова   Рецензент: к.т.н., д

Строение и свойства жиров. Константы жиров. Незаменимые жирные кислоты.
Молекулу жира в общем виде можно представить следующим образом:   О СН2О–С–R1

Автоокисление и термоокисление жиров. Деструкция.
В процессе переработки и хранения жиров возможно ухудшение их качества в результате окислительных процессов, глубина и скорость которых зависит от природных свойств жира, температуры, наличия кисло

Термополимеризация жиров. Антиоксиданты.
Антиоксиданты (антиокислители, ингибиторы окисления) это вещества, замедляющие или предотвращающие окислительные процессы, приводящие к старению полимеров, прогорканию пищевых жиро

Роль белков в процессах жизнедеятельности.
Функции белков: 1. Ферментативная — в клетке участвуют в биохи­мических реакциях 2000 различных ферментов, и все они по химической природе — белки (простые или сложные). 2. Гормон

Отличие ферментов от неорганических катализаторов
1. Ферменты имеют более высокую каталитическую активность (выше в млн. раз); 2. Каталитическая активность проявляется в очень мягких условиях (умеренные температуры 37-40 ºС, нормальн

Строение ферментов
До последнего времени считалось, что абсолютно все ферменты являются веществами белковой природы. Но в 80-е годы была обнаружена каталитическая активность у некоторых низкомолекулярных РНК. Эти фер

Активный центр ферментов.
Ферменты – высокомолекулярные вещества, молекулярный вес которых достигает нескольких млн. Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естествен

Механизм действия ферментов
Механизм действия ферментов заключается в следующем. При соединении субстрат с ферментом образуется нестойкий фермент субстратный комплекс. В нем происходит активация молекулы субстрата за счет:

Специфичность
Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью. Специфичность бывает трех видов: 1. - относительная или групповая специфичность

Концентрация субстрата
Для ферментативных реакций характерно явление насыщения фермента субстратом. Заключается оно в том, что при увеличении концентрации S скорость сначала увеличивается, достигает максимального значени

Ингибирование.
Ингибиторы – вещества, замедляющие химическую реакцию Ингибиторы ферментов также имеют различную природу и различный механизм действия. Основные виды ингибиторов:

Водорастворимые витамины (строение, биохимическая роль).
Тиамин (В1). В химическом отношении витамин В1 представляет собой производное пиримидина и тиазола. Препарат витамина, получаемый синтетическим путем, представляет собо

Анаэробное расщепление углеводов (гликолиз). Спиртовое и молочнокислое брожение.
Гликолиз - процесс распада глюкозы (шестиуглеродного соединения) на два трехуглеродных в анаэробных условиях («лизис» — распад). Гликолиз в качестве начальной стадии дыхания почти универсале

Глиоксилатный цикл.
Глиоксилатный цикл представляет собой последовательность биохимических превращений уксусной кислоты, промежуточным продуктом которых является глиоксиловая кислота

Синтез и превращения углеводов. Синтез сахарозы и лактозы.
Углеводы в тканях являются подвижными соединениями. Наличие многочисленных ферментных систем позволяет непрерывно происходить в тканях процессам синтеза, распада и взаимопревращений углеводов.

Синтез жиров.
Основные этапы синтеза жиров включают образование глицерол-3-фосфата и жирных кислот, а затем сложноэфирных свя­зей между спиртовыми группами глицерола и карбоксильными груп­пами жирных кислот:

Пути превращения аминокислот (дезаминирование, декарбоксилирование).
Аминокислоты, образовавшиеся в растениях при восстановительном аминировании, переаминировании или другим путем, подвергаются непрерывному обмену. В основном, они используются для синтеза белков, но

Реакции транспептидации.
Разобранные нами этапы биосинтеза белков показывают, как может синтезироваться молекула белка заново из составляющих ее отдельных аминокислот. Однако, кроме этого основного пути, синтез белков може

Биосинтез пуриновых и пиримидиновых оснований.
Нуклеиновые кислоты играют очень важную роль в жизнедеятельности организмов и наряду с белками определяют главнейшие звенья обмена веществ, явления роста и размножения организмов, а также передачу

Распад нуклеиновых кислот
Распад нуклеиновых кислот до более простых соединений происходит в несколько стадий и катализируется рядом ферментов, которые содержатся в растениях. При определенных условиях распад нуклеин

Распад нуклеотидов и нуклеозидов.
Распад нуклеотидов. Отщепление фосфорной кислоты от нуклеотидов может происходить под действием многих фосфатаз. Фосфатазы проявляют активность и по отношению к другим моноэфирам фосфорной к

Хотите получать на электронную почту самые свежие новости?
Education Insider Sample
Подпишитесь на Нашу рассылку
Наша политика приватности обеспечивает 100% безопасность и анонимность Ваших E-Mail
Реклама
Соответствующий теме материал
  • Похожее
  • Популярное
  • Облако тегов
  • Здесь
  • Временно
  • Пусто
Теги